Структурные основы сокращения мышц. Поперечнополосатые мышцы

Строение поперечнополосатых мышц на различных уровнях можно представить схематически (рис. 2.22). Мышцы состоят из отдельных цилиндрических многоядерных клеток или, как чаще всего их называют, волокон, которые заключены в общем соеди­нительнотканном футляре. Поперечнополосатые мышцы обычно начинаются от сухожилия или от другой соединительной ткани на

одной кости и заканчиваются

Перистое

Мышца Параллельное Сухожилие

/__ Саркомер

'ышечное волокно '^~~~2^линия Миофиб-рилла

Молекулы G-актина ZS--------- аявмвгаав» Т- F-актиновыи филамент

Миозиновые филаменты

в сухожилии или в соедини­тельной ткани на другой кос­ти. В некоторых мышцах на­правление всех волокон па­раллельно длинной оси мыш­цы — параллельно-волокнистый тип. В других мышцах они расположены косо, прикреп­ляясь с одной стороны к цент­ральному сухожильному тяжу, а с другой — к наружному сухожильному футляру. Такое строение напоминает на про­дольном срезе мышцы перо птицы — перистый или полу­перистый тип. Мышечные во­локна в мышце тесно приле­гают друг к другу, т. е. они работают параллельно друг другу. Диаметр волокон по­перечнополосатых мышц ва­рьирует от 5 до 100 мкм, а длина у крупных животных более 10 см. Необычные их размеры и строение объясня­ются тем, что мышечные во­локна возникают из отдель­ных клеток — миобластов, сли­вающихся в миотрубочки, ко­торые, в свою очередь, диффе­ренцируются с образованием многоядерных, окруженных общей мембраной мышечных волокон. Каждое мышечное волокно состоит из множест-

Молекула миозина

Рис. 2.22. Строение поперечнополосатых ^ва параллельно расположен-мышц на различных уровнях организации НЫХ субъединиц — миофибрилл,

 

Рис. 2.23. Схема ультраструкгурной органи­зации участка мышечного волокна поперечно­полосатой мышцы:

1 — поперечная Г-трубочка; 2 — устье Г-трубоч-ки; 3 — боковая цистерна саркоплазматического ретикулума; 4— наружная мембрана мышечного волокна; 5 — фенестрированная муфта сарко­плазматического ретикулума; 6— продольные эле­менты саркоплазматического ретикулума

включающих в себя повторяю­щиеся в продольном направле­нии блоки — саркомеры, отделен­ные друг от друга Z-пластинками. Саркомер миофибриллы представ­ляет собой функциональную еди­ницу поперечнополосатой мыш­цы. Миофибриллы отдельного мы­шечного волокна связаны таким образом, что расположение сар-комеров совпадает (см. рис. 2.22), и это создает картину попереч­ной «полосатости» под световым микроскопом. Отсюда и назва­ние этих мышц — «поперечнополосатые».

Чрезвычайно ценные данные о тонкой структуре поперечно­полосатых мышц были получены с использованием электронной микроскопии. На электронных снимках видно, что Z-пластинка содержит а-актин — один из белков, который обнаружен у всех клеток, обладающих подвижностью. В обоих направлениях от Z-пластинки тянутся многочисленные тонкие нити (филаменты), состоящие главным образом из белка актина. Они контактируют с толстыми нитями, состоящими из белка миозина. Миозиновые филаменты образуют наиболее плотную часть саркомера — Л-диск (в световом микроскопе он выглядит темной полосой). Более светлый участок в центре Л-диска называют Я-зоной. В середине Я-зоны находится Л/-линия, в области которой локализованы ферменты, играющие важную роль в энергетическом метаболиз­ме. По периметру каждой миофибриллы на уровне Z-пластинки идет окруженная мембраной поперечная трубочка (Г-трубочка) диаметром около 0,1 мкм (рис. 2.23). Она разветвляется таким об­разом, что соединяется с аналогичными трубочками, окружающи­ми соседние миофибриллы на том же самом уровне. Система раз­ветвленных трубочек в конечном счете достигает поверхности наружной мембраны мышечного волокна, где с ней соединяется, причем устье трубочки открывается во внеклеточное пространство в области Г-образного впячивания мембраны мышечного волок­на. В дополнение к системе Г-трубочек в мышцах есть еще одна система, получившая название саркоплазматического ретикулума. Она обволакивает подобно полой манжете отдельно каждую мио-фибриллу от одной Z-пластинки до другой (см. рис. 2.23). Сарко-

Головка

меромиозин'

^л^^флЩяЩ^Щя.

го перекрывания каждый миозиновый филамент окружен шестью актиновыми (тонкими) филаментами (рис. 2.24).

Актиновый филамент по своему строению напоминает две нитки бус, перекрученные в двойную спираль (рис. 2.24). Каж­дая бусинка — это мономерная молекула G-актина. Молекулы G-актина, полимеризуясь, образуют длинную двойную спираль /'-актина. Актиновые филаменты имеют длину 1 мкм и диаметр 8 нм и прикрепляются одним концом к компонентам, образую­щим Z-линию. В продольных бороздках актиновой спирали ле­жат нитевидные молекулы белка тропомиозина. К каждой моле­куле тропомиозина прикреплен комплекс молекул глобулярных белков, получивших название «тропонины». Тропониновые ком­плексы содержат выступы вдоль актинового филамента с интер­валом около 40 нм.

Миозиновый филамент (см. рис. 2.24) образует при полимери­зации мономеры длиной около 150 нм и диаметром 2нм. На од­ном конце миозиновых молекул образуется двойная глобулярная головка. Длинная тонкая часть молекулы состоит из двух пептид­ных цепей, закрученных относительно друг друга на всем протя­жении и подразделяющихся на шейку и хвост. Мономеры собира­ются в филамент так, что их головки, получившие название мос­тиков, выступают на поверхности филамента и располагаются вдоль его оси в виде двухнитчатой спирали. Расстояние между со­седними мостиками вдоль оси спирали около 14 нм, а угол их сме­щения вокруг филамента 120°.

 

Рис. 2.24. Схема ультраструктурной организации мио-фибрилл:

А — продольный и Б — поперечный срезы через миофиб-риллу; В — актиновый (тонкий) филамент; Г— схема мо­лекулы миозина; Д— схема расположения поперечных мостиков на толстом филаменте; /— светлый диск; А — темный диск; Z— пластинка; Н— средняя зона

плазматический ретикулум, окружающий каждый отдельный сар-комер, состоит из ограниченного мембраной объема, отделенного от внутриклеточной среды мышечного волокна (миоплазмы). Кон­цевые цистерны саркоплазматического ретикулума вступают в тес­ный контакт с Г-трубочкой и как бы сдавливают ее между собой, но их полости не соединяются (см. рис. 2.23). Мембрана мышечного волокна — плазмалемма сходна по своему строению с нервной мем­браной. Ее особенность состоит в том, что она дает регулярные впя-чивания (трубки диаметром 50 нм) приблизительно на уровне гра­ницы А- и /-дисков, куда открываются Г-трубочки.

Ультраструктура филаментов. На поперечном срезе /-дисков видны только актиновые филаменты, а на поперечном срезе Я-зоны — только миозиновые. В то же время на участке взаимно-

ТЕОРИЯ СКОЛЬЖЕНИЯ НИТЕЙ

Было установлено, что саркомеры изменяют свою длину при сокращении или растяжении мышцы. При этом ширина Л-дисков в обоих случаях не меняется. В то же время при укорочении мыш­цы /-диски и //-зона становятся более узкими и, наоборот, при растяжении расширяются. Электронно-микроскопические ис­следования структуры саркомера при укорочении и растяже­нии мышцы обнаружили, что миозиновые (Л-диск) и актино­вые (/-диск) филаменты не изменяют своей длины при измене­нии протяженности саркомера (рис. 2.25). Меняется лишь шири­на участка взаимного перекрывания актиновых и миозиновых компонентов. Эти факты легли в основу теории, объясняющей мышечное сокращение, предложенной в начале 50-х годов XX в. X. Хаксли и А. Хаксли — теории скольжения нитей. Согласно дан­ной теории укорочение саркомера, а следовательно, и мышечного волокна в момент сокращения происходит благодаря скольжению тонких (актиновых) нитей относительно толстых (миозиновых). Укорочение заканчивается, когда актиновые филаменты макси­мально втягиваются по направлению к центру Л-диска. При рас-

Н-зона I-дис к А-диск Актиновый фи/юмент

Z-Линия I------- 1 I------------ II---------------- <Z-линия... mi.... J,., и, i

 

/ hfADP Прикрепление миозиновой М4 головки^ к актину '

Мостиковый''¹ 1у£,, ⁴ ₀
шарнир\ _____ *» Миозиновая

-АТР

 

г,.д„„-„» лго\ Отделение Гидролиз А ГЯ\^ _{головки}

В

Рис. 2.25. Гипотеза скользящих нитей:

 

А — взаимоотношения миофиламентов в процессе укорочения двух саркомеров; Б — модель функционирования поперечного мостика, согласно которой на миозино­вой головке имеется 4 центра связывания. Эти центры от М_х до Щ последовательно (слева направо) взаимодействуют с центрами актинового филамента; В — общая схема цикла работы поперечного мостика

 

слаблении мышцы область взаимного перекрытия филаментов уменьшается. Скольжение филаментов относительно друг друга происходит под действием силы, которая возникает при после­довательном связывании нескольких центров миозиновой го­ловки с определенными участками на актиновых филаментах. Механизм сокращения состоит в перемещении (протягивании) актиновых нитей вдоль миозиновых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, периодически прикреп­ляющихся к актиновым филаментам, т. е. за счет поперечных ак-томиозиновых мостиков. Амплитуда движений составляет около 20 нм, а частота — 5...50 кол/с. Каждый мостик то соединяется и тянет нить, то отсоединяется и ждет «условий» для нового при­крепления. Поскольку огромное количество мостиков работает несинхронно, их общая «тяга» в результате оказывается равно­мерной во времени.

Согласно имеющимся экспериментальным данным механизм цикличности работы миозиновых мостиков представляется следу­ющим образом. В покоящейся мышце мостик обладает опреде­ленной энергией, запасенной в результате фосфорилирования ми­озина, но он не может соединиться с актиновой спиралью, по­скольку между ними в продольных бороздках спирали находятся нити белка тропомиозина с глобулой тропонина. При возбужде-80

нии мышцы во внутриклеточном пространстве увеличивается кон­центрация ионов кальция, который в присутствии АТФ вызывает изменения в конформации тропонина, в результате чего смещает­ся нить тропомиозина и головка миозина получает возможность соединиться с актином. Соединение головки фосфорилированно-го миозина с актином приводит к сгибанию головки и перемеще­нию нити актина на один шаг (20 нм) с последующим разрывом мостика. Энергию на такой единичный акт дает разрыв макро-эргической фосфатной связи, включенной фосфорилактомио-зином. Затем происходит уменьшение локальной концентрации ионов кальция и удаление их от тропонинового комплекса. Тро-помиозин снова блокирует актин, а миозин, в свою очередь, фос-форилируется за счет АТФ. Здесь важно отметить, что АТФ наря­ду со снабжением энергией системы для ее дальнейшей работы способствует временному разобщению нитей и делает возмож­ным растяжение мышцы под влиянием внешних сил. При исчез­новении АТФ из миоплазмы развивается непрерывное сокраще­ние — контрактура.