Хімічні властивості амінокислот

І. реакції по групі NH₂-групу (як орг.основа)

1. реакція з кислотами

NH₂ – CH₂ –COOH + HCl → [NH₃ – CH₂ –COOH]⁺ Cl^-

 

ІІ. реакції по групі СООН (як орг.кислоти)

1. реакція дисоціації

На відміну від карбонових кислот реакція дисоціації амінокислот відбувається одночасно і дисоціація амінокислот, і внутрішньо молекулярна нейтралізація, внаслідок якої утворюється диполярний йон (цвіттер-йон)

NH₂ – CH₂ –COOH ↔ NH₂ – CH₂ –COO^- + Н⁺ ↔ ⁺NH₃ – CH₂ –COO^-

диполярний йон

Реакція нейтралізації (реакція з лугами)

NH₂ – CH₂ –COOH + NaOH → NH₂ – CH₂ –COONa + H₂O

 

Реакції амінокислот з кислотами і лугами одночасно підтверджує їх амфотерність.

Реакція етерифікації

NH₂ – CH₂ –COOH + С₂Н₅ОН → NH₂ – CH₂ –COOС₂Н₅ + Н₂О

ІІІ. реакція амінокислот між собою (тільки для амінокислот)

Амінокислоти взаємодіють між собою утворюючи пептиди.

NH₂ – CH₂ –COOH + NH₂ – CH –COOH →

│

СН₃

NH₂ – CH₂ – CO - NH – CH –COOH + Н₂О

│

СН₃

дипептид

Цією реакцією амінокислоти як амфотерні орг.сполуки відрізняються від амфотерних неорг.сполук (ZnO, Al₂O₃, Zn(OH)₂, Al(OH)₃).

 

Добування амінокислот.

1. реакція амінування моногалогензаміщених карбонових кислот ( для всіх амінокислот)

CH₂ –COOH + NH₃ → NH₂ – CH₂ –COOH + HCl

│

Сl

2. реакція гідролізу білків ( тільки для α--амінокислот ).

 

 

Застосування амінокислот

1. як будівельний матеріал для синтезу білків живих організмів;

2. для виготовлення лікарських речовин (штучні амінокислоти);

3. для підгодовлювання тварин.

4. із амінокапронової кислоти одержують синтетичне волокно - капрон

 

Білки (Протеїни)

Білки – це природні полімери ( біополімери), які складаються з великої кількості залишків α-амінокислот, що зв’язані між собою пептидним СО-NH зв’язком (пептидною групою). До складу більшості білків входять 200-500 амінокислотних залишків(можливо і з 1500 і більше)

Одержують білки реакцією поліконденсації α-амінокислот – це

сполучення великої кількості α-амінокислот з утворенням молекули білка і води.

 

n NH₂ – CH –COOH → (- NH – CH –CO-)_n + (n-1)H₂O

│ │

R R

α-амінокислоти білок

 

Загальна формула білків:

(- NH – CH –CO-)_n

│

R

Білки – це біологічно активні речовини («живі речовини» бо входять до складу живих організмів і можуть породжувати собі подібних). Білки за своєю природою є складні речовини і для них характерні такі структури:

 

1. первинна структура – це послідовність розміщення залишків (20) α-амінокислот у молекулі білка. Вона існує за рахунок пептидного зв’язку

(-СО – NH-).

2. вторинна структура – це скручування молекули білка у спіраль. Вона існує за рахунок водневих зв’язків, які утворюється між СО і NH групами двох паралельних витків цієї спіралі.

3. третинна структура – це скручування спіралі у глобулу (протомер). Вона існує за рахунок різних зв’язків: йонних, складноефірних(естерних), дисульфідних, гідрофобних.

4.четвертинна структура – це об’єднання кількох глобулу систему (мультимер). Вона існує за рахунок різних зв’язків, подібно як вторинні і третинні, тільки крім пептидного.

 

Починаючи з вторинної стуктури білки є біологічноактивні речовини («живі речовини»).

 

Хімічні властивості білків

1. денатурація білків – це руйнування аж до вторинної структури білка під дією таких факторів: температура, радіація, дія кислот і лугів, дія солей важких металів.

Денатурація білка є оборотній процес при нетривалій дії цих факторів, а при тривалій дії – необоротній(з елементструкції)

2. ренатурація білків – це втрати вторинної структури білка при наявності деяких факторів: солей легких металів (KCl, NaCl, NH₄Cl), апри відсутності цих факторів знову поновлюється вторинна структура білків.

3. реакція гідролізу білків – це взаємодія білка з водою внаслідок реакціїутворюються амінокислоти. Каталізатором реакції гідролізу є розчини кислот або лугів, а в організмі людини – під дією ферментів.

Н⁺ або ОН^-

(- NH – CH –CO-)_n + (n-1)H₂O → n NH₂ – CH₂–COOН

│ ферменти │

R R

Білок Амінокислоти

Гідроліз білків є процес деструкції, бо утворюються амінокислоти і немає вже білка.

Кольорові реакції на білки.

А) ксантопротеїнова реакція – це дія на білок конц. HNO₃, при цьому білок жовтіє. Цією реакцією визначають наявність у білка фенільного радикалу(С₆Н₅).

Б) біуретова реакція – це дія на білок голубим осадом Cu(OH)₂ при цьому білок одержує фіолетове забарвлення. Цією реакцією визначають наявність в білках пептидної групи (СО-NH-).

В) цистеїнові реакція – це дія на білок Pb(NO₃)₂ при цьому білок чорніє. Цією реакцією визначають наявність в білках сульфідної групи (S).

 

Застосування білків

1. як будівельний матеріал живих організмів;

2. як харчовий продукт (штучна їжа);

3. як ліки (інсулін);

4. як добавки до кормів тварин.