Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и протеогликаны.

Белки, связанные с углеводными группами, составляют обширный класс соединений, в котором выделяют две большие группы:

1. Гликопротеины — белки, содержащие в качестве простетической группы небольшое количество углеводов (до 15%), присоединенных к аминокислотным радикалам ковалентными связями. В составе углеводной части определяются гексозы (галактоза, манноза, редко глюкоза), пентозы (ксилоза, арабиноза), дезоксисахара (фукоза, рамноза), аминосахара (ацетилгалактозамин, ацетилглюкозамин), нейраминовая кислота и ее уксуснокислые эфиры (сиаловые кислоты). Большинство этих белков обладает слабовыраженными кислыми свойствами. В группе гликопротеинов выделяют серомукоиды (серо­гликоиды), обладающие выраженными кислыми свойствами и растворимых в хлорной, трихлоруксусной и сульфосалициловой кислотах. Эта фракция, составляя 1% всех белков сыворотки, включает 12% всех углеводов плазмы.

2. Протеогликаны (мукополисахариды) — гидрофильные соединения, в состав которых входит 20‑80% углеводов. Углеводные компоненты протеогликанов называют гликозаминогликанами. Выделяют 7 типов гликозаминогликанов, из них 5 типов содержат в своем составе глюкуроновую кислоту (к ним относятся гиалуроновая кислота, хондроитин-4‑сульфат и хондроитин-6‑сульфат, гепарин и гепарансульфат), шестой тип (дерматансульфат) содержит идуроновую (галактуроновую) кислоту, седьмой (кератансульфат) — галактозу. Сиаловые кислоты, манноза, ксилоза присутствуют в минимальном количестве. Протеогликаны имеют сильно выраженные кислотные свойства благодаря наличию большого числа карбоксильных групп и остатков серной кислоты.

Липид-белковые комплексы. Строение липидных компонентов. Структурные протеолипиды и липопротеины, их функции.

Все фракции липидов циркулируют в плазме крови в виде белково-липидных комплексов (хиломикроны, липопротеины очень низкой, низкой и высокой плотности), свободные жирные кислоты находятся в комплексе с альбуминами. Для клинической практики наиболее важным является определение количества общих липидов, триацилглицеринов, общего холестерина и его фракций, отдельных классов липопротеинов.

Протеолипиды – это белково-липидные соединения, экстрагируемые органическим растворителями изткани мозга. Отличаются от водорастворимых липопротеинов тем, что они нерастворимы в воде, но растворимы в смеси хлороформ–метанол. Белки, освобожденные от липидов, растворимы в воде, а тж (благодаря высокому содержанию гидрофобных аминокислот) в смеси хлороформ–метанол. Наибольшее количество про-теолипидов сосредоточено в миелине, в небольших количествах они входят в состав синаптических мембран и синаптических пузырьков.

Липопротеины плазмы подразделяются на две группы: белки, связанные с липидами ковалентно, и белки, связанные с липидами нековалентными связями. Липид, ковалентно связанный с липопротеином, служит якорем, с помощью которого белки прикрепляются к мембране.

Липопротеины второй группы не имеют строго определенного состава. Они скорее представляют собой агрегаты липидов с белками. Эти липопротеиновые комплексы имеют переменные размеры и состав. В плазме крови они обеспечивают транспорт водонерастворимых липидов.

Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение.

Все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут бытьсукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот),аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, иполимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи.

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

В свою очередь в активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции. В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.

Для проявления каталитической активности большинству ферментов необходимо наличие кофермента. Исключение составляют гидролитические ферменты (например, протеазы, липазы, рибонуклеаза), выполняющие свою функцию в отсутствие кофермента.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат.

Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры - NAD+, NADP+.

Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях чрезвычайно разнообразны. Традиционно к коферментам относят производные витаминов, хотя помимо них есть значительный класс небелковых соединений, принимающих участие впроявлении каталитической функции ферментов.

К коферментам относят следующие соединения:

производные витаминов;

гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;

нуклеотиды - доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;

фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

S-аденозилметионин (SAM) - донор метильной группы;

глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Витаминные коферменты: тиаминдифосфат (тиамин) – декарбоксилирование альфа-кетокислот; Флавинмононуклеотид (ФМН, ФАН, рибофлавин) – ОВР; НАД, НАДФ (никотиновая кислота) – ОВР; КоА (пантотеновая кислота) – перенос ацильных групп; перидоксальфосфат (перидоксин) – перенос аминогрупп; биотицин (биотин) – перенос СО2.

13. Свойства ферментов. Лабильность конформации, влияние температуры и рН среды. Специфичность действия ферментов, примеры реакций.

Свойства: высокая эффективность действия (повышают скорость реакции в 10^8-12 раз);

· Ферменты являются белками, проявляют термолабильные свойства (чувствительны к изменениям температуры);

· Изменение рН приводит к изменениям степени ионозации кислых и основных групп в активном центре фермента;

· Высокая специфичность действия фермента (субстратная специфичность) – способность фермента катализировать превращения только одного субстрата/сходных по структуре. Она определяется структурой адсорбированного участка активного центра фермента.

Выделяют 3 типа специфичности: 1) абсолютная – способность фермента катализировать определенный субстрат (уриаза →мочевина); 2) относительная – способность фермента катализировать превращение нескольких сходных по строению субстратов; 3) стереоспецифичность – способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.

Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз.

В 1961 г в Москве V Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов. В соответствии с этой классификацией все ферменты делятся: на классы – по типу катализируемой реакции,

каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы, подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

Выделяют 6 классов ферментов:

I класс – Оксидоредуктазы (подробно)

II класс – Трансферазы (подробно)

III класс – Гидролазы (подробно)

IV класс – Лиазы (подробно)

V класс – Изомеразы (подробно)

VI класс – Лигазы (подробно)

Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе.

Чтобы дать ферменту название существует два способа:

1. Систематическое название – согласно современной классификации. Часто такое название длинно и сложно для использования, поэтому как производное систематического названия у многих ферментов имеется одно или несколько рабочих названий.

2. Тривиальное название – название, сложившееся исторически. Например, пепсин, трипсин. Для некоторых ферментов (чаще для гидролаз) к названию субстрата добавляется окончание "-аза" – уреаза, амилаза, липаза. Тем не менее и у таких ферментов имеется систематическое название.

Оксидоредуктазы - Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.

Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СH-СН-группу доноров, на СН-NН2-группу доноров, на гемсодержащие доноры.

Подклассы:

1. Дегидрогеназы – оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.

2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.

3. Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.

4. Монооксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

5. Диоксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

6. Пероксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

15. Характеристика класса лиаз, изомераз и лигаз (синтетаз), примеры реакций.

Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв С-О, С-С, C-N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп негидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Лиазы являются сложными ферментами. Коферментами служат пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, участвует магний, кобальт.

Примером подклассов являются ферменты, действующие на углерод-углеродные связи, углерод-кислородные связи, углерод-азотные связи.

Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятсяпиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов(глюкозо-1,6-дифосфат) и др.Выделяют 6 подклассов изомераз в зависимости от типа реакции. Например, в первый подкласс выделяют рацемазы (обратимое превращение L- и D-стереоизомеров) эпимеразы (превращения изомеров, имеющих более одного центра асимметрии, например, α-D-глюкозу в β-D-глюкозу).Если рассматривать весь класс целиком, то изомеразы делятся по типу изомеризации на: рацемазы и эпимеразы. Рацемазы отвечают за взаимопревращения L- и D-изомеров, S- и R-изомеров. Эпимеразы изменяют конфигурацию при одном из хиральных атомов углерода, например: взаимопревращение α- и β-изомеров, превращения рибулоза↔ксилулоза, галактоза↔глюкоза, манноза↔галактоза.

Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы – сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н),фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.

Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод.

Характеристика классов ферментов трансфераз и гидролаз. Примеры реакций с участием данных ферментов.

Трансферазы катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являютсяпиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп.Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы.На подподклассы деление производится в зависимости от вида переносимой группы – метил (2.1.1.), карбоксиметил или формил (2.1.2.), амино-группы (2.6.1.).

Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е.фосфотрансферазы.

Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов Н2О, подразделяются на 13 подклассов. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. Коферменты отсутствуют.

Гидролазы широко представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи.

1. Эстеразы – гидролиз сложноэфирных связей.

2. Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов).

3. Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты.

4. Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи.

5. Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов.

6. Нуклеазы – гидролиз нуклеиновых кислот.

17. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативного катализа, молекулярные эффекты, примеры.

Ферменты обладают очень высокой специфичностью. Фишер в 1890 г. высказал предположение, что эта специфичность обусловливается особой формой молекулы фермента, точно соответствующей форме молекулы субстрата (или субстратов).

Эту гипотезу часто называют гипотезой «ключа и замка»: субстрат сравнивается в ней с «ключом», который точно подходит по форме к «замку», т. е. к ферменту. В схематическом виде это представлено на рисунке. Часть молекулы фермента, вступающую в контакт с субстратом, называют активным центром фермента, и именно активный центр фермента имеет особую форму.

Молекулы большей части ферментов во много раз крупнее, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент. Активный же центр фермента составляет лишь очень небольшую часть его молекулы, обычно от 3 до 12 аминокислотных остатков. Роль остальных аминокислот, составляющих основную массу фермента, заключается в том, чтобы обеспечить его молекуле правильную глобулярную форму, которая, как мы увидим далее, очень важна для наиболее эффективной работы активного центра фермента. Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру фермента. Они отделяются от него (поступают в окружающую среду), после чего освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

В 1959 г. Кошланд предложил новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка», получившую название гипотезы «индуцированного соответствия». На основе данных, позволяющих считать ферменты и их активные центры физически более гибкими, чем это казалось вначале, он заключил, что субстрат, соединяясь с ферментом, вызывает какие-то изменения в структуре его активного центра. Аминокислотные остатки, составляющие активный центр фермента, принимают определенную форму, которая дает возможность ферменту наиболее эффективным образом выполнять свою функцию.Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка, которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму. По мере выяснения отдельных деталей механизма различных реакций в эту гипотезу вносятся уточнения.

Любая ферментативная реакция протекает через ряд промежуточных стадий. Различают три основных этапа ферментативного катализа.

1 этап: Ориентировочная сорбция субстрата на активном центре фермента с образованием обратимого E-S комплекса (фермент-субстратного). На этом этапе происходит взаимодействие адсорбционного центра фермента с молекулой субстрата. При этом и субстрат подвергается конформационной перестройке. Все это происходит за счет возникновения слабых типов связей между субстратом и адсорбционным центром фермента. В результате этого молекула субстрата подается на каталитический центр в наиболее удобном для него положении. Этот этап является легко обратимым, потому что здесь участвуют только слабые типы связей. Кинетическая характеристика 1-го этапа ферментативного катализа - константа Михаэлиса (Км).

2 этап: Химические превращения молекулы субстрата в составе фермент-субстратного комплекса с образованием комплекса фермента с химически преобразованным субстратом. На этом этапе разрываются одни ковалентные связи и возникают новые. Поэтому этот этап протекает значительно медленнее, чем 1-й и 3-й этапы. Именно скорость второго этапа определяет скорость всей ферментативной реакции в целом. Значит, скорость ферментативного процесса в целом характеризуется величиной k+2, которая является почти всегда самой маленькой из всех частных констант скоростей. Кинетическая характеристика 2-го этапа - максимальная скорость (Vmax).

3 этап:Десорбция готового продукта из его комплекса с ферментом. Этот этап протекает легче, чем 2-й. Он, как и 2-й этап, тоже необратим. Исключение - обратимые ферментативные реакции.

Молекулярные эффекты: 1) эффект концентрирования – в растворе субстрата находятся далеко друг от друга, фермент концентрирует субстрат в активном центре.

2) эф-кт ориентации – в активном центре ориентируют друг к другу группы субстрата.

3) принудительного соответствия – две точки зрения: гипотеза Фишера – имеется строгое соответствие субстрата и активного центра фермента; фермент – это жёсткая структура, а субстрат является слепком его активного центра; абсолютная специфичность – относительная специфичность. Теория Кошланда: фермент – гибкая структура; после связывания фермента с субстратом изменяется конформация активного центра фермента и всей молекулы субстрата.

4) деформация субстрата.

5) кислотно-основный катализ – в активном центре располагается группа кислого и основного типов. Одни группы присоединяют протоны Н, другие его отщепляют.

6) ковалентный катализ (сериновые протеазы) – ковалентные связи между группами активного центра и субстратом. Промежуточный Е-S комплекс легче распадается.

7) натяжение «дыбы» - после связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформационную конфигурацию. При этом увеличивается длинна межатомных связей.

18. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.

Для регуляции некоторых клеточных функций наряду с генетическими используются ферментативные механизмы, основанные на прямом действии ингибиторов или активаторов тех или иных внутриклеточных ферментов. Таким образом, ферментативная регуляция представляет собой второй способ, используемый клеткой для контроля над течением биохимических процессов.

Ингибирование ферментов. Некоторые внутриклеточные вещества непосредственно действуют на участвующие в их синтезе ферменты по механизму обратной связи. Синтезируемые в клетке вещества чаще всего действуют на первый фермент метаболической цепочки, а не на последующие, обычно связываясь с ним напрямую и вызывая аллостерические конформационные изменения, которые и приводят к инактивации фермента. Нетрудно догадаться, почему инактивируется первый фермент — это предотвращает накопление ненужных промежуточных метаболитов.

Ингибирование ферментов — еще один пример механизма отрицательной обратной связи. Он отвечает за регуляцию внутриклеточной концентрации множества аминокислот, пуринов, пиримидинов, витаминов и других веществ.

Конкурентное ингибирование. В этом случае вещество, близкое по своей структуре к обычному субстрату фермента, соединяется с активным центром фермента, но не может прореагировать с ним. Находясь здесь, оно преграждает доступ к активному центру любой молекуле настоящего субстрата.Поскольку в этом случае ингибитор и субстрат конкурируют за место на активном центре фермента, эту форму ингибирования называют конкурентным ингиЖированием. Для конкурентного ингибирования характерно, что, если концентрация субстрата увеличивается, то скорость реакции возрастает, т. е. это ингибирование обратимо.

Явление конкурентного ингибирования помогает понять механизм действия некоторых лекарственных препаратов, в частности сульфаниламидов. Цель химиотерапии — уничтожить при помощи тех или иных химических препаратов возбудителя болезни, не повреждая при этом ткани организма-хозяина. Первыми такими препаратами были сульфаниламиды, антибактериальное действие которых было обнаружено в 30-е годы XX в. Во время второй мировой войны их широко применяли для борьбы с раневыми инфекциями. Сульфаниламиды по своей химической природе близки к парааминобензойной кислоте (ПАБК) — необходимому фактору роста многих патогенных бактерий. ПАБК требуется бактериям для синтеза фолиевой кислоты, которая служит у них одним из кофакторов ферментов. Сульфаниламиды ингибируют один из ферментов, участвующих в синтезе фолиевой кислоты из ПАБК.

Животные клетки нечувствительны к сульфаниламидам, хотя им для некоторых реакций и требуется фолиевая кислота. Объясняется это тем, что они используют уже образованную фолиевую кислоту; метаболический путь, который бы обеспечивал ее синтез, у них отсутствует.

Неконкурентное обратимое ингибирование. Ингибиторы этого типа не родственны по своей структуре субстрату данного фермента; в образовании комплекса с ингибитором участвует в этом случае не активный центр фермента, а какая-нибудь другая часть его молекулы. Это не препятствует соединению субстрата с ферментом, но делает невозможным катализ.С повышением концентрации ингибитора скорость реакции все более снижается. К моменту насыщения ингибитором она оказывается практически равной нулю. В отличие от конкурентного инги-бирования в этом случае повышение концентрации субстрата на скорость реакции не влияет.

19. Понятие об изоферментах. Характеристика изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) и креатинкиназы (КК). Использование ферментов в медицине. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Энзимопатология, примеры.

Изоферменты – молекулярные формы одного и того же фермента, возникшее в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента.

ЛДГ – имеет 4 субъединицы: 2 типа Н и М. Имеет несколько форм: НННН-ЛДГ-1 (сердечная мышца), НННМ-ЛДГ-2 (сердечная мышца), ННММ-ЛДГ-3, НМММ-ЛДГ-4 (скелетная мышца, печень), ММММ-ЛЛДГ-5 (скелетная мышца, печень).

КК – 2 субъединицы: М и В. ММ (мышца), МВ (сердечная мышца), ВВ (мозг).

Энзимодиагностика – диагностика пораженных органов и тканей, заболевания человека по изменению активности ферментов в сыворотке крови.

Энзимотерапия – использование препаратов ферментов с лечебной целью.

Энзимопатологии (энзимопатии) – состояния, связанные с патологическим изменением активности ферментов. Наиболее часто встречается снижение активности и нарушение каких-либо метаболических процессов. В результате энзимопатологии клиническое значение может иметь: накопление субстрата реакции, например: фенилаланина при фенилкетонурии, свободного билирубина при желтухах новорожденных, некоторых жиров при болезнях лизосомального накопления (липидозы); недостаток продукта, например: меланина при альбинизме, катехоламинов припаркинсонизме; обе особенности одновременно, как при гликогенозах, сопровождающихся гипогликемией при избытке гликогена в печени.