Химические связи в построении молекулы тетра- и пентопептидов.

Однако только Э. Фишер (1902) сформулировал полипептидную теорию строения. Согласно этой теории, белки представляют собой сложныеполипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН₂-групп аминокислот. На примере взаимодействия аланина и глицина образование пептидной связи и дипептида (с выделениеммолекулы воды) можно представить следующим уравнением:

 

Аналогичным способом к дипептиду могут присоединяться и другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т.д. вплоть до крупной молекулы полипептида (белка). Наименование пептидов складывается из названия первой N-концевой аминокислоты со свободной NH₂-группой (с окончанием -ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями -ил) и полного названия С-концевойаминокислоты со свободной СООН-группой. Например, пентапептид из 5 аминокислот может быть обозначен полным наименованием: глицил-аланил-серил-цистеинил-аланин, или сокращенно Гли–Ала–Сер–Цис–Ала.

3. ТРАНСФЕРАЗЫ – Ферменты этого класса катализируют перенос функциональных групп и делятся по этому принципу на 8 подклассов:

2.1. переносит одноуглеродные остатки (метил-, метенил-)

2.2. переносят альдегидные или кетоновые группы

2.3. переносят ацильные (кислотные) остатки

2.4. переносят гликозильные остатки

2.5. переносят алкилные или арильные группы

2.6. переносят азотсодержащие группы (амино-, амидино- и др.)

2.7. переносят фосфорсодержащие группы

2.8. переносят серосодержащие группы (тиогруппы)

 

4. Витамин А (ретинол) – антигемеролагический витамин. По химической приподе это циклический непредельный одноатомный спирт. Различают 2 формы: А1,

Много витамина А содержится в печени рыб, в говяжей печени, в молоке, желтке яиц. В растительных продуктах в мокровке, томат, свекла, салат. Все формы витамина А оказывают влияние на белковый, липидный и углеводный обмены. В белковом обмене вит. А ускоряет превращение фенилаланина в тирозин и синтез адреналина. В липидном обмене – ускоряет синтез КоА и сфингомиэлинов мозга, снижает синтез холестерина. В углеводном обмене – ускоряет синтез гликогена, путем активации глюкоза-6-дегидрагеназы активирует пентозный путь распада глюкозы. Повышает проницаемость мембран. Оказывает антигемералгический эффект, участвует в фотохимическом акте зрения.

5. Высвобождение свободной энергии при катаболизме углеводов, липидов и аминокислот может происходить в животном организме в аэробных и анаэробных условиях. Энергетически более выгоден аэробный путь катаболизма, который сопровождается в обязательном порядке поглощением тканями кислорода и выделением углекислого газа, т.е явление называемое тканевое дыхание или внутреннее, клеточное дыхание. В основе биологического окисления различных энергетических субстратов, как показали исследования, лежат три след. Типа реакций:1.перенос электронов2.перенос атомов водорода3.перенос атомов кислорода Основными энергетическими субстратами служат углеводы и жиры. Так клетки головного мозга млекопитающих вообще не способны использовать для клеточного дыхания, ничего кроме глюкозы. Окисление глюкозы в клетке, как главного энергетического субстрата, происходит путем последовательных реакций дегидрирования. При этом в анаэробных условиях окисление глюкозы завершается образованием двух молекул пирувата, которые восстанавливаются в две молекулы лактата. В аэробных условиях, образующиеся в цитозоле при гликолизе две молекулы пирувата подвергаются в митохондриях окислительному декарбоксилированию с образованием двух молекул ацетил КоА, которые разрушаются в цикле Кребса до углекислого газа и воды с высвобождением свободной энергии, трансформируемой ферментами дыхательной цепи митохондрий в макроэргические связи АТФ.