По теме: «структурная организация белковой молекулы».

Исходный уровень знаний:

· Аминокислоты, как структурная единица белка, структура аминокилот.

· Классификация аминокислот.

· Общие свойства аминокислот, специфические свойства аминокислот.

· Функции белков.

Студент должен знать:   · Уровни организации белковой молекулы · Первичную структуру и связи ее стабилизирующие. Теорию Фишера. · Вторичную структуру и связи ее стабилизирующие. Надвторичную структуру белка. Понятие «Домен». · Третичную структуру белка, связи, стабилизирующие ее, их характеристика. · Четвертичную структуру белка, понятие об олигомерных белках.   Студент должен уметь: ·  Провести и проанализировать: 1. Биуретовую реакцию (на обнаружение пептидных связей) 2. Ксантопротеиновую реакцию (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле ароматическое кольцо). 3. Реакцию Сакагучи (на обнаружение в белке аминокислоты аргинина). 4. Реакцию Милона (на обнаружение в белке аминокислоты тирозина который содержит фенольный гидроксил). 5. Реакцию Адамкевича (на обнаружение в белке аминокислоты триптофана). 6. Реакцию Фоля (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле серу). · Определить количественное содержание белка в плазме крови.

Основная литература: · Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», издание третье, Москва, 2007, стр.49-70. · Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр.19-34. ·  Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва 2008, стр.14-18. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр. 4-7. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ, 2008, стр.14-24. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» учебное пособие, Владикавказ, 2007, стр 4-9. Дополнительная литература: · Е.А.Строев. Биологическая химия, Москва, 1986, стр.35-43. · Ленинджер Л. «Биохимия». 1986. стр.128-149. · Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр16-21. ·  Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 7-15. · Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981. · Элиот В., Элиот Д., Биохимия и молекулярная биология, Москва 2000, стр. 23-36

Задания для работы.

1. Перечислите химические связи, которые могут возникать между функциональными группами радикалов аминокислот внутри одной полипептидной цепи, а также между отдельными полипептидными цепями в белках.

 

2. Допишите определение:

1.  Олигопептиды - это___________________________________

 

 

2.  Полипептиды - это____________________________________

_______________________________________________________

 

 

3. Дайте определение первичной структуры белков. Какая связь ее стабилизирует? Как эта связь образуется? Приведите пример.

 

4. Что такое α-спираль и β-структура полипептидной цепи.

 

 

5. Охарактеризуйте принцип комплементарности при формировании четвертичной структуры.

 

6. В образовании третичной структуры белка участвуют связи (отобразить химизм реакции), привести примеры:

Ионные______________________________________________________

____________________________________________________________

Водородные__________________________________________________

____________________________________________________________

Гидрофобные_________________________________________________

____________________________________________________________

Дисульфидные________________________________________________

____________________________________________________________

7. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот:

а) треонина и цистеина.

 

б) фенилаланин и аспарагина.

 

 

в) аргинина и лейцина.

 

 

8. Какие белки называют глобулярными, а какие фибриллярными?

 

 

9. Какие вещества называют пептидами, как обозначаются концы полипептидной цепи.

 

Тестовые задания.

1. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток:

1. Аланина;

2. Серина;

3. Валина;

4. Пролина;

5. Глутамина.

 

2. Выбрать правильное определение структуры белка:

1. Первичная структура; 2. Вторичная структура; 3. Третичная структура;   4. Четвертичная структура.

А. Полипептидная цепь, аминокислотная последовательность которой детерминирована генетически и образованная пептидными связями между аминокислотными остатками. Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями; В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи; Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между определенными пептидными группировками; Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке.

 

3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:

1. Гемоглобин

2. Миоглобин

3. Иммуноглобулины

4. ЛДГ

5. Правильные ответы 1,3,4

 

4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:

1. В ее формировании участвуют слабые связи;

2. Закодирована генетически;

3. Образована ковалентными связями;

4. Определяет последующие уровни структурной организации.

5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:

1. В ее формировании участвуют слабые связи;

2. Закодирована генетически;

3. Образована ковалентными связями;

4. Определяет последующие уровни структурной организации.

 

6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:

1. Различиями аминокислотного состава;

2. Разной длиной полипептидной цепи;

3. Различиями в молекулярной массе;

4. Различиями последовательности аминокислот в полипептидной цепи;

5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олигомерном белке.

 

7. Выбрать определение третичной структуры белка:

1. Пространственная структура белка, фиксированная водородными связями между атомами пептидного состава;

2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между радикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последовательности;

3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;

5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

 

8. Выбрать определение вторичной структуры белка:

1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2. Последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидной цепи;

3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксированной связями между радикалами АМК;

4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами;

5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

 

9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

1. Водордная;

2. Пептидная;

3. Дисульфидная;

4. Гидрофобное взаимодействие.

 

10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:

1. Гемоглобин

2. Миоглобин

3. Иммуноглобулины

4. ЛДГ

5. Правильные ответы 1,3,4

 

11. β-структура представляет собой:

1. Тугозакрученную спираль;

2. Зигзагообразную структуру;

3. Встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка.

 

 

Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию