По теме: «химия белка. Биологические функции белков. Аминокислотный состав. Общие свойства и методы их исследования»

Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию»

 

 

Кафедра биологической химии

 

 

Методические рекомендации

Для выполнения САМОСТОЯТЕЛЬНой  

ВНЕАУДИТОРНой РАБОТы СТУДЕНТОВ лечебного, педиатрического, МЕДИКО-ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО, СТОМАТОЛОГИЧЕСКОГО, ФАРМАЦЕФТИЧЕСКОГО факультетов К ПРАКТИЧЕСКим ЗАНЯТИям

По биологической химии

 

 

Владикавказ – 2010

СОДЕРЖАНИЕ:

Тема: «Химия белка. Биологические функции белков.

Аминокислотный состав. Общие свойства и методы

 их исследования»........................................................................................................... 5

 

Тема: «Структурная организация белковой молекулы»........................... 12

 

Тема: «Физико-химические свойства белков»............................................... 19

 

Тема: «Простые и сложные белки»......................................................................... 26

 

Тема: «Строение и общие свойства ферментов.

Особенности ферментативного катализа.

Классификация и номенклатура ферментов»................................................. 33

 

Тема: «Регуляция активности ферментов. Активаторы

и ингибиторы ферментов»........................................................................................... 39

 

ТЕМА: «Водорастворимые витамины»................................................................... 47

 

ТЕМА: «Жирорастворимые витамины».................................................................. 55

 

ТЕМА: «Энергетический обмен. Биологическое окисление»................ 61

 

Тема: «Общий путь катаболизма - цикл Кребса»............................................. 68

 

Тема: «Строение и общие свойства углеводов»........................................... 76

 

Тема: «Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте,

всасывание, транспорт в крови»........................................................................... 81

 

Тема: Катаболизм глюкозы. Анаэробное окисление глюкозы............ 88

 

Тема: «Аэробное окисление глюкозы»................................................................ 96

 

Тема: «Регуляция содержания сахара в крови»........................................... 102

 

ТЕМА: «Строение и свойства липидов, их классификация,

биологическая роль липидов».............................................................................. 111

 

ТЕМА: «Переваривание и всасывание липидов

в желудочно-кишечном тракте. Транспортные формы липидов...... 118

 

ТЕМА: «Окисление высших жирных кислот и кетоновых тел.

Синтез высших жирных кислот и метаболизм кетоновых тел»....... 123

 

ТЕМА: «Обмен триацилглицеридов. Биосинтез ТАГ.

Мобилизация жира из депо. Нарушение обмена ТАГ – ожирение». 129

ТЕМА: «Метаболизм холестерина и его регуляция. Нарушение

 липидного обмена - атеросклероз»................................................................... 134

 

ТЕМА: «Липопротеиновый спектр плазмы крови в норме и

при патологии. Теории развития атеросклероза.

Изменение ЛП – спектра при атеросклерозе».............................................. 140

 

ТЕМА: «Обмен сложных липидов. Пути биосинтеза сложных

липидов. Катаболизм фосфолипидов. Болезни накопления –

сфинголипидозы»........................................................................................................... 144

 

 

ТЕМА: «Переваривание, всасывание и гниение белков

в желудочно-кишечном тракте»............................................................................. 152

 

 

ТЕМА: «метаболизм аминокслот. общие пути катаболизма:

трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот»......... 158

 

ТЕМА: «пути обезврежинания аммиака в организме.

орнитиновый цикл. методы количественного

определения мочевины и креатинина в моче»........................................... 164

 

ТЕМА: «особенности обмена отдельных аминокислот.

синтез креатина и креатинина, его количественное

определение»..................................................................................................................... 171

 

ТЕМА: «Обмен нуклеопротеидов. Определение мочевой

кислоты в моче (качественные реакции). Пуриновы

нуклеопротеиды»............................................................................................................. 179

 

ТЕМА: «Обмен нуклеопротеидов. Определение мочевой кислоты

в моче (качественные реакции). Пиримидиновые

нуклеопротеиды»............................................................................................................. 185

 

ТЕМА: «Обмен хромопротеидов. Распад гема. Определени

в крови и моче желчных пигментов»................................................................. 193

 

ТЕМА: «Нарушения пигментного обмена»........................................................ 200

 

 

ТЕМА: «механизм действия белково-пептидных гормонов»............... 208

 

ТЕМА: «инсулин. гормоны щитовидной железы»........................................ 215

 

ТЕМА: «стероидные гормоны».................................................................................. 221

 

ТЕМА: «эндокринопатии»............................................................................................. 227

 

ТЕМА: «Биохимия крови. Органический состав»......................................... 236

 

ТЕМА: «Биохимия крови. Электролитный состав»...................................... 242

 

ТЕМА: «Биохимия мочи. Органический состав мочи.

Минеральные компоненты мочи»......................................................................... 247

 

ТЕМА: «Биохимия мочи. Патологические составные

части мочи»......................................................................................................................... 251

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию

Задания для работы

1. Заполните таблицу «Классификация аминокислот, основанная на полярности радикалов».

Неполярные R-группы	Полярные, незаряженные R-группы	Ароматические R-группы	Отрицательно заряженные R-группы	Положительно заряженные R-группы

 

2. Допишите определения:

1. Аминокислота это___________________________________

_________________________________________________________

 

2. Белки это_________________________________________

_________________________________________________________

 

3. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот лизина, пролина, глутаминовой кислоты. Назовите их.

 

 

4. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющих в своем составе гетероциклическое кольцо.

 

 

5. Напишите структуру аминокислот:

1. моноаминокарбоновых ____________________________________

 

2. диаминомонокарбоновых __________________________________

 

3. моноаминодикарбоновых __________________________________

 

6. Перечислите свойства аминокислот?

 

7. Напишите формулы дикарбоновых аминокислот. Дайте им рациональные и тривиальные названия. Обозначьте углеродные атомы греческими буквами.

 

 

8. Напишите проекционные формулы D и L-фенилаланина.

 

 

9. Перечислите:

1. гомоциклические аминокислоты_____________________________

_________________________________________________________

__________________________________________________________________________

 

2. гетероциклические аминокислоты___________________________

_______________________________________________________

_______________________________________________________

 

Тестовые задания.

1. Укажите функции белков:

1. Гемоглобин; 2. Коллаген; 3. Эластин; 4. Муцин; 5. Инсулин; 6. Актин; 7. Иммуноглобулин; 8. Амелогенины; 9. Бета-глобулины; 10. ЛДГ;

А. Структурная; Б. Каталитическая; В. Защитная; Г. Транспортная; Д. Сократительная; Е. Регуляторная.

2. Подберите правильные характеристики АМК:

1. Лиз                   А. Содержит индольное кольцо

2. Сер                   Б. Иминокислота

3. Гис                        В. АМК с (+) зарядом

4. Три                    Г. Входит в состав коллагеновых белков

5. Про                    Д. Входит в состав фосфо- и гликопротеи-

                                дов

 

3. Серосодержащими аминокислотами являются:

1. Треонин;

2. Тирозин;

3. Цистеин;

4. Триптофан;

5. Метионин.

 

4. Иминокислотой является:

1. Глицин;

2. Цистеин;

3. Аргинин;

4. Пролин;

5. Серин.

 

5. Подберите правильные характеристики АМК:

1. Гис                   А. Гидрофильная с анионной группой

2. Лей                   Б. Гидрофильная с катионной группой

3. Сер                    В. Гидрофильная незаряженная

4. Лиз                    Г. Гидрофобная

5. Глу                    Д. Входит в состав альбуминов

6. Тир

7. Трп                        

 

6. Подберите правильные характеристики аминокислот

1.Иле    5.Сер    А. Полярная с катионной группой.

2.Асн    6. Про   Б. Полярная с анионной группой.

3.Глу     7. Мет   В. Полярная незаряженная.

4. Цис   8. Гис     Г. Неполярная

 

7. Подберите правильные характеристики АМК:

1.Лиз     А. Содержит индольное кольцо

2.Сер    Б. Иминокислота

3.Гис     В. АМК с (+) зарядом

4.Трп     Г. Входит в состав коллагеновых белков

              5. Про   Д. Входит в состав фосфо- и гликопротеидов.

 

8. Подберите правильные характеристики аминокислот

1. Гис                 А. Гидрофильная с анионной группой

2. Лей                Б. Гидрофильная с катионной группой

3. Сер                В. Гидрофильная незаряженная

4. Лиз                Г. Гидрофобная

5. Глу                 Д. Входит в состав альбуминов

6. Тир

7. Трп

 

9. Белки выполняют различные функции, кроме:

1. Структурной;

2. Каталитической;

3. Регуляторной;

4. Генетической;

    5. Рецепторной

 

10. Аминокислоты, имеющие гидрофобный радикал:

1. Тирозин;

2. Аланин;

3. Серин;

4. Треонин;

5. Цистеин.

 

11. Биполярный ион диаминомонокарбоновой кислоты заряжен:

1. Отрицательно;

2. Положительно;

3. Электронейтрален.

 

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию

Задания для работы.

1. Перечислите химические связи, которые могут возникать между функциональными группами радикалов аминокислот внутри одной полипептидной цепи, а также между отдельными полипептидными цепями в белках.

 

2. Допишите определение:

1.  Олигопептиды - это___________________________________

 

 

2.  Полипептиды - это____________________________________

_______________________________________________________

 

 

3. Дайте определение первичной структуры белков. Какая связь ее стабилизирует? Как эта связь образуется? Приведите пример.

 

4. Что такое α-спираль и β-структура полипептидной цепи.

 

 

5. Охарактеризуйте принцип комплементарности при формировании четвертичной структуры.

 

6. В образовании третичной структуры белка участвуют связи (отобразить химизм реакции), привести примеры:

Ионные______________________________________________________

____________________________________________________________

Водородные__________________________________________________

____________________________________________________________

Гидрофобные_________________________________________________

____________________________________________________________

Дисульфидные________________________________________________

____________________________________________________________

7. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот:

а) треонина и цистеина.

 

б) фенилаланин и аспарагина.

 

 

в) аргинина и лейцина.

 

 

8. Какие белки называют глобулярными, а какие фибриллярными?

 

 

9. Какие вещества называют пептидами, как обозначаются концы полипептидной цепи.

 

Тестовые задания.

1. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток:

1. Аланина;

2. Серина;

3. Валина;

4. Пролина;

5. Глутамина.

 

2. Выбрать правильное определение структуры белка:

1. Первичная структура; 2. Вторичная структура; 3. Третичная структура;   4. Четвертичная структура.

А. Полипептидная цепь, аминокислотная последовательность которой детерминирована генетически и образованная пептидными связями между аминокислотными остатками. Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями; В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи; Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между определенными пептидными группировками; Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке.

 

3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:

1. Гемоглобин

2. Миоглобин

3. Иммуноглобулины

4. ЛДГ

5. Правильные ответы 1,3,4

 

4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:

1. В ее формировании участвуют слабые связи;

2. Закодирована генетически;

3. Образована ковалентными связями;

4. Определяет последующие уровни структурной организации.

5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:

1. В ее формировании участвуют слабые связи;

2. Закодирована генетически;

3. Образована ковалентными связями;

4. Определяет последующие уровни структурной организации.

 

6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:

1. Различиями аминокислотного состава;

2. Разной длиной полипептидной цепи;

3. Различиями в молекулярной массе;

4. Различиями последовательности аминокислот в полипептидной цепи;

5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олигомерном белке.

 

7. Выбрать определение третичной структуры белка:

1. Пространственная структура белка, фиксированная водородными связями между атомами пептидного состава;

2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между радикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последовательности;

3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;

5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

 

8. Выбрать определение вторичной структуры белка:

1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2. Последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидной цепи;

3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксированной связями между радикалами АМК;

4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами;

5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

 

9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

1. Водордная;

2. Пептидная;

3. Дисульфидная;

4. Гидрофобное взаимодействие.

 

10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:

1. Гемоглобин

2. Миоглобин

3. Иммуноглобулины

4. ЛДГ

5. Правильные ответы 1,3,4

 

11. β-структура представляет собой:

1. Тугозакрученную спираль;

2. Зигзагообразную структуру;

3. Встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка.

 

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию

Задания для работы.

1. Напишите формулами фрагмент пептида -Глу-Мет-Лиз- Тир-.

 

 

а) определите суммарный заряд пептида при рН 7,0, укажите, в какой среде лежит его изоэлектрическая точка;

 

 

б) допишите еще 2 аминокислоты, чтобы сум­марный заряд пептида был:

1. отрицательный

 

 

2. нейтральный

 

 

3. положительный

 

 

в) на примере одного из написанных пептидов пунктиром покажите один виток α-спирали, назовите связь, стабилизирующую его и группы, которые ее образуют;

 

 

г) из написанных пептидов выберите пары аминокислот, способные образовывать связи между радикалами, укажите тип связи, назовите, какой структурный уро­вень они стабилизируют.

 

 

2. Назовите факторы устойчивости белков в растворе. Чем обусловлен заряд белков в растворе? Почему растворимые белки могут быть названы полиэлектролитами?

 

 

3. Решите задачу.

В какой среде (кислой, нейтральной или щелочной) находится изоэлектрическая точка изображенного полипептида? Объясните свой ответ.

         Н₂N-Асп-Иле-Фен-Арг-Вал-Глу-Мет-Про-Тре-Лиз-Асп-Арг-СООН

 

4. Ответьте на вопросы:

1. Что такое денатурация? Факторы ее вызывающие?

 

2. Что такое ренатурация?

 

3. Что такое диализ? Для чего он служит?

 

 

4. Что такое изоэлектрическая точка?

 

 

5. Заполните таблицу «Факторы, способствующие денатурации белков».

Физические	Химические

 

6. Объясните, что лежит в основе методов электрофореза белка и ионообменной хроматографии белков? Для чего эти методы используются?

 

6. Ответьте на вопросы:

 

 Как влияет рН среды на заряд белков:

1. Обладающих кислыми свойствами? Какие белки обладают кислыми свойствами?

 

2. Обладающих основными свойствами? Какие белки обладают основными свойствами?

 

7. Сравните, какой из полипептидов будет лучше растворяться в воде и почему:

 

Н₂N-Лей-Ала-Мет-Вал-Про-СООН или Н₂N-Тир-Асп-Тре-Сер-Глу- СООН

 

 

9. Решите задачу.

Изоэлектрическая точка белка равна 4,7. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 3,57. Объясните ответ.

Тестовые задания.

 

1. Для чего применяется биуретовая реакция в лабораторной практике?

1. Для качественной реакции на белки;

2. Для открытия свободных АМК;

3. Для количественного определения белка;

4. Верно 1,3;

5. Нет верного ответа.

 

2. Растворимость белка в воде определяется:

I. Ионизацией белковых молекул;

2. Гидратацией белковых молекул;

3. Формой молекулы белка;

4. Ионной силой растворителя;

5. Все верно.

 

3. Денатурация белка сопровождается:

1. Изменением нековалентных связей;

2. Уменьшением растворимости белка;

3. Изменением первичной структуры белка;

4. Верно: 1,2

 

4. В процессе гидролиза белка:

       I. Уменьшается количество свободных-СООН-групп;

        2. Увеличивается количество свободных аминогрупп;

          3. Снижается рН раствора;

        4. Образуются новые пептидные связи;

        5. Все ответы правильные.

 

5. Шапероны:

1. Защищают новосинтезированные белки от агрегации;

2. Принимают участие в формировании третичной структуры;

3. Катализируют процесс образования дисульфидных связей;

4. Участвуют в синтезе аминокислот.

 

6. Что открывает биуретовая реакция?

1. Свободные АМК.

2. Радикалы АМК.

3. Пептидную связь.

4. Все ответы верны.

5. Нет верного ответа

 

7. Составьте правильные пары, что происходит с белками при высаливании и при денатурации?

 

1. Уменьшение растворимости белка; 2. Изменение степени гидратации; 3. Обратимое осаждение белка; 4. Необратимое осаждение белка; 5. Сохранение нативной структуры; 6. Изменение молекулярной массы; 7. Необратимые изменения биологических свойств.

А. Характерно только для вы саливания; Б. Характерно только для дена турации; В. Характерно для обоих про цессов; Г. Не характерно ни для одного из указанных процессов.

 

8. Указать значение изоэлектрической точки (ИЭТ) для следующего белка:

NН3^+           R           NН3^+                  СОО^-

1. рН < 7,0; 2. рН = 7,0; 3. рН > 7,0; 4. Все ответы верны; 5. Нет верного ответа.

 

9. Указать изоэлектрическую точку (ИЭТ) пептида: Ала-Фен-Вал-Три-Мет.

        1. рН < 7,0;

        2. рН = 7,0;

        3. рН > 7,0;

        4. Все ответы верны;

        5. Нет верного ответа.

 

 

10. Указать свойства белка в изоэлектрической точки (ИЭТ):

I. Имеет наименьшую растворимость

2. Является анионом.

3. Является катионом;

4. Верно 2,3

5. Нет правильного ответа.

 

11. При денатурации не происходит:

1. Нарушения третичной структуры;

2. Нарушение вторичной струткуры;

3. Гидролиз пептидных связей;

4. Диссоциации субъединиц.

 

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию

Исходный уровень знаний:

· Понятие о белковой молекуле, структурная организация белков

· Общая характеристика простых и сложных белков.

· Основные физико-химические свойства белков.

Студент должен знать: · Строение и свойства простых и сложных белков. · Классификацию простых и сложных белков. · Структуру и свойства простетических групп. · Нуклеопротеиды, характер простетических групп. · Хромопротеиды, характер простетических групп, представители. · Глико- и липопротеиды. · Фосфопротеиды, структура, представители. · Физико-химические свойства сложных белков. · Структура и функции альбуминов и глобулинов. · Структура и функции гистонов. Студент должен уметь придя не занятие: · Обнаружить в гидролизате дрожжей: а. Полипептиды биуретовым методом. б. Пуриновые и пиримидиновые основания серебряной пробой. в. Пентозу качественной реакцией. г. Фосфорную кислоту молибденовой пробой. · Обнаружить геминовую группировку гемоглобина бензидиновым методом.

Основная литература: · Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», Москва, 2007, стр. 78-113. · Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2008, стр. 22-27. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ, 2007, стр. 10-19. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ, 2008, стр.36-48. Дополнительная литература: · Ленинджер Л. «Биохимия». 1986, стр.284-309. ·  Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр, 21-42. ·  Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 12-16. ·  Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981. · Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия, Москва 2000, стр.18-25, 28-31, 110-111

Задания для работы.

1. Дать определение:

Простые белки – это_________________________________________

Сложные белки – это_________________________________________

 

2. Изобразите классификацию белков в виде схемы.

 

3. Вставьте пропущенные слова:

 

1. Нуклеопротеиды – это ______________ белки, которые в качестве простетической группы (_______________ компонента) содержат _________________.

 

2. Нуклеиновая кислота – это____________, мономером которого является _____________.

 

4. Закончите фразу:

Различают 2 типа нуклеопротеидов ____________________ и____________________

Дезоксирибонуклеопротеиды – это ________________________________

_____________________________________________________________

 

Рибонуклеопротеиды – это ______________________________________

____________________________________________________________

 

5. Изобразите схематически строение мононуклеотида. Напишите структуру АМФ.

 

6. Решите задачу.

Кислород необходим клеткам для процессов окисления веществ и получения энергии. Недостаток кислорода, так же как и его избыток, губителен для тканей. Каким образом регулируется количество кислорода, доставляемого в ткани в точном соответствии с клеточными потребностями?

При ответе объясните:

а) механизм функционирования гемоглобина;

 

б) что такое эффект Бора;

 

 

в) как связан этот эффект с метаболической активностью тканей;

 

г) как изменится количество поступающего в ткани кислорода при алкалозе.

 

7. Проведите анализ:

 Чем отличаются от нормального гемоглобина карбоксигемоглобин и метгемоглобин? В каких случаях они образуются в организме человека?

 

8. Назовите представителей:

1. фосфопротеидов__________________________________________

_____________________________________________________________

 

2. металлопротеидов_________________________________________

_____________________________________________________________

 

3. гликопротеидов___________________________________________

_____________________________________________________________

 

 

№9. Решите задачу.

Мутация, приводящая к замене аминокислоты Глу на Вал в положении 6 β-цепей гемоглобина вызывает тяжелое наследственное заболевание ­серповидноклеточную анемию, делающее не воз­можными интенсивные физические нагрузки. Эритроциты людей с таким заболеванием имеют форму серпа. Объясните молекулярные механиз­мы возникновения этого заболевания.

Для этого:

а) дайте определение понятию «первичная структура белка»;

 

 

б) охарактеризуйте все уровни пространствен­ной организации гемоглобина;

 

 

в) напишите формулы аминокислот, находя­щихся в положении 6 НЬА (норма) и HbS (патология) и укажите их свойства;

 

 

г) объясните, как повлияет введение Вал на свойства и функцию молекулы гемоглобина.

 

Тестовые задания.

1. Гемоглобин эритроцитов матери или плода при физиологических условиях обладает более высоким сродством к кислороду:

1. Нb A

2. Hb F

 

2. Указать причину увеличения сродства Нb к О₂ при оксигенации Нb.

1. Изменение третичной структуры протомеров;

2. Изменение связей в четвертичной структуре;

3. Изменение взаимоположения протомеров;

4. Кооперативные взаимодействия протомеров;

          5. Изменение'расположения гема в НЬ.

 

3. Миоглобин относится к:

1. Металлопротеинам;

2. Гемопротеинам;

3. Липопротеинам;

4. Гликопротеинам;

5. Флавопротеинам.

 

4. Освобождение О₂ из оксигенированного Нb в периферических тканях усиливается:

       1. Повышением концентрации Н⁺;

       2. Повышением концентрация СО₂;

       3. Повышением концентрации 2,3-дифосфоглицерата (ДФГ).

       4. Все ответы верны.

       5. Нет верного ответа.

 

5. Миоглобин и гемоглобин:

1. Участвуют в доставке О₂ из легких в ткани;

2. Обеспечивают внутриклеточный транспорт О₂;

3. Имеют идентичную первичную структуру;

4. Присоединяют 4 молекулы О₂;

5. Являются сложными белками.

 

6. Сколько типов нуклеопротеинов отличающихся друг от друга по составу, размерам и физико-химическим свойствам в природе обнаружено?

1. 2

2. 18

3. 4

4. 87

5. 21

 

7. Подберите правильные сочетания:

1. нуклеопротеины                               

2. фосфопротеиды                              

3. липопротеины                                  

4. гликопротеины     

                           

а. в своем составе имеет углеводный компонент

б. содержат органически связанный, лабильный фосфат

в. простетическая группа представлена каким-либо липидом

г. состоят из белка и нуклеиновых кислот

 

8. Дезоксирибонуклеопротеины преимущественно локализуются:

1. в рибосомах;

2. в цитоплазме;

3. в ядре;

 

9. Флавопротеиды:

1. медь содержащие бели;

2. в основе структур простетической группы лежит изоаллоксазиновое кольцо;

3. к белкам этого класса относятся козеиноген молока, вителлин;

4. производные витамина В_2.

 

10. Аденин входит в состав:

1. Только РНК;

2. Только ДНК;

3. РНК и ДНК.

 

11. В состав РНК не входит азотистое основание:

1. Тимин;

2. Цитозин;

3. Урацил;

4. Гуанин;

5. Аденин.

Ответы №1: 1.  1-Г; 2-А; 3-А; 4-В; 5-Е; 6-Д; 7-В;8-А; 9-Г; 10-Б 2. 1-В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г.       3. 3, 5      4. 4.      5. 1-Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г.      6. 1-Г; 2-В; 3-Б; 4-В;5-В; 6-Г; 7-Г; 8-А.      7.  1-В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г.      8. 1-Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г.      9. 4.      10. 2. 11. 2.	Ответы №2: 1. 4. 2. 1-В;2-Г; 3-Б; 4-Д. 3. 5 4. 1. 5. 1. 6. 4. 7. 2. 8. 4. 9. 2. 10. 5. 11 2.
Ответы №3: 1. 4. 2. 5. 3. 4. 4. 2. 5. 1,2. 6. 3. 7. 1-В; 2-В; 3-А; 4-Б; 5-Г; 6-Г; 7-Б. 8. 3. 9. 2. 10.5 11. 5.	Ответы №4: 1. 2. 2. 4. 3. 2. 4. 4. 5. 5. 6. 1. 7. 1- Г; 2-Б; 3-В;4-А. 8. 3. 9. 2,4. 10. 3. 11. 1.

 

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию

Установите соответствие.

8. Составьте пары между ферментами и соответствующим применением в клинике

1. Трипсин/химотрипсин.          А. Лечение вирусных заболеваний.

2. Гиалуронидаза.                                Б. Разрушение тромбов.

3. Урокиназа/стрептокиназа.             В. Обработка гнойных и ожоговых

4. Нуклеазы:(ДНК-азы,РНК-азы).                                            ран.

5. Цитохром «С».

                                                          Г. Рассасывание спаек соедини

                                        тельной ткани   и рубцов кожи.

Д. При заболеваниях сердечно-сосудистой системы, сахарном диабете и др., характеризующихся развитием тканевой гипоксии.

 

 9. А. Стимулирует секрецию фермента в кровь.

Б. Сопровождается изменением количества протомеров в белке.

В. Изменяет первичную структуру белка.

Г. Снижает заряд и изменяет конформацию фермента.

Д. Уменьшает количество фермента в клетке.

 

    1. Частичный протеолиз.

    2. Ассоциация – диссоциация.

    3. Дефосфорилирование.

 

10. Механизм действия:

  А.   Ингибитор вступает в ковалентное взаимодействие с определенной структурой фермента      

Б. Ингибитор конкурирует с субстратом за взаимосвязь с активным центром

В. Ингибитор не взаимодействует с активным центром, а с другой частью молекулы

Тип ингибитора:

1. Обратимый конкурентный.

2. Обратимый неконкурентный.

3.Необратимый.

 

11. Сравните взаимодействие субстрата и аллостерического эффектора с ферментом

 

1. Связывается с регуляторным центром фермента	А. Субстрат
2. Связывается с каталитическим центром фермента	В. Аллостерический эффектор
3. Связывание вызывает конформационные изменения фермента	С. Оба
4. Лиганд претерпевает структурные изменения в ходе катализа	Д. Ни один

 

 

Ответы№1

№1. 1-А; 2-В,Д;  3-Г, В.

№2. 1-А; 2-Г, В;  3-Б.

№3. Б, В, Г, Д.

№4. 1.

№5. 1.

№6. 3,4.

№7. 8.

№8. 2.

№9. 1.

№10. 1, 2, 5.

№11. 4.

Ответы№2

 

№1. 1, 2, 3, 5.

№2. 1, 2, 3, 4.

№3. 1, 2, 3.

№4. 3.

№5. В, Г, Д.

№6. А, Б,В, Г, Е.

№7. 1,2.

№8. 1-В, 2-Г, 3-Б, 4-А, 5-Д.

№9. 1-Б, В, Г; 2-Б,Г; 3-Г.

№10. А-3, Б-1, В-2.

№11. 1-В, 2-А, 3-С, 4-Д.

 

 

МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ К ЗАНЯТИЮ ПО

Исходный уровень знаний.

· Витамины – незаменимые органические микроэлементы пищи

· Витамины – важные компоненты коферментов в простетических группах ферментов

                                                                                                                                              

Студент должен знать: 1. Классификацию витаминов; 2. Структуру витаминов (B1, В2, В6, РР, С), природные источники, суточную потребность, их коферментную функцию и участие в метаболических процессах. 3. Нарушения обмена веществ и патологические состояния, возникающие при недостаточности данных витаминов. 4. Антивитамины 5. Методы определения витаминов.

Основная литература: 1 «Биохимия» Учебник для вузов под ред.Е.С.Северина.- М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, 124-132 с.           2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, Москва, 1998.- 147 - 163 с. 3. Строев Е.А. «Биологическая химия», Москва, 1986, стр. 352-369. 4. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. Ч.I. – Влад-з. – 2008. – С.66 -77.

Студент должен уметь: 1. самостоятельно работать с аудиторными таблицами 2. решать ситуационные задачи 3. составлять тесты 4. объяснить почему при гиповитаминозе страдает прочность стенки капилляров? 5. объяснить какова роль витамина Р в поддержании прочности стенки капилляра? 6. объяснить в каких биохимических процессах участвует коферментное производное тиамина? 7. объяснить производные каких витаминов входят в полную дыхательную цепь? 8. объяснить какой водорастворимый витамин необходим для синетза глюкокортикоидных гормонов в корковом слое надпочечников?

Доплнительная литература: 1. Страйер Л. «Биохимия», Москва, 1985 (Т.1,2,3) 2. Ленинджер Л. Биохимия, Москва, 1986 (Т.1,2,3) 3. Уайт А. Основы биохимии, Москва, 1981 4. Мак Мюррей У. Обмен веществ у человека. Москва, 1980 5. Вельтишев Ю.В., Князев Ю.А. «Обмен веществ у детей». Москва, 1983 6. Е.С.Северин, Т.Л.Алейникова, Е.В.Осипов «Биохимия». М.: Медицина,    2000, 164 с. 7. Биохимические основы патологических процессов (под ред.Е.С.Северина). М.Медицина, 2000, 304 с. 8.. В.П. Комов, В.Н. Шведова. Биохимия.- Москва.- 2004.- С. 189-192.

Задания для работы:

 

1. Зарисуйте и заполните таблицу по указанным водорастворимым витаминам

 

Витамин	Суточную потребность	Распространение в природе	Биологическую роль витаминов
В12(кобаламин)
В3 (пантотеновая кислота)
В15 (пангамовая кислота)
Н (биотип)
Вс (фолиевая кислота
U (противоязвенный)

 

2. Зарисовать и заполнить таблицу по водорастворимым витаминам (В₁, В₂, В₆, РР, С):

 

Наименование витамина	Химическая природа	Структура витамина	Суточная потребность	Распространение в природе	Название и структура кофермента	Биологическая роль