Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні реакції.



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні реакції.



Метаболічні шляхи поділяються на:

– катаболічні шляхи, які становлять в сукупності катаболізм — реакції розщеплення (гідролізу, окислення тощо) біоорганічних речовин, що надходять із зовнішнього середовища у складі продуктів харчування (вуглеводів, ліпідів, білків тощо) та біомолекул, які складають структуру клітин та тканин організму;

– анаболічні шляхи, які становлять анаболізм — реакції синтезу складних біоорганічних сполук, що складають різні структурні утворення організму (зокрема, біополімерів — білків, нуклеїнових кислот,полісахаридів) та забезпечують його функціонування (ліпідів, моносахаридів, амінокислот, нуклеотидів, вітамінів, коферментів, гормонів тощо).

– амфіболічні шляхи, які містяться на “перехрестях” катаболізму та анаболізму; метаболіти, що складають амфіболічні шляхи, можуть перетворюватися як в катаболічних, так і в анаболічних процесах; прикладом може бути цикл трикарбонових кислот.

Інгібітори транспорту електронів в дихальному ланцюгу мітохондрій.

Сполуки цього класу порушують функціонування дихального ланцюга мітохондрій за рахунок зв’язування з окремими ферментними білками або коферментами, що беруть безпосередню участь у переносі електронів від субстратів біологічного окислення на О2. При надходженні в організм людини або тварин ці речовини діють як клітинні отрути, спричиняючи феномен тканинної гіпоксії.

Ротенон — інгібітор транспорту електронів через НАДН-коензим Q-редуктазний комплекс. Ротенон застосовується як інсектицид.

Амобарбітал (амітал) та близький до нього за структурою секобарбітал (секонал). Ці похідні барбітурової кислоти (барбітурати) застосовуються у фармакології як снодійні засоби. Разом з тим, барбітурати, подібно до ротенону, є активними інгібіторами клітинного дихання, блокуючи електронний транспорт на рівні НАДН-коензим Q-редуктази.

Пієрицидин А — антибіотик, що також блокує НАДН-коензим Q-редуктазний комплекс за рахунок конкурентної взаємодії з убіхіноном.

Антиміцин А — антибіотик, що блокує дихальний ланцюг мітохондрій на рівні переносу електронів через комплекс III (цитохром b — цитохром c1).

Ціаніди (іони CN –) — потужні клітинні отрути, що є інгібіторами транспорту електронів на термінальній ділянці дихального ланцюга мітохондрій (у цитохромоксидазному комплексі). Іони CN – утворюють комплекси з ферри (Fe3+) — формою молекул гему цитохромоксидази, блокуючи їх відновлення до ферро (Fe2+) — форм.

Монооксид вуглецю (CO) — інгібірує цитохромоксидазу шляхом зв’язування з ділянкою гему, що взаємодіє з молекулою кисню

 

Білет 14

 

1.Залежність швидкості ферментативної реакції від температури. Згідно з законом Я.Вант-Гофа, швидкість хімічних реакцій збільшується приблизно вдвічі у разі підвищення температури на кожні 10 ПС. Ця закономірність є справедливою і для ферментів, однак тільки в обмеженій зоні значень температур, в основному, в інтервалі від 0 до 50 ПС. За температури, яка не перевищує 35-50 ПС, швидкість більшості ферментативних реакцій збільшується згідно з теорією хімічної кінетики. Це так званий температурний оптимум, у межах якого ферменти проявляють найвищу активність. Підвищення температури вище за оптимум призводить до зниження активності ферменту і швидкості реакції, а при 80 ПС і вище фермент припиняє свою дію - він інактивується. Це пов'язано з денатурацією ферментного білка. Водночас змінюється його вторинна і третинна структура, і структура активного центру змінюється настільки, що фермент не може взаємодіяти із субстратом: Денатурація

Зниження температури нижче оптимальної тимчасово уповільнює активність ферменту у результаті зменшення дифузії молекул. Якщо ж температуру знову підвищити до оптимальних величин, активність ферменту і швидкість реакції відновлюються. Цю здатність ферментів широко використовують у народному господарстві, наприклад, для збереження харчових продуктів, у медицині, зокрема у хірургічній практиці, у фармації - для збереження препаратів та лікарських форм, що швидко псуються (наприклад, білкових препаратів, відварів, настоїв, емульсій та ін.).

Залежність швидкості ферментативної реакції від рН.Кожний фермент має свій рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна. Має дзвоноподібну форму.Більшість внутрішньоклітинних та тканинних ферменті організму людини найактивніші в нейтральному, слабо лужному або слабо кислому середовищі.( в межах рН між 0,5 та 9,0). Ферменти з оптимумами при екстремальних значеннях рН є пепсин (рН=1-2) і аргіназа (рН=10-11)

Активатори ферментів

Активатори- це речовини, що збільшують швидкість ферментативної реакції.Роль активаторів можуть відігравати як органічні (жовчні кислоти, ферменти й ін.), так і неорганічні речовини (іони металів, аніони). Іони металів бувають досить специфічними активаторами для певних ферментів. Вони можуть сприяти приєднанню субстрату до ферменту, брати участь у формуванні третинної структури ферменту або бути складником активного центру. Іони багатьох металів (натрію, калію, кальцію, магнію, заліза, міді та ін.) є обов’язковими компонентами, що необхідні для нормального функціонування багатьох ферментів. Прикладами активуючої дії аніонів можуть бути аніони хлору відносно пепсину та амілази слини; аніони галогенів – аденілатциклази; жовчні кислоти – панкреатичної ліпази.

Активація ряду ферментів залежить від процесів фосфорилювання і дефосфорилювання. Так, фосфорилаза, що відщеплює від глікогену одну молекулу глюкози, проявляє свою дію тільки у фосфорильованому стані (фосфорилаза А), в нефосфорильованому стані (фосфорилаза В) вона неактивна.

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Серед них можна назвати такі:

1 – активація за допомогою впливу на активний центр;

2 – активація шляхом відщеплення від ферменту частини пептидного ланцюга або якоїсь неорганічної сполуки, що закривала активний центр;

3 – активація шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки;

4 – активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості ферменту.

 



Последнее изменение этой страницы: 2016-12-12; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 34.229.64.28 (0.008 с.)