Биохимические изменения говядины под действием коллагеназы 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Биохимические изменения говядины под действием коллагеназы



Поиск способов модификации свойств мясного сырья с целью повышения эффективности его использования является актуальной задачей мясоперерабатывающей промышленности. Применение ферментативной обработки мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани является перспективным направлением. Особый интерес представляет изучение возможности использования в технологии мясных продуктов ферментного препарата коллагеназа из гепатопанкреаса камчатского краба (Paralitohodes camtshatica). Имеются данные [1,2] о том, что коллагеназа из гидробионтов может быть успешна применена для обработки вторичного мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани не только для получения белковых гидролизатов, но и улучшения качества готовых мясных продуктов.

Мясо представляет собой систему, состоящую из мышечной, соединительной, жировой, нервной, хрящевой и костной тканей. Поэтому механизм ферментации мясного фарша будет отличаться от механизма ферментации чистых белков (миозина, денатурированного и нативного коллагена). Изменения биохимических свойств фарша из говядины в процессе ферментации коллагеназой представлены в таблице 1.

Установлено, что процесс ферментации приводит к существенным изменениям биохимических свойств фарша. При воздействии коллагеназы концентрацией 0,05 % отмечалось расщепление мышечных белков мяса, о чем свидетельствует количество белка, перешедшего в фильтрат, и достигшее 11,8 %. О расщеплении соединительнотканных белков судили по уменьшению связанного оксипролина с 63,4 до 60,4 мг%. Увеличение концентрации коллагеназы до 0,1 % приводило к некоторому повышению степени атакуемости ферментным препаратом и мышечных, и соединительнотканных белков мясного фарша: количество белка, перешедшего в фильтрат, составляло 13,8 %, при этом количество связанного оксипролина снижалось с 63,4 (контроль) до 51,7 мг%. Содержание аминного азота в фильтрате после ферментации мясного фарша повышалось, при концентрации фермента 0,05 % на 18,9 %, а при концентрации 0,1 % - на 60,2 % по сравнению с контрольным образцом.

Таблица 1

Влияние ферментации на биохимические свойства фарша из говядины (температура 5 0С, продолжительность 6 часов)

 

Концентр-я коллагеназы Сод-е общего белка (Б общ), % Сод-е белка р-римого (Б раст), % Сод-е связанного оксипролина, мг% Сод-е аминного азота мг%
0,05 % 15,2 1,8 11,8 60,4 91,7
0,10% 15,2 2,1 13,8 51,7 133,0
Контроль 15,3 1,5 9,8 63,4 72,8

 

Сравнительная визуальная оценка фарша после ферментации показала, что при концентрации фермента 0,1 % мышечная ткань подвергалась существенным деструктивным изменениям, имела слизеподобную, рыхлую консистенцию, специфический запах. При концентрации фермента 0,05 % таких нежелательных изменений мышечной ткани не наблюдали.

Таким образом, в исследованных условиях ферментативной обработки модельного фарша из говядины приемлемой являлась концентрация коллагеназы 0,05 % к массе ферментируемого мясного сырья.

Учитывая, что ферментный препарат проявляет коллагеназную активность, предполагающую расщепление коллагена с образованием коротких пептидов и свободных аминокислот, далее было изучено влияние ферментации на изменения основного состава свободных аминокислот и суммарного фракционного состава водорастворимой части мышечных и соединительнотканных белков.

В таблице 2 приведены результаты определения свободных аминокислот в фарше из говядины, подвергшегося ферментированию коллагеназой концентрацией 0,05 % в течение 6,0 часов при температуре 5 0С.

Таблица 2

Изменение содержания свободных аминокислот в фарше из говядины после ферментации коллагеназой

Наименование аминокислот

Количество аминокислот, мг/100 г фарша

до ферментации после ферментации
1 2 3
Аланин 24,1 32,5
Аспарагиновая кислота 5,3 8,9
Аргинин 4,1 16,8
Валин 5,8 16,8
Гистидин 83,5 104,9

 

 

Продолжение таблицы 1

1 2 3
Глицин 5,6 75,6
Глутаминовая кислота 7,4 66,8
Изолейцин 4,8 32,6
Лейцин 8,3 46,1
Лизин 2,5 32,1
Метионин 1,6 5,9
Пролин 3,8 62,5
Оксипролин 1,9 32,3
Серин 11,2 15,3
Тирозин 5,5 18,2
Треонин 16,8 19,2
Фенилаланин 4,7 16,8
Цистин 0,7 1,3
Итого: 197,7 604,6

 

В целом после протеолиза коллагеназой содержание свободных аминоксилот увеличилось в 2,9 раза. При этом было установлено значительное увеличение глицина (с 5,6 мг до 75,6 мг), лейцина (с 8,3 до 46,1 мг), лизина (с 2,5 до 32,1 мг).

Полученные результаты, по определению состава свободных аминокислот. позволяют судить об уровне протеолиза мышечных и соединительнотканных белков при обработке мяса коллагеназой. Так, в составе идентифицируемых аминокислот после ферментной обработки наблюдалось существенное возрастание в 13,5; 16,5 и 17,0 раз концентрации глицина, пролина и оксипролина соответственно, характерных для деградированного коллагена. В тоже время увеличение содержания изолейцина в 6,5 раз свидетельствует о частичном протеолизе белков мышечной ткани мяса в условиях опыта. Заметное увеличение содержания глутаминовой кислоты с 7,4 мг (контроль) до 66,8 мг (опыт) указывает на накопление предшественников вкуса и аромата после ферментации фарша коллагеназой, что будет способствовать улучшению органолептических показателей готового продукта.

Изучение молекулярно-массового распределения белковых фрагментов по данным SDS-электрофореза в 10 % -ном полиакриламидном геле [табл.3] показало, что после ферментации говяжьего фарша количество белков высокомолекулярных фракций с молекулярной массой от 200 кДа до 77 кДа сократилось, а количество белков низкомолекулярных фракций с массой в пределах от 65 кДа до 12 кДа увеличилось.

Таблица 3



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2020-03-02; просмотров: 126; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.206.76.160 (0.005 с.)