Особенности аминокислотного состава эластина и структурной организации эластических волокон. Общее представление об обмене эластина. Специфические маркеры деградации эластина.




ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Особенности аминокислотного состава эластина и структурной организации эластических волокон. Общее представление об обмене эластина. Специфические маркеры деградации эластина.



Эластин - своеобразный белок, отличающийся от коллагена не только по электронномикроскопическим и гистохимическим характеристикам, но и по химическому составу и молекулярной структуре.

С одной стороны, первичная структура эластина имеет некоторые общие черты с первичной структурой коллагена. Почти таким же, как в коллагене, является содержание глицина (около 1/3 общего числа аминокислотных остатков) и пролина. Общим для эластина и коллагена является наличие оксипролина, хотя количество оксипролильных остатков в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине содержится крайне мало цистина, метионина, гистидина и отсутствует триптофан.

Вместе с тем, по своему аминокислотному составу эластин обладает весьма существенными отличиями от коллагена. Он содержит значительно меньше аспарагиновой и глутаминовой кислот и аргинина, а также гораздо больше валина и аланина. Отсутствие триптофана, малые количества цистина и метионина, высокое содержание валина и низкое, по сравнению с коллагеном, содержание оксипролина являются четкими критериями для идентификации этого белка в различных образцах соединительной ткани.

Главной особенностью эластина, отличающей его от всех других белков, является исключительная насыщенность первичной структуры неполярными аминокислотами: около 90% аминокислотных остатков обладают неполярными боковыми группами, лишь 2-3% приходится на долю положительно заряженных остатков аминокислот, таких, как лизин и аргинин, и 6-7 % - на долю аминокислот с отрицательно заряженными остатками боковых цепей (глутаминовой и аспарагиновой). В этом и заключается специфичность аминокислотного состава эластина, которая обусловливает его инертность по отношению к воде и различным химическим реагентам. Эластин во много раз меньше набухает в воде по сравнению с коллагеном, довольно устойчив к гидротермическим воздействиям и не обнаруживает эффекта денатурации в процессе нагревания.

Первичная структура эластина расшифрована пока еще далеко не полностью. Установить последовательность остатков удалось лишь в небольших пептидных фрагментах молекулы растворимого предшественника зрелого эластина - тропоэластина. При этом были обнаружены несвойственные другим белкам последовательности, например, тетрапептид ГЛИ-ГЛИ-ВАЛ-ПРО-, пентапептид ПРО-ГЛИ-ВАЛ-ГЛИ-ВАЛ-, гексапептид ПРО-ГЛИ-ВАЛ-ГЛИ-ВАЛ-АЛА-. Найдены были также остатки аланина, связанные с остатками лизина: АЛА-АЛА-ЛИЗ- и АЛА-АЛА-АЛА-ЛИЗ. Во фрагментах молекул зрелого эластина, содержащих лизин, и полученных путем последовательной обработки эластинсодержащих тканей эластазой, папаином, карбоксипептидазой, были обнаружены необычные для других белков соединения - десмозины. Было установлено, что эти компоненты формируются в результате конденсации четырех остатков лизина. Молекулярные цепи эластина имеют очень большую длину. Подтверждением этому служит тот факт, что в 105 г эластина содержится только 0,29 моль N-концевых аминокислотных остатков. Предполагают, что длинные молекулярные цепи в эластине связаны между собой редкими межмолекулярными связями. По мнению ряда авторов, это обусловлено чрезвычайной бедностью первичной структуры эластина полярными (основными и кислотными остатками). Несомненно, эта особенность имеет отношение к основному механическому свойству эластина, поскольку обратная деформируемость фибриллярного белка возможна только при том условии, что отдельные фибриллы могут обладать достаточной кинетической свободой по отношению друг к другу.

 

Гликозаминогликаны и гликозаминопротеогликаны соединительной ткани. Их структура и выполняемые функции, особенности метаболизма. Химическая структура и роль фибронектина.

В соединительной ткани различают: МЕЖКЛЕТОЧНОЕ (ОСНОВНОЕ) ВЕЩЕСТВО, КЛЕТОЧНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ, ВОЛОКНИСТЫЕ СТРУКТУРЫ (коллагеновые волокна). Особенность: межклеточного вещества гораздо больше, чем клеточных элементов.

Желеобразная консистенция основного вещества объясняется его составом. Основное вещество - это сильно гидратированный гель, который образован высокомолекулярными соединениями, составляющими до 30% массы межклеточного вещества. Оставшиеся 70% - это вода.

Высокомолекулярные компоненты представлены белками и углеводами. Углеводы по своему строению являются гетерополисахаридами - ГЛЮКОЗОАМИНОГЛИКАНЫ (ГАГ). Эти гетерополисахариды построены из дисахаридных единиц, которые и являются их мономерами.

По строению мономеров различают 7 типов ГАГ: Гиалуроновая кислота, Хондроитин-4-сульфат, Хондроитин-6-сульфат, Дерматансульфат, Кератансульфат ,Гепарансульфат, Гепарин

Мономеры различных ГАГ построены по одному принципу. Во первых, в их состав входят гексуроновые кислоты: бета-D-глюкуроновая кислота, бета-L-идуроновая кислота. В некоторых ГАГ вместо бета-D-глюкуроновой кислоты встречается бета-D-галактоза

Вторым компонентом мономера ГАГ является амин. Гексозамины представлены глюкозамином и галактозамином, а чаще их ацетильными производными: бета-D-N-ацетилглюкозамином, бета-D-N-ацетилгалактозамином.

В составе мономера гексуроновая кислота и гексозамин соединяются 1,3-бета-гликозидной связью. Исключение - гепарин (у него 1,3-альфа-гликозидная связь). Между мономерами 1,4-бета-гликозидная связь (гепарин - 1,4-альфа-гликозидная связь) Различаются ГАГ строением мономеров, их количеством, связями между ними.

Белковый компонент - это особый COR-белок. К нему при помощи трисахаридов присоединяются ГАГ. 1 молекула COR-белка может присоединить до 100 ГАГ.

В клетке протеогликаны связаны с гиалуроновой кислотой. Образуется сложный надмолекулярный комплекс. В его составе: гиалуроновая кислота, особые связующие белки, а также протеогликаны. Упругие цепи ГАГ в составе протеогликанов образуют образуют макромолекулярные сетчатые структуры. Такое химическое строение обеспечивает выполнение функции молекулярного сита с определенными размерами пор при транспорте различных веществ и метаболитов. Размер пор определяется типом ГАГ, преобладающим в данной конкретной ткани.

ГЛИКОПРОТЕИНЫ. Их углеводный компонент - это олигосахарид, состоящий 10 - 15 мономерных единиц. Этими мономерными единицами могут быть в основном минорные моносахариды: манноза, метилпентозы рамноза и фукоза, арабиноза, ксилоза. На конце этого олигосахарида имеется еще одно производное моносахаридов: сиаловые кислоты..ГЛИКОПРОТЕИНЫ делят на2группы:1.Растворимые2. Нерастворимые.

Углеводная часть гликопротеинов очень вариабельна. Важное значение имеет последовательность моносахаридов, как и последовательность аминокислот в белковой части.

Из гликопротеинов наиболее изучены растворимый фибронектин и нерастворимый ламинин.

РАСТВОРИМЫЕ гликопротеины представлены особым белком - ФИБРОНЕКТИНом. Молекулярная масса фибронектина - 440 kDa. Он состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидным мостиком. Имеет центры связывания с протеогликанами, с волокнистыми структурами, гликолипидами клеточных мембран. Поэтому фибронектин называют "молекулярным клеем". Он обычно располагается на поверхности фибробластов и участвует в адгезии всех перечисленных клеточных структур, а, значит, и клеток. Известно, что при опухолевых заболеваниях количество фибронектина снижается, что способствует метастазированию опухоли.

К растворимым гликопротеинам также относятся COR-белок - компонент протеогликанов, связующие белки, а также целый ряд белков плазмы крови.

НЕРАСТВОРИМЫЕ гликопротеины образуют "каркас", "строму" межклеточного матрикса.

К нерастворимым гликопротеинам относится ЛАМИНИН. Молекулярная масса этого белка - 10000 kDa. Содержит такие же углеводные компоненты, как и ганглиозиды клеточных мембран.

Углеводные компоненты гликопротеинов также, как и углеводные компоненты гликопротеинов обладают свойствами тканевых антигенов.





Последнее изменение этой страницы: 2016-06-19; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.239.51.78 (0.005 с.)