ТОП 10:

Изменение белков мяса в процессе нагрева



Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физи­ко-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагу­ляции, глубина которых зависит от температуры, продолжитель­ности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни ор­ганизации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и после­довательность соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — законо­мерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул.

Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие бел­ков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных бел­ковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связя­ми. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разру­шению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур ста­новится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защит­ного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вбли­зи полярных группировок происходят в результате внутримоле­кулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.

В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущ­ности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мне­нию Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключени­ем разрыва ковалентных связей.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных ве­ществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и F-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость дена­турации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и сим­метрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от не­которых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении рН ниже 7, однако в интервале рН 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.

Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структу­ру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каж­дого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву мио­зин. Температура денатурации, °С: миозина — 45...50, актина — 50, актомиозина — 42...48, миоальбуминов — 45...47, глобули­на— 50, миогена — 50...60, коллагена — 58...62, миопротеидов — около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует ос­новная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т. е. при достижении белком определенной температуры он приобре­тает соответствующую структуру с определенными свойствами. Согласно данным М. А. КалейджИева, денатурация сывороточ­ного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Зегель показал, что денатурация кристаллического альбумина про­ходит через 4 ступени: первая студень наступает при температуре 60 °С, вторая — 61...65, третья яе\ш между 65 и 80, четвертая — при температуре выше 85 °С.







Последнее изменение этой страницы: 2016-12-28; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 35.175.201.14 (0.003 с.)