при захворюваннях серцевого м’яза

(за А. Ф. Комаровим та ін.)

 

Фермент	Захворювання
Інфаркт міокарда	Стенокардія	Міокардит
АсАТ	Сильно підвищена	Майже завжди норма	Підвищена
АлАТ	Помірно підвищена	Норма	Те саме
ФДФА	Те саме	Майже завжди норма	Помірно підвищена
ЛДГ	Підвищена	Те саме	Норма або злегка підвищена
КК	Сильно підвищена	Норма	Підвищена
МДГ	Підвищена	Те саме	Норма
ХЕ	Знижена	—«—	Те саме
Гексозофосфат-ізомераза	Підвищена	—«—	—«—

 

Таблиця А.6 – До диференціальної діагностики інфаркту міокарда і емболії легеневих судин

(за А. Ф. Комаровим та ін.)

 

Захворювання	КК	ЛДГ	Ізоферменти ЛДГ	АсАТ	АлАТ
Інфаркт міокарда	+++	++	ЛДГ1-2	++	+ (++)
Емболія легеневих судин		+	ЛДГ3-5	+	++
Примітка: + підвищення; ++ помітне підвищення; +++ різке підвищення

 

 

Таблиця А.7 – Характеристика інших ферментів, що згадуються

В посібнику

 

Назва ферменту	Код фер-менту	Значення ферменту
Аденозин-дезаміназа	3.5.4.4	Каталізує гідролітичне відщеплення аміаку від аденозину з утворенням інозину, активний у печінці і слизовій оболонці кишечнику. Збільшення рівня ферменту спостерігається при гепатиті, цирозі, гемохроматозі, механічній жовтяниці, раку передміхурової залози і сечового міхура, гемолітичній анемії, лихоманці при ревматизмі і тифі, подагрі. Зменшення рівня ферменту спостерігається при комбінованих імунодефіцитних станах
Аланін-амінопеп-тидаза	3.4.11.2	Локалізований у тонкому кишечнику і на мембрані ниркових мікроворсинок, а також на інших плазматичних мембранах. ААП є екзопептидазою та гідролізує N-кінцеву амінокислоту з пептиду. Відомі 5 ізоферментів ААП. Ізофермент AA1 представлений головним чином у тканині печінки, ААП2 – у підшлунковій залозі, ААП3 – у нирках, ААП4 і ААП5 – у різних відділах стінки кишечника. При ушкодженні тканини нирок ізофермент ААП3 виявляється в крові та сечі, що є специфічною ознакою ураження ниркової тканини
Аргіназа	3.5.3.1	Органоспецифічний фермент для печінки. Каталізує розщеплення аргініну на орнітин і сечовину. Дефект аргінази приводить до аргінінемії
Арилсуль-фатаза А	3.1.6.1	Виявлений у лізосомах усіх клітин, крім зрілих еритроцитів. Його активність найбільш висока в клітинах печінки, підшлункової залози та нирок, де екзогенні речовини перетворюються в складні ефіри сірчаної кислоти. Підвищення рівня арилсульфатази А у сечі відзначається при раку сечового міхура, прямої та ободової кишки і лейкозі

Продовження табл. А.7

Арилсуль-фатаза В	3.1.6.4	Здійснює гідроліз сульфатної групи N-ацетилгалактозамін-4-сульфату, дерматан-сульфату і хондроїтин-4-сульфату. Дефіцит арилсульфатази В є причиною спадкового мукополісахаридозу VI типу
N-ацетил-гексоз-амінідаза	3.2.1.52	За участі білка-активатора бере участь у деградації GM2-гангліозидів. Дефіцит β,N-ацетилгексозамінідази приводить до розвитку гангліозидозу, або хвороби Тея-Сакса.
Гексо-кіназа	2.7.1.1	Каталізує перенесення фосфату з молекули АТФ на D-глюкозу (D-гексозу, D-фруктозу, D-манозу або D-глюкозамін) з утворенням АДФ і D-глюкозо-6-фосфату – перша реакція гліколізу; часто використовується як популяційно–генетичний маркер
Гіалуро-нідаза	3.2.1.35 і 3.2.1.36	Гіалуронідази – це назва ферментів, які каталізують реакції гідролітичного розщеплення і деполімеризації гіалуронової кислоти (важлива складова частина сполучної тканини і шкірних покривів) і споріднених до неї сполук. Гіалуронідаза виконує важливу біологічну роль, пов’язану зі зміною проникності тканин, ступенем їх гідратації, транспортом води та іонів. Підвищений вміст гіалуронідази у сечі використовується як один з біохімічних маркерів раку сечового міхура
Гістидаза	4.3.1.3	Органоспецифічний фермент печінки, що каталізує дезамінування гістидину з утворенням уроканінової кислоти. Це один з ранніх тестів при гострих вірусних гепатитах, його клінічна чутливість при паренхіматозних захворюваннях печінки становить 85 %. Збільшення активності гістидази більш характерне для гострих уражень печінки Незначне підвищення активності ензиму відзначається при деяких шкірних хворобах (сверблячі дерматози, псоріаз). Активність гістидази в пунктатах печінки визначають у клініці дитячих хвороб для прямого доказу наявності у хворого гістидинемії

Продовження табл. А.7

Гістидин-декарбок-силаза	4.1.1.22	Каталізує декарбоксилювання L-гістидину з утворенням двоокису вуглецю та гістаміну, який відіграє важливу роль у процесі запалення та розвитку деяких алергічних реакцій
Глутамі-наза	З.5.1.2	Каталізує гідролітичне розщеплення L-глутаміну на L-глутамінову кислоту та аміак; найбільш активний у нирках
Глутамін-синтетаза	6.3.1.2	Каталізує за наявності АТФ утворення L-глутаміну з L-глутамінової кислоти та аміаку; бере участь у знешкодженні вільного аміаку в тканинах
α-Глюко-зидаза	3.2.1.20	Каталізує гідролітичне розщеплення мальтози на дві молекули глюкози, діє також і на інші α-D-глюкозиди; бере участь у перетравлюванні вуглеводів
β-Глюко-зидаза	3.2.1.21	Каталізує гідроліз β-глікозидного зв’язку в природних і синтетичних β-глікозидах та олігосахаридах; спадкова недостатність β-глюкозидази є причиною розвитку глюкоцереброзидозу, або хвороби Гоше
Глюкозо-фосфат-ізомераза	5.3.1.9	Каталізує перетворення D-глюкозо-6-фосфату на D-фруктозо-6-фосфат у другій реакції гліколізу; генетично детермінована недостатність ферменту може приводити до гемолітичної анемії. Глюкозофосфатізомераза часто використовується як популяційно-генетичний маркер
β-Глю-куронідаза	3.2.1.31	Каталізує гідроліз β-глюкуронідів – похідних β-глюкуронової кислоти і різних фенолів, спиртів, карбонових кислот, міститься в нирках і печінці. Відсутність ферменту в організмі приводить до мукополісахаридозу VII типу. Підвищення активності β-глюкуронідази в сечі відзначається при захворюваннях печінки, раку нирок і сечового міхура, гострому некрозі ниркових канальців, гострому пієлонефриті. Значне збільшення активності ферменту в сечі спостерігається при гострій нирковій недостатності

Продовження табл. А.7

Ізоцитрат-дегідро-геназа	1.1.1.42	Каталізує оборотну реакцію дегідрування та декарбоксилювання ізоцитрату з утворенням α-кетоглутарату. НАДФ-залежна форма ІДГ наявна в усіх тканинах, але найбільша її активність виявлена в печінці, скелетних м’язах, серці. Підвищена активність ферменту, може спостерігатися при вірусних і токсичних гепатитах, обтураційній жовтяниці, метастазах у печінку й цирозі, гіпоксії печінки унаслідок гемодинамічних причин, ураженні печінки при бактеріальних інфекціях, атрезії жовчних проток у новонароджених дітей, інфекційному мононуклеозі. Також збільшення активності цього ферменту може спостерігатися при тяжкому інфаркті легені, мієлолейкозі, мегалобластній анемії. Зниження активності ІДГ спостерігається при масивному некрозі печінкових клітин
Калікреїн	3.4.21.34	Представник групи ферментів, що присутні в крові та інших рідинах організму і які впливають на ряд глобулінів плазми, приводячи до утворення брадикініну та калідину
Карбо-ангідраза	4.2.1.1	Каталізує зворотну реакцію розщеплення вугільної кислоти до двоокису вуглецю і води. Міститься в еритроцитах, клітинах слизової оболонки шлунка, корі надниркових залоз, нирках, у незначних кількостях – у ЦНС, підшлунковій залозі та інших органах. Бере участь у підтримці кислотно-лужної рівноваги, транспорті СО2, утворенні соляної кислоти слизовою оболонкою шлунка. Підвищення активності ферменту в крові відзначається при анеміях різного генезу, порушеннях кровообігу II–III ступенів, деяких захворюваннях легенів (бронхоектази, пневмосклероз), а також при вагітності. Зниження активності цього ферменту в крові відбувається при ацидозі ниркового генезу, гіпертиреозі

Продовження табл. А.7

Карбок-силесте-раза	3.1.1.1	Каталізує гідроліз аліфатичних і ароматичних ефірів нижчих жирних кислот, а також ефірів молочної, янтарної та інших кислот і багатьох амінокислот
Карбокси-пептидази А і В	3.4.17.1 і 3.4.17.2	Каталізують гідролітичне відщеплення С-кінцевих амінокислотних залишків у молекулі білків і пептидів. У плазмі крові людини функціонує карбоксипептидаза типу N, що подібна за субстратною специфічністю до карбоксипептидази типу В. Цей фермент каталізує відщеплення С-кінцевого аргініну від пептиду брадикініну, що міститься в крові, в результаті чого цей пептид втрачає здатність знижувати кров’яний тиск
Колагеназа	3.4.24.3	Високоспецифічний фермент, що розщеплює колаген із виділенням вільної амінокислоти оксипроліну. Колагеназа продукується анаеробними мікроорганізмами і руйнує тканини, наприклад у рані
Лізоцим	3.2.1.17	Антибактеріальний агент, що руйнує клітинні стінки бактерій шляхом гідролізу пептидоглікану муреїну
Малат-дегідро-геназа	1.1.1.37	Каталізує окислення малату до оксалоацетату в циклі Кребса. МДГ знайдена в мозку, серці, печінці, м’язах, нирках та інших тканинах
Моно-аміно-оксидаза	1.4.3.4	Є ферментом, що бере участь в інактивації ряду біологічно активних речовин, таких, як адреналін, норадреналін, серотонін, тирамін та ін.
Орнітин-карбамоїл-трансфе-раза	2.1.3.3	Специфічний для печінки фермент, що бере участь у циклі синтезу сечовини, забезпечуючи перетворення орнітину в цитрулін. Спадкова недостатність ферменту є причиною гіперамоніємії ІІ типу
Піруват-кіназа	2.7.1.40	Гліколітичний фермент, що каталізує передостанню реакцію гліколізу – перенесення залишку фосфорної кислоти від фосфоенолпірувату до АДФ із утворенням АТФ і пірувату. Недостатність піруваткінази приводить до хронічної гемолітічної анемії

Продовження табл. А.7

РНКаза A	3.1.26.1	Має активність ендорибонуклеази, специфічно розщеплює фосфодіефірні зв’язки, утворені піримідиновими нуклеотидами. Продуктами гідролізу є 3’-фосфорильовані піримідинові мононуклеотиди та олігонуклео-тиди, що містять кінцеві піримідин-3’-монофосфати
Тирози-наза	1.14.18.1	Біфункціональний мідьвмісний фермент, що каталізує перетворення тирозину на дигідроксифенілаланін (ДОФА) і потім на ДОФА-трансамідиназа хінон (реакції циклу біосинтезу меланіну); недостатність тирозинази є причиною виникнення альбінізму
Транс-амідиназа	2.6.2.1	Органоспецифічний фермент нирок, бере участь у синтезі гуанідиноцтової кислоти - попередника креатину. Найбільша активність трансамідинази виявлена в нирках і підшлунковій залозі, де вона міцно зв’язана з тканиною. У сечі здорових людей трансамідиназа не виявляється. Найбільша активність трансамідінази спостерігається в сечі при гострій формі гломерулонефриту
Транс-кетолаза	2. 2.1.1	Каталізує оборотну реакцію перенесення глікольної групи від кетозомонофосфату на альдозофосфат. Визначення в крові співвідношення апо- і холотранскетолази (остання містить кофермент ТДФ) використовують для характеристики забезпеченості організму тіаміном
Тріозо-фосфат-ізомераза	5.3.1.1	Фермент гліколізу, що каталізує взаємоперетворення діоксіацетонфосфату і D-гліцеральдегід-3-фосфату. Дефіцит актив-ності тріозофосфатізомерази зумовлює рідкісну спадкову гемолітичну анемію
Урокіназа	3.4.21.73	Фермент виробляється нирками і бере участь у розчиненні тромбів крові. Урокіназа активізує безпосереднє перетворення плазміногену на плазмін, який розчиняє кров’яні згустки

 

Продовження табл. А.7

Фосфо-глюко-мутаза	5.4.2.2	Каталізує перетворення глюкозо-1-фосфату (як продукту розщеплення глікогену) на глюкозо-6-фосфат. Ген фосфоглюкомутази (PGM) є одним із найбільш поширених популяційно – генетичних маркерів
Церуло-плазмін	1.16.3.1	Мідьвмісний білок (глікопротеїн), що наявний у плазмі крові. У церулоплазміні міститься близько 95 % загальної кількості міді сироватки крові людини. Уроджений дефіцит церулоплазміну приводить до дефектів розвитку головного мозку і печінки (хвороба Вільсона)

 

Таблиця А.8 - Показники лабораторних тестів, які використовують для диференціальної діагностики захворювань, супроводжуваних гострими болями в животі

(за В. Г. Колбом і В. С. Камишніковим)

 

Захво-рювання	АсАТ	АлАТ	ГлДГ	ЛФ	α-Амілаза	Показники інших лаборатор-них тестів
Гострий панкреа-тит	(+), +	(+), +	н, (+), +	(+)	+++	α-Амілаза сечі: ++, +++
Ниркова коліка	н	н	н	н	н	Гематурія
Печін-кова коліка	+, ++	+, ++	++	++	н, (+), +	Гіпербілі-рубінемія
Спазми кишок	н	н	н	н	н	—
Інфаркт міокарда (атипо-вого пе-ребігу)	++	н, (+), +	н	н	н	КК, ЛДГ, ГБДГ (++, +++)
Гострий гепатит	+++	+++	++	(+), +	н	Гіпербілі-рубінемія
Примітка: н - норма, (+) - слабке зростання, + - зростання, ++ - сильне зростання, +++ - дуже сильне зростання

 

«Старіння» клітин та їх відмирання

Схема А.1 – Фактори, що впливають на рівень активності ферментів у сироватці крові