ТОП 10:

ГИДРАТАЦИЯ И ДЕГИДРАТАЦИЯ БЕЛКОВ



Пищевая ценность, вкусовые качества пищевых продуктов, их стойкость при хранении обусловлены входящими в их состав веществами органического и неорганического происхождения. Из всех компонентов продуктов питания наибольшее влияние на их свойства оказывает вода. Во многих пищевых продуктах, и да­же в тех, в которых содержание воды было преднамеренно сни­жено в процессе обработки с целью повышения их стойкости при хранении, на ее долю приходится наибольший удельный вес. Так, в сушеном картофеле, общая влажность которого составля­ет 6,5 %, на каждые 3,6 моль воды приходится 3,1 моль крахмала и 0,46 моль белка.

Характер воздействия воды на процессы, протекающие при производстве пищевых продуктов, определяется, прежде всего, общим количеством воды и формами связи ее с другими компо­нентами, в основном с белками.

По количеству влаги пищевые продукты целесообразно разде­лить на три основные группы: продукты с высокой влажностью (более 40 % воды), со средней, или промежуточной, влажностью (10...40 % воды), и с низкой влажностью (менее 10 % воды).

Влажность пищевых продуктов непосредственно связана с таким показателем их качества, как активность воды (aт), вели­чина которой влияет на течение химических реакций и размно­жение микроорганизмов в продукте. Более подробно этот вопрос рассмотрен в главе 14.

Различают четыре формы связи влаги с материалами, и в част­ности с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорб­ционную, осмотическую и капиллярно-связанную.

Химически связанную воду подразделяют на воду гид­рата в составе гидроксильных групп (ионная связь) и воду моле­кулярных соединений в виде кристаллогидратов (молекулярная связь). Из всех форм связи химически связанная вода обладает наибольшей энергией.

Адсорбционно-связанная вода характеризуется сред­ней интенсивностью прочности связи. Она образуется в результате притяжения диполей воды полярными молекулами, расположен­ными на поверхности субстрата. При образовании такой связи мо­лекулы воды могут сохранять свои свойства, в этом случае проис­ходит физическая адсорбция. Если молекула воды расщепляется на ионы, то происходит химическая адсорбция, или хемосорбция.

Одновременно с адсорбцией водяных паров или воды на по­верхности молекул продукта возможна диффузия влаги в массу сорбента. В этом случае наблюдается процесс абсорбции.

Увлажнение капиллярно-пористых тел, к которым относится большинство пищевых продуктов, происходит в результате ад­сорбции влаги, образования раствора и проникания его в клетки пищевого продукта за счет разности концентраций растворен­ных веществ. Образуется осмотически связанная вода.

Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполне­ны жидкостью. Капиллярно-связанная влага образуется в результате адсорбции воды стенками капилляров и понижения давления водяного пара над вогнутым мениском жидкости.

Гидратация белков пищевых продуктов в основном обуслов­лена адсорбционно- и химически связанной водой.

Аминокислоты, из которых состоит белок, относятся к амфотерным веществам, обладающим одновременно свойствами кис лот и оснований. Это объясняется тем, что все амино- и карбок­сильные группы аминокислот заняты в образовании пептидных связей. В молекулах диаминокислот остаются свободными ами­ногруппы, а в молекулах моноаминодикарбоновых кислот — карбоксильные группы. Например, при растворении белка в воде от карбоксильных групп отщепляются протоны, и белок приобретает свойства слабой кислоты.

Появляющиеся в растворе протоны присоединяются к NH2-группам, вследствие чего они переходят в ионизированную фор­му — NH3+. В сильнокислой среде биполярный ион аминокис­лоты превращается в катион, способный двигаться к катоду в электрическом поле. В щелочной среде биполярный ион амино­кислоты превращается в анион. Таким образом, молекула белка несет положительный или отрицательный заряд.

Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличи­ем других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными свойствами обладают SH-группа цистеина и ОН-группа тирозина.

Рис. 6.1. Схема вероятного присоединения молекул воды к полярным группам белка (интерпретация X. Хмары).

 

Поскольку молекула воды также обладает полярностью, то при контакте белка с водой диполи воды адсорбируются поверх­ностью белковой молекулы, группируясь вокруг полярных групп. Эти группы называют гидрофильными (рис. 6.1).

Адсорбционная вода удерживается белком благодаря образо­ванию между их молекулами водородных связей, которые отно­сятся к разряду относительно слабых. Однако это свойство ком­пенсируется значительным их числом: каждая молекула воды способна образовать 4 водородные связи, которые распределяют­ся между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате адсорбционная вода в белке оказывается до­вольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроиз­вольно и не может служить растворителем для других веществ.

На поверхности белковой молекулы имеется два вида поляр­ных групп: связанные и свободные. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные) присоединяют молекулу воды благодаря молекулярной адсорбции, величина которой постоянна для каж­дого вида белка и незначительно влияет на изменение степени гидратации белков.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот), диссоциируя в растворе определяют суммарную величину заряда белковой мо­лекулы. Адсорбирование воды свободными полярными группа­ми называется ионной адсорбцией.

Среди факторов, обусловливающих степень гидратации бел­ков, следует выделить рН среды, концентрацию белковых рас­творов, природные свойства белка и др.

Ионизация ионогенных групп в результате ионной адсорбции приводит к тому, что в растворе белковые глобулы ведут себя как макроионы, знак и величина заряда которых зависят от рН и со­става растворителя. Величину рН, отвечающую равенству обще­го числа положительных зарядов общему числу отрицательных, т. е. суммарному или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Изоэлектрическая точка — основная электрохимическая константа белков. Белки в этой точке электронейтральны, а их набухаемость и растворимость наименьшие. Снижение растворимости белков при достижении электронейтральности их молекул ши­роко используется для выделения их из растворов, например при получении белковых изолятов.

Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точ­кой (рН): пепсин — 1,0; яичный альбумин — 4,7; сывороточный альбумин — 4,59; желатин — 5,05; лактоглобулин — 5,1; фосфорилаза — 5,8; гемоглобин — 6,87; химотрипсин — 8,6; рибонуклеаза — 9,4; лизоцим — 10,5; цитохром — 10,65.

Значение рН белкового раствора в ИЭТ соответствует прекра­щению переноса макроионов белка в электрическом поле. Если величина рН раствора будет отклоняться от ИЭТ белка, то его эф­фективный заряд увеличится. В области рН выше ИЭТ он будет отрицательным в результате подавления диссоциации основных групп в щелочной среде. Напротив, при рН ниже ИЭТ белок будет обладать суммарным положительным зарядом вследствие подав­ления диссоциации карбоксильных и других кислотных групп.

В ИЭТ наблюдается стабильность белковых пен. С изменени­ем растворимости белка при отклонении рН от ИЭТ, а также с изменением ионной силы белкового раствора хорошо коррели­рует изменение эмульгирующей емкости белка. Это обстоятель­ство используют при выделении белков из животного и расти­тельного сырья и переработке белков в пищевых производствах.

Таким образом, изменяя рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки, можно повышать степень гидратации белка за счет адсорбционно-связанной воды.

В общественном питании способность белков мяса к допол­нительной гидратации используют при мариновании мяса перед жаркой. При этом мясо и рыбу обрабатывают пищевой кислотой (уксусной, лимонной, молочной и др.) или натуральными фрук­товыми соками, содержащими смесь пищевых кислот. При этом рН мяса снижается до 3,0...3,5, т. е. ниже изоэлектрической точ­ки основных белков мяса. При тепловой кулинарной обработке такое мясо меньше обезвоживается, что позволяет получать го­товые изделия с более высокими органолептическими показате­лями качества (сочность, вкус, консистенция). В мясной фарш также добавляют до 8 % воды для получения более сочных рубле­ных мясных изделий (бифштексы, шницели, котлеты, биточки, зразы, рулеты, фрикадельки, тефтели, люля-кебаб).

В мясной промышленности дополнительная гидратация бел­ков мяса достигается добавлением пищевых фосфатов, смещаю­щих рН мяса в нейтральную и слабощелочную сторону от изо­электрической точки белков мяса.

В растворах небольшой концентрации молекулы белка пол­ностью гидратированы из-за присутствия избыточного количе­ства воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жид­ком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.

В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополни­тельная гидратация белков. Это наблюдается, например, при до­бавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. При последующей тепловой обработ­ке в результате денатурации белков и структурообразования по­лучается студень, удерживающий всю содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае заключается в улучшении реологических показа­телей студня — снижении его механической прочности и упруго­сти. Все вместе взятое создает ощущение нежности и сочности готового продукта.

При высоких концентрациях хорошо растворимых солей в растворе присутствует несравненно больше ионов соли, чем за­ряженных групп белка. При этом гидратация белка водой может уменьшаться, так как раствор соли становится плохим раство­рителем для белка. Иначе говоря, снижение активности воды в растворе при введении большого количества диссоциирующих солей соответствует повышению активности белка в растворе и соответствующему снижению его растворимости.

Повышение концентрации солей в растворе соответствует также увеличению гидрофильности растворителя и усилению гидрофобного взаимодействия между молекулами белка. Выса­ливание (осаждение белка из водных растворов при высоких концентрациях соли) наиболее эффективно при ИЭТ белка. Об­ратный эффект — увеличение растворимости белка в присутст­вии солей — называют солевым растворением.

В результате гидратации белки растворяются и набухают. Рас­творению белка всегда предшествует процесс набухания. Оно ха­рактерно для всех высокомолекулярных соединений и никогда не наблюдается у низкомолекулярных веществ.

Процесс растворения условно можно разделить на четыре стадии. В первой стадии до начала растворения система состоит из чистых компонентов: низкомолекулярной жидкости и поли­мера (белка). Вторая стадия процесса — набухание — заключает­ся в том, что молекулы жидкости проникают в погруженный в нее белок, раздвигают полипептидные цепочки и разрыхляют его. Расстояние между молекулами в белке, а также его масса и объем увеличиваются. Третья стадия растворения заключается в' том, что по мере набухания объем белка и расстояние между мак­ромолекулами увеличиваются настолько, что макромолекулы начинают отрываться друг от друга и переходить в слой низко­молекулярной жидкости. В четвертой стадии растворения моле­кулы полимера равномерно распределены по всему объему сис­темы, образуя истинный гомогенный раствор.

Набухание, как и растворение, носит избирательный харак­тер. Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях. Например, желатин хорошо набухает в воде.

Скорость набухания зависит от температуры. Однако сущест­вуют определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, а следовательно, теряет способность к гидратации и набуханию. Скорость набухания уве­личивается с увеличением степени измельченности полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набу­хающего вещества с растворителем. На степень и скорость набуха­ния влияет возраст белка: чем он меньше, тем степень и скорость набухания больше. Скорость и степень набухания некоторых бел­ков зависят от рН среды. Например, белки муки набухают лучше при рН < 7, т. е. в кислой среде. Эту зависимость к набуханию от величины рН используют в процессе приготовления некоторых пищевых продуктов, например при производстве слоеного теста.

Дополнительная гидратация белков имеет большое практиче­ское значение при производстве мясных рубленых полуфабрика­тов, когда к измельченному мясу добавляют воду, поваренную соль и другие компоненты. При перемешивании этих компонен­тов процесс гидратации белков состоит из накладывающихся друг на друга двух процессов: растворения одних белков и набу­хания других с образованием студней. При этом повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в виде полуфабрикатов, предназначенных для тепловой обработки.

Фарш представляет собой сложную полидисперсную систе­му, в которой роль дисперсионной среды выполняет водный рас­твор белков, низкомолекулярных органических и неорганиче­ских веществ, а дисперсной фазой служат обрывки (частицы) мышечной, соединительной и жировой тканей, а также хлеба и других компонентов. Частицы в фарше связаны между собой мо­лекулярными силами сцепления и образуют сплошную объем­ную сетку или своеобразный пространственный каркас. Одно­временно частицы взаимодействуют и с дисперсионной средой, с которой они составляют единое целое, причем часть дисперси­онной среды связана с частицами дисперсной фазы прочнее, чем частицы между собой.

Важной характеристикой сырого фарша является липкость, которая зависит от количества белка, находящегося в растворен­ном состоянии в водяной фазе. Липкость определяет связность структуры готового фарша.

Свойства мясного фарша зависят от его состава, степени из­мельчения, влажности, природы и концентрации растворенных в воде веществ, водосвязывающей способности компонентов и прочности связи между дисперсными частицами.

Степень измельчения мясного сырья определяет характер разрушения клеточной структуры и переход в окружающую сре­ду содержимого клеток, а также величину дисперсных частиц.

При увеличении степени измельчения возрастают дисперс­ность частиц и доля растворенного белка в дисперсионной среде, что повышает водосвязывающую способность фарша. Последняя зависит также от качества исходного мясного сырья, и в первую очередь от его рН. Мясо с высоким значением рН (6,2 и более) способно удерживать значительное количество воды. Увеличе­ние доли прочносвязанной белками воды приводит к нараста­нию прочностных свойств в системе, что нежелательно, поэтому количество воды, добавляемой при приготовлении фарша, должно быть таким, чтобы сырой фарш хорошо формовался, а готовое изделие было нежным и сочным. При выработке мясных рубле­ных полуфабрикатов количество воды определяется рецептурой, но для получения готового изделия высокого качества необходи­мо учитывать качество мясного сырья и добавок (их водосвязывающую способность).

Сухие белки муки, круп, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей протоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Классическим примером гидратации та­кого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста, приготовленного на основе муки и воды, в значительной мере зависят от соотношения этих ком­понентов. Изменяя это соотношение, регулируют степень гидра­тации белков муки и связанные с этим процессом такие свойства теста, как эластичность, вязкость и др.

От степени гидратации белков в значительной мере зависит такой показатель качества готовой продукции, как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептической оценки. При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной с белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно-связанной воды, которая также оказывает влияние на качество продукции.

Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают необратимую дегидрата­цию белков, происходящую при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса, мясопродук­тов, рыбы, при тепловой обработке продуктов, и обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправ­ленного технологического процесса — сублимационной сушки продуктов.

При быстром размораживании мяса дегидратация белков — это результат неполного восстановления белковых систем, нару­шенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов часть воды вы­деляется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества — экстрактивные, минеральные, витамины, белки и др.

Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окру­жающую среду происходит, например, при варке мяса. В окру­жающую среду переходит около половины содержащихся в про­дукте воды и растворимых веществ.

При выпечке изделий из теста возникают денатурация и де­гидратация белков клейковины. Однако вода в этом случае не выделяется в окружающую среду, а поглощается клейстеризующимся крахмалом муки.

Таким образом, необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, в том числе и органолептических показателей.

Обратимую дегидратацию белковых веществ можно продемон­стрировать на примере сублимационной сушки пищевых продук­тов. Метод сублимационной сушки основан на способности льда при определенных условиях возгоняться, т. е. испаряться, минуя жидкую фазу. При обычной тепловой сушке влага с наружной по­верхности материала испаряется, а из внутренних слоев непре­рывно перемещается к наружным, вызывая перераспределение водорастворимых веществ, солей, витаминов и др. При сублима­ционной сушке такого перераспределения не происходит.

Сублимация льда начинается с поверхности материала, затем зона сублимации углубляется. Лед испаряется внутри продукта в зоне испарения, а водяной пар, преодолевая сопротивление су­хого слоя, по капиллярам и трещинам прорывается в разрежен­ное пространство сушильной камеры (сублиматора), а затем конденсируется и затвердевает в десублиматоре. Движение пара внутри материала обусловлено разностью давлений в сушильной камере (сублиматоре) и конденсаторе (десублиматоре).

В процессе сублимационной сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная и осмотически связанная вода. Вода, адсорбционно-связанная белками, удаляется из продукта не пол­ностью, так как ее мономолекулярный слой, располагающийся на поверхности белковых молекул, очень прочно связан с бел­ком. Рентгеноструктурными исследованиями установлено, что каждая полярная группа белка прочно удерживает определенное число молекул воды. Эта вода, получившая название «гидратная», может быть удалена только при нагревании продукта до 100 °С и выше, что приводит к денатурации белка. Количество гидратной воды может достигать 5 % массы сухого белка.

Сухая возгонка льда непосредственно в пар способствует со­хранению формы высушиваемого продукта. Усадки продукта, которая наблюдается при тепловой сушке, не происходит, и он после сушки сохраняет свои линейные размеры. По мере сушки образуется сухой высокопористый продукт, представляющий со­бой каркас с ячейками, равными по величине кристаллам испа­рившегося льда или несколько больших размеров.

Преимущество этого метода сушки заключается в том, что продукт после обработки сохраняет свои исходные свойства (вкус, цвет, аромат, консистенцию, содержание витаминов, фер­ментов и т. д.) и быстро (за 5... 15 мин) восстанавливается при до­бавлении воды. К достоинствам метода относится также то, что масса высушенного продукта составляет 1/4... 1/7 начальной, что выгодно при дальних перевозках; продукт не требует холодильно­го хранения; сроки хранения продуктов возрастают; имеется воз­можность реализации продукции через торговые автоматы.

Кроме пищевых продуктов сублимации можно подвергать также готовые к употреблению блюда. Высушенные этим спосо­бом блюда обладают рядом достоинств: высокие вкусовые каче­ства и пищевая ценность; минимум времени на приготовление; их можно употреблять в любых условиях, в том числе в условиях космических полетов и чрезвычайных ситуаций.

Блюда, высушенные методом сублимации, восстанавливают двумя способами: продукт заливают кипящей водой и варят при слабом кипении 5... 10 мин с момента закипания, жир добавляют по рецептуре; продукт заливают кипящей водой, оставляют для набуха­ния на 5...8 мин и кипятят 6... 10 мин при осторожном помешива­нии. Высушенные сублимацией свежие ягоды и плоды восстанавли­вают путем погружения в холодную кипяченую воду на 5...8 мин.

Восстановление водой продуктов сублимационной сушки на­зывают регидратацией.

В настоящее время разработаны рецептуры, технология про­изводства и режимы сушки методом сублимации некоторых блюд, в том числе щей из свежих овощей с мясом; супа перлово­го с грибами; борща из свежих овощей с мясом; рассольника с фасолью и мясом; рагу овощного с мясом; голубцов ленивых с говяжьим фаршем; творога с черносмородиновым пюре и др.

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ

Важное свойство белков — их способность к денатурации. Этим понятием обозначают явления, связанные с необратимым изменением вторичной, третичной и четвертичной структур белка под воздействием нагревания, кислот, щелочей, УФ-лучей, ионизирующей радиации, ультразвука и др. Иными словами, де­натурация — это необратимое нарушение нативной пространст­венной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся существенными изменениями биологических и-физико-химических свойств белков.

Поскольку в образовании вторичной и третичной структур частично участвуют относительно слабые связи, физическое со­стояние белка в значительной степени зависит от температуры, рН, присутствия солей и других факторов. Нагревание, напри­мер, вызывает распрямление полипептидной цепи белковой мо­лекулы; некоторые химические реагенты разрывают водородные связи. Изменение рН также обусловливает разрыв связей, при этом проявляется электростатическая неустойчивость.

Белки под влиянием различных физических и химических факторов теряют свои первоначальные (нативные) свойства. Внешне это выражается в их свертывании и выпадении в осадок. Примером такого явления может служить свертывание альбуми­на молока при кипячении. Негидролитическое необратимое на­рушение нативной структуры белка и называется денатурацией. При этом рвутся в основном водородные связи, изменяется про­странственная структура белка, однако разрыва ковалентных связей в белковой молекуле не происходит.

Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других каких-либо видов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды; таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных.

Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, со­стоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковы­ми пленками, образование которых сопровождается разверты­ванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии. Таким образом, при образовании пленок происходит частичная или полная денатурация белка. Такой вид денатурации называется поверхностной дена­турацией белка.

Для кулинарных процессов особое значение имеет тепло­вая денатурация белков. Механизм тепловой денатура­ции белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков.

Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или не­скольких полипептидных цепей, сложенных складками и обра­зующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные свя­зи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками.

При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву не­прочных связей между ними. Белок разворачивается и приобре­тает необычную, неприродную форму, водородные и другие свя­зи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем не­полярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию.

При тепловой денатурации белков активная роль принадле­жит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвожен­ные белки не денатурируют даже при длительном нагревании. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.

При значениях рН среды, близких к ИЭТ белка, происходит максимальная дегидратация белка. Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторо­ну от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильно­сти и ослаблению денатурационных процессов.

Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелко­вой природы, например сахарозы. Это свойство белков исполь­зуют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси (например, при пастеризации мороженого, изготовлении яично-масляных кремов), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе.

Появление на поверхности белковой молекулы после дена­турации ранее скрытых радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменя­ются.

Из прогретой муки нельзя приготовить тесто, а из вареного мяса — котлеты, так как денатурированные белки не обладают способностью к гидратации и образованию вязких упруго-пла­стичных масс, пригодных для формования полуфабрикатов.

Потеря способности к гидратации объясняется утратой бел­ками нативных свойств, важнейшим из которых является выра­женная гидрофильность (большое сродство к воде), и связана с изменением конформации полипептидных цепей в белковой мо­лекуле в результате денатурации.

Набухание и растворимость белков в воде обусловлены нали­чием на поверхности белковых молекул большого числа гидро­фильных групп (СООН, ОН, NH2), способных связывать значи­тельное количество воды.

Как уже отмечалось, способность разных нативных белков пи­щевых продуктов растворяться в каком-либо растворителе (воде, растворах нейтральных солей, слабых растворах щелочей, спирте и др.) используют для разделения или выделения определенной белковой фракции (для исследовательских или пищевых целей). Денатурированные белки такими различиями не обладают, они все одинаково нерастворимы и не способны набухать в воде. Ис­ключение из этого общего правила составляет фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.

В результате денатурации белки теряют биологическую ак­тивность. В растительном и животном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. Так, в результате деятельности ферментов плоды при хранении дозревают (а иногда и перезре­вают), картофель и корнеплоды прорастают. Особенно наглядно деятельность ферментов проявляется в клубнях картофеля при хранении их на свету: поверхность клубней приобретает зеленую окраску и горький вкус соответственно в результате синтеза хло­рофилла и образования ядовитого гликозида соланина.

В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном состоянии, участвуя в автолизе мяса (послеубойном созревании). Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80 "С, что соответствует температуре пастеризации (отмиранию вегетатив­ных форм бактерий). При необходимости проверить достаточ­ность тепловой кулинарной обработки мясного изделия опреде­ляют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.

В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При дена­турации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.

Кроме того, иногда ингибиторная функция белка исчезает после денатурации. Так, некоторые белки яйца отрицательно влияют на процесс пищеварения: авидин в кишечнике связывает биотин (витамин Н), который участвует в регуляции нервной си­стемы и нервно-рефлекторной деятельности; овомукоид угнетает действие трипсина (фермента поджелудочной железы). Именно поэтому белки сырого яйца не только плохо перевариваются, но и частично всасываются в непереваренном виде, что может вызвать аллергию, уменьшить усвояемость других компонентов пищи и ухудшить всасывание соединений кальция. При денатурации эти белки утрачивают свои антиферментные свойства.

При денатурации белок теряет гидратную оболочку, в резуль­тате чего многие функциональные группы и пептидные связи белковой молекулы оказываются на поверхности и белок стано­вится более реакционноспособным.

В результате тепловой денатурации белка происходит агреги­рование белковых молекул. Поскольку гидратная оболочка во­круг молекулы белка нарушается, отдельные молекулы белка со­единяются между собой в более крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. Начинается процесс свертывания белков, в результате которого образуются новые молекулярные связи.

Взаимодействие денатурированных молекул белка в раство­рах и гелях протекает по-разному. В слабоконцентрированных белковых растворах при тепловой денатурации агрегация моле­кул белка происходит путем образования межмолекулярных свя­зей как прочных, например дисульфидных, так и слабых (но многочисленных) — водородных. В результате образуются круп­ные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит к расслое­нию коллоидной системы, образованию хлопьев белка, выпа­дающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости, часто с образованием пены (например, выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина при кипячении мо­лока; образование хлопьев и пены из денатурирующих белков на поверхности мясных и рыбных бульонов). Концентрация белков в таких растворах не превышает 1 %.

В более концентрированных белковых растворах при денату­рации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю во­ду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при теп­ловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные концентрации белков, при которых их растворы в результате нагревания образуют сплош­ной гель, неизвестны. Учитывая, что способность к гелеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул и характера образующихся при этом межмолекулярных связей, надо полагать, что для разных белков указанные концентрации различны.

Например, для приготовления омлетов к яичному меланжу добавляют 38...75 % молока. Нижние пределы относятся к омле­там жареным, верхние — к вареным на пару. Для приготовления омлетов из яичного белка, используемых в диетическом пита­нии, молоко добавляют в количестве 40 % независимо от спосо­ба тепловой обработки, так как в белке яйца концентрация бел­ков значительно ниже, чем в желтке.

Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окру­жающую среду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило, характеризуется меньшим объемом, массой, пластич­ностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обра­ботке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста.

Гелями и студнями называются твердообразные нетекучие структурированные системы, образовавшиеся в результате дей­ствия молекулярных сил сцепления между коллоидными части­цами или макромолекулами полимеров. Ячейки пространствен­ных сеток гелей и студней обычно заполнены растворителем.

Таким образом, гели представляют собой коллоидные сис­темы или растворы высокомолекулярных соединений (ВМС), утратившие текучесть из-за возникновения в них определенных внутренних структур в виде пространственного сетчатого кар­каса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой. Поскольку заключенная в ячейках дисперсионная среда при этом теряет свою подвижность, ее называют иммобилизированной.

Гели весьма широко распространены в природе: к ним отно­сятся многие строительные материалы (бетоны, цементы, гли­нистые суспензии), грунты, некоторые минералы (агат, опал), различные пищевые продукты (мука, тесто, хлеб, желе, марме­лад, студень), желатин, каучук, ткани живых организмов и мно­гие другие материалы живой и неживой природы.

В зависимости от концентрации дисперсионной среды гели принято подразделять на лиогели, коагели и ксерогели (аэрогели).

Богатые жидкостью гели, содержащие мало сухого вещества (до 1...2 %), называют диогелями. К типичным диогелям относят­ся кисель, студень (холодец), простокваша, растворы мыл и др.

Студенистые осадки, получаемые в процессе коагуляции некоторых гидрофобных золей, а также хлопьевидные осадки, образующиеся при высаливании растворов ВМС, называются коагелями. Содержание сухого вещества в коагелях достигает 80 %. Однако очень бедные жидкостью хлопья и микрокристал­лические порошки, образующиеся при коагуляции типичных гидрофобных коллоидов (гидрозолей золота, серебра, платины, сульфидов) к коагелям не относятся.







Последнее изменение этой страницы: 2016-12-28; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 34.204.200.74 (0.018 с.)