ДОСЛІДЖЕННЯ РЕАКЦІЙНОЇ ЗДАТНОСТІ ГЕТЕРОФУНКЦІОНАЛЬНИХ СПОЛУК. АМІНОКИСЛОТИ



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

ДОСЛІДЖЕННЯ РЕАКЦІЙНОЇ ЗДАТНОСТІ ГЕТЕРОФУНКЦІОНАЛЬНИХ СПОЛУК. АМІНОКИСЛОТИ



До гетерофункціональних карбонових кислотналежать похідні карбонових кислот, у вуглеводневому радикалі яких один або декілька атомів Гідрогену заміщені на інші атоми або групи атомів, наприклад, на галоген, гідроксогрупу, аміногрупу тощо.

Гідроксокислоти.

Гідроксокислотами називаються похідні карбонових кислот, які містять у вуглеводневому радикалі одну або кілька гідроксильних груп.

Залежно від природи вуглеводневого радикала розрізняють аліфатичні гідроксикислоти (спиртокислоти) і ароматичні (фенолокислоти). Аліфатичні гідроксикислоти за взаємним розміщенням карбоксильної та гідроксильної груп поділяють на α-, β-, γ- та ін.

 

НОМЕНКЛАТУРА

У номенклатурі гідроксикислот широко застосовують тривіальні назви. За замісниковою номенклатурою IUРАС як родоначальну беруть тривіальну або систематичну назву карбонової кислоти. Гідроксильна група позначається префіксом гідрокси- (гідроксі-). При використанні тривіальної назви родоначальної структури положення гідроксильної групи у вуглеводневому ланцюзі позначають літерами грецького алфавіту α-, β-, γ та іншими, а при вживанні систематичної назви родоначальної структури положення ОН-групи вказують цифровими локантами.

Хімічні властивості.

Реакційна здатність гідроксикислот зумовлена наявністю в їх структурі двох функціональних груп — карбоксильної та гідроксильної.

По карбоксильній групі гідроксикислоти дають усі реакції, властиві карбоновим кислотам. Зокрема, вони утворюють солі, естери, галогенангідриди, аміди.

1. Так, при дії на гідроксикислоти галоге- нуючих реагентів (РСl5 та ін.) утворюються галогенангідриди галогенокарбонових кислот:

2. При взаємодії зі спиртами у присутності концентрованої Н2SO4 гідроксикислоти спочатку перетворюються на естери, а потім можуть утворюватись і етери по гідроксильній групі.

З участю гідроксильноїгрупи аліфатичні гідроксикислоти вступають у реакції, характерні для спиртів.

Відношення до нагрівання.

α-Гідроксикислоти при нагріванні зазнають міжмолекулярної дегідратації та утворюють циклічні естери — лактиди:

β-Гідроксикислоти при нагріванні зазнають внутрішньомолекулярної дегідратації з утворенням а,р-ненасичених кислот:

γ та δ-Гідроксикислоти вже при кімнатній температурі або незначному нагріванні зазнають внутрішньомолекулярної дегідратації з утворенням циклічних естерів — лактонів:

Найважливіші представники гідроксикислот.

Молочна кислота (α-гідроксипропіонова кислота). Уперше її було виділено з кислого молока. Молочна кислота утворюється внаслідок молочнокислого бродіння вуглеводів:

Міститься в кислому молоці, кефірі, мочених яблуках, квашеній капусті, різних соліннях тощо.

Яблучна кислота (гідроксіянтарна кислота) НООСС*Н(ОН)СН2СООН.

У природі зустрічається L-(-)-яблучна кислота. Вона міститься в недостиглих яблуках, ягодах горобини, клюкви, малини, барбарису тощо.

У промисловості широко застосовується L-(-)-яблучна кислота — у виробництві вина, фруктових вод та кондитерських виробів, а також у синтезі лікарських засобів.

Винна кислота (α,α' дигідроксибурштинова кислота).

У природі зустрічається тільки D-(+)-винна кислота; особливо багато у винограді, який є вихідною сировиною для її добування. Винна кислота утворює кислі та середні солі. Кислі солі називаються гідротартратами, середні — тартратами.

Калієво-натрієва сіль винної кислоти називається сегнетовою сіллю:

При взаємодії з купрум (II) гідроксидом у лужному середовищі сегнетова сіль утворює комплекс яскраво-синього кольору, який дістав назву реактив Фелінга, що застосовується для якісного визначення альдегідної групи.

Саліцилова кислота (о-гідроксибензойна кислота).

Саліцилова кислота застосовується в медицині у вигляді спиртових розчинів і мазей як антисептичний лікарський засіб. Вона також є сировиною для синтезу інших лікарських засобів, таких, як натрій саліцилат, метилсаліцилат, фенілсаліцилат (салол), саліциламід, ацетилсаліцилова кислота (аспірин).

Аспірин застосовують у медицині як жарознижувальний засіб.

Амінокислоти

Амінокислоти — карбонові кислоти, що містять у своєму складі одну або кілька аміногруп. Вони належать до поліфункціональних органічних сполук. За характером будови вуглеводневого залишку розрізняють аліфатичні, ароматичні, гетероциклічні амінокислоти. Ізомерія в ряді амінокислот пов'язана як з ізомерією карбонового ланцюга, так і з положенням аміногрупи відносно карбоксильної. Серед амінокислот найважливішими є α-амінокислоти, оскільки вони є структурними елементами, з яких побудовані білки. До складу природних амінокислот можуть входити карбоксильні, аміно-, гідрокси-, тіольні —SН групи. Вісім амінокислот — лізин, треонін, триптофан, метіонін, лейцин, ізолейцин, валін та фенілаланін — є незамінними амінокислотами, тобто такими, які організм людини не синтезує сам, а має одержувати з їжею.

Загальна формула:

карбоксильна група аміногрупа

 

Залежно від взаємного розташування карбоксильної і аміногруп розрізняють α-, β-, γ- і т.д. амінокислоти.

α-аміномасляна кислота,
2-амінобутанова кислота

На сьогодні існує 200 амінокислот, проте лише 20 входять до складу білків, їх називають основними (потеїногенними).

Класифікація амінокислот.

1) за кислотно-лужними властивостями амінокислоти поділяють на:

- неполярні: пролін, валін, аланін, триптофан, фенілаланін, ізолейцин, метіонін, лейцин;

- полярні: гліцин, цистеїн, аспарагін, глутамін, треонін, серин, тирозин;

- кислотні: глутамінова та аспарагінова кислоти;

- основні: гістидин, лізин, аргінін.

2) за біологічним значенням розрізняють:

- незамінні: валін, ізолейцин, лейцин, треонін, лізин, метіонін, триптофан, фенілаланін (у дітей незамінними є гістидин та аланін) – тобто такими, які організм людини не синтезує сам, а має одержувати з їжею;

- напівзамінні: аргінін, гістидин, тирозин (частково синтезуються).

- замінні: глутамінова кислота, аспарагінова кислота, аланін, глутамін, гліцин, аспарагін, пролін, серин, цистеїн.

3) залежно від природи радикала (R) – амінокислоти діляться на аліфатичні, ароматичніта гетероциклічні:

Класифікація α-амінокислот

Формула   Назва амінокислоти   Трилітерне позначення
Аліфатичні амінокислоти
Ароматичні амінокислоти
   
Гетероциклічні амінокислоти

 

Ізомерія

· вуглецевого скелету

· положенням функціональних груп,

· для α-амінокислот характерна оптична (дзеркальна) ізомерія.

Всі α-амінокислоти, крім гліцину, оптично активні. Наприклад, аланін має один асиметричний (хіральний) атом вуглецю (відзначений зірочкою).

Асиметричний атом – це атом карбону, який з’єднаниний з чотирма різними замісниками.

H2N – COOH | C*– H | CH3

тобто, існує у вигляді оптично активних енантіомерів:

H─ COOH ┼─NH2 CH3

 

H2N─ COOH ┼─H CH3

 

D- аланін L- аланін

Всі природні α-амінокислоти відносяться до L– ряду.

Фізичні властивості

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовиновинами, легко розчинними у воді, гірше — в органічних розчинниках. Деякі з них є солодкими на смак. Температури плавлення амінокислот як цвіттер-йонів є досить високими, деякі з них плавляться з розкладом. Природні α-амінокислоти (крім гліцину) є оптично активними речовинами

Одержання амінокислот

Найбільш важливими є способи одержання амінокислот з галогенкарбонових кислот. Синтез відбувається в 2 стадії:

 

Хімічні властивості

1) Кислотна (–COOH) і основна (–NH2) групи в молекулі амінокислоти взаємодіють одна з одною, утворюючи внутрішні солі (біполярні йони). Положення рівноваги залежить від pH середовища. В ізоелектричній точці (ІЕТ), коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається.

Наприклад, для гліцину

біполярний йон

2) α-амінокислоти є амфотерними сполуками

· утворюють солі з лугами (pеакція заміщення ):

натрієва сіль гліцину

· утворюють солі з кислотами (реакція приєднання )

 
або
гідрогенхлоридна сіль гліцину

 

3) α-Амінокислоти вступають одна з одною в реакцію полі­кон­денсації (реакція між СООН групою першої кислоти і NH2 групою другої кислоти). Продукти такої конденсації називаються ПЕПТИДАМИ. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:

 

H2N – H | CH – O H || | C – OH + H – N – CH3 | CH – O || C – OH à
  гліцин аланін

 

à H2N – H | CH – O H || | C – N CH3 | – CH – O || C– OH + H2O
  гліцилаланін (Глі-Ала)

 

При конденсації трьох амінокислот утворюється трипептид і т.д.

  Зв'язок – O H || | C – N – називається ПЕПТИДНИМ зв'язком.

Загальнi хiмiчнi властивостi амiнокислот визначаються реакцiйною здатнiстю їх рiзних функцiональних груп:

За карбоксильною групою вони утворюють солi, складнi ефіри, ангiдриди, галогенангiдриди, амiди кислот. У реакцiях декарбоксилування утворюються спирти з гiдроксикислот та амiни з амiнокислот.

За групою –NН2 вiдбуваються реакцiї ацилування, алкiлулування, дезамiнування.

Відношення до нагрівання.

1. При нагріванні α-амінокислот, відбувається міжмолекулярне дезамінування і утворюється дикетопіперазин.

2. b-амінокислоти відщеплюють амоніак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

3.g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами

Пептиди. Білки

ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–).

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

Склад і будова молекули

Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Біль­шість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемо­глобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Йод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин. Вміст білків:

В м’язах людини – 80%

В шкірі – 63%

В печінці – 57%

В мозок – 45%

В кістках – 28%

Елементарний склад білків

 

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

P, J, Fe, Si, Cu і т.д. мікроелементи

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокис­лот­них залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової орга­ні­зації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертинною структурами.

- Первинна структура білка – по­рядок чергування α-амінокислотних залишків в поліпептидному ланцюзі.  
- Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– .– α- спіраль - β – спіраль.

- Третинна структура білка- тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі. Утворена за рахунок зв’язків: дисульфідних –S–S–, йонних та гідрофобних.

- Четвертинна структура білка- структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертинна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ– це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

Тобто – це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денату­ра­ція може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєч­­ного альбуміну при варінні яєць.

 

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α-амінокислот, з яких він був побудований.

 

þ 3) Якісні реакції на білки:

· Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей купруму (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок.

· б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої нітратної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).

Заняття 28



Последнее изменение этой страницы: 2016-04-23; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 35.170.64.36 (0.046 с.)