Строение и молекулярный механизм сокращения мышц

Строение. Скелетные мышцы – состоят из первичных пучков, содержащих по 20-60 волокон в кадом. Каждый пучок отделен соединительнотканной оболочкой – пермизиумом, а каждое волокно – эндомизиумом. В мышце животных насчитывается от нескольких сот до нескольких сотен тысяч волокон (диаметром от 20 до 10 мкм и длина 12-16 см).(рис **)

 

РИС

Отдельное волокно покрыто истинной клеточной оболочкой – сарколеммой. Сразу под ней, примерно через каждые 5 мм по длине, расположены ядра. Волокна имеют характерную поперечную исчерченность, которая обусловлена чередованием оптически более и менее плотных участков. Каждое волокно образованно множеством (1000-2000 и более) плотноупакованных миофибрилл (диаметр 0,5-2 мкм), тянущихся из конца в конец. Между миофибриллами рядами расположены митохондрии, где происходят процессы окислительного фосфорилирования, необходимого для снабжения мышц энергией.

Под световым микроскопом миофибриллы представляют образования, состоящие из правильно чередующихся между собой темных и светлых дисков. Темные диски называются анизотропными (обладают двойным лучепреломлением), светлые диски называются изотропными (почти не обладают двойным лучепреломлением). В середине каждого изотропного диска находится Z-полоска, в середине анизотропного – М-полоска. За счет чередования изотропных и анизотропных дисков каждая миофибрилла имеет поперечную исчерченность.

Электронная микроскопия показала, что каждая миофибрилла состоит из параллельно лежащих нитей, или протофибрилл (филаментов) разной толщины и разного химического состава. В одиночной миофибрилле насчитывается 2000-2500 протофибрилл. Их сечение имеет 5-8 нм (длина 1-1,2 мкм, толстые протофибриллы, соответственно - 10-15 нм и 1,5мкм).

Толстые протофибриллы, содержащие молекулы белка миозина, образуют анизотропные диски. На уровне полоски М миозиновые нити связаны тончайшими поперечными соединениями. Тонкие протофибриллы, состоящие из белка актина, образуются изотропные диски. (рис **)

 

РИС

 

В этих участках нити актина и миозина связаны между собой поперечными мостиками отходящими от миозина. Эти мостики содержат фермент АТФ-азу. Область А дисков, не содержащая нитей актина, обозначается как Н-зона. На поперечном разрезе миофибриллы в области краев А-дисков видно, что каждое миозиновое волокно окружено 8 актиновыми нитями.

Структурно-функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомер – повторяющийся участок фибриллы, ограниченный двумя полосками Z. Он состоит из половины изотропного, целого анизотропного и половины другого изотропно дисков. Величина саркомера в мышцах теплокровных – 2 мкм.

1 г ткани поперечнополочатой мышечной ткани содержит около 100 мг (10 %) сократительных белков, главным образом миозина и актина, образующих актомиозиновый комплекс.

Белковый состав скелетных мышц

Белок	Молекулярная масса, тыс. дальтон	% обезвоженной мышцы
Миозин	460	55-60
Актин-g	46	20-25
Тропомиозин	70	4-6
Комплекс тропонина (TnT, TnI, TnC)	76	4,6
Актинин-α	180	1-2
Миоглобин и ферменты	-	5-10

 

Молекулярные механизмы сокращения. Сокращение – это изменение механического состояния миофибриллярного аппарата мышечных волокон под влиянием нервных импульсов. Мышцы, в результате сокращения, преобразуют химическую энергию в механическую и тепловую. Коэффициент полезного действие при этом составляет около 30 %, т.е. две трети энергии теряется в виде тепла. Тем не менее мышца работает эффективнее двигателя внутреннего сгорания. Источником энергии для сокращения мышц является АТФ. Гидролиз АТФ с выделением энергии катализируется под действием АТФазной активности миозина (В.А. Энгельгард, М.Н. Любимова). Реакция гидролиза усиливается в присутствии иона Mg⁺ и актина.

 

РИС

 

В основе молекулярного механизма лежит процесс так называемого электромеханического сопряжения, при этом ключевую роль в процессе взаимодействия миозиновых и актиновых миофиламентов играют ионы Са⁺⁺, содержащиеся в саркоплазме мышечных клеток. Это подтверждается тем, что инъекция кальция в мышцу вызывает ее сокращение.

Внешне сокращение проявляется в изменении длины мышцы или степени ее напряжения или одновременно того и другого. Согласно теории «скольжения» в основе сокращения лежит взаимодействие между актиновыми и миозиновыми нитями миофибрилл, вследствие образования поперечных мостиков между ними. В результате происходит «втягивание» тонких актиновых миофиламентов между миозиновыми (рис **).

 

РИС

 

Во время скольжения сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются; длина А дисков также остается прежней, в то время как J-диски и Н-зоны становятся более узкими. (рис **). Влияние кальция на актин и миозин опосредовано тропомиозиновым и тропониновым комплексами, которые локализованы на тонких нитях актина и составляют 1/3 их массы. Кальций связывается с тропонином, который деформируется, толкая тропомиозин между двумя цепями актина. Происходит взаимодействие актина с головкой миозина и возникает сила сокращения с участием энергии АТФ.

Сокращение и расслабление мышцы – это серия процессов в последовательности: стимул Ž возникновение потенциала действия Ž электромеханическое сопряжение (проведение возбуждения по Т трубкам, высвобождение ионов кальция и воздействие его на систему тропонин-тропомиозин-актин) Ž образование поперечных мостиков и скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых Ž сокращение миофибрилл Ž снижение концентрации ионов кальция вследствии работы каьциевого насоса – пространственное изменение белков сократительной системы Ž расслабление миофибрилл.

После смерти мышцы остаются напряженными – трупное окоченение – поперечные связи между филаментами актина и миозина сохраняются и не могут разорваться по причине снижения уровня АТФ и невозможности активного транспорта кальция в саркоплазме.

В обычных условиях скелетные мышцы возбуждаются импульсами, которые поступают по волокнам двигательных нейронов (мотонейронов), находящиеся в передних рогах спинного мозга или в ядрах головного мозга.