Способ укладки полипептидной цепи в пространстве

Белки

1. В СОСТАВ БЕЛКОВ ВХОДИТ … ПРИРОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ:

А. 600

Б. 400

В. 100

Г. 20

Д. 8

2. В МОЛЕКУЛАХ БЕЛКОВ НЕ ВСТРЕЧАЮТСЯ:

А. глобулярная структура

Б. доменная структура

В. нуклеосомы

Г. четвертичная

Д. альфа-спираль

3. РАСТВОРИМЫМИ БЕЛКАМИ ЯВЛЯЮТСЯ:

А. коллаген

Б. альбумин

В. кератин

Г. гликопротеиды

Д. гемоглобин

4. НЕРАСТВОРИМЫ:

А. иммуноглобулины

Б. коллаген

В. липопротеины

Г. кератин

Д. гемопротеины

5. Выберите определение первичной структуры белка.

1. Аминокислотный состав полипептидной цепи

2. Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот

3. Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке

4. Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова

5. Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями

6. Выберите определение вторичной структуры белка.

1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке

2. Последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептидной цепи

3. Пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот

4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спиралей и бета-структур

5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры

7. Выберите определение третичной структуры белка.

1. Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова

2. Конформация полипептидной цепи, стабилизированная взаимодействием радикалов аминокислот

3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

4. Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот

5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке

8. Выберите определение четвертичной структуры белка.

Способ укладки полипептидной цепи в пространстве

2. Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур

3. Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке

4. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

5. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спиралей и бета-структур.

9. В СЫВОРОТКЕ КРОВИ В ОТЛИЧИЕ ОТ ПЛАЗМЫ ОТСУТСТВУЕТ:

А. фибриноген

Б. альбумин

В. комплемент

Г. калликреин

Д. антитромбин

10. ОСНОВУ СТРУКТУРЫ БЕЛКА СОСТАВЛЯЕТ:

А. полипептидная цепь

Б. цепь нуклеиновых кислот

В. соединения аминокислот с углеводами

Г. соединения кетокислот

Д. субъединицы

11. АМИНОКИСЛОТАМ НЕ ПРИСУЩИ СЛЕДУЮЩИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ГРУППЫ:

А. аминогруппа

Б. карбонильная группа

В. гидроксильная группа

Г. карбоксильная группа

Д. Винильная группа

12. ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВ ОПРЕДЕЛЯЕТ:

А. количество полипептидных цепей

Б. состав аминокислот

В. соотношение доменов в полипептиде

Г. водородные связи

Д. пептидные связи

13. ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВ НЕ ФОРМИРУЮТ:

А. дисульфидные связи

Б. гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

В. электростатические взаимодействия

Г. ионные связи

Д. силы Ван-дер Ваальса

14. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ ЭТО:

А. разрушение четвертичной, третичной и частично вторичной структуры

Б. разрушение всех структур

В. уменьшение растворимости

Г. распад белка на пептиды

Д. изменение заряда белка

15. ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКА ВЫЗЫВАЮТ:

А. дегидратация

Б. воздействие сильных электролитов

В. изменение pH в пределах 5,5 – 8,5

Г. лиофилизация

Д. воздействие нейтральных солей

16. К БЕЛКАМ ПЛАЗМЫ ОТНОСЯТСЯ:

А. простагландиды

Б. триптофан

В. глобулины

Г. склеропротеины

Д. коллагены

17. БЕЛКАМ ПЛАЗМЫ НЕ ПРИСУЩИ ФУНКЦИИ:

А. сохранения постоянства коллоидно-осмотического давления

Б. гемостатическая

В. участие в иммунном ответе

Г. транспортная

Д. рецепторная

18. ТРАНСФЕРРИН – ЭТО СОЕДИНЕНИЕ ГЛОБУЛИНА С:

А. цинком

Б. железом

В. натрием

Г. кобальтом

Д. калием

19. Основная физиологическая роль церулоплазмина:

1. Создание оксидазной активности

2. Активация гемопоэза

3. Связывание и транспорт меди

4. Связывание ионов магния

5. Активация липопротеинлипазы

20. Какие аминокислоты из предложенных входят в состав молекул гистонов (белков, связывающихся с ДНК в хроматине).

1. Три

2. Лиз

3. Гис

4. Фен

5. Тир

21. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала

Три

Асп

Цис

Полярный отрицательно заряженный

Полярный положительно заряженный

Полярный незаряженный

Гидрофобный

22. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала

Лей

Apr

Сер

Полярный отрицательно заряженный

Полярный положительно заряженный

Полярный незаряженный

Гидрофобный

23. Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул?

1. Белка с лигандом

2. Протомеров в олигомерном белке

3. Белка с диполями воды в растворе

4. Функционально связанных ферментов при формировании мультиферментных комплексов

5. Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка

24. Оцените правильность высказывания.

Процесс самосборки протомеров характеризуется высокой специфичностью, потому что узнавание протомеров происходит благодаря наличию комплементарных поверхностей.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

25. Выберите правильное определение конформации белка.

1. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи

2. Число полипептидных цепей в олигомерном белке

3. Количество альфа-спиралей и бета-складчатых структур в полипептидной цепи

4. Пространственное взаиморасположение атомов в белковой молекуле

26. Что понимают под изменением конформации белков?

1. Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи

2. Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей

3. Замену одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу

4. Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка

27. Оцените правильность высказывания.

Для белков характерна конформационная лабильность, потому что пространственная структура белка фиксирована преимущественно слабыми взаимодействиями.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

28. Что представляет собой центр узнавания белка лигандом?

1. Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры

2. Фрагмент пептидного остова

3. Простетическую небелковую группу

4. Участок белка, комплементарный лиганду

29. Оцените правильность высказывания.

Активный центр белка представлен радикалами аминокислот, принадлежащими различным участкам полипептидного остова, потому что активный центр белка образуется в результате формирования вторичной структуры.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

30. Оцените правильность высказывания.

В основе биологической функции белков лежит их способность взаимодействовать со специфическими лигандами, потому что в белках есть центры узнавания, комплементарные лигандам.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

31. Оцените правильность высказывания.

Биологические свойства белков определяются их первичной структурой, потому что формирование центра узнавания, обеспечивающего специфическое взаимодействие с лигандом, происходит на уровне первичной структуры белка.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

32. Оцените правильность высказывания.

Многие лекарственные вещества взаимодействуют с определенными белками организма, потому что они являются структурными аналогами природных лигандов этих белков.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

33. Что происходит при ДенатурациИ белков?

1. Изменение нековалентных связей

2. Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом

3. Уменьшение растворимости белка

4. Разрыв пептидных связей

5. Уменьшение молекулярной массы

34. Оцените правильность высказывания.

При денатурации белков сохраняется их способность связывать специфические лиганды, потому что первичная структура белков при денатурации не изменяется.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

35. Оцените правильность высказывания.

При определенных условиях возможна ренативация денатурированного белка, потому что конформация пептидной цепи определяется его первичной структурой.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

36. Оцените правильность высказывания.

При определенных условиях возможна ренатурация белка, потому что при денатурации сохраняется его способность связывать специфические лиганды.

1. Верно первое утверждение

2. Верно второе утверждение

3. Неверно первое утверждение

4. Неверно второе утверждение

5. Неверно все

37. Чем определяется растворимость белков в водной среде?

1. Ионизацией белковой молекулы

2. Гидратацией белковых молекул при растворении

3. Формой молекулы белка

4. Способностью связывать природные лиганды

5. Биологической активностью

38. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей.

1. Суммарный заряд

2. Степень гидратации белков

3. Размер белковых молекул

4. Форма белковых молекул

39. Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?

1. Изменение температуры

2. Взаимодействие с лигандами (субстратами, эффекторами-регуляторами, кофакторами)

3. Отщепление части пептидной цепи при действии протеолитических ферментов

4. Изменение рН

5. Действие солей тяжелых металлов

40. Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков в организме?

1. Изменение температуры

2. Взаимодействие с лигандами (субстратами, эффекторами-регуляторами, кофакторами)

3. Отщепление части пептидной цепи при действии протеолитических ферментов

4. Изменение химической модификации белков (присоединение фосфатной, метильной или ацетильной групп к молекуле белка)

5. Действие солей тяжелых металлов

41. Какому уровню структурной организации белка соответствует понятие.

Конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между пептидными группировками.

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура

42. Какому уровню структурной организации белка соответствует понятие.

Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке.

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура

43. Какому уровню структурной организации белка соответствует понятие.

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура

44. Какому уровню структурной организации белка соответствует понятие.

Конформация полипептидной цепи, стабилизированная межрадикальными связями.

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура

45. Гаптоглобин - это:

1. Соединение глобулина с гемоглобином

2. Соединение глобулина с билирубином

3. Соединение глобулина с миоглобином

4. Соединение глобулина с липидом

5. Соединение глобулина с кальцием

46. Церулоплазмин - это соединение глобулина с:

1. Цинком

2. Медью

3. Магнием

4. Железом

5. Кобальтом

47. Основная физиологическая роль гаптоглобина заключается в:

1. Связывании гемоглобина

2. Участие в реакциях острой фазы воспаления

3. Участие в реакциях иммунитета

4. Участие в свертывании крови

5. Все перечисленное верно

48. Основная физиологическая роль трансферрина заключается в:

1. Связывание ионов кальция

2. Участие в реакциях иммунитета

3. Связывание и транспорт железа

4. Активация системы комплемента

5. Все перечисленное неверно

49. В составе гамма - глобулинов больше всего представлено:

1. Ig M

2. Ig G

3. Ig A

4. Ig E

5. Ig D

50. Выберите верные утверждения:

1. Активный центр белка формируется на уровне первичной структуры

2. Конформация белка жестко зафиксирована ковалентными связями

3. Первичная структура белка содержит информацию о его конформации

4. Активный центр белка формируется на уровне третичной структуры

5. В формировании конформации белка участвуют слабые связи

Установите соответствие.

Г. Реакцию с нингидрином

Д. Реакцию Сакагути

58. Выберите один неправильный ответ. Радикалы аминокислот могут образовывать водородные связи:

А. Тре

Б. Арг

В. Гис

Г. Три

Д. Асп

59. Выберите один правильный ответ. Фенилизотиоцианат используется для определения:

А. Количества белка в растворе

Б. Присутствия циклических аминокислот

В. С-концевой аминокислоты

Г. N-концевой аминокислоты

Д. Количества аминокислот в белке

Установите соответствие.

А. Первичная структура

Б Первичная структура

В. Третичная структу ра

Г. Супервторичная структура

Д. Конформация

1. Стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова

2. В ее формировании принимают участие гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот

3.Фиксируется ковалентными связями между а-амино- и а-карбоксильными группами аминокислот

ответ 1- Б 2-В 3-А

А. Пептидные

Б. Водородные

В. Гидрофобные

Г. Ионные

Д. Ван-дер-ваальсовы взаимодействия

64. Выберите один правильный ответ. Водородные связи образуются между радикалами аминокислот:

А. Сер, Асн

Б, Ала, Вал

В. Глу, Асп

Г. Цис, Три

Д. Асп, Арг

Установите соответствие.

1. Аминокислота, образующая ионную связь с Асп

2. Аминокислота, располагающаяся внутри цитозольного глобулярного белка

3. Аминокислота, не имеющая радикала

А. Асн

Б. Гли

В. Ала

Г. Глу

Д. Лиз

Ответ:1-д 2-в 3-б

66. Выберите один неправильный ответ. Гидрофобные радикалы аминокислот чаще всего располагаются:

А. Внутри глобулярных цитозольных белков

Б. В местах контактов протомеров олигомерных белков

Г. Слабые

Д. Межрадикальные

Установите соответствие.

А. Первичная структура

Б. Вторичная структура

В. Третичная структура

Г. Супервторичная структура

Д. Четвертичная структура

1. Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидной связью

2. Пространственная структура, образованная водородными связями, возникающими между атомами пептидного остова

3. Специфический порядок чередования вторичных структур

1-А 2-Б 3-Г

70. Выберите правильные ответы. Олигомерный белок:

А. Белка с лигандом

А. Ион металла

Б. Простетическая группа

В. Другой белок

Установите соответствие.

1. Мономерный белок

2. Гемопротеин

3. Аллостерический белок

4. Фермент

А. Миоглобин Б. Гемоглобин В. Оба Г. Ни один

Ответ:1-а 2-в 3-б 4-г

Б. Гемопротеины

В. Фосфопротеины

Г. Взаимодействуют с 2,3-бисфосфоглицератом

Д. Белки эритроцитов

Установите соответствие.

А. Гистидин Е7

Б. Гистидин F8 В. Оба Г. Ни один

1. Находится в активном центре миоглобина и гемо­глобина

2. Связан координационной связью с железом гема

3. Уменьшает сродство оксида углерода к железу гема

4. Связывается с 0₂

ответ 1-В 2-Б 3-А 4-Г

85. Выберите один неправильный ответ. 2,3-Бисфосфоглицерат:

А. Синтезируется в эритроцитах

Б. Содержится в клетке в одинаковых концентрациях с гемоглобином

В. Присоединяется к аллостерическому центру оксиге-моглобина [НЬ(0₂)₄]

Г. Уменьшает сродство гемоглобина (НЬ) к 0₂

Д. Взаимодействует с радикалами аминокислот ионны­ми связями

Установите соответствие.

1. Не взаимодействует с 2,3-бисфосфоглицератом

2. Преобладает в эритроцитах взрослого человека

3. Участвует в переносе О₂

4. Содержит в составе 2a- и 2d-цепи

А. Hb A Б. HbF В. Оба Г. Ни один

Ответ 1-б 2-а 3-в 4-г

Установите соответствие.

В. Оба

Г. Ни один

1. Взаимодействует с 0₂

2. Находится в центральной полости молекулы белка

3. Комплементарно взаимодействует с лигандом

4. Образует прочное соединение с лигандом

ответ 1-а 2-б 3-в 4-г

88. Выберите один неправильный ответ. Сродство гемоглобина к О₂, увеличивается при:

А. Увеличении парциального давления 0₂

Б. Увеличении концентрации Н⁺

В. Уменьшении концентрацииН⁺

Г. Уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата

Д. Гликозилировании гемоглобина

Установите соответствие.

1. Присоединяется к гемоглобину в активном центре А. О₂ Б.СО₂ В. Оба Г. Ни один

2. Вырабатывается в организме в небольших количествах

3. Является физиологическим лигандом гемоглобина

4. Связывается с гемоглобином в аллостерическом центре

ответ 1-в 2-б 3-а 4-г

Установите соответствие.

1. Является лигандом гемоглобина А. О₂ Б. 2,3-Бисфосфоглицерат В. Оба Г. Ни один

2. Взаимодействует с НЬ(0₂)₄

3. Присоединяется к Fе²⁺ гема

4. Аллостерический регулятор функции гемоглобина

ответ 1-в 2-г 3-а 4-б

Установите соответствие.

1. Мутантная форма НbА

2. Содержит Fе³⁺ в активном центре

3. Плохо растворим в воде

4. Нормально функционирующий белок

А. Метгемоглобин

Б. НbS

В. Оба

Г. Ни один

Ответ 1-в 2-а 3-б 4-г

92. Выберите один неправильный ответ. В гемоглобине S (НbS):

А. На поверхности находится гидрофобная амино­кислота

Б. Нарушения затрагивают a-цепи гемоглобина В. Образуется участок, склонный к агрегации Г. Имеет 8a-спиралей Д. Содержит 4 гема

93. Выберите один неправильный ответ. При нагревании раствора белков до 80°С происходит:

А. Разрыв слабых связей Б. Приобретение молекулами белка случайной конформации

В. Нарушение взаимодействия белка с лигандами Г. Уменьшение растворимости белков Д. Изменение первичной структуры белков

Установите соответствие.

А. Изобелки

Б. Гомологичные белки

В. Оба

Г. Ни один

1. Белки, выполняющие одну и ту же функцию

2. Множественные формы одного белка, встречающиеся в организмах одного вида

3. Белки с одинаковой первичной структурой

4. Белки, выполняющие в организме разных видов оди­наковую функцию

ответ 1-в 2-а 3-г 4-б

Ферменты

1. Выберите возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов.

1. Химическая модификация

2. Гидролиз пептидных связей

3. Взаимодействие пространственно удаленных участков фермента

4. Разрыв связей между субъединицами

5. Кооперативное взаимодействие субъединиц

2. Выберите и запишите последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента.

1. Эффектор присоединяется в аллостерическом центре

2. Изменяется конформация фермента

3. Изменяется конформация активного центра

4. Нарушается комплементарность активного центра субстрату

5. Уменьшается скорость ферментативной реакции

3. Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов.

1. Являются ключевыми ферментами метаболических путей

2. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры

3. Как правило, являются олигомерными белками

4. Проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры

5. При взаимодействии с лигандами происходит кооперативное изменение субъединиц

4. Какие требования предъявляют к ферментам, которые можно использовать в целях энзимодиагностики?

1. Органоспецифичность ферментов

2. Выход ферментов в кровь при повреждении органов

3. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в норме

4. Высокая стабильность ферментов

5. Для чего используется количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях?

1. Для диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов

2. При приготовлении ферментных препаратов, используемых в качестве лекарств

3. Для контроля эффективности лечения заболевания

4. Все перечисленное

6. Содержание изофермента ЛДГ1 наиболее высокое в:

1. Сердце

2. Скелетных мышцах

3. Печени

4. Почках

5. Во всех перечисленных органах и тканях

7. Изоферменты ЛДГ4и ЛДГ5 преимущественно содержатся:

1. В почках

2. В скелетных мышцах

3. В лейкоцитах

4. В сердце

5. Во всех перечисленных органах и тканях

8. ФЕРМЕНТЫ ПО ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ЯВЛЯЮТСЯ:

А. углеводами

Б. белками

В. липидами

Г. витаминами

Д. минеральными веществами

9. ДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТОВ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В:

А. снижении концентрации субстрата реакции

Б. увеличении концентрации продукта реакции

В. создании оптимального pH

В. кофермент или кофактор

Г. активный центр фермента

Д. все перечисленное верно

11. НЕОБРАТИМАЯ ПОТЕРЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ ВЫЗЫВАЕТСЯ:

А. денатурацией

Б. конформационными изменениями

В. охлаждением раствора фермента

Г. увеличением концентрации субстрата

Д. всеми перечисленными факторами

12. МЕЖДУНАРОДНАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ РАЗДЕЛЯЕТ ФЕРМЕНТЫ НА ШЕСТЬ КЛАССОВ В СООТВЕТСТВИИ С ИХ:

А. структурой

Б. субстратной специфичностью

В. активностью

Д. все перечисленное верно

15. МОЛЕКУЛА ЛДГ СОСТОИТ ИЗ СУБЪЕДИНИЦ ТИПА:

А. В и М

Б. Н и М

В. В, М и Н

Г. В и Н

Д. только В

16. В КАРДИОМИОЦИТЕ В НАИБОЛЬШЕМ КОЛИЧЕСТВЕ СОДЕРЖИТСЯ ИЗОФЕРМЕНТ:

А. ЛДГ-1

Б. ЛДГ-2

В. ЛДГ-3

Г. ЛДГ-4

Д. ЛДГ-5

17. В ГЕПАТОЦИТАХ В ПРЕИМУЩЕСТВЕННОМ КОЛИЧЕСТВЕ СОДЕРЖИТСЯ ИЗОФЕРМЕНТ:

А. ЛДГ-1

Б. ЛДГ-2

В. ЛДГ-3

Г. ЛДГ-4

Д. ЛДГ-5

18. АКТИВНОСТЬ ГИДРОКСИБУТИРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ ОТРАЖАЕТ:

А. ЛДГ-1

Б. ЛДГ-2

В. ЛДГ-3

Г. ЛДГ-4

Д. ЛДГ-5

19. СЕКРЕТИРУЕМЫМ В КРОВЬ ФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ:

А. ЛДГ

Б. щелочная фосфатаза

В. холинэстераза

Г. АВТ

Д. АЛТ

20. “КАТАЛ” – ЭТО ЕДИНИЦА, ОТРАЖАЮЩАЯ:

А. константу Михаэлиса-Ментен

Б. концентрацию фермента

В. концентрацию ингибитора

Г. активность фермента

Д. коэффициент молярной экстинкции

21. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА, ВЫРАЖЕННАЯ В МЕЖДУНАРОДНЫХ ЕДИНИЦАХ, ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ:

А. моль/час/л

Б. моль/сек/дл

В. мкмоль/мин

Г. мкмоль/час/мл

Д. мг/мин/л

22. СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ:

А. температуры

Б. pH

В. концентрации субстрата

Г. присутствия кофакторов

Д. концентрации фермента

23. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН – ЭТО:

А. концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции

составляет половину максимальной

Б. оптимальная концентрация субстрата для ферментативной реакции

В. коэффициент экстинции

Г. коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от температуры

Д. все перечисленное

24. ВЕЛИЧИНА КОНСТАНТЫ МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН ОТРАЖАЕТ:

В. денатурация

Г. структурная модификация

Д. образование комплекса с субстратом

28. ИЗОФЕРМЕНТЫ НЕ МОГУТ РАЗЛИЧАТЬСЯ:

А. электрофоретической подвижностью

Б. чувствительностью к активаторам и ингибиторам

В. химическими свойствами

Г. физическими свойствами

Д. Концентрации фермента

47. Выберите правильные ответы. Скорость ферментативной реакции зависит от:

А. Температуры

Б. Времени инкубации субстратов с ферментом

В. Величины рН

.Г Концентрации субстрата

Д. Присутствия ингибиторов

48. Выберите один неправильный ответ. Активность фермента в клинике определяют при стандарт­ных условиях измерения, а именно:

А. В буфере с определенным значением рН

Б. При концентрации субстрата, равной константе Михаэлиса (К_м)

В. Через короткое время после начала реакции

Г. При полном насыщении активного центра фермента субстратом и коферментом

Д. При температуре 25°С

49. Выберите один неправильный ответ. В разных органах неодинаковым может быть:

А. Количество ферментов

Б. Активность ферментов

В. Изоферментный состав

Г. Ферментный состав

Д. Набор функциональных групп фермента, участвую­щего в катализе определенной реакции

50. Выберите правильные ответы. В состоянии равновесия в ферментативной реакции:

А. Происходит изменение концентрации субстрата

Б. Образуется фермент-субстратный (ЕS) комплекс

В. Происходит изменение концентрации продукта

Г. Соотношение скоростей прямой и обратной реакции зависит от концентрации субстрата и продукта

Д. Скорость прямой реакции равна скорости обратной

51. Выберите правильные ответы. Константа Михаэлиса (К_м):

А. Параметр кинетики ферментативной реакции

Б. Может иметь разное значение для изоферментов

В. Величина, при которой все молекулы фермента на­ходятся в форме ЕS

Г. Чем больше ее величина, тем больше сродство фер­мента к субстрату

Д. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости реакции (V_max)

52. Выберите один неправильный ответ. Активный центр ферментов:

А. Это участок, комплементарно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

Б. Может связывать структурные аналоги субстратов, что мешает катализу

В. Наличием кофермента

Г. Соответствием субстратсвязывающего участка активного центра по форме субстрату

А. Гидрофобные

Б. Водородные

В. Ионные

Г. Дисульфидные

Д. Пептидные

59. Выберите одно наиболее полное утверждение. Конформационная лабильность структуры ферментов обес­печивает:

А. Превращение субстрата в области активного центра

Б. Специфичность связывания субстрата в активном центре

В. Выход продуктов из области активного центра

Г. Кооперативное взаимодействие субъединиц

Д. Катализ и его регуляцию

60. Выберите утверждение, которое нарушает порядок событий. В ходе катализа:

А. Устанавливается индуцированное комплементарное соответствие между активным центром фермента

и субстратом

Б. Образуется фермент-субстратный комплекс

А. Гидратаза

Б. Фосфатаза

В. Липаза Г. Нуклеаза

Д. Гликозидаза

62. Выберите один правильный ответ. Каптоприл — конкурентный ингибитор карбоксидипептидил-пептидазы используется при лечении гипертензии. Это лекарство изменяет:

А. V_max превращения ангиотензина I в ангиотензин II

Б. К_m реакции

В. Как V_max, так и К_m

С. Специфичность к ангиотензину I

Д. Первичную структуру фермента

63. Выберите один правильный ответ. Лекарственный препарат прозерин в отличие от сильного от­равляющего вещества зарина:

А. Уменьшает активность ацетилхолинэстеразы

Б. Связывается в активном центре фермента

В. Образует с ферментом ковалентную связь

Г. Ингибирует ферменты с остатком Сер в активном центре

Д. Является обратимым ингибитором

64. Выберите один правильный ответ. Обнаружено, что увеличение концентрации циклического аде-нозинмонофосфата (цАМФ) в гладкомышечных клетках брон­хов улучшает состояние больных бронхиальной астмой. Для облегчения симптомов этой болезни можно использовать лекарства:

Установите соответствие.

А. Фосфорилирование липазы,

Б. Дефосфорилирование липазы

В. Аллостерическая регуляция карбамоилфосфатсинтетазы

Г. Активация протеинкиназы А

Д. Частичный протеолиз трипсиногена

1. Ускоряется протеинфосфатазой

2. Происходит после присоединения цАМФ

3. Сопровождается гидролизом пептидных связей

ответ 1-б 2-г 3-д

А. Креатинкиназы

Б. Лактатдегидрогеназы

В. Аланинаминотрансферазы

Г. b-Гидроксибутиратдегидрогеназы

Д. Аспартатаминотрансферазы

71. Выберите один правильный ответ. Фермент пепсин используется в медицине для:

А. Обработки гнойных ран

Б. Предотвращения тромбообразования

В. Улучшения пищеварения

Г. Рассасывания рубцов

Д. Лечения вирусного конъюнктивита

72. Выберите один правильный ответ. Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

А. Удаления токсинов

Б. Лечения злокачественных новообразований

В. Рассасывания рубцов

Г. Улучшения пищеварения

Д. Предотвращение тромбообразования

73. Выберите правильные ответы.

Обмен веществ был бы невозможен без участия ферментов, так как:

А. Скорость ферментативных реакций обычно в миллион раз выше, чем соответствующих неферментативных реакций

Б. Благодаря действию ферментов реакции в клетке не беспорядочны, не перепутываются, а образуют строго определенные метаболические пути

В. Ферменты не только катализируют реакции обмена, но и вовлечены в процессы дыхания, свертывания крови, мышечного сокращения и др.

Г. В клетках организма человека мало реакций, которые протекали бы без участия ферментов

Д. Ферменты увеличивают энергию активации реакций обмена веществ

74. Выберите один правильный ответ. Ферменты ускоряют реакции, так как:

А. Изменяют свободную энергию реакции

Б. Ингибируют обратную реакцию

В. Изменяют константу равновесия реакции

Г. Уменьшают энергию активации

Д. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции

75. Выберите один правильный ответ. Ферменты в отличие от других белков:

А. Избирательно взаимодействуют с веществами

Б. Представлены изоформами

В. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа

Г. Могут фосфорилироваться

Д. Участвуют в передаче сигнала гормонов внутрь клетки

76. Выберите правильные ответы.

Ферменты так же, как и небелковые химические катализаторы:

А. Не претерпевают необратимых изменений в ходе реакции

Б. Избирают определенный путь превращения вещества

В. Не изменяют свободную энергию системы

Г. Неспецифичны

Д. Ускоряют как прямую, так и обратную реакцию в равной степени

 

Витамины

1. ПИРИДОКСАЛЬ-5-ФОСФАТ ЯВЛЯЕТСЯ КОФЕРМЕНТОМ В ПРОЦЕССАХ:

А. декарбоксилирования аминокислот

Б. дезаминирования аминокислот

Д. все перечисленное верно

3. ВИТАМИНЫ ОТНОСЯТСЯ К:

А. белкам

Б. углеводам

В. липидам

Г. макроэргическим веществам

Д. все перечисленные

5. К ЖИРОРАСТВОРИМЫМ ОТНОСИТСЯ:

А. витамин A

Б. витамин D

В. витамин E

Г. витамин K

Д. все перечисленные

6. АНТИОКСИДАНТНЫМИ СВОЙСТВАМИ ОБЛАДАЕТ:

А. витамин B1

Б. витамин B12

В. витамин A

Г. витамин E

Д. витамин C

7. ВОДОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ ЯВЛЯЮТСЯ ПРЕДШЕСТВЕННИКАМИ:

А. белков

Б. коферментов

В. макроэргических веществ

Г. углеводов

Д. все перечисленное верно

8. БОЛЕЗНЬ БЕРИ–БЕРИ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ АЛИМЕНТАРНОМ НЕДОСТАТКЕ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина B5

Д. витамина B6

9. ПЕЛЛАГРА РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТКЕ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина B5

Д. витамина PP

10. КСЕРОФТАЛЬМИЯ ВОЗНИКАЕТ ПРИ АЛИМЕНТАРНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТИ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина B12

Д. витамина B6

11. КУРИНАЯ СЛЕПОТА РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ АЛИМЕНТАРНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТИ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина C

Д. витамина B6

12. СКОРБУТ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТКЕ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина C

Д. витамина B12

13. МЕГАЛОБЛАСТИЧЕСКАЯ АНЕМИЯ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТКЕ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина C

Д. витамина B12

14. РАХИТ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТКЕ:

А. витамина A

Б. витамина D

В. витамина B1

Г. витамина C

Д. витамина B12

15. БОЛЕЗНЬ ЛЕЯ ЯВЛЯЕТСЯ СЛЕДСТВИЕМ НЕДОСТАТКА:

А. пируватдегидрогеназы

Д. все перечисленное верно

19. СНИЖЕНИЕ ВИТАМИНА B12 В СЫВОРОТКЕ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ:

А. алкоголизме

Б. гемолитических анемиях и миелопролиферативных заболеваниях

В. гомоцистинурии

Г. беременности и лактации

Д. все перечисленное верно

20. НЕДОСТАТОК АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ В ПИЩЕ МОЖЕТ ВЫЗВАТЬ:

А. анемию

Б. хилез

В. цингу

Г. нарушение свертывания крови

Д. все перечисленное верно

21. Выберите один неправильный ответ. Витамины:

А. Не синтезируются в организме человека

Б. Содержатся в пище в ничтожно малых количествах по сравнению с другими ингредиентами

В. Участвуют в синтезе коферментов и других биол