Сродство фермента к субстрату

2) эффективность активатора

3) эффективность ингибитора

4) сродство фермента к продукту

 

010. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

По скорости убывания субстрата

2) по изменению конформации субстрата

3) по скорости образования фермент-субстратного комплекса

4) по изменению температуры

 

011. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА – ЭТО

1) концентрация субстрата, при которой скорость реакции является максимальной

Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной

3) насыщающая концентрация субстрата

4) концентрация продукта

 

012. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА – ЭТО

1) участок фермента, отвечающий за связывание субстрата и образование продукта

2) участок фермента, отвечающий за регуляцию активности

3) участок фермента, отвечающий за связывание с клеточными структурами

4) участок фермента, отвечающий за присоединение кофактора

 

013. КОФАКТОР – ЭТО

Небелковая часть фермента

2) белковая часть фермента

3) часть аллостерического центра

4) часть конкурентного ингибитора

 

014. КОФЕРМЕНТЫ ОТ ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП ОТЛИЧАЮТСЯ

Прочностью связи с апоферментом

2) прочностью связи с аллостерическим центром

3) местоположением в молекуле фермента

4) ролью в процессе ферментного катализа

 

015. ТЕМПЕРАТУРА ТЕЛА ВЫШЕ 40^˚С ОПАСНА ДЛЯ ЖИЗНИ ЧЕЛОВЕКА

Из-за денатурации многих белков, включая ферменты

2) из-за резкого увеличения скорости ферментативных реакций и истощения запасов субстратов

3) из-за переполнения клеток продуктами ферментативных реакций

4) из-за теплового разрушения небелковых лигандов ферментов

 

016. СДВИГ рН В ЛЮБУЮ СТОРОНУ ОТ ОПТИМАЛЬНОГО ЗНАЧЕНИЯ

Изменяет конформацию фермента

2) не изменяет конформацию фермента

3) изменяет первичную структуру фермента

4) разрушает дисульфидные связи в ферменте

 

017. ФЕРМЕНТЫ УСКОРЯЮТ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ

Снижением энергии активации

2) повышением энергии активации

3) повышением температуры реакции

4) снижением температуры реакции

 

018. ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ФЕРМЕНТА ПРИ АЛКАЛОЗЕ ВЫЗВАНО

Разрушением водородных и ионных связей

2) разрушением дисульфидных связей

3) разрушением пептидных связей

4) разрушением гидрофобных связей

 

019. ДЕНАТУРАЦИЯ ФЕРМЕНТА ПРИВОДИТ К ЕГО ИНАКТИВАЦИИ ВСЛЕДСТВИИ

Изменения конформации активного центра или его утраты

2) разрушения кофактора в активном центре

3) исчезновения аллостерического центра

4) расщепления молекулы фермента на отдельные фрагменты

 

020. ПРИ ОТНОСИТЕЛЬНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТЫ ДЕЙСТВУЮТ НА

1) один субстрат

2) субстраты из одного биологического класса молекул

Определенный тип связи

4) любые субстраты

 

021. ПО ТЕОРИИ ФИШЕРА

Субстрат должен абсолютно соответствовать конформации активного центра

2) субстрат может не соответствовать конформации активного центра фермента

3) кофактор должен абсолютно соответствовать конформации активного центра

4) кофактор может не соответствовать конформации активного центра

 

022. ПО ТЕОРИИ КОШЛАНДА

Активный центр фермента формируется окончательно при связывании с субстратом

2) активный центр имеет необходимую конформацию до взаимодействия с субстратом

3) активный центр фермента формируется окончательно при связывании с коферментом

4) форма активного центра не зависит строения кофактора и субстрата

 

023. ДЛЯ ОЧИСТКИ ГНОЙНЫХ РАН ИСПОЛЬЗУЮТ ОБРАБОТКУ ПЕПТИДАЗАМИ, ТАК КАК ОНИ

Расщепляют белки разрушенных клеток и этим очищают рану

2) расщепляют гликолипиды разрушенных клеток и этим очищают рану

3) расщепляют нуклеиновые кислоты и этим очищают рану

4) расщепляют углеводы разрушенных клеток и этим очищают рану

 

024. ДОБАВЛЕНИЕ ТРИПСИНА (ПЕПТИДАЗЫ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ) К ФЕРМЕНТАМ

1) не изменит их активность

Приведет к потере их активности

3) приведет к повышению их активности

4) приведет разрушению кофактора

 

025. ПРЯМЫМ ДОКАЗАТЕЛЬСТВОМ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ ФЕРМЕНТА ЯВЛЯЕТСЯ

1) его способность влиять на энергию активации

2) его способность ускорять и прямую, и обратную реакции

3) его способность ускорять достижение положения равновесия обратимой реакции

Прекращение каталитического действия при добавлении в раствор вещества, разрушающего пептидные связи

026. ДЛЯ СОХРАНЕНИЯ СЛАДКОГО ВКУСА СВЕЖЕСОБРАННЫЕ ПОЧАТКИ КУКУРУЗЫ НЕНАДОЛГО ПОМЕЩАЮТ В КИПЯЩУЮ ВОДУ ДЛЯ ТОГО, ЧТОБЫ

1) они стали мягкими

Денатурировать ферменты, превращающие глюкозу в крахмал

3) было легко освободить зерна

4) разрушить пептидные связи

 

027. ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ФЕРМЕНТА ПРИ АЦИДОЗЕ ВЫЗВАНО

Разрушением водородных и ионных связей

2) разрушением дисульфидных связей

3) разрушением пептидных связей

4) разрушением гидрофобных связей

 

028. ПРИ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТЫ ДЕЙСТВУЮТ НА

Один субстрат

2) определенный тип связи в субстрате

3) определенный тип связи в продукте

4) любые субстраты

 

029. ПРИ ДЕЙСТВИИ СОЛЕЙ ТЯЖЁЛЫХ МЕТАЛЛОВ НА ФЕРМЕНТЫ ПРОИЗОЙДЁТ

1) изменение оптимума рН

Их денатурация

3) увеличение устойчивости к нагреванию

4) изменение субстратной специфичности

 

030. ТРИХЛОРУКСУСНАЯ ОРГАНИЧЕСКАЯ КИСЛОТА ПРИ ДЕЙСТВИИ НА ФЕРМЕНТЫ

1) обеспечивает поддержание активной формы субстрата

2) создаёт оптимум рН для их работы

Вызывает их денатурацию

4) участвует в связывании кофактора с активным центром

 

031. ОДНИМ ИЗ МОЩНЫХ ДЕНАТУРИРУЮЩИХ ФАКТОРОВ ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ СЛУЖИТ

1) действие высоких концентраций солей щелочных металлов

2) повышение температуры среды более 50˚С

3) накопление высоких концентраций продуктов реакции

4) блокирование аллостерического центра каким-нибудь ингибитором

 

032. АПОФЕРМЕНТ – ЭТО

1) комплекс белка и кофактора

Белковая часть фермента

3) ионы металлов в составе фермента

4) витамины, необходимые для работы фермента

 

033. ОБЩИМ СВОЙСТВОМ ФЕРМЕНТА И НЕОРГАНИЧЕСКОГО КАТАЛИЗАТОРА ЯВЛЯЕТСЯ

1) их регулируемость

Неизменная концентрация в процессе реакции

3) работа в мягких условиях

4) высокая специфичность

 

034. НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ ТАК ЖЕ, КАК И ФЕРМЕНТ,

1) обладают высокой специфичностью действия

Снижают энергию активации процесса

3) являются высокомолекулярными молекулами

4) подвергаются действию регуляторов

035. КОНКУРЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР

Похож по строению на субстрат реакции

2) по строению не похож на субстрат

3) по строению похож на продукт

4) по строению похож на кофактор

 

036. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ

Действуют обратимо

2) действуют необратимо

3) присоединяются к активному центру

4) конкурируют с субстратом

037. ХАРАКТЕРНОЙ ОСОБЕННОСТЬЮ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ ТО, ЧТО

1) ингибиторы действуют на них необратимо

Регуляторы связываются со специальным центром

3) регуляторы присоединяются к активному центру

4) действие регуляторов зависит от концентрации субстрата

 

038. ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ – ЭТО

1) присоединение олиго- или полипептида к ферменту

Отщепление олиго- или полипептида от фермента

3) присоединение олиго- или полипептида к аллостерическому центру фермента

4) отщепление олиго- или полипептида от аллостерического центра фермента

 

039. НАИБОЛЕЕ ПОЛНО АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА ХАРАКТЕРИЗУЕТ ФРАЗА

1) это центр, связывающий субстрат

2) это аллостерический центр

3) это группа аминокислот, расположенная последовательно в полипептидной цепи

4) это каталитический центр + центр, связывающий субстрат

5) это аллостерический центр + центр, связывающий субстрат

 

040. НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ МОГУТ ВЛИЯТЬ СЛЕДУЮЩИЕ ФАКТОРЫ

а) концентрация фермента

б) концентрация субстрата

в) рН

г) температура

д) действие ингибиторов (активаторов)

Выберите правильную комбинацию ответов

1) а, б, в

2) в, г, д

А, б, в, г, д

4) б, г, д

5) б, в, г, д

 

041. ИНДИКАТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ ИНФАРКТА МИОКАРДА ЯВЛЯЮТСЯ

а) ЛДГ₁

б) аспартатаминотрансфераза

в) альдолаза

г) глутаматдегидрогеназа

д) креатинфосфокиназа – МВ

Выберите правильную комбинацию ответов

1) а, в, г

2) б, в, г

А, б, д

4) в, г, д

5) а, г, д

 

042. ТОКСИЧЕСКОЕ ВЛИЯНИЕ СОЛЕЙ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ НА ФЕРМЕНТЫ И ДРУГИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ БЕЛКИ ОБУСЛОВЛЕНО

а) денатурацией белка

б) инактивацией ферментов

в) гидролизом белка

г) разрушением первичной структуры белка

д) образованием нерастворимых комплексных соединений между белками и тяжелыми металлами

Выберите правильную комбинацию ответов:

А, б, д

2) а, б, в

3) б, в, г

4) в, г, д

5) а, г, д

 

043. ФЕРМЕНТЫ, РЕГУЛИРУЮЩИЕ СКОРОСТЬ МЕТАБОЛИЧЕСКИХ ПУТЕЙ,

а) обычно действуют на ранних стадиях метаболических путей

б) действуют в местах ключевых разветвлений метаболических путей

в) катализируют практически необратимые реакции

г) являются лимитирующими ферментами

Выберите правильную комбинацию ответов:

1) а, б, г

2) а, б, в

3) б, в, г

А, б, в, г

5) а, в, г

 

044. ПЕРВИЧНАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ ВОЗНИКАЕТ