Коллоквиум I по темам «Простые белки, сложные белки, нуклеиновые кислоты»



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Коллоквиум I по темам «Простые белки, сложные белки, нуклеиновые кислоты»



Вопросы, для самостоятельной подготовки:

 

1) Белки — основа живых организмов. Биологическая роль белков. Методы выделения и очистки белков. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот. Характер связей остатков аминокислот в молекуле белка. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Понятие о кормовой ценности белков. Полипептиды и их строение. Биологически активные пептиды.

2) Физико-химические свойства белков. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная, четвертичная cтруктуры белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах. Связь структуры и функции белков.

3) Классификация белков. Простые белки: протамины и гистоны, проламины и глутелины, альбумины и глобулины.

4) Представление о химическом строении и структуре нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания; рибоза, дезоксирибоза, нуклеозиды, мононуклеотиды. Характер связи мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот. Структура и функции ДНК и РНК.

5) Комплементарность азотистых оснований. Правило Чаргаффа, понятие о видовой специфичности.

 

Варианты письменной части коллоквиума

Вариант 1.

1. Написать формулу трипептида: глутамилпролиллизин

2. Соединить в динуклеотид: ЦМФ и ГМФ

3. Какими методами можно разделить альбумины и глобулины?

4. Как можно определить наличие в растворе: трп?

Вариант 2.

1. Написать формулу трипептида: аспартиллизилпролин

2. Соединить в динуклеотид: дЦМФ и ТМФ

3. Какими методами можно разделить казеин и продукты его гидролиза?

4. Как можно определить наличие в растворе: мет?

Вариант 3.

1. Написать формулу трипептида: пролиларгинилглутамат

2. Соединить в динуклеотид: дАМФ и ТМФ

3. Какими методами можно разделить гис и гли?

4. Как можно определить наличие в растворе: глобулинов?

Вариант 4.

1. Написать формулу трипептида: гистидиллизилсерин

2. Соединить в динуклеотид: АМФ и ГМФ

3. Какими методами можно разделить асп и арг ?

4. Как можно определить наличие в растворе: цис ?

 

Варианты заданий на компьютерном тестировании

Инструкция к тесту: Выбрать все правильные ответы


1. Заменимая аминокислота для человека:

1. фенилаланин

2. тирозин

3. триптофан

4. треонин

5. метионин

2. Гидрофобная аминокислота:

1. глутамин

2. серин

3. треонин

4. фенилаланин

5. гистидин

3. При денатурации белка не нарушаются связи:

1. дисульфидные

2. водородные

3. пептидные

4. ионные

5. гидрофобные

4. Величина Rf при бумажной хроматографии будет наибольшей для амиинокислоты:

1. глицина

2. треонина

3. серина

4. глутамата

5. валина

 

5. Отрицательно заряженной АМК является:

1. глутамин

2. аланин

3. глутамат

4. лизин

5. триптофан

 

Биуретовая реакция не дает окраски с

1. простыми белками

2. дипептидами

3. трипептидами

4. альбуминами

5. желатином

7. Наиболее прочные связи в молекуле белка:

1. водородные

2. дисульфидные

3. пептидные

4. ионные

5. гидрофобные

8. Нуклеотидом является:

1. аденин

2. аденозингидролаза

3. цитидин

4. прион

5. аденозинмонофосфат

 

9. В молекуле ДНК неверно:

1. А+Ц=Г+Т

2. А=Т

3. Г=Ц

4. А+Т=Г+Ц

5. Г+А=Ц+Т

 

10. Молекула гемоглобина:

1. мономер

2. димер

3. тример

4. тетрамер

5. гексамер

 

11. Незаменимая аминокислота для человека:

1. аспарагин

2. глутаминовая кислота

3. орнитин

4. валин

5. цистеин

 

12. Денатурация белка может произойти при добавлении:

1. конц. азотной кислоты

2. сульфата меди

3. азотнокислого серебра

4. конц. КОН

5. любого из вышеперечисленных соединений

 

13. Простетическая группа гликопротеинов:

1. галактоза

2. глюкозамин

3. глюкуроновая кислота

4. нейраминовая кислота

5. все вышеперечисленные вещества

 

14. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что:

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. поглощают свет в УФ области спектра

4. состоят из мономеров

5. не содержат аминокислотных остатков

 

15. Нуклеозидом является:

1. цитозин

2. урацил

3. тимин

4. гуанозин

5. аденозинтрифосфат

 

16. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота:

1. аспарагин

2. гистидин

3. лизин

4. цистеин

5. глутамин

 

17. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот:

1. глутамат и лизин

2. глутамат и лейцин

3. лейцин и лизин

4. лейцин и валин

5. валин и глутамат

 

18. Денатурация белка заключается в:

1. нарушении третичной структуры

2. нейтрализации зарядов

3. снятии гидратной оболочки

4. образовании функциональных комплексов с другими белками

5. появлении сине-фиолетового окрашивания

 

19. Вторичную структуру белков стабилизируют химические связи:

1. амидные

2. гидрофобные

3. водородные

4. ионные

5. ковалентные

 

20. Нингидриноая реакция не дает окраски с:

1. простыми белками

2. дипептидами

3. трипептидами

4. свободными аминокислотами

5. карбоновыми кислотами

 

21. Неокрашенный белок:

1. пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин

5. цитохром С

22. В состав РНК не входит:

 

1. АМФ

2. ГМФ

3. ТМФ

4. ЦМФ

5. УМФ

 

23. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина:

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

5. гли на асп

 

Заменимая аминокислота

1. лейцин

2. лизин

3. фенилаланин

4. пролин

5. изолейцин

 

25. Гидрофобная аминокислота:

1. серин

2. треонин

3. триптофан

4. аспартат

5. глутамин

 

26. Альбумины нерастворимы в:

1. дистиллированной воде

2. фосфатном буфере, рН 6,8

3. насыщенном растворе хлористого натрия

4. полунасыщенном растворе сульфата аммония

5. насыщенном растворе сульфата аммония

27. Смесь белков с различной молекулярной массой нельзя разделить:

1. гель-фильтрацией

2. ионообменной хроматографией

3. диализом

4. электрофорезом

5. высаливанием

28. В образовании третичной структуры белков непосредственно не участвуют связи:

1. дисульфидные

2. гидрофильные

3. ионные

4. пептидные

5. водородные

 

29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дает:

1. цистеин

2. метионин

3. триптофан

4. аргинин

5. аспарагин

 

30. Молекулярную массу белков можно определить:

1. ультрацентрифугированием

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически

5. гидролизом

 

31. Незаменимая аминокислота для человека:

1. изолейцин

2. аланин

3. глицин

4. цистеин

5. тирозин

 

32. Гидрофильная аминокислота:

1. валин

2. фенилаланин

3. лейцин

4. лизин

5. изолейцин

 

33. К простым белкам нельзя отнести:

1. протамин

2. коллаген

3. гистоны

4. альбумины

5. гемоглобин

 

34. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют метод:

1. гель-фильтрации

2. электрофореза

3. ионообменной хроматографии

4. гидролиза

5. все вышеперечисленные

 

35. Положительную реакцию Фоля дает:

1. триптофан

2. гистидин

3. метионин

4. треонин

5. серин

 

36. Число белковых субъединиц в молекуле гемоглобина:

1. одна

2. две

3. три

4. четыре

5. пять

 

37. Чем отличаются разные типы РНК:

1. первичной структурой

2. молекулярной массой

3. последовательностью нуклеотидов

4. функциями в клетке

5. всеми вышеперечисленными параметрами

 

38. Гемопротеином не является:

1. миоглобин

2. цитохром С

3. каталаза

4. гемоглобин

5. казеин

 

39. Белки с различной молекулярной массой можно разделить, используя:

1. трихлоруксусную кислоту

2. гидроокись натрия

3. сульфат меди

4. сульфат аммония

5. все вышеперечисленные соединения

 

40. Олигомерные белки:

1. состоят из нескольких пептидных цепей

2. не содержат α-спиральных участков

3. проходят через полупроницаемую мембрану

4. не обладают четвертичной структурой

Ответы к тестам


1.2

2.4

3.3

4.5

5.3

6.2

7.3

8.5

9.4

10.4

11.4

12.5

13.5

14.5

15.4

16.4

17.4

18.1

19.3

20.5

21.1

22.3

23.1

24.4

25.3

26.5

27.3

28.4

29.3

30.1

31.1

32.4

33.5

34.1

35.3

36.4

37.5

38.5

39.4

40.1



FРаздел 3e

Ферменты

Ферменты (энзимы)– это простые или сложные белки, катализирующие химические реакции обмена веществ в живых организмах. Таким образом, Ферменты являются биокатализаторами, т. е. ускоряют химические реакции (такой способностью обладают ещё только некоторые РНК, которые называют рибозимами).

Каталитическое действие фермента включает нижеследующие стадии:

1) присоединение молекулы субстрата к ферменту,

2) образование активированного комплекса,

3) отделение конечного продукта реакции от фермента.

Ферменты, являющиеся по своей природе сложным белками, состоят из белковой части (апофермента) и низкомолекулярного компонента (простетической группы, или кофермента). Ферментативное действие оказывает только фермент в целом. Многие коферменты являются производными витаминов и входят в состав активного центра фермента, который определяет каталитическую активность фермента.

Как белковые вещества, ферменты характеризуются термолабильностью и легко теряют активность при температурах, при которых идёт денатурация белка., т.е. выше 50°С. Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С.

Для каждого фермента существует оптимальная область значений рН, в которой он наиболее активен.

Скорость ферментативных реакций зависит от концентрации водородных ионов в среде (рН среды).Физиологическое значение рН среды большинства тканей животных находится в интервале от 6,0 до 8,0.

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. В зависимости от механизма действия различают ферменты с абсолютной, относительной (или групповой) и стереохимической специфичностью.

Действие ферментов может усиливаться и тормозиться веществами, которые называются соответственно активаторами и ингибиторами.

Все ферменты согласно международной классификации (КФ) делят по типу катализируемой химической реакции на шесть классов:

1) оксидоредуктазы– катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2) трансферазы –осуществляют межмолекулярный перенос различных химических групп.

3) гидролазы –расщепляют внутримолекулярные связи гидролитическим путём.

4) лиазы –катализируют реакции негидролитического распада веществ или присоединения групп по двойным связям и отщепления групп с образованием двойных связей.

5) изомеразы– участвуют в реакциях изомеризации.

6) лигазы (синтетазы)– ускоряют реакции соединения двух молекул, сопряжённые с расщеплением макроэргической связи в молекуле АТФ или аналогичного нуклеозидтрифосфата.

 

Лабораторный практикум в рамках этой темы охватывает изучение специфических фермент-субстратных отношений (амилаза – крахмал), а также определение активности ферментов в биологических жидкостях (амилазы в моче крупного рогатого скота)

Вопросы для внеаудиторной теоретической работы по разделу:

 

1) Биологические катализаторы: рибозимы и ферменты. Понятие о ферментах, их роль в обмене веществ. Химическое строение ферментов. Понятие о коферментах, связь коферментов с витаминами.

2) Кинетика ферментативных реакций, механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов. Регуляция активности ферментов. Аллостерические эффекторы, активаторы и ингибиторы ферментов.

3) Индукция и репрессия ферментов. Понятие о проферментах и изоферментах. Общие принципы определения активности ферментов. Единицы активности ферментов.

4) Международная классификация и номенклатура ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

5) Применение ферментов в медицине, ветеринарии, пищевой промышленности и сельском хозяйстве.

Занятие 5.

 

Семинар по теме «Ферменты»

 

1. Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-).

1. Специфичность действия сложных ферментов определяется коферментом.

2. Активный центр фермента состоит из субстрат-связывающего и каталитического участков.

3. Активность фермента не зависит от концентрации субстрата.

4. Скорость ферментативной реакции всегда увеличивается с увеличением рН среды.

5. Пепсин обладает абсолютной специфичностью действия.

6. Всегда ли происходит образование фермент-субстратного комплекса в процессе ферментативной реакции?

7. Зависит ли скорость ферментативного процесса от количества присутствующего фермента?

8. Влияют ли ионы тяжелых металлов на активность фермента?

9. Можно ли разделить ферменты методом высаливания сульфатом аммония?

10. Известны ли ферменты, обладающие стереоспецифичностью действия?

 

Вопросы с выборочным ответом

 

Обратимость ферментативной реакции зависит от: 1. температуры 2. ионной силы раствора 3. термодинамического состояния системы 4. концентрации фермента 5. структуры активного центра К классу оксидоредуктаз не относится фермент: 1. каталаза 2. пероксидаза 3. амилаза 4. аскорбатоксидаза 5. лактатдегидрогеназа

 



Последнее изменение этой страницы: 2016-08-14; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.236.170.171 (0.031 с.)