Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Тема:Амінокислоти та білкові речовини.Содержание книги
Поиск на нашем сайте
Актуальність теми: α -амінокислоти являються мономерами білків – носіїв всього живого на землі. Білки – це складні органічні сполуки, які виконують різні функції в організмі і разом з вуглеводами та жирами забезпечують його життєдіяльність.
Навчальні цілі: Теоретичне і практичне засвоєння будови, ізомерії, номенклатури та властивостей амінокислот, як хімічної основи структурної організації білків та пептидів. Малий практикум. Знати: - формули найважливіших амінокислот, що входять до складу - білків живого організму; - замінні і незамінні амінокислоти; - роль білків та пептидів в організмі. Вміти: - називати амінокислоти за правилами ІЮПАК; - ідентифікувати їх; - проводити реакції на білки і амінокислоти. Самостійна позааудиторна робота 1. Теоретично підготуватись по контрольних питаннях даної теми 2. Оформити три графи протоколу. 3. Повторити властивості амінів та карбонових кислот. 4. Виписати формули незамінимих амінокислот. Дати їм назви за правилами ІЮПАК. 5. Написати рівняння специфічних реакцій, характерних для амінокислот. 6. Які продукти утворюються при нагріванні α,-β,-γ- амінокислот? 7. Навести по два приклади амінокислот аліфатичного, ароматичного та гетероциклічного ряду. 8. Написати формулу трипептиду утвореного аланіном, гліцином і валіном. 9. За допомогою рівнянь реакцій здійснити синтез: метан → амінооцтова кислота. 10. На прикладі гліцину пояснити амфотерні властивості амінокислот Контрольні питання 1. Будова, ізомерія та номенклатура амінокислот. 2. Стереоізомерія і конфігурація природних амінокислот. 3. a-амінокислоти, їх амфотерність. 4. Основні хімічні властивості a-амінокислот. 5. Декарбоксилювання і дезамінування амінокислот. 6. Окремі представники a-амінокислот, що входять в склад природних білків. 7. Пептиди, їх властивості, синтез і застосування у медицині. 8. Структура білків, їх біологічна роль. 9. Роль вітчизняних вчених у вивченні структури і синтезу білка. 10. Реакції осадження і кольорові реакції на білки.
Самостійна аудиторна робота
1. Виконати досліди, запропоновані у методичній вказівці. 2. Результати спостережень і висновки внести у протокол. 3. Оформити протокол і захистити його у викладача 4. Виписати з даної теми медичні препарати вказати їх фармакологічну дію та застосування. 5. Написати тестовий контроль або самостійне індивідуальне завдання. 6. Написати рівняння реакцій, за допомогою яких можна здійснити такі перетворення: СН3СООН → Х → Амінооцтова кислота → (СН3)2 NCH2COOH ↓ Метиламін Назвати речовину Х. 7. Написати рівняння реакцій одержання синтетичних волокон: капрону, найлону, енанту. 8. Написати формули ізомерів D(-) i L(+) аланіну. 9. Пояснити первинну, вторинну, третинну, четвертинну структуру білка. 10. Перечислити класифікацію білків. Теоретична частина
Амінокислоти це похідні карбонових кислот, які містять у вуглеводневому радикалі одну або більше аміногруп. В залежності від природи радикалу розрізняють аліфатичні та ароматичні амінокислоти. Серед аліфатичних амінокислот розрізняють α,- β,- γ- амінокислоти. За номенклатурою ІЮПАК назви амінокислот утворюють з тривіальних або систематичних назв відповідних карбонових кислот та префіксу-аміно. Положення аміногрупи вказують буквами грецького алфавіту або цифровими локантами. Ізомерія амінокислот зумовлена різною структурою радикалу та різним положенням аміногрупи. Для амінокислот, що містять асиметричний (хіральний) атом вуглецю існує оптична ізомерія. Амінокислоти одержують: а) дією аміаку на галогенкарбонові кислоти; б) дією аміаку та ціановодневої води на альдегіди; в) приєднанням аміаку до α-, β- ненасичених кислот; г) відновленням нітробензойних кислот. У хімічному відношенні амінокислоти виявляють властивості первинних амінів та карбонових кислот. По карбокисльні групі вони утворюють функціональні похідні карбонових кислот. За участю аміногрупи утворюють солі з мінеральними кислотами, вступають в реакції: алкілування, ацилування, з азотистою кислотою та ін. Крім того амінокислоти виявляють деякі специфічні властивості: а) при нагріванні α-амінокислоти піддаються міжмолекулярній дегідратації, утворюючи при цьому циклічний диамід – дикетопіперазин; б) β- амінокислоти відщеплюють молекулу аміаку, утворюючи α-, β- ненасичені кислоти; в) γ- δ-амінокислоти при нагріванні піддаються внутрішньомолекулярні дегідратації утворюючи циклічні аміди – лактами. Білки це високомолекулярні біополімери, мономерами яких являються α-амінокислоти. В склад білка входить 20-25 амінокислот. Вони мають первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури. Їх поділяють на прості – протеїни (альбоміни, глобуліни) і складні – протеїди (фосфорпротеїди, нулеопротеїди, хромопротеїди та ін.) Якісними реакціями на білки є реакції осадження (мінеральними кислотами, дубильни речовинами, солями важких металів) і кольорові реакції (ксантопротеїнова, біуретова, цистинова, та ін.) Зараз класифікують білки в залежності від форми молекул на фібрілярні (ниткоподібні) і глобулярні (сферичної форми). Медичні препарати: глютамінова кислота новокаїнамід, аміналон, антранілова кислота, ε-амінокапронова кислота та ін. .
Практична робота Властивості амінокислот і білків. Дослід 1. Амфотерні властивості гліцину. а) До кількох кристалів гліцину прилити 1 см3 насиченого розчину Na2CO3. Спостерігати виділення бульбашок газу. Якого? Написати рівняння взаємодії гліцину з Na2CO3. б) До 1 см3 розчину 0,1%-ного НСІ прилити 1 краплю метилоранжу. Розчин забарвлюється у червоний колір і з часом забарвлення зникає. До знебарвленого розчину насипати гліцину до зміни забарвлення. Які властивості проявляє гліцин? Написати рівняння взаємодії гліцину з НСІ. Дослід 2. Утворення мідної солі амінооцтової кислоти. Одержати купрум (ІІ) гідроксид (CuSO4 + NаOН) і до нього прилити 2-3 см3 2%-ного розчину амінооцтової кислоти. Вміст пробірки перемішати. Звернути увагу на відсутність синього осаду (утворюється розчинна комплексна сіль). Написати рівняння реакції утворення комплексної солі.
Дослід 3. Реакція гліцину з формальдегідом. У пробірку внести 5 крапель 1%-ного розчину гліцину і додати 1 краплю індикатора метилового червоного. Як змінився колір? Яке середовище розчину? До одержаного розчину додати рівний об'єм формаліну. Чи змінилось забарвлення? Чому? Дана реакція "формольне титрування" використовується для кількісного визначення карбоксильних груп в a-амінокислотах. Написати рівняння реакції гліцину з формальдегідом.
Дослід 4. Реакція гліцину з нітритною кислотою. У пробірку внести 5 крапель 1%-ного розчину гліцину і рівний об'єм 5%-ного розчину NaNО2 і по краплях влити ацетатної кислоти. Вміст пробірки добре перемішати. Що спостерігається? Написати рівняння реакції. Дана реакція використовується для кількісного визначення аміногруп в амінокислотах.
Дослід 5. Ксантопротеїнова реакція на білок. У пробірку налити 5 крапель 1%-ного розчину білка і додати 3 краплі конц. НNO3. Суміш нагріти до появи забарвлення. Після охолодження долити краплями розчин аміаку до зміни забарвлення. Дана реакція характерна для амінокислот ароматичного ряду.
Дослід 6. Біуретова реакція на пептидний зв'язок. У пробірку внести 5-6 крапель розчину білка, 1-2 крапель 1н розчину лугу і 1-2 краплі розчину купрум (ІІ) сульфату. Як змінилось забарвлення? Написати рівняння утворення трипептиду для гліцину.
Дослід 7. Висолювання білка амоній сульфатом. У пробірку внести 1-5 крапель розчину білка і стільки ж насиченого розчину амоній сульфату. Суміш перемішати. Що відбувається з білком? Розвести суміш подвійною кількістю води. Що сталось з осадом? Про які властивості білків свідчить даний дослід?
Дослід 8. Реакції осадження. У три пробірки внести по 1 см3 білка. В першу пробірку прилити 3-5 крапель розчину фенолу, в другу формаліну, а в третю – купрум (ІІ) сульфату. Що спостерігається у всіх пробірках?
Дослід 9. Виявлення амінного Нітрогену в білках. У пробірку внести 1 см3 білка і додати 2 см3 конц. розчину лугу. Суміш нагріти до кипіння, протягом 3 хвилин. Що спостерігається? Газ який виділяється випробувати індикатором, змоченого водою, або за запахом. ЗАНЯТТЯ №25 Тема:Похідні карбонатної кислоти. Контрольна робота №1 (альдегіди, кетони → похідні карбонатної кислоти). Актуальність теми: Карбонатна кислота, будучи дикарбоновою, утворює два ряди похідних. Особливо важливе значення мають її аміди - продукти азотистого обміну в організмі, які являються лікарськими препаратами, або використовують для їх виробництва. Навчальні цілі: Теоретичне і практичне засвоєння будови, властивостей та застосування амідів, уретанів та уреїдів карбонатної кислоти. Знати: - похідні карбонатної кислоти; - медичні препарати даної групи та їх застосування; - ідентифікацію похідних карбонатної кислоти. Вміти: - готувати розчини сечовини певної концентрації; - якісно визначати сечовину; - проводити реакції характерні для амідів карбонатної кислоти.
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-04-26; просмотров: 500; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.144.116.34 (0.007 с.) |