Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні, амфіболічні шляхи метаболізму.



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні, амфіболічні шляхи метаболізму.



Обмін речовин(метаболізм) — сукупність біохімічних реакцій перетворення хімічних сполук (метаболітів), що відбуваються вживих організмах. Постійний обмін речовинами та енергією з навколишнім середовищем є головною ознакою живої клітини, що визначає її термодинамічно стаціонарний стан та протидіє зростанню ентропії в будь-якій біологічній системі.

Метаболічні шляхи поділяються на :

– катаболічні шляхи, які становлять в сукупності катаболізм — реакції розщеплення (гідролізу, окислення тощо) біоорганічних речовин, що надходять із зовнішнього середовища ускладі продуктів харчування (вуглеводів, ліпідів, білків тощо) та біомолекул, які складають структуру клітин та тканин організму;

– анаболічні шляхи, які становлять анаболізм — реакції синтезу складних біоорганічних сполук, що складають різні структурні утворення організму (зокрема,біополімерів — білків, нуклеїнових кислот,полісахаридів) та забезпечують йогофункціонування (ліпідів, моносахаридів, амінокислот, нуклеотидів, вітамінів,коферментів, гормонів тощо).

– амфіболічні шляхи, які містяться на “перехрестях” катаболізму та анаболізму;метаболіти, що складають амфіболічні шляхи, можуть перетворюватися як в катабо-лічних, такі в анаболічних процесах; прикладом може бути циклтрикарбонових кислот.

5.Біологічне окислення субстратів в клітинах: окисно-відновні процеси в живих системах, окисно-відновний потенціал редокс пар як характеристика системи віддавати або приймати електрони.

Внутрішньомолекулярне окислення біологічних субстратів (біологічне окис-лення) є основним молекулярним механізмом, за рахунок якого забезпечуються енергетичні потребифункціонуванняживих організмів. Окислення — це процес втрати атомом, молекулою, що окислюється (субстратом окислення), електронів або атомів водню (протонів та електронів).Відновлення — реакція, зворотна окисленню, супроводжується приєднанняморганічним субстратом електронів або атомів водню (гідруванням субстрату). Прикладом окислювально-відновлювальної реакції, поширеної в біологічних системах, є перетворення ферро-іону в ферри-іон.В окислювально-відновлювальному процесі завжди беруть участь два типи речовин: окисник (сполука, що приймає електрони) та відновник (сполука, що віддає електрони окиснику). Електрони та атоми водню, що беруть участь в окислювально-відновлювальних реакціях, мають назву відновлювальних еквівалентів. Окислювально-відновлювальна реакція може полягати в міжатомному або міжмолекулярному передаванні відновлювальних еквівалентів від донора електронів (сполуки, що окислюється) акцептору електронів (сполуці, що віднов- люється) без безпосереднього приєднання акцептора до донора. Існують також реакції, в ході яких утворюється новий хімічний зв’язок між атомом вуглецю біомолекули, що окислюється, та гетероатомом, який є більш електронегативним і виступає окисником (зокрема, атомом кисню). Окисник та відновник складають окислювально-відновлювальну пару (систему).Здатність окислювально-відновлювальної системи віддавати або приймати електрони характеризується її окислювально-відновлювальним потенціалом, значення якого обчислюється за рівнянням Нернста. Величина E0 кількісно визначає здатність системи бути доноромабо акцептором електронів відносно іншої редокс-системи. Згідно з рекомендаціями Міжнародного союзу з теоретичної та прикладної хімії прийнято вважати, що більш негативні редокс-потенціали мають системи з підвищеною здатністю віддавати електрони, а більш позитивні — системи, що схильні акцептувати електрони.Стандартні окислювально-відновлювальні потенціали (увольтах) вимірюють відносно потенціалу водневого електрода H+/H2, приймаючи останній за 0,0 в при pH=0. Однак для біологічних систем більш зручно визначати редокс потенціали, за умов pH=7,0 — такий стандартний окислювально-відновлювальний потенціал позначається E0′. За цих умов E0′ водневого електрода дорівнює — 0,42в.

Білет № 2

1. Фізико – хімічні властивості білків ферментів

1)Кислотно-основні властивості білків - Завдяки наявності значної кількості іоногенних груп білкові молекули є амфотерними електролітами й у водних розчинах утворюють амфіони, знак та заряд яких залежить від їх амінокислотного складу та рН середовища.

Наявність заряду в молекулах білків визначає їх здатність до електрофорезу — руху в постійному електричному полі.

Змінюючи рН, можливо перевести білок у стан, при якому сумарний електричний

заряд білкової молекули дорівнює нулю (ізоелектричний стан). Відповідне значення

рН отримало назву рН ізоелектричної точки білка.

2)Розчинність білків у різних фізико-хімічних середовищах залежить від

переважання в їх складі полярних або неполярних амінокислотних залишків.

Багато глобулярних білків містять на своїй поверхні гідрофільні залишки полярних незаряджених або заряджених амінокислот, які добре взаємодіють із дипольними молекулами води утворюючи навколо білкових молекул гідратні оболонки. Ці білки добре розчинні у воді або слабких сольових розчинах солей лужних металів.

Збільшення в розчинах вмісту катіонів металів та амонію супроводжується

дегідратацією білкових молекул і осадженням певних білків

3)Денатурація білків розуміють втрату білковою молекулою притаманної їй

просторової структури (нативної конформації) та порушення характерних для даного

білка фізико-хімічних властивостей. Денатурація супроводжується зниженням або

втратою специфічної для даного білка біологічної активності .Денатурацію викликають дія кислот, лугів, органічних розчинників, нагрівання білків до 60–80 °С, дія високих доз ультрафіолетового та іонізуючого випромінювання.

4) Взаємодія білків із різними хімічними лігандами -Внаслідок наявності на поверхні білкових молекул значної кількості активних функціональних груп, білки здатні до зв’язування різноманітних хімічних лігандів.До лігандів, з якими можуть взаємодіяти білкові молекули, належать низькомолекулярні та високомолекулярні сполуки.

Зв’язування білками певних хімічних лігандів у багатьох випадках є механізмом

реалізації транспортної, регуляторної або каталітичної функцій даних білків.

 



Последнее изменение этой страницы: 2016-12-12; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.238.206.122 (0.008 с.)