Аминокислоты, строение, классификация, изомерия и номенклатура.

Аминокислоты можно рассматривать как замещенные кислоты в радикале которого один или несколько атомов Н замещены аминогруппой NH₂

COOH

 

R

NH₂

 

CH₃ — COOH CH_{2 —} COOH

|

NH₂

 

Названия от названий кислот из которых получены с прибавлением приставки — амино - подразделяются:

Моноаминокарбоновые NH₂ - CH₂ - COOH (α — аминоуксусный глицин)

Диаминокислоты NH₂ - CH₂ — СН NH_{2 —} COOH лизин

 

Аминодикарбоновые НООС — СН₂ — СНNH_{2 —} COOH

 

СООН

Ароматические С₆Н₅ - СН₂ - СН

· NH₂ (фениламин)

Гетероциклические

 

N _______ СН₂ - СН — COOH (гистидин)

 

NH NH₂

Изомерия определяется изомерией углеродного скелета и положением аминогруппы.

Все аминокислоты (кроме аминоуксусной) содержат ассемитрические атомы углерода, поэтому имеют оптические изомеры

 

CH₃ - CH _— COOH

|

NH₂

α — аминопропионовая

(аланин)

 

CH₂ - CH_{2 —} COOH

|

NH₂

β — аминопропионовая

 

4. Способы получения аминокислот

1. Аминокислоты (в основном α — аминокислоты) получают путем гидролиза белков.

2. Синтезом из галогенозамещенных кислот действием аммиака:

ClCH₂ — COOH + 3NH₃ → Н₂N — CH₂ — COOHNH₄ + NH₄Cl

(способ разработан Э. Фишером)

3. Микробиологический синтез. (Лизин, добавляют в пищу, улучшает аппетит)

Глутаминовая кислота

 

· Физические и химические свойства аминокислот

Большинство аминокислот — бесцветные кристалические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие имеют сладкий вкус (глицин, аланин, серин) некоторые горькие (валин, лейцин, тирозин). tпл разных аминокислот лежит в пределах + 230 ÷ + 280 ⁰C.

Аминокислоты, обладая двумя функциональными группами -карбоксильной и аминой, проявляют амфотерные свойства, реагируя как кислоты и как основания.

Кроме того аминокислотам характерен ряд спецефических реакций, связанных с взаимным влиянием карбоксильной группы и аминогруппы.

 

Образование внутренней соли:

Внутренние соли представляют собой биополярные ионы

 

R - CH - COOH‹―› R – CH – COO ^-

| |

 

NH₂ NH⁺

Противоположные заряды нейтролизуют друг друга поэтому растворы одноосновных моноамино кислот нейтральны на лакмус.

Биополярные ионы аминокислот в кислой среде (избыток ионов Н) превращаются в их амониевые катионы

 

R – CH – COOН

^│

NH⁺₃

 

В щелочной среде (избыток гидроксильных ионов в анионы)

R – CH – COO ^-

^│

NH₂

 

Образование солей с кислотами и щелочами

1.

CH ₂ - COOH‹―› CH₂ – COO ^- + НCl → CH₂ – COOH +.Cl ^-

| | |

NH₂ NH⁺₃ NH₃

хлористоводородная соль глицина

 

2. CH₂ - COOH ‹―› CH₂ – COO + NaOH → CH₂ – COONa + H ₂O

| | |

NH₂ NH₃⁺NH₂

 

· Реакции по карбоксильной группе.

Аминокислоты, подобно карбоновым кислотам, способны давать галогеногидриты, амиды, сложные эфиры:

O

NH₂ – CH₂ - C

Cl хлорангедрид глицина

 

 

О

NH₂ – CH_{2 –} C

NH₂ амид глицина

 

 

О

NH₂ – CH_{2 –} C

О – С₂Н₅

 

декарбоксилирование:

при нагревании происходит отщепление СО₂

t

NH₂ – CH_{2 –} C ООН → H ₂N – CH ₃ + CO₂

 

· Реакция по аминогруппе:

взаимодействие с азотистой кислотой

 

NH₂ – CH₂ - C ООН + НО – N = O → HO – CH ₂ - COOH + N ₂ ↑ + H₂O

глицин азотистая оксиуксусная

кислота кислота

 

ацилирование:

 

СН₃СОСl

NH₂ – CH_{2 –} C ООН → CH ₃ + CO _– NH – CH₂ – COOH

 

_6. Реакции связанные с наличием – СООН и – NH₂

при нагревании α — аминокислоты образуют циклические амиды построенные из 2-х молекул α — аминокислот – дикетопиперазины:

Н₃С О

Н₃С О

СН - С _{- 2 H2O} СН С

Н₂N OH

NH₂ NH

HO NH₂ C HC

C - CH

O CH₃ O CH₃

 

 

β — аминокислоты легче других теряют молекулу аммиака и превращаются в непроедельные:

 

СH₃ – CH - CH_{2 –} C ООН → CH ₃ - CН = CH– COOH

| - NH₃

NH₂

 

ɤ- аминокислоты образуют внутримолекулярные циклические амиды, - лактамы.

H ₂C CH₂

H₃N– CH₂ - CH_{2 –} CH₂ - CООН→ H₂C C = O

- H₂O

NH

лактам ɤ- аминомасляной кислоты

Образование полипептидов

Если α — аминокислоты не подвергать прямому нагреванию, то они могут в особых условиях реагировать друг с другом за счет карбоксила одной молекулы и аминогруппы другой с выделением воды:

 

 

O

NH -R – C O O O

OH +HNH – R – C → NH–R -C NH-R-C +H₂O

OH OH

дипептид,

и так далеетрипептид, тетрапептид, т. о. Пептиды и полипептиды являются продуктами поликонденсации α — аминокислот.

Из 2-х различных аминокислот можно составить 2 пептида:

 

O O O

CH₃–CH-C + HNH–CH₂-C → CH₃-CH-CO-NH-CH₂-C + H₂O

| OH глицин OH | OH

NH₂ NH₂

аланин аланинглицин

 

или:

CH₃ O CH₃

O | H O |

C – CH – N + C – CH – NY → C - CH – NH – CO – CY – NH +H₂O

HO H HO HO

 

 

из трех аминокислот можно получитьшесть различных трипептидов:

АВС, АСВ, ВАС, ВСА, САВ, СВА.

 

С увеличением числа аминокислот число возможных пептидов значительно возрастает. Образование полипептидов лежит в основе строения молекулы белка.

Отдельные представители аминокислот, их применение:

Глицин (гликол) аминоуксусная кислота NH₂ CH₂ ООН оптически недеятельная, содержится почти во всех белках, особенно много в желатине (животный клей) и в натуральном шелке (белка фиброина). Применяется как проявляющее вещество в фотографии.

α - аланин кристалическое вещество

СH₃ – CH - C ООН

|

NH₂

широко распространена аминокислота в животных и растительных организмах. Много в белках шелка. В свободном виде содержится в крови человека.

 

Цистеин и цистин содержащие аминокислоты. Цистеин является производным аланина

 

HOOC – CH – CH₂S H + O + HS – CH₂ - CH - COOH →

| |

NH₂ NH₂

Группа SH окисляется, в результате содержится 2 остатка цистеина и образуется аминокислота цистин.

HOOC – CH – CH₂ - S - S - CH₂ - CH -COOH + Н₂О;

| |

NH₂ NH₂

Связь - S - S дисульфидиал имеет большое значение в строении белков. Цистиина и цистина много в покровных тканях. Применяют для лечения катаракты.

Лизин H₂N - (CH₂)₄ – CH (NH₂) – COOH незаменимая аминокислота, входит в состав белков. При отсутствии или недостатке лизина в пище животных наблюдается потеря в весе.

Применяется как кормовая добавка для восполнения дефицита этой кислоты в растительных белках.

Для повышения питательной ценности рациона сельхозживотных к их пище добавляют наиболее дефицитные аминокислоты.

Для этой цели организовано крупное промышленное производство лизина, глутаминовой кислоты, метионина. Недостаток лизина, глутаминовой кислоты, метионина. Недостаток лизина вызывает анемию, головную боль, повышенную раздражительность.

 

Глутаминовая кислота HOOC – CH₂ -CH₂ – CH (NH₂) – COOH

добавляется в консервы и пищевые концентраты.

*

Триптофан __CH₂ – CH – COOH

|

NH₂

 

незаменимая кислота входит в состав белков.

При отсутствии триптофана развивается заболевание глаз катаракта.

Белки.Первичная, вторичная, третичная структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков. Полимеры. Белки и полисахариды как биополимеры.Пластмассы. Получение полимеров реакцией полимеризации и поликонденсации. Термопластичные и термореактивные пластмассы. Представители пластмасс. Волокна, их классификация. Получение волокон. Отдельные представители химических волокон.

Белками, или белковыми веществами (протеинами), называются высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот. Число последних может колебаться очень сильно и достигать иногда нескольких тысяч.

Белки играют исключительную роль в жизни живого организма. Функции их весьма разнообразны. Из них состоит основная масса протоплазмы клеток, они выполняют каталитические, строитель­ные, энергетические, обменные, защитные и многие другие функции. Они составляют основу биомембран. Белкам принадлежит важней­шая роль в формировании «скелета» клетки, защитных и опорных тканей. Важнейшее свойство белка — самоорганизация структуры, его способность самопроизвольно создавать определенную, свойст­венную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, заболевание и многое другое) связана с белковыми веществами.

Белками являются и многие важнейшие физиологически актив­ные соединения: ферменты, некоторые гормоны и другие вещества.

Белки являются необходимой составной частью пищевого ра­циона человека и животных. Пищевая ценность белков в первую очередь определяется их аминокислотным составом. Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементный состав белковых веществ колеблется незначительно (в % на сухую массу): С 50—55; М 6,5—7,3; О 21,5—23,5; N 15—17,5; S 0,3—2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен, металлы (железо, цинк, медь).

Содержание белковых веществ в животных и растительных ор­ганизмах неодинаково. Обычно в животных организмах белков больше, чем в растениях. Неодинаково их содержание и в отдель­ных организмах и тканях. Так, в мышцах 18—23% белков, в мозгу 8—9%, в сердце 16—18 %, в крови 7—8,5%. В растениях содер­жится от 5 до 20% белковых веществ. Особенно богаты белком се­мена бобовых и масличных культур (до 20—35%). Различно содер­жание белковых веществ и в пищевых продуктах. Главным источ­ником белков для человека являются мясо животных (до 20% бел­ков), рыба (до 18%), молоко (до 3%), сыр (до 22,5%), пшеничный хлеб (до 8%), изделия из круп (1-0%).

Строение белков

Согласно общепринятой теории молекула белка состоит из ос­татков а-аминокислот, связанных между собой пептидными связями:

 

 

Впервые мысль о пептидных связях была высказана выдающимся русским биохимиком. А. Я. Данилевским (1838—1923), большую роль в изучении их строения сыграли работы Э. Фишера, Л. Полинга. Состав и последовательность расположения аминокислот­ных остатков в молекуле белка могут быть различными, вследствие чего разнообразие белков поистине безгранично. Например, для белков, содержащих всего 100 аминокислотных остатков, число изомеров равно 20100.

Пептидные связи являются не единственными видами связей в белках. Отдельные пептидные цепи или их участки могут быть связаны между собой дисульфидными (—S—S—), солевыми и водо­родными связями. Солевые связи образуются между свободными аминогруппами (например, N-концевая аминогруппа, расположен­ная на одном конце полипептидной цепи, или е-аминогруппы ли­зина) и свободными кислотными группами (С-концевая карбоксиль­ная группа полипептидной цепи, свободные карбоксильные группы двухосновных аминокислот). Водородные связи в белках могут возникать между атомами кислорода кето- или оксигруппы и атомом водорода окси- или аминогруппы:

 

 

В молекуле белка существуют также и некоторые другие виды взаимодействия.

Если определение аминокислотного состава белка может быть в настоящее время проведено относительно быстро, то выяснение последовательности соединения аминокис­лотных остатков — задача исключительно сложная. Выдающимся достижением в этой области было установление структуры и синтез гормона инсулина (Сенглер, 1963), состоящего из 51 аминокислотного остатка и имеющего молекулярную массу 5733 (рис. 1). Сочетанием из двух и трех букв на рисунке условно обозначаются остатки ами­нокислот. Черным показаны дисульфидные связи (мостики).

Большое значение имело установление структуры фермента рибонуклеазы, молекула которого состоит из 124 аминокислотных остатков и содержит 4 дисульфидных мостика. В настоящее время известны состав и последовательность соединения аминокислотных остатков пептидных цепей большого количества белков (около 400).

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Все белки, независимо от того, к какой группе они относятся и какие функции выполняют, построены из относительно небольшого набора (обычно 20) аминокислот.

Эти структурные компоненты или, как их иногда называют, «строитель­ные блоки» расположены в различной, но всегда строго определен­ной для данного вида белка последовательности. Под первичной структурой белка понимают вид, число и последова­тельность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Полипептидные цепи вследствие образования водородных свя­зей между отдельными участками цепи имеют спиралевидную (зигзагообразную) конфигурацию или структуру типа складчатого слоя. Пространственная «укладка» атомов главного цепи называется вторичной структурой белковой молекулы (рис. 2). Полипептидная спиралевидная цепочка может быть по-разному расположена в пространстве. Распределение в пространстве всех атомов белковой молекулы, или, как иногда говорят «упаковка», получило название третичной структуры (рис. 3), Следует отметить, что «свертывание полипептидной цепи с образованием тре­тичной структуры происходит не хаотично, а строго определенно и любые изменения в третичной структу­ре влияют на биологическую активность белков.

В настоящее время сформулировано представление о так назы­ваемой четвертичной структуре белковой моле­кулы. В отдельных случаях молекулы состоят из нескольких поли­пептидных цепей, связанных между собой водородными, ионными и некоторыми другими нековалентными видами связей. В опреде­ленных условиях они способны диссоциировать на более мелкие «субмолекулы», которые могут опять соединяться в первоначаль­ную молекулу. Такое объединение нескольких частиц с третичной структурой получило название четвертичной структуры. Следует отметить, что далеко не у всех белков мы встречаем все четыре структуры.