Белки как уникальный класс биополимеров

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот ( АК ).

Белки также называют протеинами (греч. protos – первый, важнейший). Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности, они не встречаются в неживой природе.

Живая природа обладает рядом свойств, отличающих ее от неживой природы: это

1) способность живых организмов к воспроизводству себе подобных;

2) сократимость, движение;

3) высокий уровень структурной организации;

4) способность к эффективному преобразованию и использованию энергии;

5) обмен с окружающей средой и саморегуляция химических превращений.

Все эти свойства живой природы в большей мере обусловлены наличием в ней белков. Таким образом, белки составляют основу и структуры, и функций живых организмов.

Физико-химические свойства белков

1. Высокая вязкость белковых растворов.

2. Водные растворы белков имеют ясно выраженный коллоидный характер. Стабилизация коллоидных растворов белков обеспечивается зарядом частиц коллоидного раствора.

3. Способность белковых растворов к набуханию в больших пределах.

4. Растворы белков оптически активны, подвижны в электрическом поле, поглощают УФ-лучи при 280 нм.

5. Благодаря наличию свободных СООН– и NH₂– групп проявляют амфотерные свойства. Кроме того, белки имеют высокую Mr, обладают изоэлектрической и изоионной точкой, денатурируют и ренатурируют и т.д.

Элементный состав белков

В белках содержится до 55% – С; 20-25% – О; 16% – N, а также S, P, Mg и др. Доля азота в отличие от других элементов примерно одинакова и составляет 16% и содержание белка в материале часто определяют по количеству азота (сжигание по Къельдалю). Исключение составляет белки-протамины, которые содержат ~30% N.

Mr – относительная молекулярная масса белков. Она очень велика: от ≈ 6000Да до нескольких миллионов Да.

Например, Mr инсулина = 5733 Да, а вируса табачной мозаики – 40 млн.Да

Мономеры или структурные звенья белков.

Их можно определить путем кислотного гидролиза белков. Мономерами белков являются α-АК L-ряда. Соединение АК в полипептидную цепь (ППЦ) происходит посредством ковалентных пептидных связей –CO–NH–.

Сложная структурная организация.

Некоторые природные, а также искусственно полученные полипептиды могут иметь большую Mr, но отнести их к белкам нельзя. Отличает их от белков уникальный признак, присущий только белкам – денатурация. При действии определенных веществ, так называемых детергентов, происходит потеря белком физико-химических свойств, а главное – биологической активности, при этом пептидные связи не разрываются. Таким образом, белки обладают сложной пространственной организацией.

Таковы характерные признаки белков.

Форма белковых молекул.

В природе белки встречаются как в виде нитей – фибрилл, так и в виде шариков – глобул. Иногда глобулярные и фибриллярные формы встречаются в виде комплексов (в мышечной ткани комплекс актина с миозином; в плазме крови содержится фибрилл белка – фибриноген, а также глобулы белка – альбумины и глобулины).

Функции белков.

1. Каталитическая – более 99% ферментов или биологических катализаторов являются белками; например каталаза, аспартат-аминотрансфераза. К 90-м годам 20 в. идентифицировано более 2000 ферментов белковой природы.

2. Питательная (или резервная) – казеин – белок молока, овальбумины – белки яйца.

3. Транспортная – дыхательная функция крови, в частности, перенос О₂ осуществляется гемоглобином (Нв) - белком эритроцитов.

4. Защитная – специфические защитные белки-антитела нейтрализуют действие чужеродных белков-антигенов.

5. Сократительная – специфические белки мышечной ткани актин и миозин обеспечивают мышечные сокращения и расслабления, т.е. движение.

6. Структурная – такую функцию выполняют белки – коллаген соединительной ткани, кератин – в волосах, ногтях, коже.

7. Гормональная – регуляция обмена веществ осуществляется за счет гормонов – белков или полипептидов гипофиза, поджелудочной железы.