Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Определение понятия «антитело». Классы антител и их свойстваСодержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
Антитела – белки плазмы крови, относящиеся к глобулиновой фракции и выполняющие иммунную функцию, поэтому их называют иммуноглобулины (Ig). Иммуноглобулины являются гликопротеидами (рис. 20). Их молекула состоит из 2 пар полипептидных цепей, стабилизированных углеводными остатками: двух тяжелых (550-660 аминокислотных остатков, молекулярный вес 50 кДа) и двух легких (220 аминокислотных остатков, молекулярный вес — 20—25 кДа). Обозначают их как Н- (от англ. heavy — тяжелый) и L- (от англ. light — легкий) цепи. Тяжелые и легкие цепи связаны между собой попарно дисульфидными связями (-S-S-). Между тяжелыми цепями также есть дисульфидная связь. Это так называемый «шарнирный» участок. Такой тип соединения придает структуре молекулы динамичность — он позволяет легко менять конформацию в зависимости от окружающих условий. Шарнирный участок ответствен за взаимодействие с первым компонентом комплемента (С1) и активацию его по классическому пути. Легкие и тяжелые полипептидные цепи молекулы Ig имеют определенные варианты структуры, которые определяются первичной аминокислотной последовательностью цепей и степенью их гликозилирования. Легкие цепи бывают 2 типов: каппа и лямбда. Тяжелых цепей известно 5 типов согласно пяти классам иммуноглобулинов: альфа, гамма, мю, эпсилон и дельта. Вторичная структура полипептидных цепей молекулы Ig обладает доменным строением - отдельные участки цепи свернуты в глобулы (домены), которые стабилизированы внутренней дисульфидной связью. Таких доменов в составе тяжелой цепи Ig бывает 4-5, а в легкой — 2. Каждый домен состоит примерно из 110 аминокислотных остатков. Выделяют С-домены (от англ. constant — постоянный) с постоянной структурой полипептидной цепи и V-домены (от англ. variable — изменчивый), с переменной структурой. В составе легкой цепи есть по одному V- и С-домену, а в тяжелой — один V- и 3-4 С-домена. Не весь вариабельный домен изменчив по своему аминокислотному составу, а лишь его незначительная часть — гипервариабельная область, на долю которой приходится около 25%. Вариабельные домены легкой и тяжелой цепи совместно образуют участок, который специфически связывается с антигеном - антигенсвязывающий центр молекулы Ig, или паратоп. Связь антигена с антителом осуществляется за счет слабых взаимодействий (ван-дер-ваальсовы силы, водородные связи, электростатические взаимодействия) в пределах антигенсвязывающего центра. В молекуле Ig структурно и функционально различают непарный Fc-фрагмент и два Fab-фрагмента. Fc-фрагмент образован константными участками обоих тяжелых цепей и способен связываться с Fc-рецепторами на мембране клеток макроорганизма и некоторыми микробными суперантигенами (например, белком А стафилококка). Fab-фрагменты состоят из легкой цепи и участка тяжелой (V- и С-домен), и в их структуру входят гипервариабельные антигенсвязывающие участки. Рис. 20. Базовая структура молекулы иммуноглобулина состоит из 2 тяжелых (Н) и 2 легких (L) цепей, связанных дисульфидными мостиками. Молекула бифункциональна: Fab-фрагмент вариабелен, он отвечает за связывание с антигеном; Fc-фрагмент определяет эффекторную функцию. Свойства антител: • специфичность взаимодействия — способность молекулы Ig связываться со строго определенной антигенной детерминантой. Специфичность молекулы Ig определяется структурой паратопа, образованного гипервариабельными областями тяжелой и легкой цепи. По расчетам, общее число различных антигенспецифических клонов В-лимфоцитов и, соответственно, паратопов разных специфичностей достигает 106—107; • аффинность — сила специфического взаимодействия антитела с антигеном, зависит от степени пространственного соответствия (комплементарности) структуры антигенсвязывающего центра и антигенной детерминанты. Чем выше их комплементарность, т. е. чем больше они подходят друг другу, тем больше образуется межмолекулярных связей и тем выше будет устойчивость и продолжительность жизни образовавшегося иммунного комплекса; • авидность — прочность связывания всей молекулы антитела и антигена. Эта характеристика определяется аффинностью антитела и числом его антигенсвязывающих центров. Общие свойства иммуноглобулинов: • принципиально одинаковое строение; • одинаковая химическая природа (гликопротеины); • белки-иммуноглобулины сами имеют свойства антигенов, причем функцию антигенной детерминанты выполняют участки вариабельных доменов Fab-фрагмента. Выделяют пять классов иммуноглобулинов, которые различаются по структуре и выполняемым функциям IgG, IgM, IgA, IgE, IgD (табл. 27). Характеристика иммуноглобулинов разных классов: 1. JgG- составляют 70-80% от циркулирующих антител - имеют гамма тип тяжелой цепи, мономеры - образуются на повторное введение антигена - проходят через плаценту - активируют комплемент по классическому типу - нейтрализуют вирусы и токсины. 2. JgM 5-10% от циркулирующих антител - имеют мю тип тяжелой цепи, пентамеры - появляются первыми на антигены - тяжелая цепь состоит из пяти доменов (550 аминокислот) - не проходят через плаценту - активируют комплемент по классическому типу. 3. JgA 10% от циркулирующих антител -имеют альфа тип тяжелой цепи - встречаются в двух вариантах: сывороточные, являются мономерами и секреторные, являются димерами. sJgA содержатся в различных секретах организма: слюне, слезах, секретах желудочно-кишечного тракта и т. д. Образуются плазматическими клетками, расположенными в подслизистом слое. Проходя через клетки покровного эпителия, мономеры соединяются в димеры и приобретают секреторный компонент. По химической природе -это гликопротеин. Он защищает молекулу антитела от действия протеаз и желудочного сока. Они создают местный иммунитет, так как соединяются с рецепторами вирусов и бактерий и препятствуют прикреплению последних к рецепторам слизистых оболочек верхних дыхательных путей, кишечника и т. д. 4. JgD меньше 1% от циркулирующих антител - имеют дельта тип тяжелой цепи, мономеры Они мало изучены. По-видимому, выполняют регулирующую функцию в некоторых иммунологических процессах, являются рецепторами В-лимфоцитов. Принимают участие в аутоиммунных реакциях. 5. JgE меньше 1% от циркулирующих антител - имеют эпсилон тип тяжелой цепи, мономеры. Их называют реагинами. Fc - фрагмент молекулы JgE имеет структуры, ответственные за связь с клеточными Fc - рецепторами базофилов и тучных клеток, что вызывает дегрануляцию этих клеток с выделением гистамина и других медиаторов. Участвуют в аллергических реакциях гиперчувствительности немедленного типа. Таблица 27. Характеристика отдельных классов иммуноглобулинов
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-19; просмотров: 544; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.118.1.63 (0.007 с.) |