А. Активный центр гемоглобина

Б. Аллостерический центр гемоглобина

В. Оба

Г. Ни один

1. Взаимодействует с 0₂

2. Находится в центральной полости молекулы белка

3. Комплементарно взаимодействует с лигандом

4. Образует прочное соединение с лигандом

ответ 1-а 2-б 3-в 4-г

88. Выберите один неправильный ответ. Сродство гемоглобина к О₂, увеличивается при:

А. Увеличении парциального давления 0₂

Б. Увеличении концентрации Н⁺

В. Уменьшении концентрацииН⁺

Г. Уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата

Д. Гликозилировании гемоглобина

Установите соответствие.

1. Присоединяется к гемоглобину в активном центре А. О₂ Б.СО₂ В. Оба Г. Ни один

2. Вырабатывается в организме в небольших количествах

3. Является физиологическим лигандом гемоглобина

4. Связывается с гемоглобином в аллостерическом центре

ответ 1-в 2-б 3-а 4-г

Установите соответствие.

1. Является лигандом гемоглобина А. О₂ Б. 2,3-Бисфосфоглицерат В. Оба Г. Ни один

2. Взаимодействует с НЬ(0₂)₄

3. Присоединяется к Fе²⁺ гема

4. Аллостерический регулятор функции гемоглобина

ответ 1-в 2-г 3-а 4-б

Установите соответствие.

1. Мутантная форма НbА

2. Содержит Fе³⁺ в активном центре

3. Плохо растворим в воде

4. Нормально функционирующий белок

А. Метгемоглобин

Б. НbS

В. Оба

Г. Ни один

Ответ 1-в 2-а 3-б 4-г

92. Выберите один неправильный ответ. В гемоглобине S (НbS):

А. На поверхности находится гидрофобная амино­кислота

Б. Нарушения затрагивают a-цепи гемоглобина В. Образуется участок, склонный к агрегации Г. Имеет 8a-спиралей Д. Содержит 4 гема

93. Выберите один неправильный ответ. При нагревании раствора белков до 80°С происходит:

А. Разрыв слабых связей Б. Приобретение молекулами белка случайной конформации

В. Нарушение взаимодействия белка с лигандами Г. Уменьшение растворимости белков Д. Изменение первичной структуры белков

Выберите один правильный ответ. Что общего между нативной и денатурированной рибонук-

леазой:

А. Первичная структура

Б. Конформация

В. Строение активного центра

Г. Межрадикальные связи

Д. Функция

95. Выберите один неправильный ответ. Белки денатурируют в результате:

А. Действия протеолитическихферментов

Б. Повышения температуры

В. Изменения рН

Г. Действия солей тяжелых металлов

Д. Воздействия мочевины

96. Выберите один неправильный ответ. В результате денатурации белков:

А. Уменьшается их растворимость

Б. Разрушается нативная конформация

В. Молекула занимает больший объем

Г. Увеличивается доступность белка для действия протеолитических ферментов

Д. Происходит гидролиз пептидных связей

Установите соответствие.

А. Изобелки

Б. Гомологичные белки

В. Оба

Г. Ни один

1. Белки, выполняющие одну и ту же функцию

2. Множественные формы одного белка, встречающиеся в организмах одного вида

3. Белки с одинаковой первичной структурой

4. Белки, выполняющие в организме разных видов оди­наковую функцию

ответ 1-в 2-а 3-г 4-б

Ферменты

1. Выберите возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов.

1. Химическая модификация

2. Гидролиз пептидных связей

3. Взаимодействие пространственно удаленных участков фермента

4. Разрыв связей между субъединицами

5. Кооперативное взаимодействие субъединиц

2. Выберите и запишите последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента.

1. Эффектор присоединяется в аллостерическом центре

2. Изменяется конформация фермента

3. Изменяется конформация активного центра

4. Нарушается комплементарность активного центра субстрату

5. Уменьшается скорость ферментативной реакции

3. Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов.

1. Являются ключевыми ферментами метаболических путей

2. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры

3. Как правило, являются олигомерными белками

4. Проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры

5. При взаимодействии с лигандами происходит кооперативное изменение субъединиц

4. Какие требования предъявляют к ферментам, которые можно использовать в целях энзимодиагностики?

1. Органоспецифичность ферментов

2. Выход ферментов в кровь при повреждении органов

3. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в норме

4. Высокая стабильность ферментов

5. Для чего используется количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях?

1. Для диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов

2. При приготовлении ферментных препаратов, используемых в качестве лекарств

3. Для контроля эффективности лечения заболевания

4. Все перечисленное

6. Содержание изофермента ЛДГ1 наиболее высокое в:

1. Сердце

2. Скелетных мышцах

3. Печени

4. Почках

5. Во всех перечисленных органах и тканях

7. Изоферменты ЛДГ4и ЛДГ5 преимущественно содержатся:

1. В почках

2. В скелетных мышцах

3. В лейкоцитах

4. В сердце

5. Во всех перечисленных органах и тканях

8. ФЕРМЕНТЫ ПО ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ЯВЛЯЮТСЯ:

А. углеводами

Б. белками

В. липидами

Г. витаминами

Д. минеральными веществами

9. ДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТОВ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В:

А. снижении концентрации субстрата реакции

Б. увеличении концентрации продукта реакции

В. создании оптимального pH

Г. снижении энергии переходного комплекса

Д. все перечисленное верно

10. ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ФЕРМЕНТА ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ:

А. альфа-спираль молекулы

Б. белковую часть фермента

В. кофермент или кофактор

Г. активный центр фермента

Д. все перечисленное верно

11. НЕОБРАТИМАЯ ПОТЕРЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ ВЫЗЫВАЕТСЯ:

А. денатурацией

Б. конформационными изменениями

В. охлаждением раствора фермента

Г. увеличением концентрации субстрата

Д. всеми перечисленными факторами

12. МЕЖДУНАРОДНАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ РАЗДЕЛЯЕТ ФЕРМЕНТЫ НА ШЕСТЬ КЛАССОВ В СООТВЕТСТВИИ С ИХ:

А. структурой

Б. субстратной специфичностью

В. активностью

Г. типом катализируемой реакции

Д. органной принадлежностью

13. ПОВЫШЕНИЕ СЫВОРОТОЧНОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ПРИ ПАТОЛОГИИ МОЖЕТ ЯВЛЯТЬСЯ СЛЕДСТВИЕМ:

А. увеличения его синтеза

Б. повышения проницаемости клеточных мембран и разрушения

клеток, синтезирующих фермент

В. усиления органного кровотока

Г. клеточного отека

Д. всех перечисленных факторов

14. ИЗОФЕРМЕНТЫ – ЭТО ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАКЦИЮ, И:

А. имеющие одинаковую молекулярную массу, но отличающиеся по первичной структуре

Б. отличающиеся различными пропорциями функциональных заряженных групп

В. являющиеся продуктами конформационной изомерии

Г. имеющие различное субъединичное строение

Д. все перечисленное верно

15. МОЛЕКУЛА ЛДГ СОСТОИТ ИЗ СУБЪЕДИНИЦ ТИПА:

А. В и М

Б. Н и М

В. В, М и Н

Г. В и Н

Д. только В

16. В КАРДИОМИОЦИТЕ В НАИБОЛЬШЕМ КОЛИЧЕСТВЕ СОДЕРЖИТСЯ ИЗОФЕРМЕНТ:

А. ЛДГ-1

Б. ЛДГ-2

В. ЛДГ-3

Г. ЛДГ-4

Д. ЛДГ-5

17. В ГЕПАТОЦИТАХ В ПРЕИМУЩЕСТВЕННОМ КОЛИЧЕСТВЕ СОДЕРЖИТСЯ ИЗОФЕРМЕНТ:

А. ЛДГ-1

Б. ЛДГ-2

В. ЛДГ-3

Г. ЛДГ-4

Д. ЛДГ-5

18. АКТИВНОСТЬ ГИДРОКСИБУТИРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ ОТРАЖАЕТ:

А. ЛДГ-1

Б. ЛДГ-2

В. ЛДГ-3

Г. ЛДГ-4

Д. ЛДГ-5

19. СЕКРЕТИРУЕМЫМ В КРОВЬ ФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ:

А. ЛДГ

Б. щелочная фосфатаза

В. холинэстераза

Г. АВТ

Д. АЛТ

20. “КАТАЛ” – ЭТО ЕДИНИЦА, ОТРАЖАЮЩАЯ:

А. константу Михаэлиса-Ментен

Б. концентрацию фермента

В. концентрацию ингибитора

Г. активность фермента

Д. коэффициент молярной экстинкции

21. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА, ВЫРАЖЕННАЯ В МЕЖДУНАРОДНЫХ ЕДИНИЦАХ, ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ:

А. моль/час/л

Б. моль/сек/дл

В. мкмоль/мин

Г. мкмоль/час/мл

Д. мг/мин/л

22. СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ:

А. температуры

Б. pH

В. концентрации субстрата

Г. присутствия кофакторов

Д. концентрации фермента

23. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН – ЭТО:

А. концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции

составляет половину максимальной

Б. оптимальная концентрация субстрата для ферментативной реакции

В. коэффициент экстинции

Г. коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от температуры

Д. все перечисленное

24. ВЕЛИЧИНА КОНСТАНТЫ МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН ОТРАЖАЕТ: