Молекулярную массу белков можно определить

По аминокислотному составу

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически

Гель-фильтрацией

#q126

Альбумины растворимы в

Дистиллированной воде

2. фосфатном буфере, pH=6,8

Полунасыщенном растворе сульфата аммония

4. полунасыщенном растворе сульфата меди

5. насыщенном растворе сульфата аммония

#q127

Смесь белков с различной молекулярной массой можно

Разделить

Гель-фильтрацией

Ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным

Размером пор

3. диализом

Ультрацентрифугированием

Высаливанием

#q128

Положительную ксантопротеиновую реакцию дают

Фенилаланин

2. метионин

Триптофан

4. аргинин

5. аспарагин

#q129

Шапероны участвуют в образовании

1. первичной структуры белков

2. первичной структуры нуклеиновых кислот

Третичной структуры белков

4. четвертичной структуры белков

5. сложных белковых комплексов

#q130

Гидрофильными аминокислотами являются

1. фенилаланин

2. лейцин

Треонин

Серин

5. аланин

#q131

Фолдинг белка - это

1. формирование первичной структуры

2. модификация аминокислотных остатков

Формирование третичной структуры

4. транспорт в митохондрии

#q132

Аминокислоты, незаменимые для человека

Изолейцин

2. аланин

3. глицин

Валин

5. аспарагин

#q133

Гидрофильные аминокислоты – аминокислоты с положительным зарядом в радикале

Гистидин

2. валин

Аргинин

Лизин

5. изолейцин

#q134

Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты

1. аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

3. аргинин

4. лизин

5. гистидин

#q135

Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты

1. аспарагин

2. глутамин

Глутамат

4. аргинин

Аспартат

#q136

Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя

Трихлоруксусную кислоту

Гидроксид натрия

Сульфат меди

4. сульфат аммония

#q137

Положительно заряженные белки

1. альбумины

2. глобулины

3. глутелины

Гистоны

Протамины

#q138

К простым белкам нельзя отнести – сложные белки

1. протамины

Миоглобин

3. гистоны

Флавопротеины

Гемоглобин

#q139

Для очистки белков от солей используют методы

Гель-фильтрации

Диализа

3. бумажной хроматографии

4. гидролиза

5. все вышеперечисленные

#q140

Положительную реакцию Фоля дают

1. триптофан

2. гистидин

Метионин

4. треонин

Цистеин

#q141

Наиболее прочные связи в молекуле белка

Пептидные

2. дисульфидные

3. водородные

4. ионные

5. гидрофобные

#q142

Субъединичный состав олигомерных белков определяет

1. первичную структуру

2. вторичную структуру

3. третичную структуру

Четвертичную структуру

5. доменное строение

#q143

Фермент амилаза относится к

1. оксидоредуктазам

Гидролазам

3. лиазам

4. синтетазам

5. изомеразам

#q144

Смесь ферментов нельзя разделить

1. высаливанием

Диализом

3. гель-фильтрацией

4. электрофорезом

5. ионообменной хроматографией

#q145

Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы должен быть

Отнесен к классу

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. гидролаз

Изомераз

5. лиаз

#q146

Фермент холинэстераза гидролизует связи

Сложноэфирные

2. гликозидные

3. пептидные

4. дисульфидные

5. водородные

#q147

Молекула гема состоит из четырех колец производных

Пиррола

2. пурина

3. пиримидина

4. имидазола

5. пиридина

#q148

Активировать ферменты могут

Субстрат

Аллостерический активатор

3. продукт реакции

Кофактор

Изменение рН

Аллостерический активатор

#q149

Один катал - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в

секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

за 1 секунду

3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q150

Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК

1. ЦУГУАЦ

ЦАУГУЦ

3. ЦТГТАЦ

4. ЦАТГТЦ

5. ГАЦАТГ

#q151

Нуклеотидом является

1. аденин

2. аденозингидролаза

3. цитидин

4. прион

Аденозинмонофосфат

#q152

В молекуле ДНК неверно

1. А+Ц = Г+Т

2. А = Т

3. Г = Ц

4. А+Т = Г+Ц

5. Г+А = Ц+Т

#q153

Молекула гемоглобина

1. мономер

2. димер

3. тример

Тетрамер

5. гексамер

#q154

Какой процесс реализуется путем необратимой модификации фермента

1. аллостерическая регуляция

2. конкурентное ингибирование

Активация проферментов

4. связывание апофермента с коферментом

5. фосфорилирование гидроксильных групп серина в молекуле фермента

#q155

Фермент каталаза относится к

Оксидоредуктазам

2. трансферазам

3. гидролазам

4. лиазам

5. изомеразам

#q156

В активном центре фермента не может связаться

1. субстрат

2. продукт

3. кофермент

4. конкурентный ингибитор

Аллостерический эффектор

#q157

Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе

1. две

2. три

Четыре

4. шесть

5. восемь

#q158

Неокрашенный белок

Пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин

5. цитохром С

#q159

Простетической группой гликопротеинов могут быть

Галактоза

Глюкозамин

3. глутаминовая кислота

4. аспарагиновая кислота

5. все вышеперечисленные вещества

#q160

Активировать апофермент может

1. субстрат

2. аллостерический активатор

3. продукт реакции

Кофермент

5. изменение рН

#q161

Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. поглощают свет в УФ области спектра

4. состоят из мономеров

Не содержат аминокислотных остатков

#q162

Одна международная единица ферментативной активности - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта

в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

за 1 секунду

3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

Количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q163

Нуклеозидом является

1. цитозин

2. урацил

3. тимин

Гуанозин

5. аденозинтрифосфат

#q164

Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина

Глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

5. гли на асп

#q165

Аллостерический эффектор

1. конкурирует с субстратом за связывание в активном центре

Связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра

3. изменяет образующийся продукт реакции

Активирует или ингибирует фермент

#q166

Конкурентные ингибиторы

Повышают Km фермента

2. понижают Km фермента

3. повыщают Vmax

4. понижают Vmax

5. не изменяют Km и Vmax

#q167

Специфичность сложных ферментов определяется

1. коферментом

Апоферментом

3. аллостерическим эффектором

4. косубстратом

5. всеми вышеперечисленными факторами

#q168

К классу оксидоредуктаз не относится фермент

1. каталаза

2. пероксидаза

Холинэстераза

4. аскорбатоксидаза

5. лактатдегидрогеназа

#q169

Молекулярная активность (число оборотов) фермента - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта

в секунду при стандартных условиях

Количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

За 1 секунду

3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q170

Изменение рН среды может сопровождаться

1. разрывом пептидных связей в молекуле фермента

Изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента

Изменением заряда субстрата

Диссоциацией молекулы фермента

Денатурацией фермента

#q171

Интерфероны - это молекулы

Простых белков или гликопротеинов

2. одноцепочечной РНК

3. двухцепочечной РНК

4. гликолипидов

5. гемопротеинов

#q172

При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре

при 260 нм

1. не меняется

2. уменьшается

Увеличивается

4. сдвигается в коротковолновую область

5. сдвигается в длинноволновую область

#q173

Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

1. ионные

2. гидрофобные

3. водородные

4. пептидные

Гликозидные и сложноэфирные

#q174

Генетический код

Одинаков у всех организмов

2. одинаков в пределах вида

3. разный у разных организмов

4. строго индивидуален

5. разный у растений и животных

#q175

Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

1. только альфа

2. только бета

3. альфа и бета

Альфа и гамма

5. только гамма

#q176