Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Наиболее эффективное взаимное обогащение белковСодержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
тигается при их определенном соотношении, например: ♦ 5 частей мяса + 10 частей картофеля; ♦ 5 частей молока + 10 частей овощей; ♦ 5 частей рыбы + 10 частей овощей; ♦ 2 части яиц +10 частей овощей (картофеля) и т. д. Усвояемость белков зависит от их физико-химически*' свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов Например, белки многих растительных продуктов плохо пере- вариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др,). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных — 60—80%. Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель ного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество дос' тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усв°" яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоко" Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу прсД варительно замачивать для сокращения времени варки и Д0' бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки. Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ " коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилиз3 ция белка и др.), которые рассматривает физиология питан Химическая природа и строение белков. Белки —' природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тЫс процессы, формирующие качество кулинарной продукции 55 Гла»3 4 --------------------------- ——--------------- —---- '—:------------ —— рис л от, соединенных пептидной связью. От набора ами- aMVlH° от и их порядка в полипептидных целях зависят инди- нок«С дьные CB0J-1CTBa белков. виДУя ф0рМе молекулы все белки можно разделить на лярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по Г е близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. Растворимости все белки делятся на следующие группь paCTJie0pUJllb)? g воде _ альбумины; ♦ растворимые в солевых растворах — глобулины; ♦ растворимые в спирте — проламины; ♦ растворимые в щелочах — глютелины. По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей. Различают четыре структуры организации белка: ♦ первичная — последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи; ♦ вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали; ♦ третичная — свертывание полипептидной цепи в глобулу; ♦ четвертичная —- объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу. Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотер- яы, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, н частицы их Становятся отрицательно заряженными. ^ При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис- * положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка Ко накоео- Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз- и Ь И Растворимость наименьшие. Для большинства белков ■^ектрическая точка лежит в слабокислой среде, ми ^аиболее важными технологическими свойства- Раци елков являются: гидратация (набухание в воде), денату- способность образовывать пены, деструкция и др. Назь. ^Рвша^ия и дегидратация белков. Гидратацией HfJe ается способность белков прочно связывать значитель- Отчество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строецц Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофцл* ные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэ лектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдв^ рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки привода к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок. В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут, В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т. д. Примерами гидратации в кулинарной практике являются, приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход. Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механическо го воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и ДР^ происходит изменение вторичной, третичной и четвертично структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естествен' ной) пространственной структуры. Первичная структура, а довательно, и химический состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще го вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и Ф" риллярных белках происходит по-разному. В глобулярных № ках при нагревании усиливается тепловое движение полип тидных цепей внутри глобулы; водородные связи, котор ; удерживали их в определенном положении, разрывают*^ полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается Пооцессьс, формирующие качество кулинарной продукции 57 Глава--------------------------------------------- —-——--------------------- ~—Гпри этом полярные (заряженные) гидрофильные груп- Н0в°мусположенные на поверхности глобулы и обеспечиваю- п* заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, 111116 поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофоб- 3 !е группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не спорные удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: ♦ потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина); ♦ потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при де натурации белки-ферменты теряют активность); ♦ повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); ♦ потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); ♦ потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка). Агрегирование' — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, Удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной систе- ме Белки, представляющее собой более или менее обводнен- "4е гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, °ВЬ1Х' муки после гидратации и др.), при денатурации уп- ем НЯ10ТСЯ' ПРИ этом происходит их дегидратация с отделени- ТЬ11^ИДК0СТИ в окружающую среду. Белковый гель, подвергну- g^ Нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, ьшие механическую прочность и упругость по сравнению с Чным гелем нативных (натуральных) белков. Меи КоР°еть агрегирования золей белка зависит от рН среды. Уду^ Устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Для Ше»ия качества блюд и кулинарных изделий широко ис- Раздел 1. Теоретические осн0й, пользуют направленное изменение реакции среды. Так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении монной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса и др создают кислую среду со значениями рН значительно изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, кото- рые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрыва- ются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы. Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак,сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.). Пеиообразоваиие. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры. Важны и другие технологические свойства белков. Тай их используют в качестве эмульгаторов при производстве бел ково-жировых эмульсий (см. разд. I, гл. 2), как наполните-"" для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гйД ролизатами (например, соевыми), обладают низкой калор11 ностью и могут храниться длительное время даже при Bb[cZ кой температуре без добавления консервантов. Белки спосоо ^ связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот лроЯ () обусловливается как химической природой этих веществ, та1< Процессы, формирующие качество кулинарной продукции 59 r&BzJ^JJZ--— --------------------- —■ - - ------------------------ —--------------------------- —------------------------- -""""Тщетными свойствами белковой молекулы, факторами Дающей среды. F При длительном хранении происходит старение белков, этом снижается их способность к гидратации, удлиняются ПРИ тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта поимер, варка бобовых после длительного хранения). При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидтны (см. с. 61). Изменения углеволов В пищевых продуктах содержатся моносахариды (глюкоза, фруктоза), олигосахариды (ди- и трисахароза — мальтоза, лактоза и др.), полисахариды (крахмал, целлюлоза, гемицел- люлозы, гликоген) и близкие к углеводам пектиновые вещества. Изменения Сахаров. В процессе изготовления различных кулинарных изделий часть содержащихся в них Сахаров расщепляется. В одних случаях расщепление ограничивается гидролизом дисаха ридов, в других — происходит более глубокий распад Сахаров (процессы брожения, карамелизации, мелано- идинообразования).
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-04-07; просмотров: 542; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 35.173.48.18 (0.014 с.) |