Классификация сложных белков

Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

• Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
• Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
• Металлопротеины, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
• Нуклеопротеины, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом[2].
• Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока
• Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

2. Гемопротеины. Сравнительная характеристика структур и функций миоглобина и гемоглобина. Гемопротеины, гемопротеиды — простые белки, связанные с окрашенным небелковым компонентом. Различают Г. (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллаксазина). К Г. относятся цитохром с, миоглобин, гемоглобин и др. Г. участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целого организма, транспорт кислорода и СО2, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др.

Миоглобин- сложный белок третьего уровня структурной организации. Состоит из одной полипептидной цепи (153 остатка). Третичная структура белка образована, главным образом, альфа-спиралями вторичной структуры, на которые приходится около 70 процентов АКО, остальные- на повороты и начальный и конечный участки. Белок содержит в себе так называемый ГЕМ- комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.

Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах и его главной функцией является хранение кислорода. Скорость насыщения миоглобина кислородом намного превышает таковую для гемоглобина. Миоглобин мало приспособлен для транспортировки кислорода из легких в ткани, поскольку скорость отдачи кислорода в тканях невелика.

Гемоглобин представляет собой белок четвертичной структуры, состоящий из двух пар субъединиц альфа- (141 АКО) и бетта- (147 АКО- аминокислотных остатков). Субъединицы миоглобина и гемоглобина очень сходны между собой, как весьма сходна и третичная структура обоих белков.

Главное отличие гемоглобина от миоглобина заключается в проявлении особого рода эффектов- кооперативных, влияющих на скорости присоединения- отсоединения молекул кислорода. Каждая молекула гемоглобина способна присоединять и переносить четыре молекулы кислорода, при этом кооперативность проявляется в том, что как присоединение, так и отсоединение каждой последующей молекулы кислорода облегчается в результате структурных изменений в конформации молекулы, которых у гемоглобина имеется две основных- оксигенированная и дезоксигенированная. Промежуточные состояния нестабильны. Предполагается следующий механизм кооперативного эффекта. Присоединение первой молекулы кислорода приводит тому что атом железа смещается от своего места, вызывая изменения конформации субъединицы. Изменившаяся конформация по аллостерическому эффекту облегчает присоединение кислорода к другой субъединице и т.д. Это позволяет максимально ускорить процесс присоединения кислорода в легких.