VI. Обмен простых белков и аминокислот

Роль белков в питании. Пищевая ценность белков. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Роль соляной кислоты и протеолитических ферментов в переваривании белков в желудке. Гниение белков в толстом кишечнике.

Белки в организме человека выполняют множество функций. Среди них:

Структурная; Каталитическая; Транспортная; Регуляторная; защитная и т.д..

На белки приходится около 45% сухой массы тела. В таких органах как мышцы, легкие, селезенка белки составляют 80-85% их сухой массы, даже в костях на долю белков приходится около 20% сухой массы.

Белки органов и тканей постоянно обновляются, т.е. находятся в состоянии динамического равновесия между процессами их синтеза и распада. Установлено, что в организме человека массой около 70 кг ежесуточно обновляется около 400 г белков. Период полуобновления белков для организма человека составляет около 80 суток.

Для обеспечения синтеза белков организм человека нуждается в наличии 20 аминокислот. В то же время, человек и другие млекопитающие способны синтезировать лишь часть необходимых им аминокислот; другая их часть должна поступать с пищей.

Для человека абсолютно незаменимыми являются 8 аминокислот: Валин, Лейцин, Изолейцин, Лизин, Фенилаланин, Три, Треонин, Метионин. К условно незаменимым относят Гистидин и Аргинин, синтез которых недостаточен для покрытия потребности организма.

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте представляет собой расщепление пищевых видоспецифичных белков, на составляющие их аминокислоты, лишенные данной видовой специфичности.

Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте идет при участии ферментов-протеиназ, катализирующих гидролитическое расщепление пептидных связей. Протеиназы делят на две группы:

а) эндопротеиназы, катализирующие разрыв пептидных связей внутри белковых молекул с образованием пептидов. К их числу относятся пепсин, гастриксин, трипсин, химотрипсин, коллагеназа, эластаза;

б) экзопротеиназы, катализирующие отщепление концевых аминокислот с N- или С-конца полипептида. К ним относятся карбоксипептидазы А и Б, лейцинаминопептидаза и аланинаминопептидаза.

Протеиназы желудочно-кишечного тракта обладают определенной специфичностью — с наибольшей эффективностью они катализируют разрыв пептидных связей между вполне определенными аминокислотами. Например:

а) пепсин — катализ разрыва пептидных связей, образованных аминогруппами Фенилаланин и Тирозин;

b) трипсин — катализ разрыва пептидных связей, образованных карбоксильными группами Лиз и Арг;

с) химотрипсин — катализ разрыва пептидных связей, обр. карб. группами Фенилаланин, Тирозин и Три;

d) Карбоксипептидаза А — катализ разрыва пептидных связей, обр. С‑концевыми Фенилаланин, Тир и Три;

e) Карбоксипептидаза B — катализ разрыва пептидных связей, образованных C‑концевыми Лиз и Арг;

f) Aланинаминопептидаза — катализ разрыва пептидных связей, образованных N‑концевым Аланином.

В целом протеиназы желудочно-кишечного тракта в отношении своей специфичности обладают дополнительностью действия, т.е. за счет совокупности их каталитического эффекта с большой скоростью идет гидролиз всех пептидных связей в белковых молекулах

Переваривание белков в желудке

Переваривание белков начинается в желудке. В желудочном соке присутствует несколько протеиназ: пепсин, гастриксин, пепсин В. У детей присутствует еще одна эндопротеиназа — реннин.

Главные клетки слизистой желудка вырабатывают профермент пепсиногена. Под действием НСI желудочного сока пепсиноген в результате ограниченного избирательного протеолиза превращается в пепсин. Оптимальной средой является среда с рН порядка 1,0-2,5. Пепсин обеспечивает до 95% всей переваривающей способности желудочного сока. Так, действие гастриксина крайне ограничено.

Важным компонентом желудочного сока является НСI, которая денатурирует белки, делая их структуру более рыхлой, а значит и более доступной для действия протеиназ; угнетает микрофлору, попадающую в желудок вместе с пищей.

Переваривание белков в кишечнике

Смесь полипептидов поступает из желудка в двенадцатиперстную кишку, где под действием протеиназ поджелудочной железы и стенки кишечника продолжается расщепление белков и полипептидов. рН кишечного сока составляет от 7,5 до 8,2, это слабощелочное значение рН поддерживается в основном за счет бикарбонатов, поступающих в кишечник с соком поджелудочной железы. В поджелудочной железе синтезируются трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проколлагеназа и проэластаза. С соком поджелудочной железы эти проферменты поступают в просвет кишечника и в результате избирательного ограниченного протеолиза превращаются в активные ферменты.

Важнейшую роль в превращение проферментов в ферменты принадлежит двум протеиназам: энтерокиназе кишечной стенки и трипсину. Энтерокиназа отщепляет от неактивного трипсиногена гексапептид, превращая профермент в активный трипсин. В дальнейшем превращение трипсиногена в трипсин может идти путем аутокатализа.

Образовавшийся трипсин превращает все другие проферменты в активные ферменты. Так, например, химотрипсиноген А или В под действием трипсина превращается в одну из форм активного химотрипсина (пи-химотрипсин, сигма-химотрипсин и др.), или проэластаза превращается в эластазу.

Действие протеиназ поджелудочной железы дополняется действием ферментов, продуцируемых стенками кишечника: аминопептидаз и дипептидаз.

Под действием этого комплекса ферментов белки и пептиды расщепляются до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в стенку кишечника.