Структура порфина. Устойчивость гема.

Конденсированный гетероцикл, тетрапиррольные соединения

Пиррол входит в состав тетрапиррольных соединений, в которых дипиррилметеновые фрагменты образуют макроциклическое кольцо – порфин.

Порфины, частично или полностью замещенные в пиррольных циклах, называют порфиринами. Порфирины существуют в виде комплексов с ионами металлов. Комплекс с ионом железа является простетической группой гемоглобина, цитохромов, каталазы; с ионом магния – хлорофилла; с ионом кобальта – цианкобаламина. Например: гем.

Гем обеспечивает устойчивость глобина к действию кислот, нагреванию, расщеплению ферментами и обусловливает особенности его кристаллизации.

182. Прототропная таутомерия. Комплексообразующее действие. Кето-енольная и лактим-лактамная таутомерия в гидроксиазотосодержащих гетероциклических соединениях. Лактам-лактимная таутомерия на примере урацила, цитозина, тимина, характер таутомерных превращений у пурина, гипоксантина, ксантина.

Лактим-лактамная таутомерия на примере тимина

Лактам – лактимная таутомерия на примере тимина

Урацила

цитозина аналогично

№ 183. Аминокислоты. Пептиды. Белки. Классификация.

Пептиды – соединения, содержащие в молекуле до 100 аминокислотных остатков.

Пептиды, содержащие менее 10 остатков аминокислот называются олигопептидами, более 10 – полипептидами.

Белки – высокомолекулярные соединения, содержащие в молекуле свыше 100 аминокислотных остатков.

Мономером пептидов и белков являются α-аминокислоты.

α-Аминокислоты – это гетерофункциональные соединения, содержащие карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода.

Валин Лейцин Изолейцин Треонин Лизин Метионин Фенилаланин Триптофан – незаменимые аминокислоты

Пептиды и белки образуются в результате взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

Аминокислотная последовательность, то есть порядок чередования α-аминокислотных остатков определяет первичную структуру пептидов и белков. Данный вид связи называется пептидной или карбамидной (ковалентная химическая связь).

Помимо пептидной связи в первичной структуре присутствуют и дисульфидные связи.

Вторичная структура пептидов и белков.

Может быть регулярной (a-спираль, b-складчатая структура, b-петля) и нерегулярной (С-структура). Возможны взаимные переходы одной структуры в другую. Связи: водородные, электростатические, гидрофобные.

l Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, ускоряющих различные химические реакции. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот - аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи.

l Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих в них веществ протекают не хаотично, а в строго определённых направлениях.

Третичная - создание более компактной структуры из вторичной за счет стерических взаимодействий между аминокислотами, далеко отстоящих друг от друга по цепи. В результате полипептидная цепь, обладающая вторичной структурой, укладывается определенным образом в пространстве, ее полярные группировки концентрируются на поверхности, а гидрофобные – внутри молекулы.

Четвертичная – две и более полипептидные цепи в третичной структуре, связанные нековалентными связями (электростатические, водородные). Такие белки (гемоглобин, креатинкиназа) называются олигомерами, а составляющие полипептидные цепи – мономерами или протомерами.

По форме белки делятся на глобулярные (соотношение продольной и поперечной осей менее 10, шарообразная форма, растворимы в воде и солевых растворах) и фибриллярные (имеют волокнистую структуру, практически не растворимы в воде и солевых растворах).

В некоторых белках (>200 аминокислот) присутствуют домены – участки цепи, пространственно сформированные отдельно друг от друга, но соединенные между собой полипептидной цепью.

Доменная структура белков

Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, как правило, её пространственная структура сформирована в виде двух или более доменов. Домен - участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрёл независимо от других участков той же цепи кон-формацию глобулярного белка. Так, лёгкая цепь иммуноглобулина G состоит из двух доменов. В некоторых случаях доменами называют отдельные структурные участки полипептидной цепи.

Функции белков:

Ø Пластическая;

Ø Каталитическая;

Ø Транспортная;

Ø Механохимическая;

Ø Функция управления (гормоны и регуляторы различных процессов, анальгетики);

Ø Защитная (свертывание крови, антитела).

Функции белков:

Ø Пластическая;

Ø Каталитическая;

Ø Транспортная;

Ø Механохимическая;

Ø Функция управления (гормоны и регуляторы различных процессов, анальгетики);

Ø Защитная (свертывание крови, антитела).

Ø Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, ускоряющих различные химические реакции. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот - аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи.

Ø Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих в них веществ протекают не хаотично, а в строго определённых направлениях.

Ø К регуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Например, гормон инсулин выделяется в кровь при повышении концентрации глюкозы в крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз.

Ø Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са²⁺ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.

Ø Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации (они описаны в разделе 4).

Ø Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток.

Ø Многие белки крови участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому. Часто в комплексе с белками переносятся молекулы, плохо растворимые в воде. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада гема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе О₂ от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками.

Ø Транспортные белки участвуют также в переносе гидрофильных веществ через гидрофобные мембраны. Так как транспортные белки обладают свойством специфичности взаимодействия с лигандами, их набор в клеточной мембране определяет, какие гидрофильные молекулы могут пройти в данную клетку. С помощью белков-переносчиков в клетку проникают глюкоза(ГЛЮТ), аминокислоты, ионы и другие молекулы.

Ø Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. Например, главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность. Другой структурный белок (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие).

Ø Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы.

Ø Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

Ø Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков - тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки - важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.