Белки: строение, свойства, функции

Белки – высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью —СО—NH—. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). В состав природных белков входят 20 аминокислот и два амида (аспарагин и глутамин).

 

Классификация аминокислот основана на природе специфического радикала R:

• Алифатические: гли цин, ала нин, вал ин, лей цин, и зо ле йцин. R - углеводородной природы придает гидрофобность,
• Оксиаминокислоты (сер ин, тре онин). Наличие группы -ОН обусловливает гидрофильность,
• Серосодержащие (цис теин, мет ионин) – участвуют в стабилизации третичной структуры белков. Метионин является источником метильных групп.
• Дикарбоновые: глу таминовая, асп арагиновая. Вторая -СООН-группа - придает им высокую химическую активность, гидрофильность, дополнительный отрицательный заряд. При аминировании этих аминокислот образуются амиды глутамин (глн) и аспарагин (асн).
• Двухосновные: лиз ин, арг инин - содержат по 2 аминогруппы, имеют щелочные свойства, положительный заряд;
• Ароматические: фен илаланин, тир озин – имеют ароматическую группу, придающую свойство гидрофобности,
• Гетероциклические: три птофан (предшественник витамина РР, фитогормона ИУК), гис тидин – имеет щелочные свойства;
• Иминокислоты (про лин, оксипролин) - обладают высокой гидрофильностью, синтезируются в большом количестве при стрессе («стрессовые» аминокислоты).

Организм человека и животных, в отличие от растений и микроорганизмов не способен синтезировать ряд аминокислот (вал, лей, иле, тре, мет лиз, три, фен, гис, который– необходим для детей), поэтому данные аминокислоты называют незаменимыми. Высокую биологическую ценность имеют белки семян бобовых культур, особенно фасоли, сои. Биологическая ценность пищевых белков зависит в основном от содержания и соотношения входящих в их состав незаменимых аминокислот. Белки животного происхождения (мяса, рыбы, яиц, молочных продуктов), имеют высокую биологическую ценность. Растительные белки лимитированы по ряду незаменимых аминокислот и прежде всего — по лизину, триптофану, треонину. Много биологически ценного белка содержится в семенах бобовых культур (соя, горох, фасоль и др.).

 

 

 

 

Формулы протеиногенных аминокислот

 

Уровни структурной организации белков

I. Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

II. Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые.

III. Третичная - способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные.

IV. Четвертичная (надмолекулярная): Некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Например, гемоглобин (из 4х субъединиц) фермент РБФ-карбоксилаза из 8 субъединиц.

 

Функции белков в клетке

Структурная. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основой всех клеточных мембран, элементов цитоскелета (микротрубочек, микрофиламентов); входят в состав клеточных стенок (структурный белок экстенсин).

Ферментативная (каталитическая). Все ферменты являются белками, простыми или сложными;

Транспортная. Белки участвуют в переносе веществ через мембраны (белки-переносчики челночного типа и энергозависимые, ионные каналы; аквапорины «водяные поры»).

Запасная (запасные отложения белков семян).

Защитная.Иммунные белки: а) белки-ингибиторы, подавляющие ферменты патогенов, б) ферменты, вызывающие разрушение клеточных стенок мицелия грибов-паразитов (глюконазы, хитиназы); в) белки-лектины, специфически связывают (склеивают) патогенные бактерии и грибы, предотвращают дальнейшее распространение бактерий (или гиф гриба); Стрессорные белки – синтезируются под влиянием экстремальных факторов (низкие или сверхоптимальные температуры, водный дефицит, засоление и др.) (БТШ, криопротекторы).

Рецепторная. Входят в состав рецепторов, избирательно воспринимающих сигналы внешней и внутренней среды.

Классификация белков

 

Различают белки простые, состоящие только из аминокислот (протеины) и сложные, которые включают небелковую часть.

Простые белки (протеины) разделяют по растворимости их в определенных растворителях:

Альбумины - растворяются в воде.

Глобулины – белки, растворимые в слабых растворах нейтральных солей.

Проламины - хорошо растворимы в 60-80%-ном этаноле, характерны исключительно для семян злаков, они бедны незаменимыми аминокислотами, но содержат много пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины - хорошо растворимы в щелочных растворах (0,2-2,0%). Запасные белки растений, содержатся в семенах злаков; совместно с проламинами составляют клейковину – комплекс запасных белков злаковых культур. Клейковина сообщает муке способность превращаться в тягучее тесто и качествами ее определяется достоинство муки.

Гистоны - белки щелочного характера, играют важную роль в формировании структуры хроматина (до 40-50% от массы хромосом, содержат много основных аминокислот - арг, лиз).

 

 

Сложные белки (устаревшее название протеиды) классифицируют по химизму небелковой

(простетической) части молекулы.

Липопротеины – простетической (небелковой) группой являются различные жироподобные вещества; входят в состав клеточных мембран.

Металлопротеины – комплексы ионов металлов с белками; в составе металлопротеинов часто встречаются: Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca и др.

Гликопротеины - содержат углеводный компонент. Входят в БМ (рецепторная функция, защитная – лектины реакция агглютинации).

Нуклеопротеины - соединение белков с нуклеиновыми кислотами (рибосомы, хромосомы).

. Хромопротеины - сложные белки, у которых небелковой частью оказываются окрашенные соединения, например, Fe-порфириновые структуры (гемоглобин крови, легоглобин); «желтые дыхательные ферменты», в состав которых входят коферменты флавинадениндинуклеотид - ФАД, флавинаденинмононуклеотид – ФМН.

 

 

Ферменты

 

Ферменты (закваска)- специфические катализаторы белковой природы, ускоряющие течение биохимических реакций и играющие важнейшую роль в обмене веществ.

 

Свойства ферментов

· Они не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов реакции, выходят из реакции в первоначальном виде.

· По химической природе все ферменты – белки.

· Эффективность ферментов значительно выше по сравнению с катализаторами небиологической природы. Например, 1 моль Fe за 1 мин разлагает 10-5 моль Н₂О₂, а каталаза, содержащая атом Fe - 105 моль Н₂О₂).

· Регулируемость. Активность ферментов, скорость ферментативных реакций регулируется в зависимости от потребностей самой клетки.

· Специфичность. Они обладают избирательностью действия на субстраты, т.е., на те вещества, превращение которых они катализируют. Специфичность ферментов может быть абсолютной (фермент уреаза – разложение мочевины) или относительной (протеазы – распад белков, имеющих разное происхождение). Специфичность ферментов лежит в основе международной классификации ферментов.

Строение ферментов

Ферменты являются глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты называют однокомпонентными, а во втором – двухкомпонентными. Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом, а небелковый компонент - коферментом. Соединение белковой части и небелковой части фермента может осуществляться за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий, реже - с помощью ковалентных связей. В качестве коферментов могут быть производные нуклеотидов и витаминов (НАДФ, ФАД, ФМН, АТФ, УТФ и др.), металлы, а также др. соединения небелковой природы.

Кофакторы (активаторы) - вещества небелковой природы (часто металлы - К, Са, Mg, Mn, Zn, Mo; Cl), усиливают каталитическую активность ферментов, стабилизируя структуру белковой части фермента. Ингибиторы - вещества, подавляющие активность ферментов; они частично или полностью препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса (яды, лекарственные препараты, ионы тяжелых металлов и др.).

Область молекулы фермента, в которой происходит связывание, и превращение субстрата называется активным центром. Активный центр расположен в углублении на поверхности молекулы фермента (рис.).

 

В ходе ферментативной реакции осуществляется контакт между ферментом (E) и субстратом (S) с образованием промежуточного фермент-субстратного комплекса (ES).