Органічні сполуки живих систем

Органічні речовини – сполуки, молекули яких мають скелет із ковалентно зв’язаних атомів карбону (С).

Основними органічними речовинами живого організму є макромолекулярні сполуки (білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти), які характеризуються великою молекулярною масою. Більшість із них є біополімерами (побудовані із великої кількості залишків простих молекул – мономерів).

 

Вуглеводи

Вуглеводи – органічні речовини із загальною формулою С_x(Н₂О)_y, де x і y можуть мати різні значення. Всі вуглеводи є або альдегідами, або кетонами, а також в їхніх молекулах є кілька гідроксильних груп. Поділяються на 3 основні класи:

- моносахариди (прості цукри) – розчинні у воді, солодкі на смак вуглеводи, що мають загальну формулу (СН₂О)_n; за кількістю атомів карбону їх поділяють на: тріози (3С); тетрози (4С); пентози (5С); гексози (6С); гептози (7С); в природі найчастіше зустрічаються пентози і гексози; до пентоз належать рибоза (С₅Н₁₀О₅) і дезоксирибоза (С₅Н₁₀О₄), до гексоз – глюкоза (С₆Н₁₂О₆), фруктоза (С₆Н₁₂О₆), галактоза (С₆Н₁₂О₆), молекули яких є стереоізомерами; молекули рибози, дезоксирибози і глюкози можуть бути в лінійній або в циклічній формі;

- олігосахариди – розчинні у воді, солодкі на смак полімерні вуглеводи (їхні молекули складаються із двох чи кількох моносахаридних ланок, які з’єднані ковалентними 1,4-глікозидними зв’язками, що виникають в результаті реакції конденсації); серед олігосахаридів найпоширенішими є дисахариди:

o мальтоза – молекула складається із двох залишків глюкози;

o сахароза – молекула складається із залишку глюкози і залишку фруктози;

o лактоза – молекула складається із залишку глюкози і залишку галактози;

- полісахариди – нерозчинні у воді вуглеводи з високим ступенем полімеризації (їхні молекули складаються з великої кількості моносахаридних ланок, які з’єднані 1,4-глікозидними, 1,6-глікозидними або 1,3-глікозидними зв’язками, мають вигляд лінійних або розгалужених ланцюгів); якщо мономерами є пентози, то полісахариди називаються пентозанами, якщо мономерами є гексози – то гексозанами; найбільше гексозанів побудовані із залишків глюкози (вони називаються глюкозанами); до глюкозанів належать:

o крохмаль – молекули складаються із двох компонентів: амілози, що представлена лінійними ланцюгами, і амілопектину, що представлений розгалуженими ланцюгами; синтезується у рослинному організмі, є основною резервною речовиною рослин;

o глікоген (тваринний крохмаль) – молекули подібні до ланцюгів амілопектину, але ще більше розгалужені (розгалуження відбувається за рахунок 1,6-глікозидних зв’язків); синтезується в організмі тварин і грибів; є резервною речовиною;

o целюлоза – молекули представлені довгими (до 10 тис. залишків глюкози) лінійними ланцюгами, які розташовані паралельно і «зшиті» чисельними водневими зв’язками (утворюють волокна); синтезується у рослинному організмі, є основним компонентом клітинних стінок;

o калоза – у молекулах залишки глюкози з’єднані 1,3-глікозидними зв’язками; синтезується у рослинному організмі, міститься в ситоподібних трубках;

o хітин – молекули за структурою схожі на молекули целюлози, але мономерами є залишки речовини, похідної від глюкози; синтезується в організмі тварин і грибів; є структурною речовиною (входить до складу кутикули членистоногих і клітинних стінок грибів);

до полісахаридів також належать геміцелюлози, пектини, муреїн.

Функції вуглеводів:

- енергетична – полісахариди і олігосахариди в організмі розщеплюються до моносахаридів з наступним окисненням до Н₂О і СО₂; при повному розщепленні
1 г вуглеводів вивільняється 17,6 кДж енергії;

- структурна – целюлоза, геміцелюлози, пектини, хітин, муреїн є компонентами опорних структур організмів; олігосахаридні та полісахаридні ланцюги входять до складу глікопротеїдних (вуглевод + білок) та гліколіпідних (вуглевод + фосфоліпід) комплексів глікокалікса на поверхні тваринної клітини.

 

Ліпіди

Ліпіди – органічні речовини, що є складними естерами багатоатомних спиртів і вищих жирних кислот; нерозчинні у воді (гідрофобні), але добре розчинні в неполярних розчинниках (ефірі, хлороформі, ацетоні тощо).

Найпоширенішими ліпідами є тригліцериди – складні естери трьохатомного спирту гліцерину і вищих жирних кислот, серед яких найчастіше зустрічаються:

- насичена пальмітинова кислота (С₁₅Н₃₁СООН);

- насичена стеаринова кислота (С₁₇Н₃₅СООН);

- ненасичена олеїнова кислота (С₁₇Н₃₃СООН).

Тригліцериди поділяються на:

- олії – при температурі 20°С рідкі (у складі їхніх молекул переважають ненасичені жирні кислоти);

- жири – при температурі 20°С тверді (у складі їхніх молекул переважають насичені жирні кислоти).

До ліпідів також належать:

- фосфоліпіди – компоненти клітинних мембран (їхні молекули схожі на молекули тригліцеридів, але в них один із залишків вищих жирних кислот заміщений залишком фосфорної кислоти);

- воски – кутин, бджолиний віск, воски, що входять до складу секретів куприкової залози птахів, сальних залоз ссавців (їхні молекули мають складнішу будову, порівняно з молекулами тригліцеридів);

- стероїди – гормони кіркового шару наднирників і статевих залоз, жовчні кислоти, холестерин, вітамін D (їхні молекули не містять вищих жирних кислот);

- терпени – гібереліни, каротиноїди, фітол (складова хлорофілу), вітамін К, ментол, камфора.

 

Функції ліпідів:

- енергетична – тригліцериди (жири і олії) в організмі розщеплюються до трьохатомного спирту гліцерину і вищих жирних кислот з наступним окисненням до Н₂О і СО₂; при повному розщепленні 1 г тригліцеридів вивільняється 38,9 кДж енергії, а також утворюється майже 1,1 г води (завдяки запасам жиру деякі тварини можуть довго обходитись без води);

- структурна – фосфоліпіди є компонентами клітинних мембран, входять до складу гліколіпідних (вуглевод + фосфоліпід) комплексів глікокалікса на поверхні тваринної клітини; жири складають 90% вмісту жирової тканини, у великій кількості містяться у нервовій тканині, у молоці, у насінні рослин;

- захисна – підшкірний жир у ссавців захищає організм від механічних пошкоджень; віск на поверхні кутикули у членистоногих, на поверхні яєць у плазунів і птахів, на поверхні епідерми у рослин утворює захисний шар, що запобігає проникненню мікроорганізмів і надмірному випаровуванню води;

- теплоізоляційна (терморегуляторна) – у багатьох ссавців (ластоногих, китоподібних) підшкірний жир запобігає надмірним тепловтратам.

 

Білки

Білки – високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот.

Амінокислоти – органічні речовини, які мають спільну групу атомів: біля α-атома С містяться аміногрупа (–NН₂) з основними властивостями і карбоксильна група (–СООН) з кислотними властивостями (ці дві групи забезпечують амфотерні властивості амінокислот).

Різняться амінокислоти радикалами (R-групами), які мають різну хімічну структуру і властивості. Радикали можуть мати групи атомів з основними чи кислотними властивостями. Тому амінокислоти можуть бути нейтральними, основними, кислими.

У природі, в тому числі і у живих організмах, зустрічається близько 170 амінокислот. Але до складу білків звичайно входить лише 20. Серед них розрізняють:

- замінні – синтезуються в організмі тварин і людини;

- незамінні – не синтезуються в організмі тварин і людини, а надходять у готовому вигляді з їжею (синтезуються рослинами, грибами, бактеріями).

 

№ з/п	Повна назва амінокислоти	Скорочена назва амінокислоти	Нейтральність, основність, кислотність	Замінність, незамінність
1.	Аланін	Ала	нейтральна	замінна
2.	Аргінін	Арг	основна	незамінна (для дітей)
3.	Аспарагін	Асн	нейтральна	замінна
4.	Аспарагінова кислота	Асп	кисла	замінна
5.	Валін	Вал	нейтральна	незамінна
6.	Гістидин	Гіс	основна	незамінна (для дітей)
7.	Гліцин	Глі	нейтральна	замінна
8.	Глутамін	Глн	нейтральна	замінна
9.	Глутамінова кислота	Глу	кисла	замінна
10.	Ізолейцин	Іле	нейтральна	незамінна
11.	Лейцин	Лей	нейтральна	незамінна
12.	Лізин	Ліз	основна	незамінна
13.	Метіонін	Мет	нейтральна	незамінна
14.	Пролін	Про	нейтральна	замінна
15.	Серин	Сер	нейтральна	замінна
16.	Тирозин	Тир	нейтральна	замінна
17.	Треонін	Тре	нейтральна	незамінна
18.	Триптофан	Три	нейтральна	незамінна
19.	Фенілаланін	Фен	нейтральна	незамінна
20.	Цистеїн (містить S)	Цис	нейтральна	замінна

 

Амінокислоти сполучаються між собою міцним ковалентним пептидним зв’язком, який виникає між групами –NН₂ і –СООН (–NН – СО–).

Сполуки із амінокислотних залишків, що з’єднані пептидними зв’язками, називаються пептидами. Розрізняють:

- олігопептиди – містять до 20 амінокислотних залишків;

- поліпептиди – містять понад 20 амінокислотних залишків (поліпептиди білків мають від 50 до кількох тисяч амінокислотних залишків).

Рівні структурної організації білкових молекул:

- первинна структура – визначається кількістю, якістю і порядком розміщення амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюгу;

- вторинна структура:

o α-спіраль – поліпептидний ланцюг закручується у спіраль, яка стабілізується водневими зв’язками (виникають між атомами Н групи =NН одного витка і О групи =СО наступного витка); така структура є остаточною для фібрилярних білків;

o β-складчастий шар – поліпептидний ланцюг укладається в складчастий шар, який стабілізується водневими зв’язками (виникають між атомами Н групи =NН і О групи =СО, що опиняються поряд); в одній молекулі можуть чергуватись ділянки з α-спіральною і β-складчастою структурою;

- третинна структура – α-спіраль або β-складчастий шар укладаються в глобулу, яка стабілізується гідрофобними взаємодіями (радикали з гідрофобними властивостями орієнтуються всередину молекули), ковалентними зв’язками –S – S– (дисульфідними містками, що виникають між радикалами цистеїну), водневими та іонними зв’язками; така структура є остаточною для більшості глобулярних білків;

- четвертинна структура – кілька глобул утворюють комплекс, який стабілізується гідрофобними і електростатичними взаємодіями, водневими та іонними зв’язками; така структура характерна для деяких глобулярних білків (наприклад, для гемоглобіну: молекула включає 2 α-глобули і 2 β-глобули, що містять відповідно по 141 і 146 амінокислотних залишків; також кожна глобула містить небілкову частину – гем).

Властивості білків:

- денатурація – втрата просторової конфігурації (нативної структури), що властива білковій молекулі (при цьому можуть руйнуватись четвертинна, третинна і вторинна структури); зворотній процес;

- ренатурація – відновлення просторової конфігурації (нативної структури), що властива білковій молекулі (при цьому на основі первинної структури формуються вторинна, третинна, четвертинна); процес, обернений до денатурації;

- деструкція – втрата первинної структури білкової молекули; у більшості випадків слідує за денатурацією; незворотній процес.

За структурою білки розрізняють:

- фібрилярні – остаточною є вторинна або ускладнена вторинна структура (спірально закручені поліпептиди можуть укладатись паралельно і «зшиватись» водневими зв’язками); нерозчинні у воді; мають велику механічну міцність; в організмі виконують в основному структурні функції (колаген, еластин, осеїн, кератин, фіброїн, міозин, актин);

- глобулярні – остаточною є третинна або четвертинна структура; розчинні у воді (утворюючи колоїдні суспензії, утримують зв’язану воду); в організмі виконують різні функції (білки мембран, цитоплазми, ферменти, антитіла, гормони тощо);

- проміжні – мають фібрилярну природу, але розчинні у воді (фібриноген).

За складом білки розрізняють:

- прості (протеїни) – складаються лише з амінокислотних залишків:

o альбуміни (сироватковий альбумін, яєчний альбумін);

o глобуліни (сироваткові глобуліни, імуноглобуліни або антитіла);

o гістони (складові хроматину);

o склеропротеїни (колаген, еластин, осеїн, кератин);

- складні (протеїди) – крім амінокислотних залишків містять небілкову частину – простетичну групу (ПГ):

o фосфопротеїди – ПГ є залишок фосфорної кислоти (казеїн молока);

o глікопротеїди – ПГ є вуглевод (муцин);

o нуклеопротеїди – ПГ є нуклеїнова кислота (складові хроматину, рибосом, вірусів);

o хромопротеїди – ПГ є пігмент (гемоглобін, цитохром);

o ліпопротеїди – ПГ є ліпід (компоненти мембран);

o металопротеїди – ПГ є метал (деякі ферменти).

За функціями білки розрізняють:

- структурні (колаген, еластин, осеїн, кератин, фіброїн, білки мембран, білки вірусного капсида тощо);

- ферменти (амілаза, пепсин, трипсин, ліпаза, РиБФ-карбоксилаза, АТФаза тощо);

- транспортні (гемоглобін, міоглобін, гемоціанін);

- скоротливі (актин, міозин, тубулін);

- захисні (антитіла, інтерферон, протромбін, фібриноген);

- гормони (інсулін, глюкагон, АКТГ);

- запасні (яєчний альбумін, казеїн молока);

- токсини (компоненти зміїної отрути, дифтерійного токсину).

Білки можуть виконувати і енергетичну функцію. При повному розщепленні 1 г білків вивільняється 17,2 кДж енергії.

Ферменти – білкові речовини, які є біологічними каталізаторами (прискорюють реакції асиміляції і дисиміляції – знижують енергію активації речовин, що реагують; безпосередньої участі в реакціях не беруть).

Ферменти мають високу специфічність дії (один фермент каталізує одну реакцію).

При взаємодії фермента із субстратом утворюється фермент-субстратний комплекс, який розпадається на фермент і продукт: Ф + С → ФС-комплекс → Ф + П.

Молекула фермента переважно більша за розміром, ніж молекула субстрата. Тому із субстратом зв’язується лише певна частина фермента – активний центр. Субстрат підходить до активного центра, як «ключ до замка» (при цьому конфігурація молекули фермента не змінюється) або як «рука до рукавички» (при цьому конфігурація молекули фермента дещо змінюється).

Кофактори ферментів – небілкові компоненти, які потрібні ферментам для активної роботи. Комплекс фермента і кофактора – голофермент.

Серед кофакторів розрізняють:

- неорганічні іони – сприяють зміні конфігурації молекули фермента при утворенні ФС-комплексу (Са²⁺, Мg²⁺, Сl^–);

- простетичні групи – утворюють стійку сполуку з ферментом (біотин, гем, флавінаденіндинуклеотид (ФАД, включає вітамін В₂ – рибофлавін));

- коферменти – утворюють нестійку сполуку з ферментом (кофермент А, нікотинамідаденіндинуклеотид (НАД), нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат (НАДФ), аденозинтрифосфат (АТФ)).

Фактори, що впливають на швидкість ферментативних реакцій:

- концентрація фермента (пряма залежність);

- концентрація субстрата (пряма залежність до певної межі, після чого збільшення концентрації може сповільнювати швидкість);

- температура (пряма залежність до певної оптимальної межі (25°С для реакцій фотосинтезу, 36,6°С для реакцій в організмі людини тощо), після чого підвищення температури може сповільнювати швидкість; коли температура досягає критичного значення, то реакції припиняються – денатуруються ферменти);

- рН середовища (для різних реакцій оптимальним є різне значення рН: для реакцій в шлунку – рН=2, для реакцій в дванадцятипалій кишці – рН≥7; зміна значення рН в будь-який бік сповільнює швидкість);

- концентрація інгібіторів (обернена залежність; інгібітори – речовини, які гальмують ферментативні реакції; інгібіторами можуть бути продукти реакції).

Основні класи ферментів:

1) оксидоредуктази (переносять електрони або атоми Н чи О від однієї речовини до іншої);

2) трансферази (переносять певну групу атомів від однієї речовини до іншої);

3) гідролази (каталізують реакції гідролізу; до них належать травні ферменти);

4) ліази (каталізують приєднання до субстрату або відщеплення від нього певної групи атомів);

5) лігази (з’єднують між собою молекули, утворюючи нові зв’язки; до них належать синтетази);

6) ізомерази (здійснюють внутрішньомолекулярну перебудову).

Біохімічні процеси часто є багатоступінчастими – включають багато реакцій, що слідують одна за одною (така послідовність реакцій називається метаболічним шляхом). Кожен метаболічний шлях каталізується певним комплексом ферментів, які розташовані на мембрані в певному порядку (такі комплекси називаються мультиферментними комплексами).

Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти – високомолекулярні біополімери, мономерними ланками яких є нуклеотиди. До них належать:

- ДНК (дезоксирибонуклеїнова кислота) – є носієм інформації про структуру білків організму; забезпечує збереження і спадкову передачу цієї інформації;

- РНК (рибонуклеїнова кислота) – «зчитує» інформацію з ДНК; забезпечує механізм її використання в процесі синтезу білків.

Нуклеотиди – органічні речовини, молекули яких складаються із:

- залишка азотистої (нітратної) основи; розрізняють:

o пуринові нітратні основи – в структурі мають 2 цикли: 6-членний і 5-членний; до них належать: аденін (А), гуанін (Г);

o піримідинові нітратні основи – в структурі мають 1 6-членний цикл; до них належать: тимін (Т), цитозин (Ц), урацил (У);

- залишка пентози – рибози або дезоксирибози;

- залишка фосфорної кислоти.

Нуклеотиди ДНК (аденіловий, гуаніловий, цитидиловий, тимідиловий) мають залишок пентози дезоксирибози і залишок однієї із нітратних основ: А, Г, Ц, Т.

Нуклеотиди РНК (аденіловий, гуаніловий, цитидиловий, уридиловий) мають залишок пентози рибози і залишок однієї із нітратних основ: А, Г, Ц, У.

Рівні структурної організації молекул нуклеїнових кислот:

- первинна структура – визначається кількістю, якістю і порядком розміщення нуклеотидних ланок у полінуклеотидному ланцюгу (нуклеотиди сполучаються складноестерними зв’язками, що виникають між залишком фосфорної кислоти одного нуклеотида і залишком пентози наступного нуклеотида – між залишками пентози сусідніх нуклеотидів виникають фосфодіестерні містки; нарощування ланцюгавідбувається у напрямку 5´-3´);

- вторинна структура (просторова конфігурація):

o ДНК представлена 2 антипаралельними полінуклеотидними ланцюгами
(5´-3´ і 3´-5´), які, сполучаючись нітратними основами, утворюють вправо закручену подвійну спіраль; нітратні основи з’єднуються водневими зв’язками за принципом комплементарності (доповнювальної відповідності А-Т і Г-Ц); між А і Т утворюються 2 водневі зв’язки, між
Г і Ц – 3; товщина спіралі дорівнює 2 нм; відстань між сусідніми нуклеотидними парами – 0,34 нм; 1 крок (виток) спіралі вміщує 10 нуклеотидних пар і становить 3,4 нм;

модель просторової структури ДНК запропонована американським біохіміком Дж. Уотсоном і англійським генетиком Ф. Кріком у 1953 році (на основі закономірностей кількісного вмісту залишків нітратних основ у ДНК, виявлених американським біохіміком Е. Чаргаффом у 1950 році: А=Т, Г=Ц, А+Г=Т+Ц);

o РНК одноланцюгова; розрізняють 3 форми:

1) інформаційна РНК (іРНК) або матрична РНК (мРНК) – лінійні молекули дещо закручуються з участю водневих зв’язків; з іРНК «зчитується» інформація під час синтезу білка;

2) транспортна РНК (тРНК) – молекули мають форму «листка конюшини», яка підтримується водневими зв’язками; на верхівці «листка» є триплет нуклеотидів – антикодон (комплементарний до кодона певної амінокислоти в іРНК), а в основі «листка» – ділянка, що приєднує цю амінокислоту; для кожної амінокислоти є відповідна тРНК, яка транспортує її до місця синтезу білка;

3) рибосомальна РНК (рРНК) – молекули є компонентами щільно укладених нуклеопротеїдних комплексів, що утворюють субодиниці рибосом (ця структура є одночасно і третинною); забезпечує розташування іРНК і тРНК на рибосомі;

- третинна структура (просторова конфігурація):

o молекули ДНК у складі хроматину вторинно спіралізуються і конденсуються з утворенням хромосом (це явище називається суперспіралізацією хроматину);

o молекули тРНК набувають вигнутої (L-подібної) форми.

У деяких вірусів ДНК може бути одноланцюгова, а РНК – дволанцюгова.

 

Реплікація ДНК – процес самоподвоєння молекули ДНК, що відбувається з участю фермента ДНК-полімерази.

Молекула ДНК з одного кінця розкручується – утворюється реплікативна вилка. На кожен із полінуклеотидних ланцюгів приєднується фермент, і починається синтез комплементарних дочірніх ланцюгів. Причому, на ланцюгу 3´-5´ антипаралельний ланцюг 5´-3´ нарощується безперервно, а на ланцюгу 5´-3´ антипаралельний ланцюг 3´-5´ нарощується фрагментами (фрагментами Оказакі), які пізніше «зшиваються» лігазами (нарощування полінуклеотидного ланцюгаможе відбуватись тільки у напрямку 5´-3´).

Реплікація ДНК – напівконсервативний процес, оскільки кожна дочірня молекула містить один ланцюг від материнської молекули, а другий – новоутворений.

 

Генетичний код – механізм запису амінокислотної послідовності білків через нуклеотидну послідовність ДНК (РНК).

Кожна амінокислота кодується у ДНК чи РНК послідовністю 3х нуклеотидів – триплетом або кодоном (4х різних нуклеотидів чи різних комбінацій із 2х нуклеотидів не вистачило б, щоб закодувати 20 амінокислот).

Є 64 різні кодони: 61 – це кодони 20 амінокислот (метіонін і триптофан кодуються 1 кодоном, решта амінокислот – 2, 3, 4 і 6 кодонами) а 3 (в РНК – УАГ, УАА, УГА) – це нонсенс-кодони або стоп-кодони (не кодують жодної амінокислоти, виконують функцію сигналів про закінчення синтезу поліпептидного ланцюга).

Властивості генетичного коду:

- універсальність – код однаковий для всіх живих організмів;

- триплетність – 1 амінокислота кодується 3 нуклеотидами (триплетом, кодоном);

- однозначність – кожен кодон (крім нонсенс-кодонів) кодує 1 амінокислоту;

- виродженість – кожна амінокислота (крім метіоніну і триптофану) кодується більше, ніж 1 кодоном;

- односпрямованість – код «зчитується» з полінуклеотидного ланцюга лише в напрямку 5´-3´;

- неперервність – між триплетами немає розділяючих ланок;

- неперекритність – після «зчитування» одного триплета «зчитується» наступний (при цьому не відбувається «зсув рамки» на нуклеотиди вже «зчитаного» триплета).

 

АТФ

АТФ (аденозинтрифосфорна кислота, аденозинтрифосфат) – нуклеотид, який складається із залишка нітратної основи аденіну, залишка пентози рибози та 3х залишків фосфорної кислоти (між залишками фосфорної кислоти утворюються макроергічні зв’язки, що за енергоємністю у кілька разів перевищують звичайні ковалентні зв’язки).

АТФ є універсальним акумулятором енергії в клітинах:

- при відщепленні від АТФ 1 залишка фосфорної кислоти (1Ф) утворюється АДФ (аденозиндифосфорна кислота, аденозиндифосфат) і вивільняється 42 (30,6) кДж/моль енергії (така ж кількість енергії затрачається при утворенні АТФ із АДФ і 1Ф);

- при відщепленні від АТФ 2 залишків фосфорної кислоти (2Ф) утворюється АМФ (аденозинмонофосфорна кислота, аденозинмонофосфат) і вивільняється
84 (61,2) кДж/моль енергії (така ж кількість енергії затрачається при утворенні АТФ із АМФ і 2Ф).

АТФ утворюється в результаті реакцій дисиміляції і використовується для реакцій асиміляції. Механізм утворення АТФ і природа макроергічних зв’язків вивчені недостатньо.

ПЛАСТИЧНИЙ ОБМІН

Біосинтез білків

Амінокислоти синтезуються живими організмами із азотовмісних сполук (азоту, аміаку, нітратів тощо). Синтез кожної амінокислоти – складний процес, який каталізується багатьма ферментами.

У 1961 році французькі біохіміки Жакоб і Моно відкрили існування іРНК і пояснили механізм біосинтезу білка: на основі структурного гена (ділянки ДНК, що несе інформацію про структуру певного білка) створюється іРНК, на основі іРНК створюється білок.

Біосинтез білкової молекули – складний багатоступінчастий процес, у якому виділяють 3 основні етапи.

І. Транскрипція – синтез іРНК на матриці ДНК за принципом комплементарності з участю фермента РНК-полімерази; відбувається в ядрі; включає такі стадії:

- ініціація транскрипції – до ДНК підходить фермент РНК-полімераза (приєднується до гена-промотора, який визначає матричний ланцюг ДНК); подвійна спіраль ДНК частково розкручується; РНК-полімераза переміщується до структурного гена і сполучає два перші нуклеотиди іРНК, що є комплементарними відповідним нуклеотидам ДНК;

- елонгація транскрипції – фермент просувається вздовж ланцюга ДНК, і відбувається нарощування комплементарного ланцюга іРНК; по ходу фермента подвійна спіраль ДНК поступово розкручується і знову закручується;

- термінація транскрипції – завершується синтез іРНК на матриці ДНК; синтезована іРНК (про-іРНК) виходить із ядра в цитоплазму і там «дозріває»: зайві ділянки «вирізаються» редуктазами (рестриктазами) (цей процес має назву сплайсинг), а потрібні – «зшиваються» лігазами.

ІІ. Трансляція – синтез поліпептидного ланцюга на матриці іРНК між субодиницями рибосоми з участю ферментів синтетаз; відбувається в цитоплазмі (на гранулярній ЕС); включає такі стадії:

- приєднання іРНК до рибосоми – іРНК проходить між субодиницями рибосоми – у функціональному центрі рибосоми одночасно вміщуються 2 триплети (згодом на одну іРНК, як правило, нанизується кілька рибосом – формується полісома);

- активація амінокислот і їх приєднання до тРНК – з участю фермента аміноацил-тРНК-синтетази і з використанням енергії АТФ амінокислоти приєднуються до відповідних тРНК – утворюються аміноацил-тРНК-комплекси (при цьому амінокислоти набувають енергії активації, необхідної для утворення пептидного зв’язку);

- ініціація трансляції – у функціональному центрі рибосоми до сигнального кодона іРНК (АУГ) за допомогою комплементарного антикодона (УАЦ) приєднується тРНК, яка несе метіонін; до наступного кодона також приєднується певна тРНК з амінокислотою; дві амінокислоти опиняються поруч, і між ними виникає пептидний зв'язок;

- елонгація трансляції – рибосома робить «крок» по іРНК в напрямку 5´-3´, посуваючись на три нуклеотиди; тРНК, яка приєдналась першою, від’єднується, а у функціональний центр рибосоми потрапляє новий аміноацил-тРНК-комплекс; пептидний зв'язок виникає між другою і третьою амінокислотами; рибосома «крокує» (1 «крок» – 1 триплет), і поліпептидний ланцюг нарощується (перші кілька амінокислотних ланок становлять так звану сигнальну послідовність);

- термінація трансляції – на шляху рибосоми опиняється один із нонсенс-кодонів – синтез припиняється.

ІІІ. Формування нативної структури білка – під час нарощення поліпептидного ланцюга починає формуватись просторова конфігурація молекули, а після завершення синтезу від неї від’єднується сигнальна послідовність, і вона набуває остаточної структури (в ЕС та комплексі Гольджі може відбуватись модифікація окремих амінокислотних радикалів).

95% ДНК не кодує ні білків, ні РНК. Функції цієї ДНК вивчені недостатньо. Відомо, що частина її бере участь у формуванні хромосом, а частина – формує спейсери («розділові знаки» між генами).

5% ДНК складають кодуючі ділянки (гени), які, в свою чергу, містять ділянки екзони (кодують білок) та інтрони (кодують непотрібні фрагменти іРНК, які «вирізаються» при «дозріванні»).

 

Механізм регуляції білкового синтезу було з’ясовано у 1961 році Жакобом і Моно та продемонстровано на прикладі моделі галактозного оперона кишкової палички.

До складу оперона у визначеній послідовності входять: ген-регулятор, ген-промотор (функції розглядались вище), ген-оператор, структурний ген (функції розглядались вище).

У моделі галактозного оперона структурний ген несе інформацію про синтез фермента β-галактозидази. Ген-регулятор кодує структуру білка-репресора (білок-репресор синтезується в неактивній формі). Якщо концентрація β-галактозидази сягає порогового рівня, то білок-репресор активізується і взаємодіє з геном-оператором. Ген-оператор блокує активність структурного гена (не відбувається транскрипція і, відповідно, трансляція – припиняється синтез β-галактозидази).

Біохімічні реакції, які відбуваються на основі «зчитування» інформації за принципом комплементарності нуклеотидів (реплікація РНК, транскрипція, трансляція), називаються реакціями матричного синтезу.

 

ЕНЕРГЕТИЧНИЙ ОБМІН

Енергетичний обмін – сукупність біохімічних реакцій, в результаті яких складні органічні речовини розщеплюються до простіших із вивільненням енергії. Відбувається у три послідовних етапи.

І. Підготовчий етап енергетичного обміну відбувається у травному тракті більшості тварин і людини, а також у клітинах всіх живих організмів. На цьому етапі макромолекулярні сполуки розщеплюються до мономерів:

- білки – до амінокислот;

- тригліцериди – до гліцерину і вищих жирних кислот;

- олігосахариди і полісахариди – до моносахаридів;

- нуклеїнові кислоти – до нуклеотидів.

ІІ. Безкисневий (анаеробний) етап енергетичного обміну відбувається в цитоплазмі клітин. На цьому етапі продукти підготовчого етапу зазнають подальшого розщеплення без участі кисню (для анаеробних організмів це основний спосіб отримання енергії; для аеробних – спосіб отримання енергії в умовах дефіциту кисню).

Основним джерелом енергії в клітинах є глюкоза. У більшості організмів вона розщеплюється шляхом гліколізу з виділенням енергії, яка акумулюється в АТФ:

- при аеробному диханні – на 2 молекули піровиноградної кислоти (С₃Н₄О₃);

сумарне рівняння гліколізу (при аеробному диханні):

С₆Н₁₂О₆ + 2НАД⁺ + 2АДФ + 2Ф → 2С₃Н₄О₃ + 2НАД·Н + 2Н⁺ + 2АТФ + 2Н₂О;

- при анаеробному диханні – на 2 молекули молочної кислоти (С₃Н₆О₃);

сумарне рівняння гліколізу (при анаеробному диханні):

С₆Н₁₂О₆ + 2АДФ + 2Ф → 2С₃Н₆О₃ + 2АТФ + 2Н₂О.

У дріжджів і деяких бактерій глюкоза розщеплюється шляхом спиртового бродіння до етилового спирту (С₂Н₅ОН) і вуглекислого газу (СО₂). Цей процес подібний до гліколізу.

ІІІ. Кисневий (аеробний) етап енергетичного обміну (тканинне дихання) відбувається у мітохондріях. На цьому етапі сполуки, що утворились під час без кисневого етапу, окиснюються до кінцевих продуктів – СО₂ і Н₂О. Окиснення пов’язане з відщепленням від молекул Н₂ і перенесенням його речовинами-переносниками до О₂ з утворенням Н₂О.

В процесі окиснення піровиноградної кислоти виділяють 2 фази:

- цикл Кребса (цикл трикарбонових кислот) – послідовність реакцій перетворення органічних кислот, в результаті якої піровиноградна кислота розщеплюється з утворенням СО₂ і Н₂ з виділенням енергії, яка акумулюється в АТФ; відбувається у матриксі мітохондрій:

o піровиноградна кислота реагує з щавелевооцтовою кислотою з утворенням лимонної кислоти;

o лимонна кислота перетворюється на щавелевооцтову кислоту;

o з щавелевооцтовою кислотою знову реагує піровиноградна кислота, і цикл повторюється (в ході циклу від кислот відщеплюються СО₂ і Н₂);

сумарне рівняння циклу Кребса:

2С₃Н₄О₃ + 2НАД·Н + 2Н⁺ + 6Н₂О + 2АДФ + 2Ф → 6СО₂ + 12Н₂ + 2НАД⁺ + 2АТФ + 2Н₂О;

сумарне рівняння гліколізу і циклу Кребса:

С₆Н₁₂О₆ + 6Н₂О + 4АДФ + 4Ф → 6СО₂ + 12Н₂ + 4АТФ + 4Н₂О;

- дихальний ланцюг і окиснювальне фосфорилювання – ряд окиснювально-відновних реакцій, в результаті яких Н₂ окиснюється О₂ до Н₂О з виділенням великої кількості енергії, яка акумулюється в АТФ; відбувається на кристах мітохондрій:

o Н₂ + 2НАД → 2НАД·Н;

o НАД·Н → НАД⁺ + Н⁺ + 2е^–;

o Н⁺ транспортуються на зовнішню поверхню внутрішньої мітохондріальної мембрани, а е^– – на внутрішню поверхню (зростає різниця електричних потенціалів на зовнішній і внутрішній поверхнях внутрішньої мітохондріальної мембрани);

o у внутрішній мембрані працює ферментна система Н⁺-АТФаза, завдяки якій (при певному значенні різниці потенціалів) Н⁺ переходить на внутрішній бік мембрани і реагує з О₂, при цьому відбувається фосфорилювання:

4Н⁺ + 42е^– + О₂ → 2Н₂О;

АДФ + Ф → АТФ;

сумарне рівняння дихального ланцюга і окиснювального фосфорилювання:

12Н₂ + 6О₂ + 34АДФ + 34Ф → 12Н₂О + 34АТФ + 34Н₂О

(12Н₂ + 6О₂ + 34АДФ + 34Ф → + 34АТФ + 46Н₂О);

сумарне рівняння гліколізу, циклу Кребса, дихального ланцюга і окиснювального фосфорилювання (підсумкове рівняння енергетичного обміну глюкози):

С₆Н₁₂О₆ + 6О₂ + 38АДФ + 38Ф → 6СО₂ + 6Н₂О + 38АТФ + 38Н₂О

(С₆Н₁₂О₆ + 6О₂ + 38АДФ + 38Ф → 6СО₂ + 38АТФ + 44Н₂О).

 

Спрощений варіант запису рівнянь:

сумарне рівняння гліколізу:

С₆Н₁₂О₆ + 2НАД⁺ → 2С₃Н₄О₃ + 2НАД·Н + 2Н⁺ + 2АТФ;

сумарне рівняння циклу Кребса:

2С₃Н₄О₃ + 2НАД·Н + 2Н⁺ + 6Н₂О → 6СО₂ + 12Н₂ + 2НАД⁺ + 2АТФ;

сумарне рівняння гліколізу і циклу Кребса:

С₆Н₁₂О₆ + 6Н₂О → 6СО<