Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.

Дихальний ланцюг мітохондрій - сукупність молекулярних компонентів (ферментів, коферментів, додаткових електроно-транспортних білків), що здійснюють дегідрування органічних субстратів та послідовний перенос відновлювальних еквівалентів (протонів та електронів) на кисень через ряд проміжних переносників - транспортерів протонів та електронів. Окремі білки та небілкові переносники відновлювальних еквівалентів, які складають дихальний (електроно-транспортний) ланцюг, структурно об'єднані між собою в надмолекулярні мультиензимні комплекси, вбудовані в ліпідний матрикс внутрішніх мітохондріальних мембран, що створює стеричні умови, необхідні для ефективного перебігу окислювально-відновлювальних реакцій. До складу дихального (електроно- транспортного) ланцюга мітохондрій входять чотири білкові комплекси (комплекси І, II, III та IV), що функціонують як переносники протонів та електронів. До складу комплексів входять також залізо-сіркові білки, що містять іони негемового заліза (у вигляді FeS), асоційовані з флавопротеїнами або цитохромом b. Крім білкових комплексів, у функціонуванні електроно-транспортних ланцюгів беруть участь два рухомі переносники - убіхінон (коензим Q) та цитохром с. Комплекси дихального ланцюга: НАДН-коензим Q-редуктаза – ферментний комплекс (являє собою флавопротеїн, що містить ФМН), який окислює НАДН і передає відновлювані еквіваленти на коензим Q (убіхінон); у складі НАДН-коензим Q-редуктази НАДН-дегідрогеназа асоційована з FeS- білками (так званий комплекс І) Сукцинат-коензим Q-редуктаза – ферментний комплекс (ФАД-залежний флавопротеїн), який окислює сукцинат, відновлюючи коензим Q; до складу комплексу входить флавопротеїн сукцинатдегідрогеназа, асоційована з FeS-білком (комплекс ІІ) Коензим Q-цитохром с-редуктаза (убіхінолдегідрогеназа)-ферментний комплекс,що складається з цитохрому b, FeS-білка та цитохрому с1; ферментний комплекс транспортує електрони з відновленого коензиму Q (QH2) на цитохром с (комплекс ІІІ). Цитохром с-оксидаза – ферментний комплекс, що складється з цитохромів а та а3 (комплекс IV); комплекс здійснює кінцеву стадію біологічного окислення – відновлення електронами молекулярного кисню; він містить іони міді, як і інші оксидази.

Білет 7

1.Специфічність ферментів. Ферменти є високоспецифічними каталізаторами, тобто діють, як правило, на структурно близькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок, структурно подібні радикали або функціональні групи. Проявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність, тобто здатність перетворювати тільки певні стереоізомери, наприклад L- або D-амінокислоти, D- або L-моносахариди

Ферменти зазвичай проявляють високу специфічність по відношенню до своїх субстратів. Це досягається частковою комплементарністю форми, розподілу зарядів і гідрофобних областей на молекулі субстрату і в ділянці зв'язування субстрату на ферменті. Ферменти демонструють високий рівеньстереоспецифічності (просторової специфічності), регіоселективності (специфічності орієнтації) і хемоселективності (специфічності до хімічних груп).

Модель «ключ-замок»

Реалістичніша ситуація індукованої відповідності — «неправильні» субстрати дуже великі або дуже маленькі та не підходять до активного центруУ 1890 році Еміль Фішер припустив, що специфічність ферментів визначається точною відповідністю форми ферменту і субстрату. Таке припущення називається моделлю «ключ-замок». Фермент з'єднується з субстратом з утворенням короткоживучого фермент-субстратного комплексу. Проте, хоча ця модель пояснює високу специфічність ферментів, вона не пояснює явища стабілізації перехідного стану, який спостерігається на практиці.

Модель індукованої відповідності

У 1958 році американський дослідник Деніел Кошланд запропонував модифікацію моделі «ключ-замок». Ферменти, в основному, — не жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінити конформацію після зв'язування з ним субстрату. Бічні групи амінокислот активного центру займають таке положення, яке дозволяє ферменту виконувати свою каталітичну функцію. В деяких випадках молекула субстрату також міняє конформацію після скріплення в активному центрі. На відміну від моделі «ключ-замок», модель індукованої відповідності пояснює не тільки специфічність ферментів, але і стабілізаціюперехідногоHYPERLINK "https://uk.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D0%B5%D1%80%D0%B5%D1%85%D1%96%D0%B4%D0%BD%D0%B8%D0%B9_%D1%81%D1%82%D0%B0%D0%BD" стану.

Активація ферментів

Активатори- це речовини, що збільшують швидкість ферментативної реакції. Роль активаторів можуть відігравати як органічні (жовчні кислоти, ферменти й ін.), так і неорганічні речовини (іони металів, аніони). Іони металів бувають досить специфічними активаторами для певних ферментів. Вони можуть сприяти приєднанню субстрату до ферменту, брати участь у формуванні третинної структури ферменту або бути складником активного центру. Іони багатьох металів (натрію, калію, кальцію, магнію, заліза, міді та ін.) є обов’язковими компонентами, що необхідні для нормального функціонування багатьох ферментів. Прикладами активуючої дії аніонів можуть бути аніони хлору відносно пепсину та амілази слини; аніони галогенів – аденілатциклази; жовчні кислоти – панкреатичної ліпази.

Активація ряду ферментів залежить від процесів фосфорилювання і дефосфорилювання. Так, фосфорилаза, що відщеплює від глікогену одну молекулу глюкози, проявляє свою дію тільки у фосфорильованому стані (фосфорилаза А), в нефосфорильованому стані (фосфорилаза В) вона неактивна.

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Серед них можна назвати такі:

1 – активація за допомогою впливу на активний центр;

2 – активація шляхом відщеплення від ферменту частини пептидного ланцюга або якоїсь неорганічної сполуки, що закривала активний центр;

3 – активація шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки;

4 – активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості ферменту.