Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Структура плазматической мембраныСодержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
Все биомембраны построены одинаково; они состоят из двух слоев липидных молекул толщиной около 6 нм, в которые встроены белки. Некоторые мембраны содержат, кроме того, углеводы, связанные с липидами и белками. Соотношение липиды: белки: углеводы является характерным для клетки или мембраны и существенно варьирует в зависимости от типа клеток или мембран (см. с. 218). Компоненты мембран удерживаются нековалентными связями (см. с. 12), вследствие чего они обладают лишь относительной подвижностью, т. е. могут диффундировать в пределах липидного бислоя. Текучесть мембран зависит от липидного состава и температуры окружающей среды. С увеличением содержания ненасыщенных жирных кислот текучесть возрастает, так как наличие двойных связей способствует нарушению полукристаллической мембранной структуры. Подвижными являются и мембранные белки. Если белки не закреплены в мембране, они «плавают» в липидном бислое как в жидкости. Поэтому говорят, что биомембраны имеют жидкостно-мозаичную структуру. В то время как «дрейф» в плоскости мембраны происходит достаточно легко, переход белков с внешней стороны мембраны на внутреннюю («флип-флоп») невозможен, а переход липидов происходит крайне редко. Для «перескока» липидов необходимы специальные белки транслокаторы. Исключение составляет холестерин, который может легко переходить с одной стороны мембраны на другую. V. МОДЕЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ СИСТЕМЫ, ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ ДЛЯ РЕКОНСТРУКЦИИ МЕМБРАННЫХ ФЕРМЕНТОВ Несмотря на то, что свойства ферментов в системах, моделирую& щих их мембранное окружение, могут изменяться по сравнению с реальной средой, изучение очищенных и реконструированных фер& ментов дает большие преимущества. Этот подход позволяет не только охарактеризовать фермент в изолированной системе, но и определить минимальное число компонентов, необходимых для проявления тех или иных биохимических активностей [1, 2, 37, 40]. В мембранологии в настоящее время используется целый ряд систем, предложенных для моделирования биомембран. В их числе: — поверхности раздела фаз; — монослои липидов на границе воздух–вода; — монослои липидов на твердой подложке;92 С.В.Гринштейн, О.А.Кост — плоский липидный бислой; — плоский бислой на твердой подложке; — фосфолипидные везикулы — липосомы; — дисперсии фосфолипидов в воде; — гидратированные агрегаты синтетических ПАВ или природных липидов в органических растворителях. Большинство из перечисленных систем не находят широкого применения в энзимологии из&за ряда ограничений. Например, в монослойные мембраны можно включать только ферменты, которые функционируют на границе раздела липид&вода. К таковым относятся липазы [2], которые, действуя на мембранные липиды, влияют на площадь поверхности и поверхностное давление монослоя. Встраи& вание в плоский бислой применяется обычно для характеристики белков, способных увеличивать ионную проводимость мембраны [72]. Чаще всего белки встраивают в везикулы, образованные одинар& ным фосфолипидным бислоем [2, 69], которые могут служить моделью компартментализации в биологических системах. С помощью этих систем было подтверждено влияние физического состояния мембра& ны — поверхностного заряда, плотности упаковки липидов (текучес& ти), толщины бислоя, кривизны бислоя, структурных флуктуаций — на активность мембранных ферментов. Так, использование для реконструкции ферментов однослойных везикул, образованных липи& дами с разной длиной углеводородных цепей или степенью ненасы& щенности углеводородных цепей, позволяет изучить соответственно влияние толщины бислоя и текучести мембран на каталитические свойства ферментов. Например, таким образом было показано, что активность цитохрома Р&450 строго зависит от толщины бислоя [80]. В то же время при добавлении в везикулярную систему липидов, не образующих бислойные структуры (таких как фосфатидилэтанол& амин или диацилглицерин), может быть продемонстрирована роль изменения кривизны бислоя. Показано, что при функционировании как интегральных (родопсин, Ca 2+ &АТФаза, цитохром Р&450, мито& хондриальная убихинон&цитохром С редуктаза, дигликозилдиацил& глицерин&синтетаза, маннозилтрансфераза), так и периферических ферментов (фосфолипаза А , протеинкиназа С) между функцией белка и присутствием в бислойной системе таких липидов существует прямая связь [34]. Например, структурные флуктуации липидов оказываются необходимым условием для активации транспортной Ca 2+ &АТФазы саркоплазматического ретикулума [61]. Увеличение содержания в системе липидов, вызывающих образование небислой& ных структур, приводило к резкому увеличению скорости переноса Ca 2+ внутрь липосом. Скорость гидролиза липидов под действиемÑòðóêòóðíî-ôóíêöèîíàëüíûå îñîáåííîñòè ìåìáðàííûõ áåëêîâ 93 фосфолипаз А и С [30], низкая для ламеллярной упаковки фосфа& тидилхолина (ФХ) в монослойных везикулах, возрастала при введе& нии в систему диацилглицеринов. Использование суспензии смесей липидов в воде, в которых в зависимости от соотношения компонентов образуются различные агрегаты липидов, в том числе обращенные мицеллы и гексагональные структуры, позволяет выявить оптимальную конструкцию матрицы для функционирования различных ферментов. В частности, для митохондриальной АТФазы, солюбилизированной в водной сус& пензии смеси ФХ и фосфатидилэтаноламина (ФЭ), наблюдалась существенная зависимость активности от изменения структуры липидного окружения, определяемого соотношением [ФХ]/[ФЭ] в смеси. В системах с ламеллярной (более 30% содержания ФХ) и обращенной гексагональной структурой (менее 10% ФХ) активность фермента была относительно низкой. При этом в области перехода между этими двумя структурами каталитическая активность АТФазы существенно возрастала, достигая своего оптимума в случае, когда в системе основной структурной единицей являлись обращенные мицеллы (при 15% ФХ) [44]. В то же время каталитическая активность маннозилтрансферазы индуцировалась исключительно гексагональ& ной упаковкой липидного окружения в водной дисперсии смеси Ф Х и фосфатидилинозитола [46]. Кроме вышеперечисленных методов реконструкции мембранных белков, в энзимологии успешно применяются псевдогомогенные коллоидные системы на основе синтетических ПАВ — структурных аналогов природных липидов (рис. 4) [9]. В таких системах в зави& симости от концентрации компонентов могут возникать все струк& туры, характерные для водных дисперсий мембранных липидов: Рис. 4. Строение широко используемого анионного ПАВ — аэрозоля ОТ (1) и фосфатидилхолина (2).94 С.В.Гринштейн, О.А.Кост обращенные и прямые мицеллы, жидкокристаллические структуры, в том числе ламеллярная, прямая и обращенная гексагональная и кубическая упаковки. Пример такой фазовой диаграммы для системы Аэрозоль ОТ–октан–вода приведен на рис. 5 [73]. Принципиально важным достоинством таких систем является возможность целена& правленного варьирования основных физико&химических параметров системы путем простого изменения соотношения компонентов. Гидратированные агрегаты синтетических ПАВ в органических растворителях просты в приготовлении, устойчивы в течение многих часов в присутствии добавленного белка (от 10 до 10 нг/мл) и равновесное состояние в них достигается быстро — минуты [9]. При солюбилизации в такой системе белки включаются во внутреннюю полярную полость агрегатов ПАВ, приобретая оболочку из монослоя гидратированных молекул ПАВ, предохраняющих их от денатурирующего действия органического растворителя. Ферменты при этом не теряют способности к катализу, а динамический характер системы, обеспечивающий быстрый обмен компонентами, позволяет изучать взаимодействия ферментов с различными эффекторами (субстратами, ингибиторами, кофакторами и т.д.) [14, 16, 53]. Эти свойства выгодно отличают этот способ реконструкции от других систем.
37. Ковалентные и слабые связи. Ковалентные связи. взаимод атомов биол молекул-химич эквивалент свзяли-сильные (больш колв-ов Е) сидбное взаимо определ первчи стру-ру биополимеров. ковал св мб как простые так и кратные. они образ внешними электрон взаимод атомов-общая электрич связи-общая эл пара соотв валентному штриху. Ковал: 1 Е связи (А необх для её разрыва) 2-дина связи-равновес расстояние между ядрами атомов 3-геометрич распол свзяли в обл перекрывани прлотность наиб, вероят нахожд увелич в случ не насыщ свзяли макс плот-ть на и под штрихом
простые и кратные св отлич конформвционными св-ами. поворот простой-легко без разрыва. вокруг 2ой связи треб разрыв пи св в этаки 3 ккал на моь вращ..в этилене (я в) 40 ккал на моль но биол моле не могули бы функц,если бы помимо силн ковал св внутри биомол и между ними не было ни валентные ни химич слаб связи
слабые: 1) ионные св-ионы или заряж частицы сила взаим -з кулона Е взаим: U=e1*e2/E(закруг)r U-е взаим с зарядами е 1 и е2 E zak диэлектрич прониц среды завси отраст-ти r рассоян между ионами разноим притяг у меньше 0 обноим оттал у больш 0 2) ион-дипольные силы-ионы и полярные группы мол 3) ориентационные силы-электростатич взаимпод между диполями -антипаралленльно 2 в хвост друг друга U обратно пропор кубу расстояния между ними 4) индукционные силы-пост диполь индуцирует др молекуле дипольный момент с которым он взаимод p=aE а-поляризуемость, характ спос-ть электрич облочки смещ под дейт электростатич поля. перечисл слаб взаимод -электростатич,Е притяж и отталк на основе классич электростатики, квантов эффекты не существ 5) дисперсионные силы-для валентно насыщ эл облочек атомов и молекул-сила не завис от налч зардов дипольных моментов. взаимод между молеку N,O инертных газов эти силы определ не идеальное поведение без дипольных газов, отв за существов молекул кристаллов(орг в-ва) дисперсион силы им квантовую механич природу. в осн дисперсного взаимод -представление элект -гармоничными асцеляторами(элект не стабильны, суз нулевые колеб электр, кот связс появл мгновенноных дипольных моментов в молекуле) появл диполь момента в 1 мол-эл. поле--индуцир дипол момент в дру молекуле. между 2мя один. асцеляторами-мгнов диполь-дпольное взаимод-и--первоначальное колебание этих 2х асцеляторов меняется--взамодейдствие по др дисперс силы назыв Лондоновскими вмсетс ориентац и индукцин образ вандервальское взаимод созд атоами 2 в группах -H N-H F-H Cl-H S-H в рез-те водрод свзя эти кр с валентно не насыщ атомамию энерг водородных связи не велика от 4 до 29 кДж на моль, но они опреде уник строения и св-ва воды и формир 2у. стр-ру биополимеров Е водор св зависит от ссиметрии чем больше ассиметрия. тем ниже энергия св
з сохранение энер 19 в для с-м (большое значение тепловые процессы) согласно 1 з тд -тд с-ма (пар) м совершать А только за счёт своей U или каких=то внещних источниктов Е 1ое начало тд обясн не возможность существ вычного двиг 1го рожа сущность 1 зтд: при сообщении тд с-ме нек кол-ва теплоты происх измен U Q=дель U +A Q & A-не завис измер величины дел U=Q-A A-произведенеие давление на измен объём-работа разширение A=pдел V живые с-мы не могут раб как тепловые машины. в живых системах А соверш за счёт внутр Е различных бх проц. При это не движ сила, а побочная потеря химич и биол р-ии обычно протек при р=конст или V=const -в кач тд функции исполь не Q, а энтальпию(теплосодерж с-мы) H=delU+pdelV) a delH м определить QЮ поглощ с-ой 38. Динамические модели биологических систем. Понятие фазовой плоскости. Фазовой портрет системы. процессы ы биосист сложны и разнообра полное представление о из повед полкчить не позм. исп методы моделилирования- метод, замен реальный изуч объект идеальным кот сохр лишь часть св-в реального об сущ при том или ином рассмотрении моделиь ествест роста чисти популяции им попуяция бак. для построен её модеи -форм осн допущения и из математич сформулир пусть сущ только проц размнож и ест гибели особей скорость кот пропорц чист-ти в люб момент времени нет больбы за среду обит мат модель: величины x-чис-то попул R-скор размно S скор смерти гамма коэф размнож закорючка коэф смерти dx/dt=R-S R зависит от числа особей и t R=f(x,dt) растёт если переменный увелич =0, если 1 из перемен=0 R=гамма xdt S=-закорючка xdt dx/dt=(гамма-закор)X e(как)=гамма-закор-емографический коэф e<0 ис-ть особей падает e>0 численность растёт неогранич по времени e=0 чис-ть не мен эта модель адекватна реальной лишь до опред значения, тк не учт мн важных факторов след в с-ме уравнений, опис некую биологич с-му отразить все наиб знанич св-ва. но с-мы таких диффер уравнений очень перегруз--опитим явл модели, сос из неб числа диффер ур. для постоянеия моделей-принципузкого места, осн на разделении всех перемен, хар с-му на быструю и медленную--в пределах одной цепочти взаимо р-ий и процессов им как быстрые так и медленные процессы по принципу узкого места м общая скорость всей цепи реакции определ по наиболее медленной стадии-узкое место. чтобы возд на время р-ии-воздейст на узкое место. при внених возмумущ в системе вохм как быстрые так и медленные переменные, но эти изменения протек с разной скорости в ус-ой с-ме: быстрые переменные быстро отклон от исх,но и быстро возращ--колябляся вокруг стационарных значений. медленные измен в ходе длит переходных проц,кот. опделеяют динамику всей с-мы
фазовую с-му м охаракт как совокупность переменных и параметров. эти величины в каждом момент времени приним определ значение для кач х-ки такой фаз с-мф метод фазовой плоск-ти. фазовая пл-ть-пло-ть с осями координат на кот отлож нача переменные, остаж сост с-мы т.о., что кажд точка этой п-ти -опреленное состояние с-мы, х,у медленные... в каждый след момент вреинеи т М будет двиг в сообтв реуправления пос-то точна на фазовой пл-ти, отраж значение х и ц на пути перехода образва линейнофазовую траекторию сов-ть фазовых траекторий, откаж кач черты повед с-мы вл времени-фазовый портрет с-мы. при постро-ии кинетич модели переменные выр в безразмерных величинах. различ фазовые портреты позвол судить о состоянии с-мы. особ интересны портрыты вблизи стацион состояний, т.к. говорим о моделях живых с-м. для нахожд стац точти строится 2 кривые на фазовой пл-ти... ывжной задачей -определ уст-ти точек. об уст судят по поведению с-мы в случ небольшого отклон от стац точти. устойч и не устой сос-ние отлич фазовыми портретами.. 39. Свободные радикалы. Методы изучения. Классификация свободных радикалов. Хорошо известно, что в органических молекулах (включая те, из которых состоит наш организм) электроны на внешней электронной оболочке располагаются парами: одна пара на каждой орбитали. Свободные радикалы отличаются от обычных молекул тем, что у них на внешней электронной оболочке имеется неспаренный (одиночный) электрон. Это делает радикалы химически активными, поскольку радикал стремится вернуть себе недостающий электрон, отняв его от окружающих молекул и тем самым их повреждая. Неспаренный электрон в радикалах принято обозначать точкой. Например, радикал гидроксила обозначают как HO·, радикал перекиси водорода как HOO·, радикал супероксида как ·OO- или O2·-. Ниже даны формулы двух радикалов этилового спирта: CH3CH2O·; CH3•СHOH
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-04-26; просмотров: 519; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.117.168.40 (0.01 с.) |