По теме Метаболизм аминокислот. Общие пути катаболизма: трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот.

 

Исходный уровень знаний:

· Понятие об общих и специфических путях катаболизма.

· Аминокислота, как структурная единица белка.

· Пути потребления аминокислот в клетке.

· Классификация ферментов: второй класс - трансферазы.

Студент должен знать: · Промежуточный обмен аминокислот (эндогенных и экзогенных). · Трансаминирование - общий путь катаболизма аминокислот. · Значение определения трансаминазной активности для диагностики заболеваний: АсАТ и АлАТ в диагностике патологии сердца и печени. · Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов, биологическая роль в организме (гистамин, ДОФамин, ГАМК, серотонин)   Студент должен уметь: · Провести реакцию трансаминирования и интерпритировать полученные результаты

Основная литература: · Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», издание третье, Москва, 2007, стр.431, 435-445 · Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр.469-472, 512-520 ·  Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва, 2008, стр.232-233, 253-255 · Ф.С. Дзугкоева, Л.А.Калоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, С.А.Баллаева «Обмен веществ». Учебное пособие по курсу биологической химии. Владикавказ, 2003, стр 129-132, 140-145. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр. 64-65. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» Учебное пособие по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр 126-128, 135-140 · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 3, Владикавказ, 2008, стр.23-32. Дополнительная литература: · У. Мак-Мюррей «Обмен веществ у человека», Москва, из-во «Мир», 1980, стр.276-277 · Ленинджер Л. «Биохимия». 1986. · Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр.228-230 ·  Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 139-140, 146-147 · Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981. · Элиот В., Элиот Д., Биохимия и молекулярная биология, Москва 2000, стр. 23-36

Задания для работы.

1. Изобразите в виде схемы основные пути потребления аминокислот в клетке.

 

 

2. Допишите определение

1.  Трансаминирование - это__________________________________

 

2.  Декарбоксилирование - это________________________________

 

3. Вставьте пропущенные слова

Реакции трансаминирования катализируют ферменты_________________, которые состоят из _______________, определяющего специфичность фермента и ____________________(метаболически активная форма _____________).

4. Напишите первую и вторую полуреакции фосфопиридоксалевого катализа. Укажите ферменты.

 

5. Решите задачу.

У ребенка вялость, слабость, малая подвижность. Определение активности трансаминаз в сыворотке показало, что активность АСАТ увеличена по сравнению с нормой в 1, 6, а АлАТ – в 3,5 раза. Ординатор А. выписал матери ребенка направление на госпитализацию, предполагая скрытую форму гепатита (слизистые, кожа нормальной окраски). Ординатор К. решил, что это слишком решительные меры, что увеличение активности ферментов в крови объясняется прорезыванием зубов у ребенка, т.к.десны у него были припухлые, болезненные. Учитывая, что в тканях десен активность трансаминаз невысока, предположите, кто из них прав и почему?

 

6. Что такое биогенные амины, и как они образуются в организме человека.

 

7. Заполните таблицу

Аминокислоты	Триптофан	Тирозин	Глутаминовая кислота	Гистидин
Продукты декарбоксили рования
Биологически активные вещества
Формулы
Физиологическая роль.

 

 

8. Решите задачу.

Животному ввели смесь аминокислот, атомы углерода которых были мечены (С14). Через некоторое время в крови обнаружили гистамин с меченными углеродными атомами. Метаболизм какой аминокислоты привел к образованию этого соединения? Напишите реакцию, укажите фермент. Перечислите функции гистамина в организме человека.

Решите тестовые задания.

1. Трансаминазы не:

А) взаимодействуют с двумя субстратами

Б) используют пиридоксальфосфат как кофермент

В) участвуют в трасаминировании лизина и треонина

Г) локализованы в цитозоле и митохондриях клеток

Д) катализируют обратимую реакцию

 

 

2. Для реакций трансаминирования требуется кофермент, производное витамина:

А) В₁

Б) В₆

В) РР

Г) Н

Д) С

 

3.Пиридоксальфосфат не входит в состав фермента, катализирующего процесс:

1. Трансаминирования аминокислот;

2. Декарбоксилирования аминокислот;

3. Окислительного дезаминирования L-аминокислот;

4. Синтеза триптофана из индоил-3-фосфоглицерата.

 

4.Для аминотрансфераз характерно:

1. Катализируют необратимую реакцию;

2. Содержат в качестве кофермента пиридоксальфосфат;

3. Используют АТФ как источник энергии;

4. Локализованы в цитозоле и митохондриях;

5. В процессе реакции образуют с субстратом шиффово основание.

 

5.Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогрупп от:

1. α-аминокислоты на α-кетокислоту;

2. α-аминокислоты на α-гидроксикислоту;

3. Амина на α-аминокислоту;

4. Амина на α-гидроксикислоту;

 

6.Аминотрансферазы играют роль:

1. В синтезе заменимых аминокислот;

2. В трансмембранном переносе аминокислот;

3. В синтезе незаменимых аминокислот;

4. В дезаминировании аминокислот.

 

7.. Установить соответствие:

Реакции трансаминирования 1. Пируват и глутамат; 2. Пируват и аспартат; 3. Оксалоацетат и глутамат

Продукты реакции А. Аспартат и α-кетоглутарат; Б. Аланин и α-кетоглутарат; В. Аланин и оксалоацетат.

 

8.Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции:

1. ω-декарбоксилирования;

2. α-декарбоксилирования;

3. Декарбоксилирования, сочетанного с реакцией трансаминирования;

4. Декарбоксилирования, сочетанного с реакцией конденсации;

5. γ-декарбоксилирования.

 

9. Соотнести название биогенных аминов с АМК, из которой они образуются.

1. Гистамин.                А. Тир.

2. ГАМК.                     Б. Глу.

3. Серотонин.              В. Три.

4. Дофамин.                 Г. Гис.

5. Норадреналин.      

6. Адреналин.

 

10. Для инактивации биогенных аминов используются ферменты:

1. Декарбоксилазы.

2. Трансаминазы.

3. Моноаминооксидазы.

4. Трансметилазы.

5. Верно 2,4.

 

11. В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное:

1. Тирозина;

2. Фенилаланина;

3. Глутаминовой кислоты;

4. Аспарагиновой кислоты;

5. Аргинина.

 

12. Моноаминоксидазы катализируют реакцию окислительного дезаминирования биогенных аминов с коферментами:

1. КоА Н             

2. НАД⁺

3. НАДФ⁺

4. ФП

5. ФАД                       

6. Верно 2,3.

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию