Жизнь как существование белковых тел.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней средой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка» Ф. Энгельс «Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот» В.М. Волькенштейн.

Все свойства живого организма: все это связано с функцией белков

-структурная организация,

-обмен веществ,

-рост,

-развитие,

-способность извлекать и преобразовывать энергию,

-реактивность и способность к сохранению структурной и функциональной целостности,

-активное независимое передвижение в пространстве,

-самовоспроизводство себе подобных,

-возможность анализа и познания окружающей действительности

Трудно переоценить роль белков в нашем организме. Они образуют и восстанавливают ткани мускулатуры, костей, кожи, волос, крови. Их назвали протеинами (в переводе с греч. - первый), т. к. белки являются основой каждого органа, каждой клетки. Все белки построены из аминокислот. Из 20 распространенных в природе аминокислот большинство способно вновь синтезироваться в организме. Однако 8 аминокислот, без которых не могут быть построены собственно белки, человек обязательно должен получать с пищей из продуктов животного и растительного происхождения. Этотриптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин. Детям необходим также гистидин. Если любая из этих аминокислот не поступает в организм, то неизбежны серьезные нарушения здоровья.

Наиболее полноценны белки животного происхождения: молока и молочных продуктов, мяса, рыбы, яиц, и особенно кальмаров, т.к. их аминокислотный состав близок среднему аминокислотному составу организма человека. Растительные белки в качественном отношении являются менее полезными, но правильным соотношением в питании растительных продуктов можно добиться оптимального сочетания незаменимых аминокислот. Наиболее ценные аминокислоты содержатся в сое, фасоли, гречихе, картофеле, рисе, ржаном хлебе. Особенно полезно в вегетарианстве сочетание бобовых и круп с овощами. Биологическая ценность белков изменчива, зависит от методов кулинарной обработки, продукта, условий производства, хранения, наличия в нем токсических веществ. Для организма человека вредно как недостаточное, так и избыточное поступление белка. На недостаток белка особенно остро реагируют дети, наступает задержк а, иногда и полная остановка роста, ребенок худеет, становится вялым, могут появляться отеки, воспаление кожных покровов и т. д.

У взрослого снижается работоспособность, страдает иммунная система. Избыточное потребление белков приводит к нервным расстройствам, ухудшает работу печени, почек.

 

Химические связи и структура белковых молекл.

Первичная струрктура

Пептидная связь – связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты.

Сер-Гли-Тир-Ала-Лей

Вторичная структура - цепочка закручена в спираль (белки называют фибриллярными)это комбинация:

-α-спиралей

-β-складок

-β-поворотов

- неупорядоченных участков молекулы

Образование этих структур происходит за счет образования водородных связей между атомами О и Н пептидной связи. Радикалы аминокислот в спирали смотрят НАРУЖУ.

Третичная структура

 

Третичная структура – имеет вид клубка или глобулы (белки называют глобулярными),расположение всех атомов, из которых состоит белок, в пространстве. В образовании третичной структуры играют роль несколько типов взаимодействий:-Гидрофобные-Ионные (между положительно и отрицательно зараженными частями молекулы)-Водородные связи-Ковалентные связи(цистиновые мостики, которые образуются между двумя остатками цистеина).

Некоторые полипептидные цепи содержат участки которые имеют подобную аминокислотную последовательность (повторы) – домены. Домены возникли в процессе эволюции вследствие удвоения генов с дальнейшими изменениями структуры белков. Эти участки могут выполнять разные функции в одном и том же белке. Доменную структуру имеют некоторые ферменты и все иммуноглобулины.Домены – участки молекулы белка, которые могут сохранять характерную для них трехмерную структуру даже после отделения от всей остальной молекулы.

Домены:

-Сворачиваются самостоятельно

-Один и тот же домен может встречаться в разных белках (белках, которые выполняют разную функцию)

-Белки часто состоят из нескольких доменов

 

Четвертичная структура

Четвертичная структура – когда белок состоит более чем из одной полипептидной цепи. Каждая из полипептидных цепей имеет свою третичную структуру и называется в этом случае субъединицей.

Наследственные энзимопатии.

В результате этих исследований выяснилось, что имеется свыше 60 наследственных заболеваний, при которых наблюдается расстройство метаболизма, вызванное нарушением ферментативной активности энзимов. Наиболее демонстративны нарушения обмена аминокислот и, в частности, ароматических фенилаланина и тирозина. Путь их превращения может быть блокирован в 4 различных пунктах вследствие недостаточной ферментативной активности различных энзимов. В соответствии с блокадой метаболизма у детей развиваются следующие заболевания: фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения); оксифенилурия (тирозиноз); алькаптонурия; альбинизм. Нарушения метаболизма ароматических аминокислот объясняются отсутствием или значительным снижением ферментативной активности определенных энзимов вследствие повреждения соответствующих генов. С этой точки зрения эти заболевания могут быть отнесены к наследственным генопатиям.

Фенилаланин представляет собой неизменимую аминокислоту, которая является достаточно важным ферментом человеческого организма. Сразу же отметим, что фенилаланину не свойственно синтезироваться в человеческом организме из каких-либо аминокислот. Получается, что данный компонент попадает в организм каждого человека совместно с различными продуктами питания. Определенная часть данного фермента принимает неотъемлемое участие в синтезе построения белков. Другая же его часть, причем наибольшая по своему объему, превращается под воздействием фенилаланингидроксилазы в тирозин. Тирозин в свою очередь является так называемым строительным материалом для весьма разнообразных биологически активных веществ. В случае если в организме отмечается значительное снижение активности данного фермента, детский организм тут же начинает ощущать его недостаток. Помимо этого бездействующий фермент начинает накапливаться в больших количествах не только в тканях, но еще и в органах, при этом оказывая весьма негативное влияние на всю центральную нервную систему. В результате, на лицо серьезные нарушения со стороны психического развития. Чрезмерное количество фенилаланина, вне всякого сомнения, сказывается и на работе почек. Теперь им уже не удается своевременно реабсорбировать все имеющиеся ферменты. Так как в состав мочи входит компонент под названием фенилкетон, отсюда и название данного заболевания – фенилкетонурия.