Изменение белков и жиров. Практическое применение в кулинарии.



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Изменение белков и жиров. Практическое применение в кулинарии.



Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ.
Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью.
Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными.
К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене — лизина.
Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться.
Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.
Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ — коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилизация белка), которые рассматривает физиология питания.
По растворимости все белки делятся на следующие группы:

1. растворимые в воде — альбумины;

2. растворимые в солевых растворах — глобулины;

3. растворимые в спирте — проламины;

4. растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.
Различаютчетыре структуры организации белка:

1. первичная — последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи;

2. вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

3. третичная — свертывание полипептидной цепи в глобулу;

4. четвертичная — объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи.
В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.
При определенном pH среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.
Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствам и белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция.
Гидратация и дегидратация белков.

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги.
Гидрофильностьотдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изо- электрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая.
Сдвиг pH в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок. В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут.
В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, свойства теста.
Примерами гидратации в кулинарной практике
являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белка круп, бобовых, макаронных изделий.
Дегидратациейназывается потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.
Денатурация белков.

Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по- новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные), не способные удерживать воду.
Денатурация
сопровождается изменениями важнейших свойств белка:

  • потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);
  • потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);
  • повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);
  • потерей способности к гидратации (растворению, набуханию);
  • потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

Агрегирование — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц.
Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющие собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньший объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем (натуральных) белков.
Скорость агрегирования золей белка зависит от pH среды.
Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.
Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса создают кислую среду со значениями pH значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.
Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.
Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).
Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов).
Пенообразование.
Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное), взбивании сливок, сметаны, яиц.
Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры. Важны и другие технологические свойства белков.
Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков.
Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды. При длительном хранении происходит “старение” белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).



Последнее изменение этой страницы: 2016-04-18; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.214.224.207 (0.01 с.)