Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Каковы основные свойства простой диффузии?Содержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
• Диффузия происходит по электрохимическому градиенту. • Скорость диффузии линейно зависит от градиента концентрации вещества. • Диффузия — ненасыщаемый процесс; то есть может увеличиваться неограниченно. • На диффузию не расходуется энергия. Облегченная диффузия При облегченной диффузии вещества пересекают мембрану путем взаимодействия с транспортными белками. Крупные полярные молекулы транспортируются белками-переносчиками, а заряженные ионы — белками трансмембранных каналов. • Диффузия происходит по электрохимическому градиенту. • Вещества связываются с белком-переносчиком, который в процессе переноса вещества через мембрану испытывает обратимые конформационные изменения*. • Диффузия — ограниченный по скорости и насыщаемый процесс, поскольку зависит от наличия в мембране определенного количества белков-переносчиков или белков каналов*. • Энергия на диффузию не расходуется. 25. Кооперативные свойства макромолекул (механизм кооперативного связывания кислорода гемоглобином и миоглобином). Кооперативные взаимодействия – специфические взаимодействия комплементарных макромолекул за счет образования достаточно протяженной последовательности физических связей между ними. Такая система физических связей устойчива даже в тех случаях, когда энергия диссоциации отдельной связи чрезвычайно мала. Это обусловлено тем, что при разрыве единичной связи «проигрыш» в свободной энергии не компенсируется возрастанием энтропии. Результаты исследований кооперативных взаимодействий между комплементарными макромолекулами привели к получению принципиально нового класса полимерных материалов – полимер-полимерных комплексов (поликомплексов), свойства которых коренным образом отличаются от свойств исходных полимеров. Например, при смешении растворов двух полимеров образуется нерастворимый поликомплекс, выпадающий в осадок. Отметим, что в живой природе примером кооперативного поликомплекса служит двойная спираль ДНК. Устойчивые поликомплексы возникают только в том случае, если степени полимеризации (количество мономерных звеньев, а, значит, и взаимодействующих групп) в макромолекулах реагентов превышают определенные критические значения. Эти критические значения зависят от природы взаимодействующих полимеров и, в общем случае, лежат в пределах от нескольких мономерных звеньев до нескольких сотен. Поликомплексы образуются и разрушаются в узких интервалах изменения внешних условий: температуры, качества растворителя, рН, ионной силы раствора и т.д., что свидетельствует об их кооперативной природе. Очевидно, что образование поликомплекса возможно лишь при одновременном (кооперативном) взаимодействии функциональных групп комплементарных макромолекул в количестве, превышающем критическое. И наоборот, разрушение поликомплекса требует одновременной (кооперативной) диссоциации системы связей между образующими его макромолекулами. Поликомплексы получают либо смешением растворов полимеров, либо матричным синтезом. Известны поликомплексы между макромолекулами изо- и синдиотактического полиметилметакрилата (стереокомплексы), стабилизированные силами Ван-дер-Ваальса, поликомплексы, стабилизированные межмолекулярными водородными связями и гидрофобными взаимодействиями, а также полиэлектролитные комплексы между противоположно заряженными макромолекулами. Получены также поликомплексы между комплементарными сетчатыми и линейными макромолекулами. Реакции образования поликомплексов высоко избирательны по отношению к молекулярной массе и химическому строению макромолекулярных реагентов. Если два компоненты системы представляют собой полидисперсные полимеры, т.е. полимеры, состоящие из фракций с различной степенью полимеризации, то комплексообразование предпочтительно между макромолекулами с наибольшей степенью полимеризации. В многокомпонентных полимерных системах, содержащих комплементарные макромолекулы различной химической природы в поликомплексы избирательно включаются макромолекулы с наибольшей свободной энергией взаимодействия звеньев. В настоящее время поликомплексы эффективно используют в качестве структурообразователей дисперсных систем, например, грунтов ипочв для предотвращения водной и ветровой эрозии, а также полимерных биосовместимых материалов в медицине. Они находят применение при создании диагностических систем в биологии и биотехнологии, для очистки сточных вод и т.п. Конформация и конформационная изомерия макромолекул. Внутримолекулярное вращение и гибкость макромолекулы. Количественные характеристики гибкости макромолекул (среднеквадратичное расстояние между концами цепи, радиус инерции макромолекулы, статистический сегмент, степень свернутости макромолекулы). Свободно-сочлененная цепь как идеализированная модель гибкой макромолекулы. Функция распределения расстояний между концами свободно-сочлененной цепи (гауссовы клубки). Средние размеры макромолекулы с учетом фиксированных валентных углов. Энергетические барьеры внутреннего вращения; понятие о природе тормозящего потенциала. Влияние заторможенности внутреннего вращения на средние размеры макромолекул. Пово-ротно-изомерное равновесие. Макромолекулы как одномерные кооперативные системы. Количественное выражение гибкости реальных цепей. Понятие о статистическом сегменте. Связь гибкости (жесткости) макромолекул с их химическим строением: факторы, влияющие на гибкость реальных цепей. Упорядоченные конформации изолированных макромолекул (полипептиды, белки, нуклеиновые кислоты). Кооперативное взаимодействие как фактор стабилизации упорядоченных конформаций. Полимер-полимерные комплексы синтетических и природных полимеров. Понятие о кооперативных конформационных превращениях. Гемоглобин и миоглобин: функционирование при переносе кислорода Способность обратимо образовывать комплексы с кислородом обусловливает жизненно важную роль гемоглобина как переносчика кислорода у животных. У млекопитающих гемоглобин содержится в красных кровяных клетках (эритроцитах) и отвечает за перенос кислорода из легких по артериям, артериолам и капиллярам в различные ткани тела. Он также Рнс. 5.8. Связывание кислорода гемом в гемоглобине. помогает переносить двуокись углерода по обратному пути от тканей в легкие. Способность артериальной крови переносить кислород в присутствии гемоглобина в 70 раз выше, чем в его отсутствие. Сродство к кислороду у миоглобина значительно больше, чем у гемоглобина, поэтому миоглобин может принимать кислород от гемоглобина для использования или сохранения его в мышечных клетках. Детали механизма связывания кислорода гемоглобином сложны, но хорошо изучены. Будучи чрезвычайно важным с физиологической точки зрения, этот процесс служит прекрасной иллюстрацией аллостерических взаимодействий и регуляции. Характерные особенности связывания кислорода гемоглобином могут быть суммированы следующим образом: 1. Кривая связывания — освобождения кислорода гемоглобином имеет сигмоидную форму (тогда как форма соответствующей кривой для миоглобина гиперболическая). Это свидетельствует о том, что связывание кислорода гемом — кооперативный процесс, т. е. связывание кислорода одним гемом облегчает его связывание другими темами. 2. Сродство гемоглобина к кислороду зависит от величины рН и содержания СОг. 3. Органические фосфаты, особенно 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ), также оказывают влияние на сродство гемоглобина к кислороду. Кооперативное связывание кислорода. Когда молекула гемоглобина диссоциирована на составляющие ее полипептидные цепи, поведение последних очень сходно с поведением миоглобина: их кривые освобождения кислорода имеют гиперболиче02—'НЬ В активно метаболизирующей ткани, ^2 главным образом в мышцах со2 н. ^ И альвеолярных капиллярах легких *ч. со2 н+ Рис. 5.9. Уравнение, суммирующее эффект Бора. НЬ — гемоглобин. скую форму, на их кислородсвязывающие свойства не влияют СОг, ДФГ или величина рН. Алл остер ические свойства гемоглобина обусловлены взаимодействием четырех субъединиц его молекулы. При связывании кислорода прежде всего происходит перемещение атома железа гема. Как уже отмечалось ранее, в дезоксигемоглобине атом железа в геме вынесен (на 0,75А) за пределы плоскости порфиринового макроцикла. Связывание кислорода приводит к тому, что атом железа перемещается в плоскость гема оксигемоглобина, а проксимальный гистидин приближается к кольцу гема (рис. 5.8). Такое перемещение вызывает последующие небольшие изменения третичной структуры субъединицы, в частности изменяется положение тирозино-вого остатка и смежной С-концевой аминокислоты. В результате исчезают некоторые взаимодействия между субъединицами; следовательно, четвертичная структура дестабилизируется. При этом изменяется конформация других субъединиц, что облегчает связывание ими кислорода. И наоборот, освобождение кислорода одним из гемов приводит к изменениям конформации и взаимодействий между субъединицами, что облегчает освобождение кислорода другими темами. Влияние СОч и величины рН (эффект Бора) (рис. 5.9). С понижением рН освобождение Ог гемоглобином облегчается. То же происходит при повышении концентрации СОг. Это чрезвычайно важно с физиологической точки зрения, так как в ткаиях с быстро протекающим обменом веществ, таких, как мышечная ткань, образуется много С СЛ. и кислот. Высокие уровни СО2 1! К"1' стимулируют освобождение Ch из гемоглобина, и таким образом удовлетворяется потребность в большом количестве кислорода в метаболически активных тканях. После освобождения кислорода дезоксигемоглобин присоединяет Н+ и СО?, Для альвеолярных капилляров легких характерна более высокая концентрация кислорода, и там по мере связывания дезо-ксигемоглобином кислорода происходит освобождение Н+ и СО».. Структурные превращения^ которые претерпевает при этом молекула гемоглобина, были подробно выяснены. При переходе от оксигемоглобина к дезоксигемоглобину в результате кон-формационных изменений карбоксилсодержащие аминокислотНЬ—ДФГ+4 02 ^=±НЬ(02)4+ДФГ Рис. 5Л0. Ураввевге, ©тражаютлее действие дифосфоглищерата (ДФГ) на гемоглобин (НЬ). ные остатки приближаются к некоторым гистидиновым остаткам и концевым МНг-группам0 С изменением локального заряда микроокружения повышается величина р,К кислого остатка и таким образом возрастает его сродство к Н+. СО? также значительно легче связывается с дезоксигемоглобином, чем с ок-сигемоглобином, Она связывается с концевой ЫНг-группой каждой цепи с образованием карбаминопроизводных. Влияние ДФГ, У человека ДФГ снижает сродство гемоглобина к кислороду в 26 раз. Это очень важно с физиологической точки зрения, поскольку в отсутствие этого механизма гемоглобину было бы трудно освобождать много кислорода в капиллярах тканей. Такое действие ДФГ обусловлено его способностью связываться с дезожсжгемоглобином^ но не с оке и гемоглобином. Одна молекула ДФГ связывается с гемоглобиновым тетрамером, располагаясь в центральном пространстве в непосредственной близости ко всем четырем субъединицам. Связывание ДФГ и 02~ взаимоисключающие процессы. В ходе ок-сигенащш коиформационные изменения приводят к значительному уменьшению центрального пространства в гемоглобино-вом тетрамере и молекула ДФГ вытесняется. Однако при этом необходимо нарушение ДФГ-белкового взаимодействия, что затрудняет связывание кислорода гемоглобином. Для поглощения ДФГ в свою очередь требуется расщепление связи гемоглобин—О.?, так что ДФГ облегчает высвобождение кислорода. Функционирование ДФГ в упрощенном виде представлено уравнением на рис. 5.10. Влияние других веществ. Сродство гемоглобина к окиси углерода гораздо больше» чем к кислороду; следовательно, СО может вытеснять кислород из оксигемоглобина. Образующийся при этом карбоксигемоглобин не способен служить переносчиком кислорода, и поэтому окись углерода является весьма эффективным ядом. Карбоксигемоглобин имеет вишнево-красную окраску, характерную для цвета лица людей, отравившихся оеисыо углерода, что позволяет легко диагностировать отравление. Функционирование гемоглобина могут серьезно нарушать различные лекарственные препараты. Известно, что продукты метаболизма ацетанилида, фенацетина и некоторых других лекарственных препаратов индуцируют окисление гемоглобина до Fe^-формы (метгемоглобина), приводя к. серьезному снижению кислородиереносящей способности крови. Гемоглобин плода. Так же как и у большинства других животных, у человека на разных стадиях развития организма имеются различные типы гемоглобина в крови. Гемоглобин плода и гемоглобин взрослого человека различаются по спектрам поглощения света и электрофоретическим свойствам, В крови зародыша на ранних стадиях его развития присутствует гемоглобин третьего типа. Зародышевый гемоглобин Р обладает более высоким сродством к кислороду чем гемоглобин А взрослых людей. Благодаря этому возможен оптимальный перенос кислорода от гемоглобина А матери к гемоглобину F плода» Более высокое сродство гемоглобина Р к кислороду подтверждается также тем, что он связывает ДФГ менее проч-но,, чем гемоглобин А. Генетические дефекты в структуре и функционировании гемоглобина. Существует много генетических вариаций человеческого гемоглобина. Наиболее известная из них найдена при «серповидно-клеточной анемии» — мутации одного ге;ш, кото-торая в гомозиготном состоянии вызывает деформацию эритроцитов с образованием клеток, имеющих форму серпа. Гемоглобин S таких серповидных клеток отличается от нормального гемоглобина лишь одним аминокислотным остатком в р-цепях. В нем происходит замена полярной глутаминовой кислоты на неполяркую аминокислоту валин, что приводит к очень сильному снижению растворимости дезоксигемоглобина 8, хотя растворимость оксигемоглобина при этом остается нормальной» Дезоксигемоглобин S образует волокнистый осадок, который вызывает деформацию и разрушение эритроцитов и как следствие — хроническую гемолитическую анемию. В настоящее время известно более 100 мутантных гемогло-бинов. Некоторые из замен являются безвредными «поверхностными» заменами, тогда как другие* которые затрагивают кис-лородсвязывающие участки, третичную структуру или взаимодействия субъединиц в четвертичной структуре (что сказывается на аллостерических эффектах), м огут очень сильно влиять на связывание кислорода. 26. Потенциал покоя и его происхождение. Потенциа́л поко́я (ПП) - мембранный потенциал возбудимой клетки в невозбужденном состоянии. Он представляет собой разность электрических потенциалов, имеющихся на внутренней и наружной сторонах мембраны и составляет у теплокровных от -55 до -100 мВ[1]. У нейронов и нервных волокон обычно составляет -70 мВ. Измеряется изнутри клетки.
[править]История открытия В 1902 г. Ю. Бернштейн выдвинул гипотезу, согласно которой клеточная мембрана пропускает внутрь клетки ионы К+, и они накапливаются в цитоплазме. Расчет величины потенциала покоя по уравнению Нернста для калиевого электрода удовлетворительно совпал с измеренным потенциалом между саркоплазмой мышцы и окружающей средой, который составлял около — 70 мВ. Согласно теории Ю. Бернштейна, при возбуждении клетки её мембрана повреждается, и ионы К+ вытекают из клетки по концентрационному градиенту до тех пор, пока потенциал мембраны не становится равным нулю. Затем мембрана восстанавливает свою целостность, и потенциал возвращается к уровню потенциала покоя. Это утверждение, относящееся скорее к потенциалу действия, было опровергнуто Ходжкином и Хаксли в 1939 году. Теорию Бернштейна касательно потенциала покоя подтвердил Кеннет Стюарт Коул (Kenneth Stewart Cole), иногда его инициалы ошибочно пишут как K.C. Cole, из-за его прозвища, Кейси («Kacy»). ПП и ПД изображены на известной иллюстрации Коула и Curtis, 1939. Этот рисунок стал эмблемой Membrane Biophysics Group of the Biophysical Society (см. иллюстрацию). [править]Общие положения Для того, чтобы на мембране поддерживалась разность потенциалов, необходимо, чтобы была определенная разность концентрации различных ионов внутри и снаружи клетки.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-04-26; просмотров: 1235; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.219.107.243 (0.01 с.) |