ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

С учетом его химического состава



 

В состав сухого остатка входит, %: белковых веществ 16,0... 22,0, липидов 0,5...3,5, азотистых экстрактивных веществ 1,0...1,7, углеводных компонентов 0,7... 1,25, минеральных веществ 0,8...1,8.

Мышечные волокна слагаются в первичные мышечные пуч­ки, в которых они разделяются прослойками соединительной ткани (эндомизием), связанными с волокнами. Эндомизий об­разован тонкими и нежными коллогеновыми волокнами, сво­бодное пространство между которыми заполнено межуточным веществом. Прослойки эндомизия пронизаны кровеносными и лимфатическими сосудами и нервными волокнами.

Первичные мышечные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные и т. д. Пучки высшего порядка покрыты соеди­нительнотканной оболочкой - перимизием и в совокупности образуют мускул. Мускул также покрыт соединительной оболоч­кой - эпимизием (фасцией), более плотной по сравнению с сар­колеммой. В перимизии упитанный животных накапливаются жировые клетки, образующие в мышцах так называемую мраморность на поперечном разрезе мускула, которая характеризует его качество. Эндомизий и перимизий создают своеобразный каркас или строму мышцы, от прочности которой зависит жесткость мышечной ткани, поэтому их выделяют в особую катего­рию внутримышечной соединительной ткани. Перимизий и эпимизии построены из коллагеновых волокон различной струк­туры и прочности, образующих более или менее сложное сплете­ние, и содержат различное количество эластиновых волокон.

Цвет мышц неодинаков: он зависит от вида, пола, возра­ста, упитанности животных и от топографии. Например, мышцы молодых животных светлее, чем взрослых; у коровы светлее, чем у лошадей; на туловище светлее, чем на конечностях; у диких жи­вотных мышцы более темные, чем у домашних. Грудные мышцы сухопутной птицы светлые (белые), а ножные темные. Темные мышцы имеют более густую сеть кровеносных сосудов и богаче миоглобином.

Гладкая мышечная ткань располагается в стенках внутрен­них органов (желудок, кишечник и т. д.).

Сердечная мышечная ткань отличается от поперечнополо­сатой тем, что ее волокна связаны между собой, т. е. одно волок­но как бы переходит в другое. Вторая особенность заключается в том, что ее волокна содержат очень много саркоплазмы, богатой гликогеном, и мало фибрилл, расположенных пучками. Третья особенность состоит в том, что ядра в сердечном мышечном во­локне расположены в центре, а миофибриллы — на периферии.

 

Химический состав мышечной ткани

Более полное представление о химическом составе волокна и распределении важнейших составных частей между структурны­ми элементами дает рис. 11.5.

Белковые вещества мышечной ткани в первую очередь опре­деляют ее пищевую ценность и важнейшие свойства. Часть бел­ковых веществ образует структурный скелет волокна и его мор­фологические элементы; их называют структурными белками или стромой волокна. Одни из них нерастворимы (белки сарко­леммы), другие (белки фибрилл и структурного скелета ядер) требуют для перехода в раствор большой солевой концентрации и высокого рН. Часть белковых веществ находится в состоянии золей (основная масса белков саркоплазмы). Около 15 % белков волокна нерастворимы в слабых растворах щелочей. Их объеди­няют под общим названием «строматопротеины».

Биологическая ценность белковых веществ связана с их спо­собностью служить исходным материалом для построения важнейших элементов организма белкового происхождения — тка­ней, ферментов, гормонов.

Поскольку человеческий организм не способен синтезиро­вать некоторые аминокислоты в достаточном количестве, они должны поступать извне. К ним относят валин, триптофан, лей­цин, лизин, изолейцин, аргинин, гистидин, треонин, метионин, цистин, фенилаланин и тирозин.

Такие кислоты, как аргинин и гистидин, синтезируются час­тично в количестве, достаточном для удовлетворения потребно­сти взрослого человека, но недостаточном для растущего орга­низма. Тирозин может быть заменен фенилаланином, а цистин — метионином, поэтому они являются условно незаменимыми аминокислотами. Остальные аминокислоты относятся к непол­ноценным.

Аминокислотный состав белковых веществ зависит от вида, пола, возраста и даже от физиологического состояния животно­го перед убоем. Например, в мускулатуре самцов несколько больше аргинина и цистина, в глобулинах самок больше гистидина. Гистидина и лизина в мясе теленка больше, а аргинина меньше, чем в мясе взрослого быка.

Мышечную ткань продуктивных животных следует рассмат­ривать как основной источник белковых веществ и наиболее ценную составную часть мяса, так как в ней соотношение неза­менимых аминокислот приближается к оптимальному.

 

 

Биологическая ценность и роль в питании неполноценных белков (коллаген и эластин), в которых нет триптофана и очень мало метионина, определяются тем, что в определенных соотно­шениях с другими белками они могут компенсировать недостаю­щее количество незаменимых аминокислот из числа тех, кото­рые они содержат в достаточном количестве. Однако их количе­ство в пище должно быть ограничено, иначе резко нарушается благоприятный баланс аминокислот, так как усвояемость белко­вых веществ в реальных условиях питания зависит от многих факторов, в том числе от физико-химического состояния белка, его способности перевариваться (расщепляться пищеваритель­ными ферментами), состава смеси веществ, образующих пищу (в частности, содержания в ней жира), присутствия в пище ве­ществ, влияющих на усвоение, например вкусовых и ароматиче­ских, способа обработки пищи и др.

Пищевая ценность белковых веществ определяется степенью или коэффициентом их использования в анаболизме, т. е. в про­цессах их ассимиляции организмом. По имеющимся данным, коэффициент использования в анаболизме составляет, %: для те­лятины — 62, говядины — 69, свинины — 74, соединительной ткани — 25. Однако для удовлетворения потребностей организма необходимо примерно в 2 раза меньше животного белка, чем растительного.

Краткая характеристика мышечных белков

Миоген (в данном учебном пособии под миогеном подразу­мевается вся миогеновая фракция А, В и С) составляет прймеРН0 20 % всех белков волокна. Он представляет собой полноценный белок, растворимый в воде. Температура денатурации свободно­го от солей миогена 55...60 °С, изоэлектрическая точка в интер­вале рН, 6,0...6,5. По истечении определенного времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Миоальглобулины составляют примерно 1...2 % белко­вых веществ мышечного волокна. Растворимы в воде, нераство­римы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0...3,5; температура.их денатурации 45...47 С

Глобулин X составляет около 20 % общего количества мы­шечного волокна. Этот полноценный белок растворим в солевых растворах даже при низких концентрациях. Температура денату­рации 50 °С при рН 6,5 и около 80 °С при рН 7,0. Изоэлектриче­ская точка располагается в области рН 5,0.

Миоглобин - хромопротеид составляет примерно 0,6...1,0 % общего количества белков. Состоит из белковой и простетической группы — гема. Гем миоглобина идентичен гему гемоглобина, но на одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема; белковая часть отличается от белковой час­ти гемоглобина. В миоглобине отсутствует цистин. В воде миоглобин растворим. Температура денатурации около 60 0С При денатурации происходит отщепление простетической группы. Миоглобин способен присоединять азота оксид, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. При присоединен кислорода образуется оксимиоглобин, который по истечении определенного времени переходит в метмиоглобин буро-ко­ричневого цвета, при этом железо отдает один электрон, под действием восстановителей метмиоглобин снова образует мио­глобин. Эти превращения сходны с превращениями гемогло­бина.

Интенсивность окраски мяса зависит от содержания мио­глобина, так как он окрашен в темно-коричневый цвет. При переходе более 50 % миоглобина в метмиоглобин окраска мяса становится коричневой.

Миопротеиды — сложные белки, температура денатура­ции высокая, около 100 °С. Содержание в мышечном волокне незначительно. К группе протеидов относятся также некоторые ферменты мышечного волокна.

Миозин — фибриллярный полноценный белок с асиммет­рией молекул 10:1, составляет примерно 40 % белков волокна. При центрифугировании разделяется на 4 фракции. В данном учебном пособии под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Чистый белок растворим в воде с образованием вязкого раствора, содержащего до 4 % белка, в солевых растворах повышенной концентрации (до 0,6 моль) также растворим. Мио­зин может взаимодействовать с актином, образуя актомиозин, и с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ), когда он выступает в качестве фермента. В этом случае образуются аденозиндифос-форная (АДФ) и ортофосфорная кислоты и выделяется энергия, которая расходуется на сокращение волокна.

Температура денатурации миозина 45...50 °С (у птицы около 51 °С). Изоэлектрическая точка при рН 5,4.

Актин — полноценный белок, переваривается пищевари­тельными ферментами, в волокне его содержится около 12... 15 %. Растворим в двумолярных растворах нейтральных солей при дли­тельном воздействии, осаждается солями кальция, денатурирует при температуре около 50 0С. Под действием растворимых солей щелочных и щелочноземельных металлов (в определенных кон­центрациях) он переходит в фибриллярную форму в результате линейной агрегации молекул. При удалении этих солей снова превращается в глобулярный актин. Фибриллярный актин обра­зуется при замораживании мышечной ткани в результате увели­чения концентрации содержащихся в ней солей.

Актомиозин — комплексный белок. В нем содержится около 2/3 миозина и 1/3 актина. Образуется актомиозин в ре­зультате взаимодействия SH-групп миозина (при определенных условиях) с оксигруппами фибриллярного актина. Растворите­лями извлекается актомиозин, содержащий около 1/5 актина. В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актоми­озин частично или полностью диссоциирует на миозин и актин. Это изменение тесно связано с сокращением и посмертным око­ченением мышц. В составе мышечной ткани актомиозин (в зави­симости от условий) может находиться в ассоциированной или частично диссоциированной форме, содержащей неопределен­ное количество актина. Актомиозин растворим в солевых рас­творах достаточно высокой концентрации. При этом чем больше в нем актина, тем выше требуется концентрация солей. При раз­бавлении актин осаждается. Температура денатурации актомио-зина42...48 °С.

Тропомиозин — фибриллярный неполноценный белок с асимметрией молекулы 1:25. По свойствам и аминокислотному составу близок к миозину, но не содержит триптофан. Содержа­ние его в волокне около 0,5 %. В присутствии нейтральных солей образует вязкие растворы, в которых диспергируется солями на частицы различных размеров. Изоэлектрическая точка при рН 4,6.

Нуклеопротеиды — сложные белки, образованные ще­лочными белками — гистонами и нуклеиновой кислотой. Это полноценные белки; они составляют небольшую часть белков мышечного волокйа.

Примерно 6...7 % белков мышечного волокна составляют белки стромы, состоящие преимущественно из белков типа коллагена и эластина.

Большинство белковых веществ мышечного волокна облада­ет свойствами ферментов.

В состав мышечного волокна входят представители всех групп ферментов: ферменты расщепления с участием воды и ортофосфорной кислоты — гидролазы и фосфорилазы; окисли­тельно-восстановительные ферменты (переносчики электро­нов); десмолазы, катализирующие расщепление связей между атомами углерода; феразы, катализирующие перенос групп ато­мов между различными соединениями; изомеразы, катализиру­ющие внутримолекулярные переносы. В связи с этим в мышеч­ном волокне возможны самые разнообразные ферментативные превращения. Однако после убоя животного (птицы) в связи с прекращением поступления кислорода в клетки на первый план выступает разрушительная деятельность ферментов, преимуще­ственно гидролаз и фосфорилаз, которая приводит к существен­ным изменениям белковой, липидной и углеводной фракций и многих экстрактивных веществ.

Влияние окислительно-восстановительных ферментов в по­смертных превращениях мышечной ткани в достаточной мере еще не выяснено, хотя, несомненно, их действие имеет практи­ческое значение. Миоглобин обладает пероксидазными свойст­вами и способствует окислению жира. Каталаза, разрушающая перекись водорода, присутствует в доброкачественном мясе и не обнаруживается в недоброкачественном, что может быть ис­пользовано при оценке качества мяса.

Липиды мышечной ткани. В зависимости от вида и упитанности животных тщательно отпрепарированная мышечная ткань содержит разное количество липидов. Часть этих липидов, главным образом глицеридов, находится в тончайших прослойках соединительной ткани и легко извлекается органи­ческими растворителями. Другие липиды входят в состав волок­на и не полностью извлекаются растворителями.

Липиды, находящиеся в волокне, распределены в саркоплаз­ме и связаны с фибриллами. Среди них обнаружены глицериды и небольшое количество свободных жирных кислот. Состав глице­ридов волокна отличается от состава глицеридов жировой ткани большим содержанием высоконепредельных и летучих жирных кислот (табл. 11.4).

таб.11.4. Содержание непредельных жирных кислот в мышечной ткани

(% общего количества жирных кислот)

 

Вид скота Линолевая Линоленовая Арахидоновая
Крупный рогатый скот Свиньи Овцы 2,4 5,0 2,4 0,8 1,1 1,0 0,6 1,0 0,5

 

В липидах мышечной ткани коровы летучие жирные кислоты (уксусная, пропионовая, бутиловая, валериановая, изовалериановая, гексоновая, октановая) составляют около 0,17 %.

Примерно 0,20...0,25 % липидов приходится на долю фосфатидов, преимущественно лецитина. В небольшом количестве в мышцах обнаружены стериды и холестерин (5O...6O мг% массы мышц). Часть липидов мышечного волокна и холестерина наря­ду с белками органически входит в его структуру; другая пред­ставляет собой промежуточные продукты обмена веществ.

Полиненасыщенные жирные кислоты, фосфолипиды и холе­стерин — необходимые компоненты пищи. По данным НИИ пи­тания РАМН, суточная потребность человека в полиненасыщен­ных кислотах в среднем составляет 3...6 г, фосфолипидах — 5 г, холестерине — 0,3...0,6 г.

Большинство прочих органических веществ извле­кается (экстрагируется) при обработке мяса водой, поэтому их называют экстрактивными. Многие из них претерпевают глубо­кие химические изменения с момента прекращения жизненных процессов в тканях с образованием других веществ. Поэтому со­став этой фракции мышечной ткани качественно и количествен­но непостоянен, что вызывает изменения и некоторых важных свойств мяса.

Прочие органические вещества мышечной ткани в соответст­вии с особенностями их состава и значением можно разделить на три группы: азотистые, безазотистые, витамины. В свою очередь, азотистые небелковые вещества подразделяются на азотистые основания, аминокислоты и прочие азотистые вещества.

Азотистые основания представлены основаниями группы карнозина (карнозин, ансерий), основаниями группы креатина (креатин, креатинин, Метилгуанидин), основаниями группы хо-лина (холин, карнитин, бетаин), а также пуриновыми и пирими-диновыми основаниями (аденин, гуанин, гипоксантин и др.).

Общее содержание свободных аминокислот в мышечной тка­ни не превышает 0,7 % ее массы. Их состав непостоянен и меня­ется с течением времени после прекращения жизни животного.

Из прочих азотистых небелковых веществ к наиболее важным относятся креатинфосфорная (КРФ), аденозинтрифосфорная (АТФ), аденозиндифосфорная (АДФ), аденозинмонофосфорная, или адениловая (АМФ), инозиновая кислоты, глутатион, глутамин, мочевина, аммонийные соли.

Несмотря на сравнительно небольшое относительное содер­жание азотистых экстрактивных веществ, их роль в питании значительна, так как они включают вкусовые, ароматические и биологически активные вещества. Сырое мясо обладает слабым кисловатым запахом и вкусом. Специфический аромат и вкус, присущие каждому виду мяса, появляются лишь после тепловой обработки. Таким образом, в сыром мясе содержатся компонен­ты, которые, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматиче­ские и вкусовые вещества.

Среди экстрактивных веществ присутствуют химические раз­дражители секреции желудочных желез. Как установил акад. И. П. Павлов, без них мясо остается в желудке долгое время, практически не перевариваясь. Мясной экстракт (или навар) он относит к лучшим возбудителям желудочного сока. Эти свойства мясного экстракта обусловлены некоторыми азотистыми осно­ваниями (метилгуанидином, карнозином, карнитином), содер­жащимися в мышцах.

Количество аммонийных солей в мышечной ткани колеблет­ся в больших пределах (3... 12 мг%). Аммонийный азот иногда об­наруживается даже непосредственно после убоя. Его количество зависит от физиологического состояния и увеличивается в мыш­цах больных и усталых животных. С течением времени после убоя оно возрастает в результате распада мочевины и дезаминирования глутамина и аспарагина. Содержание аммонийного азо­та может также возрастать и при порче мяса.

В число важнейших безазотистых органических компонентов мышечной ткани входят гликоген и продукты его фосфоролиза (гексозофосфорные эфиры, молочная кислота) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Их количество зависит от фи­зиологического состояния животных перед убоем и от глубины автолитических процессов после убоя, в ходе которых гликоген расщепляется до низкомолекулярных соединений.

Часть гликогена мышечного волокна связана с белками (мио­зином, миогеном), другая находится в свободном состоянии. Количество гликогена в парном мясе в среднем составляет 450... 900 мг%, но может превышать 1 %. В мышцах плохо откормлен­ных, истощенных и больных животных его в 2...3 раза меньше, чем в мышцах откормленных животных, находящихся в нор­мальном физиологическом состоянии. В разных мышцах содер­жание гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его почти в 1,5 раза больше, чем в мало работающих.

Соответственно количеству гликогена изменяется и содер­жание в мышцах продукта его распада, в том числе и молочной кислоты. Ее количество колеблется в пределах 150...700 мг% и наряду с некоторыми другими кислотами (фосфорной, пирови-ноградной, янтарной) определяет величину рН мышечной ткани. Количество моносахаридов в пересчете на глюкозу колеблется в пределах 0,6...0,09 мг%.

В состав мышечной ткани входят почти все водорастворимые витамины. Для различных видов животных и разного их со­стояния количество витаминов неодинакоао. Ниже приведено примерное содержание водорастворимых витаминов в мышеч­ной ткани животных, мг%.

Тиамин (витамин В1) 0,10…0,30

Рибофлавин (витамин В2) 0,13…0,36

Пиридоксин (витамин В6) 0,30…0,60

Ниацин (витамин РР) 3,90…7,50

Пантотеновая кислота 0,60…2,0

Биотин (витамин Н) 3,40…5,50

Парааминобензойная кислота 0,06…0,08

Фолиевая кислота 0,010…0,026

Аскорбиновая кислота (витамин С) 2,0…4,0

Витамин В12(антианемический) 0,09…0,25

 

К витаминам относится также холин, содержащийся в мыш­цах в количестве 80...ПО мг%. В липидной части мышц содер­жится некоторое количество витамина А (около 0,02 мг%).

Минеральные вещества. В составе мышечной ткани обнаружены металлы: калий, натрий, кальций, магний, железо, цинк. Эти металлы частично связаны с белковыми коллоидами мышечного волокна, заряженными в большинстве отрицатель­но, частично с неорганическими анионами пиро- и ортофосфорной, серной, соляной, угольной кислот, с которыми образуют электролиты. В белках мышц больше катионов, чем анионов, в мышечной жидкости — наоборот. Некоторые электролиты (соли угольной, фосфорной кислот) играют роль буферных систем мы­шечного волокна. Железо входит в состав миоглобина. Количе­ство минеральных фосфорных соединений колеблется в связи с распадом органических фосфорсодержащих составных частей мышечной ткани. В мышцах в незначительном количестве (при­мерно 0,06...0,08 мг%) содержатся микроэлементы: медь, марга­нец, никель, кобальт и другие, являющиеся компонентами фер­ментных систем.

В состав мышечной ткани кроме перечисленных минераль­ных составных частей входит сероводород. Количество серо­водорода незначительно и обычно не превышает 0,5 мг%. Но иногда оно может достигать 12...20 мг%, что обычно связано с особенностями технологической обработки мяса. При порче мя­са содержание сероводорода в нем резко возрастает.

Соединительная ткань

Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму, хотя известно пять их морфоло­гических вариантов; эластиновые волокна нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны (рис. 11.6).

В зависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфоло­гических элементов различают ее разновидности: плотную, рых­лую и эластическую. Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностной фасцией. На основе этой ткани развивается жи­ровая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые во­локна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов.

Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются пре­обладающим структурным элементом соединительной ткани. Они собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мел­кие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру — «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: их временное сопротивление разрыву достигает 200...640 МПа.

 

Рис.11.6 соединительная ткань: 1 – коллагеновые волокна,





Последнее изменение этой страницы: 2016-12-28; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.213.192.104 (0.013 с.)