Межклеточный матрикс, его компоненты, функции. Характеристика коллагена, строение тропоколлагена. Полиморфизм коллагеновых белков.

Межклеточный матрикс – структурный и упорядоченный комплекс макромолекул, который окружает клетки соединительной ткани и влияет на их развитие, организацию, метаболизм. Эти макромолекулы (белки и гетерополисахариды), как правило, секретируются самими клетками, а в межклеточном матриксе из них строится упорядоченная сеть. Межклеточный матрикс, окружающий клетки, влияет на их прикрепление, развитие, пролиферацию, организацию и метаболизм.

Межклеточный матрикс вместе с клетками разного типа, которые в нём находятся (фибробласты, хондро- и остеобласты, тучные клетки и макрофаги), часто называют соединительной тканью.

Состав: структурные белки (коллаген, эластин, протеогликаны), гликозаминогликаны, специализированные белки, неорганические ионы.

Функции:

1) Опорная (каркас органов и тканей)

2) Адгезивная (соединяет клетки)

3) Механическая (придает тканям механическую прочность)

4) Защитная (гликозаминогликаны, протеогликаны являются биологическим ситом – задерживают микроорганизмы)

5) Регуляция водно-солевого баланса

6) Метаболическая (здесь происходят превращения белков, гормонов)

7) Образует высокоспециализированные структуры (кости, хрящи, зубы)

Коллаген – основной структурный белок матрикса (25-33% общего количества белка в организме, 6% от всего тела). Представляет собой полиморфный белок. В настоящее время известно 19 типов коллагена, котороые отличаются друг от друга по первичной структуре, функциям и локализации в организме. Структурной единицей коллагеновой фибриллы является тропоколлаген (3 цепочки).

АК состав: глицин – 1/3, пролин – 1/5, аланин – 1/10.

Первичная структура: ГЛИ-Х-У (Х – пролин/гидроксипролин, У – другие АК)

Глицинà отсутствие боковых радикалов обеспечивает плотное прилегание α-цепей друг к другу.

Пролинàиминокислота, благодаря ему α-цепи делают изгибы – обеспечивает формирование спирали.

Гидроксипролинàобеспечивает связь между цепями.

ЛИЗ и АРГàобеспечивают прочность ковалентных связей.

Тропоколлаген:

Молекулярная масса тропоколлагена около 285000. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизиновыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин.

Полиморфизм коллагеновых белков:

Для обозначения каждого вида коллагена пользуются определённой формулой, в которой тип коллагена записывается римской цифрой в скобках, а для обозначения α-цепей используют арабские цифры: например коллагены II и III типа образованы идентичными α-цепями, их формулы, соответственно [α1(II)]3 и [α1(III)]3; коллагены I и IV типов являются гетеротримерами и образуются обычно двумя разными типами α-цепей, их формулы, соответственно [α1(I)]2α2(I) и [α1(IV)]2α2(IV). Индекс за скобкой обозначает количество идентичных α-цепей.