Разделение аминокислот на заменимые и незаменимые.

Разделение аминокислот на заменимые и незаменимые производится по их возможности синтезироваться в организме. Для разных организмов список заменимых/незаменимых аминокислот различен. Ниже приведено разделение аминокислот характерное для человека.

Незаменимые аминокислоты. изолейцин; лейцин; лизин; метионин; фенлаланин; треонин; триптофан; валин.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезированы, в организме человека, из других аминокислот. Эти аминокислоты обязательно должны поступать с пищей.

Условнонезаменимые аминокислоты. аргинин; гистидин; цистин; тирозин.

Условно-незаменимые аминокислоты синтезируются или нет в организме при определенных условиях. Например, синтезирование аргинина в организме после 30 лет значительно снижается.

Заменимые аминокислоты. аланин аспарагин аспарагиновая кислота глютамин глютаминовая кислота глицин.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме (из других аминокислот, в реакциях переаминирования)

Физические свойства По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-Аминокислоты являются амфотерными электролитами.

Общие химические свойства

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой — NH ₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH ₂ — CH ₂ — COOH + HCl → HCl • NH ₂ — CH ₂ — COOH (хлороводородная соль глицина)

NH ₂ — CH ₂ — COOH + NaOH → H ₂ O + NH ₂ — CH ₂ — COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH ₂ — CH ₂ COOH N ⁺ H ₃ — CH ₂ COO ^-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH ₂ — CH ₂ — COOH + CH ₃ OH → H ₂ O + NH ₂ — CH ₂ — COOCH ₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC — CH ₂ — NH — H + HOOC — CH ₂ — NH ₂ → HOOC — CH ₂ — NH — CO — CH ₂ — NH ₂ + H ₂ O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

ПЕПТИДЫ, природные или синтетич. соед., молекулы к-рых построены из остатков a-аминокислот, соединенных между собой пептидными (амидными) связями C(O) NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту (напр., остаток углевода). По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы пептидов, различают ди-пептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, наз. олигопептидами, содержащие более 10 аминокислотных остатков полипепти-дами Прир полипептиды с мол. м. более 6 тыс. наз. белками.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют "аминокислотные остатки". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную?-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название "пептидный остов" (см. схему Б).

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.