Стадии II и III соотв-ют спорангиям на стадиях полярного деления и обволакивания преспоры материнской кл-ой и т.д.



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Стадии II и III соотв-ют спорангиям на стадиях полярного деления и обволакивания преспоры материнской кл-ой и т.д.



Будучи активированным путем фосфорилирования, Spo0A индуцирует транскрипцию как минимум семи генов, управляющих вступлением бактерии на путь споруляции и превращением вегетативной клетки в двухкомпатрментный спорангий. Spo0A~P(неорганический фосфор) активирует транскрипцию, связываясь с промоторами соответствующих генов и оперонов, контактируя с РНK-полимеразой основной сигма фактор σA или альтернативный σH. σH обеспечивает транскрипцию неизвестного пока гена (или генов), контролирующего полярное деление.

После разделения клетки на две части в каждом из образовавшихся компартментов происходит активация компартмента специфического сигма-фактора - σF в преспоре и σE в материнской клетке. σF синтезируется до полярного деления, его активность проявляется в преспоровом компартменте, определяется регуляцией на уровне активности белка. Эта регуляция осуществляется тремя белками, SpoIIE,SpoIIAB и SpoIIAA - эти белки синтезируются в исходной клетке еще до ее полярного деления. SpoIIAB является антисигма фактором, который связывается с σF и ингибирует транскрипцию с его участием.

После образования перегородки в действие вступает фермент являющийся фосфатазой, специфически дефосфорилирующей.

дефосфорилирование идет с одинаковой скоростью в обоих компартментах. Но поскольку объем преспоры в 5-7 раз меньше объема материнской клетки, концентрация дефосфорилированого SpoIIAA в преспоре будет в несколько раз выше, следовательно, в этом компартменте σF будет активирован раньше.

после активации σF в преспоровом компартменте происходит активация другого сигма-фактора, σЕ , в материнской клетке.

Таким образом, появление σЕ в материнской клетке привязано к отделению преспоры перегородкой, поскольку транскрипция зависимых от σF генов происходит только в преспоровом компартменте.

В σЕ регулон входят гены, разрушающие пептидогликан септы,отделяющей преспору от материнской клетки, а гены, контролируемые σF, отвечают за обволакивание преспоры материнской клеткой. К моменту окончания поглощения преспоры материнской клеткой в преспоре начинается транскрипция нового гена, spoIIIG, кодирующего сигма-фактор, σG. Этот сигма-фактор активирует транскрипцию поздних генов преспоры, необходимых для завершения процесса споруляции.

Экспрессия поздних генов в материнской клетке находится под контролем сигма-фактора σK - синтезируется в виде неактивного предшественника пре-σK, который превращается в активную форму после отщепления амино-концевой последовательности из 20 АК остатков.

Экспрессия двух сигма-факторов в материнской клетке запускает последовательную цепь регуляторных событий, ведущую к поочередной активации и инактивации комплекса генов, результатом работы которого является синтез споровых покровов, кортекса и внешней оболочки споры

86. Секреция белков. Сходство и различия секреторных аппаратов про- и эукариот.

87. Сигналы секреции и внутриклеточной локализации белков: общие принципы.

88.Секреция белков у прокариот: Sec-аппарат, системы секреции I-IV типов (организация, субстратспецифичность, регуляция).

89.Отличие секреции белков у прокариот и эукариот.

секреция – транспорт белка в окружающую среду.

Секретируемые белки могут оказываться в различных местах:

• быть полностью встроенными в цитоплазматическую мембрану (интегральные мембранные белки, каковыми является большинство мембранных транспортеров);

• быть "заякоренными" в цитоплазматической мембране при помощи трансмембранного гидрофобного сегмента (практически всегда N-концевого), к этому классу принадлежит большинство периплазматических белков;

• полностью находиться в периплазме;

• быть полностью встроенными во внешнюю мембрану (порины);

• заякориваться во внешней мембране так, что основная масса белка располагается либо снаружи (чаще всего) либо в периплазматическом пространстве;

• во внешней среде (собственно секретируемые белки, к которым принадлежит большинство гидролитических ферментов патогенов);

• ассоциированными с мембраной эукариотической клетки (некоторые компоненты аппарата секреции III типа)

• внутри другой клетки, как правило эукариотической (большинство субстратов секреции III и IV типов)

место конечной дислокации белка определяется его аминокислотной последовательностью – секреторные системы распознают определенные консервативные последовательности (мотивы) и направляют секретируемый белок в соответствии с записанной в этих мотивах информацией.

В клетках млекопитающих все секретируемые белки направляются в эндоплазматический ретикулум при помощи одного механизма, SRP("частица, распознающая сигналы"). Эукариотическая SRP – крупный рибонуклеопротеидный комплекс, состоящий из 6 полипептидов и молекулы РНК Сначала 54 kDa субъединица SPR узнает специфические гидрофобные сигналы сразу после того, как они выходят с транслирующей рибосомы. Такими сигналами являются либо N-концевые отрезаемые сигнальные последовательности либо первый трансмембранный сегмент. Как только SPR связывается с сигналом локализации, комплекс рибосома-мРНК-полипептид мигрирует к эндоплазматическому ретикулуму, где взаимодействие между SPR и гетеродимером рецептора SPR катализирует высвобожбение синтезирующегося полипептида из комплекса и его инсерцию в транслокационный канал.

У прокариот интегральные мембранные и прочие секретируемые белки движутся к внутренней мембране по различным путям. Интегральные мембранные белки направляются к внутренней мембране при помощи бактериального варианта "частица, распознающая сигналы" (SPR). У бактерий SRP состоит всего из двух компонентов: белка Ffh - гомолога SPR54 и более короткой РНК.

многие секретируемые белки направляются к аппарату секреции молекулярными шаперонами, такими как DnaK или (чаще) SecB.

Первая стадия реакции требует присутствия специфичных для секреции шаперонов - SecB и рибонуклеотидного комплекса SRP, который состоит из белка Ffh и 4.5S РНК.

SecB и SRP узнают каждый свою часть секретируемых белков. Функция SRP наиболее существенна при экспорте интегральных мембранных белков.

Выбор SRP или SecA/SecB пути происходит "на выходе" синтезирующейся белковой цепи из рибосомы. Бактериальная SRP распознает белки внутренней мембраны по их протяженным трансмембранным сегментам.

Секреторные шапероны распознают более короткие и менее гидрофобные

трансмембранные сегменты сигнальных пептидов и направляют содержащий их белок к секреторному аппарату.

секреторная системама – обеспечивает прохождение через гидрофобную мембрану длинной полипептидной цепи, содержашей значительные гидрофильные участки, в нативном состоянии свертутой в громоздкую структуру. транспорт идет по градиенту концентрации, и поэтому все секреторные системы расходуют энергию АТФ. Секреторные шапероны GroE/DnaK участвуют только в процессе секреции, и их функцией является задержка фолдинга секретируемых белков. Большинство секретируемых белков являются глобулярными и в полностью свернутом виде они просто не в состоянии преодолеть мембрану.

Секреторные шапероны, связываются с предназначенным для секреции белком сразу же после его схода с рибосомы и не дают ему принять окончательную конформацию. Секреторный шаперон фактически доставляет белок с рибосомы к секреторному аппарату. Секреторыные шапероны экономят энергию для разворачивания белка.

эукариоты не имеют секреторных шаперонов потому что,секреция белка у них сопряжена с трансляцией – синтезируемая белковая цепь сразу, не успев принять свою нативную конформацию, попадает в секреторный канал.

Прокариоты не могут воспользоваться таким механизмом, поскольку у них рибосомы присутствуют в огромном избытке по отношению к мембранным транслоказам (у эукариот такого избытка нет из-за большей поверхности эндоплазматического ретикулума).



Последнее изменение этой страницы: 2016-04-26; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.237.16.210 (0.01 с.)