Обмен простых и сложных белков.

Белковому обмену принадлежит особое место среди других видов обмена веществ. Это объясняется выполнением белками специфических функций, которые не могут заменить ни углеводы, ни липиды: пластической, каталитической, иммунной.

Белки направляют и регулируют обмен веществ, создавая оптимальные условия для их собственного воспроизводства в живых системах. Исключение белка из клрма животных не столько сказывается на уменьшении массы органов и ткани, сколько в снижении активности ферментов, замедлении биосинтеза белка.

Поскольку белки всех организмов отличаются строгой видовой и тканевой специфичностью, организм человека и моногастричных животных использует белки пищи только после их полного гидролиза до АМК в желудочно-кишечном тракте под действием ряда протеолитических ферментов – петидаз. Все пептиды в зависимости от места расположения гидролизуемой пептидной связи делятся на:

1) эндопептидазы, гидролизующие пептидные связи, удалённые от концов пептидной цепи: пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза.

2) экзопептидазы, гидролизующие пептидые связи, образованные N- и C-концевыми аминокислотами: аминопептидаза, карбоксипептидаза, дипептидаза.

Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме, секретируются в месте действия, где активируются путём частичного протеолиза. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

Переваривание белков в желудке происходит под действием пепсина. Профермент пепсиноген вырабатывается главными клетками слизистой желудка и при поступлении пищи секретируется в полость желудка. Пепсиноген активируется двумя способами:

1) соляной кислотой (медленно);

2) аутокаталитически (быстро) уже имеющимся пепсином

Желудочный сок содержит соляную кислоту, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка и выполняет следующие функции:

1) оказывает бактерицидное действие;

2) вызывает частичную денатурацию белков пищи;

3) создаёт оптимум рН для пепсина;

4) активирует пепсиноген путём частичного протеолиза

 

Переваривание белков в кишечнике моногастричных животных происходит под действием:

1) ферментов поджелудочной железы: трипсина, химотрипсина, эластазы, карбоксипептидаз;

2) ферментов тонкой кишки: аминопептидаз, дипептидаз, трипептидаз.

 

Активная форма трипсина образуется в кишечнике при участии энтеропептидазы, которая отщепляет от N-конца трипсиногена гексапептид, что приводит к изменению конформации молекулы и формированию активного центра трипсина.

Остальные протеазы панкреатического сока: химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза, проэластаза – активируются трипсином.

Активация панкреатических пептидаз происходит по каскадному механизму. Кишечные пептидазы синтезируются в энтероцитах сразу в активной форме.

Конечным результатом переваривания белков является образование свободных АМК, поступающих в клетки слизистой оболочки кишечника путём активного транспорта.

Переваривание белков жвачных животных происходит в основном в рубце, где осуществляется распад практически всех белков под действием ферментов бактерий (в основном, стрептококков) и простейших (инфузорий).

Большая часть свободных АМК, образующихся в результате переваривания белков, используется для синтеза собственных белков организма, часть на синтез биологически активных молекул: гормонов, биогенных аминов, а также нуклеотидов, гемма, креатинфосфата и многих других соединений, в том числе глюкозы в процессе глюконеогенеза.

Важнейший путь превращения АМК в организме – это реакции трансаминирования с α-кетокислотами с образованием новых (заменимых) АМК.

Ещё один путь метаболизма – декарбоксилирование АМК с образованием биологически активных молекул – биогенных аминов. Основным коферментом обмена АМК является пиридоксальфосфат (ПФ).

Деградация АМК происходит путём их дезаминирования: безазотистые остатки могут использоваться для синтеза глюкозы (глюконеогенез) или, превращаясь в ацетил-КоА, окисляться до углекислого газа и воды с образованием энергии (различаю гликогенные и кетогенные АМК).

В организме человека и животных ежесуточно распадается до аминокислот (АМК) около 400 г белков и столько же синтезируется. Основным источником АМК для человека являются пищевые белки. Суточная норма потребления белков для человека составляет около 100 г. Все 20 АМК, которые входят в состав белков организма, можно разделить на заменимые (синтезируемые самим организмом) и незаменимые (не синтезируются и должны поступать с пищей). Присутствие в пищевых белках всех незаменимых АМК определяет полноценность белкового питания человека и животных.

При недостаточном содержании бека в корме животного, неполноценном по аминокислотному составу, а также при заболеваниях желудочно-кишечного тракта происходит снижение его роста, замедление развития, нарушение репродуктивных функций, снижается сопротивляемость к инфекциям, а у сельскохозяйственных животных наблюдается снижение молочной и мясной продуктивности.

 

Вопросы для внеаудиторной теоретической работы по разделу:

1) Динамичность белкового обмена. Понятие об азотистом балансе в организме животных.

2) Биологическая ценность белков, незаменимые и заменимые аминокислоты. Виды патологии у животных, связанные с отсутствием полноценного белкового питания. Количество и качество белков в кормах сельскохозяйственных животных.

3) Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Особенности азотистого обмена у жвачных животных.Всасывание продуктов распада белков.

4) Гниение белков в кишечнике под влиянием микроорганизмов и механизмы обезвреживания токсических продуктов.

5) Промежуточные пути обмена аминокислот: дезаминирование, трансаминирование, трансдезаминирование, декарбоксилирование аминокислот.

6) Механизмы обезвреживания аммиака в организме: орнитиновый цикл мочевинообразования.. Судьба безазотистого остатка аминокислот.

7) Специфические пути обмена некоторых аминокислот.

8) Особенности белкового обмена у птиц.

9) Патология азотистого обмена.

10)Взаимосвязь между обменом углеводов, жиров и белков.

11)Источники составляющих компонентов пуринового кольца.

Занятие 15.

Семинар по теме «Обмен белков и аминокислот»

Тестовые задания по теме: «Превращение белков и дезаминирование аминокислот»

1. Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-).

2. Протеиназы, амилазы и липазы относятся к классу гидролаз.

3. Таурин является продуктом превращения цистеина.

4. Скатол и индол образуются в кишечнике из аминокислоты тирозина.

5. Соляная кислота в желудке способствует активации пепсиногена.

6. При дезаминировании аминокислот в организме образуются биогенные амины.

7. Пепсин относится к эндопептидазам.

8. Происходит ли неокислительное дезаминирование цистеина у человека и животных?

9. Участвует ли трипсин в активации химотрипсиногена?

10. Относятся ли карбокси- и аминопептидазы к эндопептидазам?

11. Участвует ли уридиндифосфоглюкуроновая кислота в обезвреживании индола?

 

Вопросы с выборочным ответом

 

Коферментом дезаминирования аминокислот не может быть: 1. НАД^+ 2. ФАД 3. ФМН 4. ТПФ 5. ПФ

Заменимой аминокислотой для человека является: 1. фенилаланин 2. тирозин 3. триптофан 4. треонин 5. метионин

 

Тестовые задания по теме: «Обмен аминокислот»

 

1. Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-).

1. В окислительном дезаминировании аминокислот могут участвовать разные коферменты.

2. В процессах трансдезаминирования и трансреаминирования аминокислот участвует α-кетоглутаровая кислота.

3. Коферентом аминотрансфераз служит ФАД.

4. В процессе трансаминирования выделяется аммиак.

5. Возможно ли превращение пировиноградной кислоты в аланин в организме человека?

6. Является ли фенилаланин предшественником серотонина?

7. Используют ли определение активности аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови человека и животных для диагностики инфаркта миокарда?

8. Нужен ли витамин В₁ для реакций трансаминирования?

9. Усиливается ли глюконеогенез при сахарном диабете?

10. Участвуют ли лизин и треонин в реакциях трансаминирования?

 

Вопросы с выборочным ответом

 

Метаболит цикла Кребса, участвующий в реакциях трансаминирования: 1. цитрат 2. изоцитрат 3. сукцинат 4. фумарат 5. оксалоацетат

Гликогенной аминокислотой не является: 1. аргинин 2. глутамин 3. гистидин 4. лейцин 5. метионин