Мы поможем в написании ваших работ!
ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
|
А. Активность каких аминотрансфераз в наибольшей степени увеличится при этой патологии?
Содержание книги
- В. Опишите процесс глюконеогенеза.
- В. Опишите процесс, в котором участвует фермент фосфорилаза.
- В. Опишите процесс, в котором участвует фермент глюкозо-6-фосфатаза.
- Г. Укажите биологическое значение ПФП.
- Г. В каких органах и тканях происходит анаэробный гликолиз?
- В. Опишите другие особенности метаболизма глюкозы в эритроцитах?
- В. Используя метаболическую карту, опишите химическую реакцию, которая повреждена при дефекте этого фермента. Опишите дальнейшую судьбу продуктов гидролиза.
- В. Почему снижение концентрации глюкозы в крови сопровождается, прежде всего, нарушением деятельности мозга?
- В. Опишите значение анаэробного гликолиза и механизм синтеза атф.
- Б. Объясните механизмы переключения аэробного гликолиза на анаэробный и наоборот.
- В. Объясните возможные причины изменения концентраций лактата и глюкозы в крови в данной ситуации.
- А. Назовите дефектные ферменты?
- В. Дайте общую характеристику этому процессу.
- I. 4. Модуль 4. Обмен и функции липидов
- Б. Какое вещество создает оптимум рн для этого фермента. Где оно образуется.
- В. Опишите, используя метаболические карты, реакцию, которую катализирует данный фермент.
- В. Опишите этапы ассимиляции пищевых жиров в организме человека.
- Окисление насыщенных и ненасыщенных жирных кислот отличается.
- В. К каким последствиям может привести резкое повышение уровня кетоновых тел в крови.
- А. Что происходит с жирными кислотами в этой ситуации? Ответ поясните.
- А. Назовите изображенный процесс. Какие производные холестерина Будут участвовать в данном процессе.
- В. Назовите синонимы этих липопротеинов согласно классификации их по электрофоретической подвижности.
- Г. Назовите метаболиты, образующиеся при распаде глюкозы, необходимые для схемы, выбранной в пункте Б.
- В. Сделайте предположение, почему нарушены функции разнообразных тканей.
- Г. Объясните роль лецитина в проявлении антиатерогенной активности.
- А. Активность каких аминотрансфераз в наибольшей степени увеличится при этой патологии?
- В. Назовите процессы, которые являются источниками аммиака в клетках.
- В. Чем опасно длительное голодание.
- В. Как классифицируют аминокислоты по степени заменимости.
- В. Что произойдет при нарушении синтеза мочевины?
- В. Дайте определение понятиям «прямой билирубин» и «непрямой билирубин».
- В. Опишите дальнейшую судьбу билирубина.
- В. Опишите процесс синтеза гема.
- В. При каких патологиях гамк в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике.
- А. Предположите, активность какого фермента снижена в почках. Напишите реакцию, которую он катализирует.
- В. Как и почему изменится суточное выделение мочевины при этой патологии?
- В. Как можно улучшить состояние при данной патологии.
- А. Назовите заболевание, симптомы которого описаны выше.
- В. Напишите, используя метаболическую карту, реакцию, которая блокирована при этом заболевании.
- В. Как цикл кребса восполняет расход атф.
- В. Объясните причину успешного лечения подагры аллопуринолом, учитывая, что растворимость в моче мочевой кислоты равна 0,15 г/л, ксантина – 0,05 г/л, гипоксантина – 1,4 г/л.
- В. Объясните, почему введение уридина или цитидина уменьшает патологические проявления болезни, составьте схемы.
- В. К какому типу ингибиторов по механизму действия относится азасерин? Опишите данный механизм
- I. 6. Модуль 6. Биохимия специализированных тканей
- В. Обоснуйте назначение преднизолона при лечении инфекционно-аллергических заболеваний и объясните, наступит ли улучшение состояния больного, если назначить ему актг.
- В. Объясните возникновение перечисленных симптомов при избытке этого гормона.
- Б. Укажите органы-мишени для данного гормона и механизм его действия.
- Каковы биохимические механизмы возникновения перечисленных симптомов?
- В. Объясните механизм действия отрицательной обратной связи при секреции данного гормона.
- А. Для какого заболевания характерны данные признаки?
Б. Объясните причины повышения активности этих энзимов в плазме крови. Каково диагностическое значение определения их активности?
В. Чем может быть обусловлено повышение АсАТ в плазме крови у новорожденных?
А. Активность аспартатаминотрансферазы и аланинаминотранферазы. Трансферазы (аминотрансферазы) – это ферменты,коферментом которых является витамин В6 (пиридоксальфосфат), которые участвуют в реакциях трансаминирования, т.е. переноса аминогруппы (-NH2) c аминокислоты на кетокислоту
В результате этого свободные аминокислоты теряют свои аминогруппы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелет катаболизирует специфическими путями и вовлекается в ЦТК, а далее в дыхательную цепь. А при необходимости может использоваться для синтеза глюкозы в глюконеогенезе.
АСТ(аспартатаминотрансфераза)-эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз, это фермент, принимающий участие участвует во всех активных процессах обмена веществ в организме, а главной его задачей является перенос азота в виде аммиака в реакции превращения оксалоацетета в аспартат. АЛТ(аланинаминотрансфераза) - эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз. Основная функция фермента заключается в обмене аминокислот. Он выступает в роли катализатора для обратимых переносов аланина из аминокислоты для альфа-кетоглутарата. Количественное содержание АлАт в крови является важным показателем многих заболеваний печени.
Б. АлАТ находится в цитоплазме гепатоцитов, поэтому повышение её активности свидетельствует о повреждении цитоплазматических мембран печеночных клеток. АсАТ преобладает в митохондриях. Соотношение обоих этих ферментов АСТ/АЛТ (коэффициент де Ритиса) является важным диагностическим показателем функционального состояния печени, сердца, скелетной мускулатуры. Отношение АСТ/АЛТ, в норме равное 1,33, при заболеваниях печени ниже этой величины, а при заболеваниях сердца – выше. Заболевания печени, при которых АСТ выше АЛТ, включают алкогольное повреждение печени, цирроз и опухоли печени. Этот показатель при воспалительном типе изменений в гепатоцитах обычно ≤ 1, при некротическом ≥ 1. Однако АсАТ и АлАТ присутствуют в клетках многих других тканей, и повреждение этих тканей тоже может сопровождаться их высоким уровнем в сыворотке крови
Анализ на АсАТ/АлАТ проводят и с целью прогнозирования исхода заболевания и дальнейшего состояния здоровья больного. Примечательной особенностью является то, что такие ферменты находятся в неповрежденных и здоровых клетках, но их повышение в крови может свидетельствовать о различных заболеваниях или некрозе тканей. Синтез данных ферментов проходит внутриклеточно. В кровь поступает их ограниченное количество. В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в органах. При органических поражениях, сопровождающихся деструкцией клеток, происходит выход трансаминаз из очага поражения в кровь.
АсАТ считается специфическим. Его повышение указывает на нарушения в определенных тканях, в которых он содержится в наибольшем количестве. Наибольшее количество АСТ обнаруживается в тканях сердца, печени, почек, мышцах, нервной ткани. Это связано с тем, что обменные процессы в этих тканях протекают более активно, а клетки нуждаются в постоянном обновлении и поддержании их структуры, повышение этого фермента наблюдается при целом ряде заболеваний (повреждение сердечной мышцы и заболевания печени).
В. Повышение АсАТ в плазме крови у новорожденных не являются патологией, что обусловлено повышенной проницаемостью клеточных мембран. Понижение же до нормы у здорового ребенка происходит после 6 месяцев
108
|