Классификация ферментов. Роль ферментов в жизнедеятельности микроорганизмов.

В настоящее время известно более 4000 ферментов. Их разделяют на шесть классов в зависимости от типа катализируемой реакции. Классы разделяются на подклассы, на под-подклассы и, наконец, на отдельные ферменты. Каждый фермент имеет шифр, состоящий из четырех чисел. Первый класс ферментов

называется оксидоредуктазы. К нему относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

Окислительно-восстановительные процессы в клетке могут осуществляться тремя путями: переносом иона водорода, присоединением кислорода и переносом электронов.

Наиболее распространенными оксидоредуктазами являются дегидрогеназы, осуществляющие перенос водорода. В состав дегидрогеназ могут входить в качестве кофермента НАД+ (никотинамид аденин дину клеотид) или НАДФ+ (никотинамидаденинди-нуклеотидфосфат), а также ФАД (флавинадениндинуклеотид) или ФМН (флавинмононуклеотид). В состав НАД+ и НАДФ+ входит витамин РР, а в состав ФАД и ФМН — витамин В2. Эти коферменты представляют собой сложные соединения — производные нуклеотидов.

Дегидрогеназы играют важную роль в таких процессах, как фотосинтез, брожение и дыхание. Дегидрогеназы катализируют ряд реакций цикла Кребса. Алкогольдегидрогеназа и лактатдегидрогеназа участвуют, соответственно, в спиртовом и молочнокислом брожении.

Биологическое окисление, связанное с переносом водорода и осуществляемое при участии дегидрогеназ, сопровождается высвобождением энергии, которая запасается в клетках в виде АТФ.

Оксидоредуктазы, для которых акцептором водорода служит только кислород воздуха, называют оксидазами.

Среди оксидоредуктаз важное значение имеют еще два фер-мента — каталаза и пероксидаза. Оба эти фермента разрушают ядовитую для живой клетки перекись водорода.

Оксидоредуктазы, катализирующие реакции присоединения к окисляемому субстрату кислорода воздуха, называются оксигеназами. К ним относится, например, фермент липоксигеназа, который катализирует окисление кислородом воздуха ненасыщенных высокомолекулярных жирных кислот.

Второй класс ферментов называется трансферазы. Это ферменты, которые катализируют реакции переноса каких-либо химических групп с одного вещества на другое. Существует несколько подклассов трансфераз, например:

1) гликозилтрансферазы — ферменты, которые переносят остатки моносахаридов, например, глюкозы, с одного вещества на другое;

2) аминотрансферазы — ферменты, катализирующие реакции переноса аминогрупп, например, в реакциях переаминирования между аминокислотами и кетокислотами.

Третий класс ферментов называется гидролазы. Сюда относят ферменты, катализирующие реакции гидролиза сложных органических веществ. При гидролизе вода присоединяется по месту разрыва химической связи. Наиболее важные подклассы гидролаз — это эстеразы, гликозидазы и пептидгидролазы.

Эстеразы — это ферменты, осуществляющие гидролиз по сложноэфирной связи; в результате образуются спирт и органическая кислота. Среди эстераз наибольшее значение имеет фермент липаза, которая катализирует гидролиз жиров.

Гликозидазы — это ферменты, гидролизующие ди-, три — и полисахариды по гликозидным связям. К наиболее значимым гликозидазам можно отнести: р-фруктофуранозидазу, которая осуществляет гидролиз сахарозы; а-глюкозидазу, которая гидролизует мальтозу; а-амилазу и р-амилазу, гидролизующие крахмал.

Пептидгидролазы (протеазы) — это ферменты, которые гидролизуют пептиды и белки, расщепляя в них пептидные связи. Они разделяются на две группы: пептидазы и протеиназы. Пептидазы осуществляют гидролиз концевых пептидных связей в белках и пептидах. Протеиназы гидролизуют полипептиды, расщепляя в них глубинные пептидные связи.

Таким образом, гидролиз белка осуществляется при совместном действии протеиназ и пептидаз. Промежуточными продуктами гидролиза являются различные пептиды, а конечными — свободные аминокислоты.

Среди протеиназ важное место занимают трипсин, пепсин и папаин.

Трипсин вырабатывается поджелудочной железой. Оптимум активности фермента находится в щелочной среде (рН 8-9). Трипсин осуществляет гидролиз, в основном, тех пептидных связей в молекулах белка, которые образованы за счет карбоксильных групп аминокислот лизина или аргинина.

Пепсин вырабатывается стенками желудка. Оптимум его активности лежит в сильнокислой среде (рН 1,2-1,5). Пепсин может гидролизовать в белках пептидные связи, образованные аминными группами аминокислот тирозина и фенилаланина.

Папаин — фермент растительного происхождения, он не обладает высокой специфичностью действия. Особенностью папаина является то, что он активируется соединениями, содержащими сульфгидрильную группу, например, цистеином или восстановленной формой глутатиона. Отличительной чертой папаина является способность сохранять свою

Ферментативную активность в широком интервале температур и рН среды.

Пептидазы подразделяются на три подподкласса: аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипептидазы.

Аминопептидазы гидролизуют пептидную связь, расположенную рядом с а-аминогруппой.

Карбоксипептидазы гидролизуют ту пептидную связь, которая находится рядом с а-карбоксильной группой.

Дипептидазы осуществляют гидролиз дипептидов; при этом образуются свободные аминокислоты.

Четвертый класс ферментов называется лиазы. Это ферменты, катализирующие реакции негидролитического расщепления. В результате их действия образуются двойные связи. Лиазы катализируют также присоединение химических групп к двойным связям. Примером фермента класса лиаз может служить пируватдекарбоксилаза, которая катализирует реакцию отщепления С02 от пировиноградной кислоты.

Пятый класс ферментов — изомеразы. Это ферменты, которые катализируют изомеризацию различных органических соединений. Например, фермент глюкозофосфатизомераза катализирует взаимное превращение глюкозо — 6-фосфата и фруктозо-6-фосфата:

Глюкозо-6-фосфат ч фруктозо-6-фосфат.

Шестой класс ферментов — лигазы (сннтетазы). Это ферменты, катализирующие соединение друг с другом двух молекул, сопряженное с гидролизом высокоэнергетической связи в молекуле АТФ. К шестому классу ферментов относится глутаминсинтетаза, которая катализирует следующую реакцию.

Ферменты — высокоспецифичные белковые катализаторы.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций[2].

Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10-10 моль/л и менее.
Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

 

 

20. Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.