Белок, связывающий секс-гормон (shbg)

 

Подготовка: натощак.
Материал: сыворотка.
Метод: иммуноферментный.

 

Концентрация общего тестостерона в организме суммируется из связанного тестостерона и биологически активного. На долю биологически активного тестостерона приходится около 43% от содержания общего тестостерона (из которых 1-3% составляет свободный тестостерон и 40% тестостерон, связанный с альбумином). Основная часть тестостерона (около57%), поступающего в кровь, связывается со специфическим транспортным белком – тестостерон-эстрадиолсвязывающим глобулином (глобулином, связывающим половые гормоны – ГСПГ). ГСПГ связывает в плазме крови как тестостерон, так и эстрадиол, но имеет большее сродство к тестостерону.
С возрастом происходит повышение секреции ГСПГ, что у мужчин может приводить, с одной стороны, к снижению содержания биологически активного тестостерона при поддержании содержания общего тестостерона в пределах нормальных значений, а с другой стороны, - к усилению эффектов эстрогенов, что в клинической картине проявляется гинекомастией и распределение подкожно-жировой клетчатки по женскому типу.
Таким образом, в диагностике возрастного андрогенного дефицита важную роль играет определение ГСПГ и общего тестостерона. Другими словами, «индекс свободного тестостерона» (ИСТ), рассчитанный как процентное отношение общего тестостерона к ГСПГ, позволяет оценить истинный андрогенный статус пациента.
Сниженный уровень ГСПГ часто определяется при гирсутизме, обыкновенном акне и синдроме поликистозных яичников. Уровень ГСПГ может быть слегка снижен при гипотиреозе, акромегалии, синдроме Кушинга и гиперпролактинемии. Имеется тенденция к снижению уровня ГСПГ при ожирении и после приема андрогенов, особенно тестостерона. Глюкокортикоиды и гормон роста также приводят к снижению уровня ГСПГ. Повышение может наблюдаться при гипертиреозе и циррозе печени.

ГАПТОГЛОБИН (HP).

Подготовка: натощак.
Метод: иммунотурбидиметрический.
Материал: сыворотка.
Нормы: новорожденные – 50-480 мг/л;
6 мес.-16 лет – 250-1380 мг/л;
16-60 лет – 150-2000 мг/л;
Более 60 лет – 350-1750 мг/л.

 

Гаптоглобин (Нр) - гликопротеин плазмы крови, специфически связывающий гемоглобин. Синтезируется в печени. Составляет от 1,2 до 1,4% общего протеина крови. Различают три наследственных фенотипа гаптоглобина: Нр 1-1, Нр 2-1, Нр 2-2. Первая форма его в различных группах колеблется в достаточно широких пределах и представляет собой мономер с молекулярной массой 85 000, две другие – полимеры с варьирующей, но гораздо большей массой. Одним из важных свойств Нр является его способность связывать гемоглобин в плазме с образованием комплекса Нр-Нb.
Как известно, при физиологической гибели эритроцитов часть освободившегося гемоглобина растворяется в плазме крови в количестве 0,01-0,03 г/л. Связь с гаптоглобином предотвращает для организма потерю гемоглобина, так как комплекс Нр-Нb является тяжелодисперсным и не может пройти через почечные клубочки. Гемоглобинурия появляется в случае, когда уровень гемоглобина в плазме превышает способность гаптоглобина соединяться с гемоглобином. Это может наблюдаться, например, при посттранфузионных осложнениях – острый лизис до 1% циркулирующих эритроцитов уже сопровождается гемоглобинурией.

В физиологических условиях комплекс Нр-Нb поступает в ткани системы мононуклеарных фагоцитов, где весь комплекс разрушается. При этом из Нb освобождается молекулярное железо, которое в кровяном русле связывается с трансферином и транспортируется к месту образования эритроцитов – костному мозгу. Таким образом Нр участвует в межуточном обмене железа, входящего в в состав гемоглобина, и способен задерживать его в организме. Кроме того, комплекс Нр-Нb обладает высокой пероксидазной активностью, оказывая тормозящий эффект на процессы перекисного окисления липидов.

Гаптоглобин относится к белкам острой фазы. Повышение его уровня в крови происходит вследствие стимуляции интерлейкинами клеток печени. Однако изменения уровня гаптоглобина в крови не столь закономерны, как других острофазовых белков. Это обусловлено тем, что при наличии гемолиза in vivo, что довольно часто сопровождает острофазовые процессы, гаптоглобин селективно связывается со свободным гемоглобином плазмы, что приводит к снижению его в крови. Поэтому суммарным результатом может быть повышение, снижение или сохранение нормального уровня белка. Для исключения влияния гемолиза на результаты определения гаптоглобина их необходимо анализировать в сопоставлении с данными хотя бы еще одного реактанта острой фазы.

Увеличение содержания гаптоглобина в крови наблюдается при:
• острых воспалительных процессах;
• опухолях;
• нефротическом синдроме;
• ревмокардитах с максимальной активностью;
• крупноочаговом инфаркте миокарда;
• коллагенозах;
• неспецифическом полиартрите;
• лимфогранулематозе (один из показателей биологической активности лимфогранулематоза);
• холестазе;
• лечении кортикостероидами.

 

Снижение уровня гаптоглобина выявляется при всех видах гемолиза in vivo – аутоиммунном, изоиммунном (при переливании крови, для диагностики необходимо провести исследование до и после переливания), механическом (искусственные клапаны сердца, бактериальный эндокардит, травмы); при острых и хронических заболеваниях печени; может встречаться при неэффективном эритропоэзе (дефицит фолиевой кислоты, гемоглобинопатии); дефектах мембраны эритроцитов или метаболизма (дефицит глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы); увеличении селезенки.

ГЛИКОЗИЛИРОВАННЫЙ ГЕМОГЛОБИН (Hb A1)

 

Подготовка: натощак.
Метод: иммунотурбидиметрический.

Материал: кровь с ЭДТА.
Норма – 4—5,5% от общего НЬ.

 

HbAlc является гликозилированной формой присутствующего в эритроцитах гемоглобина А. При повышенных концентрациях глюкозы в крови она вступает в неферментативное взаимодействие с белками плазмы с образованием шиффовых оснований, в том числе с гемоглобином. Степень гликозилирования гемоглобина зависит от концентрации глюкозы в крови и от длительности контакта глюкозы с гемоглобином. Поэтому количество гликозилированного гемоглобина пропорционально концентрации глюкозы и длительности инкубации (контакта с эритроцитами).
Измерение концентрации HbAlc позволяет ретроспективно оценивать уровень гипергликемии при сахарном диабете. По сути HbAlc состоит из трех компонентов: HbAla, HbAlb и HbAlc. HbAlc дает более тесную корреляцию со степенью выраженности гипергликемии у больных сахарным диабетом.
Уровень гликозилированного гемоглобина в эритроцитах является интегральным показателем состояния углеводного обмена за предшествующие 6—8 нед. Результаты исследования оцениваются следующим образом: 4—6 % свидетельствуют о хорошей компенсации сахарного диабета в последние 1—1,5 мес., 6—8,9% — субкомпенсация, 9,0% и выше — декомпенсация. Для оценки эффективности лечения целесообразно повторить исследование через 1,5—2 мес.
Ложные сниженные значения HbAlc имеют место при уремии, острых и хронических геморрагиях, а также при состояниях с уменьшением жизни эритроцитов (например, при гемолитической анемии).

ГОМОЦИСТЕИН

 

Подготовка: натощак.

Материал: сыворотка или плазма.
Забор: охлажденная пробирка, немедленно центрифугировать.
Метод: иммуноферментный.

 

Продукт обмена аминокислот (превращение метионина в цистеин). Определяется в сыворотке и плазме крови.

Высокие уровни гомоцистеина – фактор, ответственный за развитие раннего атеросклероза и тромбоза, поэтому он является маркером развития ИБС и предвестником острых явлений, ведущих к летальному исходу.

Повышение уровня в крови свидетельствует о дефиците фолатов, витаминов В6 и В12. Не установлено, является ли повышение уровня гомоцистеина причиной ИБС, либо отражает недостаточность витаминов, которой принадлежит ведущая роль в развитии атеросклероза. Клинически повышение подтверждает В12-фолиевую анемию, болезнь Альцгеймера.

Показания к назначению анализа:
1. Определение риска сердечно-сосудистых заболеваний;
2. Диагностика гомоцистинурии;
3. Сахарный диабет;
4. Старческое слабоумие и болезнь Альцгеймера.

Повышение уровня:
1. Дефицит фолата, витамина В6, В12; 2. Генетические дефекты ферментов, участвующих в метаболизме гомоцистеина (редко);
3. Почечная недостаточность;
4. Выраженный псориаз;
5. Пролиферативные заболевания;
6. Гипотиреоз;
7. Курение, алкоголизм, кофе (кофеин);
8. Лекарственные препараты: циклоспорин, сульфасалазин, метотрексат, карбамазепин, фенитоин, 6-азауридин, закись азота.

 

Понижение уровня:

1. Рассеянный склероз.
Гомоцистеин образуется в организме (в пище не содержится) в ходе метаболизма незаменимой аминокислоты метионина (им богаты продукты животного происхождения - мясо, молочные продукты (особенно творог), яйца).
Гомоцистеин в плазме находится преимущественно в связанной с белками форме. В метаболизме гомоцистеина участвуют витамины В12, B6, фолиевая кислота. С возрастом уровень гомоцистеина в крови увеличивается. Наблюдаются и половые различия: приблизительно до 50-летнего возраста содержание гомоцистеина в плазме мужчин несколько выше, чем у женщин.
При нарушениях метаболизма гомоцистеина вследствие генетических или функциональных дефектов ферментов при дефиците витаминов гомоцистеин накапливается внутри клеток в повышенных количествах и поступает во внеклеточное пространство, а затем - в плазму. Повышенные концентрации гомоцистеина являются цитотоксичными. Гомоцистеин может повреждать стенки сосудов, делая их поверхность рыхлой. На поврежденную поверхность осаждаются холестерин и кальций, образуя атеросклеротическую бляшку. Повышенный уровень гомоцистеина усиливает тромбообразование. Повышение уровня гомоцистеина крови повышает риск атеросклеротического поражения сосудов на 80% у женщин и на 60% у мужчин.
Во время беременности повышенные уровни гомоцистеина могут быть причиной таких осложнений, как спонтанные аборты, преэклампсия и эклампсия, венозная тромбэмболия. Некоторые препараты (например, пеницилламин, циклоспорин, метотрексат, карбамазепин, фенитоин, 6-азауридин, закись азота), определенные заболевания (гипотиреоз, гиперпролиферативные заболевания, почечная недостаточность), факторы, связанные с неправильным образом жизни (курение, алкоголь, большие количества кофе) могут повышать уровень гомоцистеина.
Дефицит как фолиевой кислоты, так и витамина B12 может и независимо от гомоцистеина увеличивать риск сердечно-сосудистых заболеваний. Генетические заболевания также могут сопровождаться некоторым увеличением содержания общего гомоцистеина в крови.
Определение гомоцистеина в плазме применяют для оценки риска развития сердечно-сосудистых заболеваний, наряду с определением уровня холестерина, липопротеидов высокой и низкой плотности, фибриногена, С-реактивного белка чувствительным методом.
При повышенном содержания гомоцистеина рекомендуется исследовать параллельно концентрацию креатинина, ТТГ, фолиевой кислоты, витамина В12 для установления возможной причины ГГЦ и проведения адекватного лечения.

МИОГЛОБИН

 

Подготовка: натощак.
Относится к экстренным анализам, мышечные нагрузки перед взятием крови необходимо исключить.

Метод - ИФА.

Материал - сыворотка или плазма с ЭДТА. Исключить гемолиз и липемию. После взятия кровь необходимо немедленно отправить в лабораторию, если нет такой возможности, ее центрифугируют для получения плазмы или сыворотки. В плотно закрытой пробирке миоглобин в сыворотка или плазме стабилен при комнатной температуре 2 дня, в цельной крови миоглобин стабилен до 1 часа при комн.температуре, при 2-80°С – 1 неделю, при -200°С – 3 месяца.
Единицы мзмерения: мкг/л.
Норма: в сыворотке мужчин -22-66 мкг/л.
женщин – 21-49 мкг/л.

 

Миоглобин – гемсодержащий хромопротеид. Является белком, транспортирующим кислород в скелетных мышцах и миокарде. При повреждении миокарда и скелетных мышц легко и быстро попадает в кровь и затем быстро экскретируется с мочой.
Повышение уровня в крови наблюдается уже через 2-3 ч после появления боли при инфаркте миокарда и сохраняется 2-3 суток. Повышение уровня миоглобина в первые 2 часа выявляется у 50%, к 3-му часу – у 92%, к 5-му часу – у 100% больных с ИМ. Уровень миоглобина при ИМ может повышаться 4-10 раз и более. Степень повышения миоглобина в крови зависит от площади повреждения миокарда. Нормализация уровня миоглобина отмечается у больных с ИМ на 2-3 сутки. При развитии осложнений ИМ (сердечная недостаточность) уровень миоглобина повышен более 3 суток.
Повторное повышение уровня миоглобина в крови на фоне уже начавшейся нормализации могут свидетельствовать о расширении зоны ИМ или образовании новых некротических очагов. При ишемии миокарда, возникающей во время приступов стенокардии, без развития очаговых некротических изменений, может появляться повышение уровня миоглобина в крови, однако степень этого повышения незнатительна.
У больных с ИМ наряду с миоглобинемией выявляется миоглобинурия (повышение миоглобина в моче), чего не наблюдается у больных с приступами стенокардии. Наиболее целесообразно определять миоглобин в крови в первые сутки после приступа болей. Миоглобинемия выявляется у всех больных крупноочаговым ИМ, на ранних этапах болезни она предшествует измерениям уровня КК.
Важное значение определение концентрации миоглобина имеет у больных с синдромом длительного сдавления, при обширных травмах мышц, наиболее частым осложнением которых является ОПН. ОПН развивается вследствие массивного отложения миоглобина в почечных клубочках. Уровень миоглобина в крови увеличиваться при тяжелом электрошоке, термических ожогах, вторичной токсической миоглобинурии (болезнь Хаффа), повреждение скелетных мышц, артериальной окклюзии с ишемией мышечной массы.

ОБЩИЙ БЕЛОК

 

Подготовка - натощак.

Метод - фотометрический

Материал-сыворотка.

Норма: 65 – 85 г/л

 

Концентрация общего белка в сыворотке зависит главным образом от синтеза и распада двух основных белковых фракций – альбумина и глобулинов. Физиологическая роль белков крови многогранна:

поддерживают коллоидно-онкотическое давление, сохраняя объем крови, связывая воду и задерживая ее, не позволяя выходить из кровеносного русла;

принимают участие в процессах свертывания крови;

поддерживают постоянство рН крови, являясь одной из буферных систем крови;

соединяясь с рядом веществ (холестерин, билирубин и др.), а также с лекарственными препаратами, доставляют эти вещества к тканям;

поддерживают нормальный уровень катионов - кальция, железа, меди, магния в крови, образуя с ними недиализируемые соединения;

играют важнейшую роль в иммунных процессах;

служат резервом аминокислот;

выполняют регулирующую функцию, входя в состав гормонов, ферментов и других биологически активных веществ.

Синтез белков плазмы крови осуществляется в основном в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы. При анализе содержания общего белка в сыворотке различают нормальный уровень, пониженный (гипопротеинемию) и повышенный (гиперпротеинемию).

Гипопротеинемия возникает вследствие:

недостаточного введения белка (при длительном голодании или при продолжительном соблюдении безбелковой диеты);

повышенной потери белка (при различных заболеваниях почек, кровопотерях, ожогах, новообразованиях, сахарном диабете, асците);

нарушения образования белка в организме при недостаточности функции печени (гепатиты, циррозы, токсические повреждения), длительном лечении кортикостероидами, нарушении всасывания (при энтеритах, энтероколитах, панкреатитах);

сочетания различных из перечисленных выше факторов.

Гиперпротеинемия нередко развивается вследствие дегидратации в результате потери части внутрисосудистой жидкости. Это происходит при тяжелых травмах, обширных ожогах, холере. При острых инфекциях содержание общего белка часто повышается вследствие дегидратации и одновременного возрастания синтеза белков острой фазы. При хронических инфекциях содержание общего белка в крови может нарастать в результате активации иммунологического процесса и повышенного образования иммуноглобулинов. Гиперпротеинемия наблюдается также при появлении в крови парапротеинов – патологических белков, вырабатываемых в большом количестве при миеломной болезни, при болезни Вальденстрема.

На величину общей концентрации белка могут оказывать влияние положение тела и мышечная активность. Активная физическая работа и смена положения тела с горизонтального на вертикальное повышают содержание белка на 10%.

Определение общего белка позволяет оценить тяжесть нарушения белкового обмена у больного и назначить адекватную терапию.

ОСТЕОКАЛЬЦИН

 

Подготовка - натощак.

Метод - ИФА.

Материал - плазма с гепарином. Кровь берут в охлажденную пробирку, немедленно центрифугируют (3000-3500 об/мин) и замораживают при -20⁰С, или кровь помещают в воду со льдом и тотчас доставляют в лабораторию.

Единицы измерения - нг/мл

Норма: дети -39.1-90.3нг/мл

женщины -10.7-32.3нг/мл

мужчины -14.9-35.3нг/мл

 

Остеокальцин – витамин К-зависимый неколлагеновый белок костной ткани – локализуется преимущественно во внеклеточном матриксе кости и составляет 25% неколлагенового матрикса. Остеокальцин синтезируется зрелыми остеобластами и является индикатором метаболизма костной ткани и крови. 1.25(ОН)₂D₃ стимулирует синтез остеокальцина в остеобластах и повышает его уровень в крови. Остеокальцин - чувствительный маркер метаболизма костной ткани, причем изменения его концентрации в крови отражают метаболическую активность остеобластов костной ткани.

Рахит у детей раннего возраста сопровождается снижением в крови остеокальцина. Степень снижения его концентрации зависит от выраженности рахитического процесса и наиболее выражена при рахите II степени. Содержание остеокальцина в крови детей, больных рахитом, находится в обратной зависимости от концентрации ПТГ и в прямой – с уровнем общего и ионизированного кальция и кальцитонина.

Уровень остеокальцина в крови повышается при болезнях, характеризующихся увеличением костного обмена: болезнь Педжета, первичный гиперпаратиреоз, Почечная остеодистрофия, диффузный токсический зоб.

У больных гиперкортицизмом (болезнь и синдром Иценко-Кушинга) и пациентов, получающих преднизалон, значительно снижено содержание остеокальцина в крови, т.е. имеется тесная зависимость между выраженностью гиперкортицизма и снижением костеобразования, отражением которого является содержание остеокальцина в крови.

Уровень остеокальцина у больных гипопаратиреозом низкий.

Требование к пробе: сыворотка или плазма (с гепарином или ЭДТА). Хранить на льду, 30 дней при -20 ⁰С.

 

 

[НОВИНКА!] ПРЕАЛЬБУМИН

 

Подготовка: натощак.

Материал: сыворотка.

Метод: иммунотурбодиметрический.

 

В плазме крови человека содержится около 100 различных белков. В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин (около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы кальция и магния. К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином (ТСГ) и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит йодтиронин. Таким образом, основной функцией преальбумина является участие в транспорте тироксина и трийодтиронина, процесс которого может быть нарушен при снижении уровня преальбумина.

Показания к назначению:

• оценка состояния больных, находящихся на белково-энергетической диете;

• оценка состояния больных, находящихся на гемодиализе.