Дослідження реакційної здатності гетерофункціональних сполук. Амінокислоти

До гетерофункціональних карбонових кислотналежать похідні карбонових кислот, у вуглеводневому радикалі яких один або декілька атомів Гідрогену заміщені на інші атоми або групи атомів, наприклад, на галоген, гідроксогрупу, аміногрупу тощо.

Гідроксокислоти.

Гідроксокислотами називаються похідні карбонових кислот, які містять у вуглеводневому радикалі одну або кілька гідроксильних груп.

Залежно від природи вуглеводневого радикала розрізняють аліфатичні гідроксикислоти (спиртокислоти) і ароматичні (фенолокислоти). Аліфатичні гідроксикислоти за взаємним розміщенням карбоксильної та гідроксильної груп поділяють на α-, β-, γ- та ін.

 

НОМЕНКЛАТУРА

У номенклатурі гідроксикислот широко застосовують тривіальні назви. За замісниковою номенклатурою IUРАС як родоначальну беруть тривіальну або систематичну назву карбонової кислоти. Гідроксильна група позначається префіксом гідрокси- (гідроксі-). При використанні тривіальної назви родоначальної структури положення гідроксильної групи у вуглеводневому ланцюзі позначають літерами грецького алфавіту α-, β-, γ та іншими, а при вживанні систематичної назви родоначальної структури положення ОН-групи вказують цифровими локантами.

Хімічні властивості.

Реакційна здатність гідроксикислот зумовлена наявністю в їх структурі двох функціональних груп — карбоксильної та гідроксильної.

По карбоксильній групі гідроксикислоти дають усі реакції, властиві карбоновим кислотам. Зокрема, вони утворюють солі, естери, галогенангідриди, аміди.

1. Так, при дії на гідроксикислоти галоге- нуючих реагентів (РСl₅ та ін.) утворюються галогенангідриди галогенокарбонових кислот:

2. При взаємодії зі спиртами у присутності концентрованої Н₂SO₄ гідроксикислоти спочатку перетворюються на естери, а потім можуть утворюватись і етери по гідроксильній групі.

З участю гідроксильної групи аліфатичні гідроксикислоти вступають у реакції, характерні для спиртів.

Відношення до нагрівання.

α-Гідроксикислоти при нагріванні зазнають міжмолекулярної дегідратації та утворюють циклічні естери — лактиди:

β-Гідроксикислоти при нагріванні зазнають внутрішньомолекулярної дегідратації з утворенням а,р-ненасичених кислот:

γ та δ-Гідроксикислоти вже при кімнатній температурі або незначному нагріванні зазнають внутрішньомолекулярної дегідратації з утворенням циклічних естерів — лактонів:

Найважливіші представники гідроксикислот.

Молочна кислота (α-гідроксипропіонова кислота). Уперше її було виділено з кислого молока. Молочна кислота утворюється внаслідок молочнокислого бродіння вуглеводів:

Міститься в кислому молоці, кефірі, мочених яблуках, квашеній капусті, різних соліннях тощо.

Яблучна кислота (гідроксіянтарна кислота) НООСС*Н(ОН)СН₂СООН.

У природі зустрічається L-(-)-яблучна кислота. Вона міститься в недостиглих яблуках, ягодах горобини, клюкви, малини, барбарису тощо.

У промисловості широко застосовується L-(-)-яблучна кислота — у виробництві вина, фруктових вод та кондитерських виробів, а також у синтезі лікарських засобів.

Винна кислота (α,α' дигідроксибурштинова кислота).

У природі зустрічається тільки D-(+)-винна кислота; особливо багато у винограді, який є вихідною сировиною для її добування. Винна кислота утворює кислі та середні солі. Кислі солі називаються гідротартратами, середні — тартратами.

Калієво-натрієва сіль винної кислоти називається сегнетовою сіллю:

При взаємодії з купрум (II) гідроксидом у лужному середовищі сегнетова сіль утворює комплекс яскраво-синього кольору, який дістав назву реактив Фелінга, що застосовується для якісного визначення альдегідної групи.

Саліцилова кислота (о-гідроксибензойна кислота).

Саліцилова кислота застосовується в медицині у вигляді спиртових розчинів і мазей як антисептичний лікарський засіб. Вона також є сировиною для синтезу інших лікарських засобів, таких, як натрій саліцилат, метилсаліцилат, фенілсаліцилат (салол), саліциламід, ацетилсаліцилова кислота (аспірин).

Аспірин застосовують у медицині як жарознижувальний засіб.

Амінокислоти

Амінокислоти — карбонові кислоти, що містять у своєму складі одну або кілька аміногруп. Вони належать до поліфункціональних органічних сполук. За характером будови вуглеводневого залишку розрізняють аліфатичні, ароматичні, гетероциклічні амінокислоти. Ізомерія в ряді амінокислот пов'язана як з ізомерією карбонового ланцюга, так і з положенням аміногрупи відносно карбоксильної. Серед амінокислот найважливішими є α-амінокислоти, оскільки вони є структурними елементами, з яких побудовані білки. До складу природних амінокислот можуть входити карбоксильні, аміно-, гідрокси-, тіольні —SН групи. Вісім амінокислот — лізин, треонін, триптофан, метіонін, лейцин, ізолейцин, валін та фенілаланін — є незамінними амінокислотами, тобто такими, які організм людини не синтезує сам, а має одержувати з їжею.

Загальна формула:

карбоксильна група аміногрупа

 

Залежно від взаємного розташування карбоксильної і аміногруп розрізняють α-, β-, γ- і т.д. амінокислоти.

	α-аміномасляна кислота,
2-амінобутанова кислота

На сьогодні існує 200 амінокислот, проте лише 20 входять до складу білків, їх називають основними (потеїногенними).

Класифікація амінокислот.

1) за кислотно-лужними властивостями амінокислоти поділяють на:

- неполярні: пролін, валін, аланін, триптофан, фенілаланін, ізолейцин, метіонін, лейцин;

- полярні: гліцин, цистеїн, аспарагін, глутамін, треонін, серин, тирозин;

- кислотні: глутамінова та аспарагінова кислоти;

- основні: гістидин, лізин, аргінін.

2) за біологічним значенням розрізняють:

- незамінні: валін, ізолейцин, лейцин, треонін, лізин, метіонін, триптофан, фенілаланін (у дітей незамінними є гістидин та аланін) – тобто такими, які організм людини не синтезує сам, а має одержувати з їжею;

- напівзамінні: аргінін, гістидин, тирозин (частково синтезуються).

- замінні: глутамінова кислота, аспарагінова кислота, аланін, глутамін, гліцин, аспарагін, пролін, серин, цистеїн.

3) залежно від природи радикала (R) – амінокислоти діляться на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні:

Класифікація α-амінокислот

Формула	Назва амінокислоти	Трилітерне позначення
Аліфатичні амінокислоти
Ароматичні амінокислоти
Гетероциклічні амінокислоти

 

Ізомерія

· вуглецевого скелету

· положенням функціональних груп,

· для α-амінокислот характерна оптична (дзеркальна) ізомерія.

Всі α-амінокислоти, крім гліцину, оптично активні. Наприклад, аланін має один асиметричний (хіральний) атом вуглецю (відзначений зірочкою).

Асиметричний атом – це атом карбону, який з’єднаниний з чотирма різними замісниками.

H2N –

COOH | C*– H | CH3

тобто, існує у вигляді оптично активних енантіомерів:

H─ COOH ┼─NH2 CH3	H2N─ COOH ┼─H CH3
D- аланін	L- аланін

Всі природні α-амінокислоти відносяться до L– ряду.

Фізичні властивості

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовиновинами, легко розчинними у воді, гірше — в органічних розчинниках. Деякі з них є солодкими на смак. Температури плавлення амінокислот як цвіттер-йонів є досить високими, деякі з них плавляться з розкладом. Природні α-амінокислоти (крім гліцину) є оптично активними речовинами

Одержання амінокислот

Найбільш важливими є способи одержання амінокислот з галогенкарбонових кислот. Синтез відбувається в 2 стадії:

 

Хімічні властивості

1) Кислотна (–COOH) і основна (–NH₂) групи в молекулі амінокислоти взаємодіють одна з одною, утворюючи внутрішні солі (біполярні йони). Положення рівноваги залежить від pH середовища. В ізоелектричній точці (ІЕТ), коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається.

Наприклад, для гліцину

біполярний йон

2) α-амінокислоти є амфотерними сполуками

· утворюють солі з лугами (pеакція заміщення):

натрієва сіль гліцину

· утворюють солі з кислотами (реакція приєднання)

або
гідрогенхлоридна сіль гліцину

 

3) α -Амінокислоти вступають одна з одною в реакцію полі­кон­денсації (реакція між СООН групою першої кислоти і NH₂ групою другої кислоти). Продукти такої конденсації називаються ПЕПТИДАМИ. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:

 

H2N –	H | CH –	O H || | C – OH + H – N –	CH3 | CH –	O || C – OH à
	гліцин	аланін

 

à H2N –	H | CH –	O H || | C – N	CH3 | – CH –	O || C– OH + H2O
	гліцилаланін	(Глі-Ала)

 

При конденсації трьох амінокислот утворюється трипептид і т.д.

Зв'язок –

O H || | C – N – називається ПЕПТИДНИМ зв'язком.

Загальнi хiмiчнi властивостi амiнокислот визначаються реакцiйною здатнiстю їх рiзних функцiональних груп:

За карбоксильною групою вони утворюють солi, складнi ефіри, ангiдриди, галогенангiдриди, амiди кислот. У реакцiях декарбоксилування утворюються спирти з гiдроксикислот та амiни з амiнокислот.

За групою –NН₂ вiдбуваються реакцiї ацилування, алкiлулування, дезамiнування.

Відношення до нагрівання.

1. При нагріванні α-амінокислот, відбувається міжмолекулярне дезамінування і утворюється дикетопіперазин.

2. b-амінокислоти відщеплюють амоніак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

3. g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами

Пептиди. Білки

ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–).

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

Склад і будова молекули

Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Біль­шість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемо­глобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Йод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин. Вміст білків:

В м’язах людини – 80%

В шкірі – 63%

В печінці – 57%

В мозок – 45%

В кістках – 28%

Елементарний склад білків

 

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

P, J, Fe, Si, Cu і т.д. мікроелементи

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокис­лот­них залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової орга­ні­зації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертинною структурами.

- Первинна структура білка – по­рядок чергування α-амінокислотних залишків в поліпептидному ланцюзі.
- Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– .– α- спіраль - β – спіраль.

- Третинна структура білка - тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі. Утворена за рахунок зв’язків: дисульфідних –S–S–, йонних та гідрофобних.

- Четвертинна структура білка - структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертинна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ – це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

Тобто – це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денату­ра­ція може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєч­­ного альбуміну при варінні яєць.

 

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α-амінокислот, з яких він був побудований.

 

þ 3) Якісні реакції на білки:

· Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей купруму (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок.

· б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої нітратної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).

Заняття 28