Биологическая ценность белка.

Химические свойства

Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, и, кроме того, проявляют специфические свойства, которые определяются наличием двух функциональных групп и их взаимным расположением.

1. Кислотно-основные свойства

2. Реакции по аминогруппе

А)Дезаминирование

Б)Алкилирование и арилирование

В)Ацилирование

3. Реакции по карбоксильной группе

А)Декарбоксилирование

Б)Этерификация

4. Специфические реакции аминокислот

А) Комплексообразование

Б) Отношение аминокислот к нагреванию

В) Нингидриновая реакция
СТРОЕНИЕ

В живой природе обнаружены сотни разнообразных аминокислот. Однако только 20 из них используются при построении любого белка. Их объединяют термином «кодируемые»: в генетическом коде свое обозначение имеет каждая аминокислота из этого набора, причем только из него.

Две структурные особенности присущи кодируемым аминокислотам:

а) все они являются а-аминокислотами, то есть, аминогруппа присоединена в них к углеродному атому, соседнему с карбоксильной группой;

б) по стереохимической конфигурации а- углеродного атома все они относятся к Ь-ряду (исключение составляет простейшая из них - глицин, который не имеет стереоизомеров, ибо содержит два атома водорода при а-углерод- ном атоме).

Незаменимые аминокислоты

Лизин входит в состав практически любых белков. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Хорошо сочетается с витамином С и биофлавоноидами.
Метионин обеспечивает дезинтоксикационные процессы, прежде всего по связыванию тяжелых металлов, эндогенных и экзогенных токсинов, а также при токсикозе беременности.
Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Помогает переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме.
Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником глутатиона.
Треонин поддерживает липотропную функцию печени совместно с метионином и аспартамом. Треонин играет важную роль в образовании коллагена и эластина. Он повышает иммунитет, участвует в производстве антител.
Фенилаланин принимает активное участие в синтезе белков, повышает умственную активность, память. Он способствует улучшению секреторной функции поджелудочной железы и печени.
Из фенилаланина может образовываться тирозин, который используется для синтеза нейротрансмиттеров (передатчиков нервных импульсов), способствующих улучшению умственного восприятия, усиливая выработку гормонов щитовидной железы, также обладающих антидепрессантными свойствами.
Триптофан необходим для производства витамина B₃ (ниацина) и серотонина-важнейшего нейромедиатора, передающего нервные импульсы. Серотонин нормализует сон, стабилизирует настроение, снижает аппетит.
Триптофан снижает содержание жиров, образующих холестерин в крови, также обладает гипотензивным свойством, расширяя кровеносные сосуды. Участвует в синтезе альбуминов и глобулинов, усиливает выделение гормона роста.
Валин необходим для восстановления поврежденных тканей и метаболических процессов в мышцах при тяжелых нагрузках и для поддержания нормального обмена азота в организме, оказывает стимулирующее действие. Относится к разветвленным аминокислотам, может быть использован мышцами в качестве источника энергии вместе с лейцином и изолейцином.
Лейцин, действуя вместе с валином и изолейцином, защищают мышечные ткани и является источником энергии, также способствует восстановлению костей, кожи, мышц. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста.
Изолейцин необходим для образования гемоглобина, стабилизирует уровень сахара в крови, восстанавливает мышечные ткани, ускоряет процесс выработки энергии.
Заменимые аминокислоты (синтезируемые в организме человека)
Аланин нормализует метаболизм углеводов. Является составной частью таких незаменимых нутриентов как пантотеновая кислота и коэнзим А.
Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность вилочковой железы, которая вырабатывает T-лимфоциты.
Стимулирует выработку гормона роста, что вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме.
Аспарагиновая кислота в организме присутствует в составе белков и в свободном виде. Играет важную роль в обмене азотистых веществ.
Биологическое действие аспарагиновой кислоты: иммуномодулирующее, повышающее физическую выносливость, нормализующее баланс возбуждения и торможения в ЦНС.
Гистидин усиливает секрецию соляной кислоты и пепсина в желудке. Стимулирует образование гемоглобина и кроветворение в целом.
Глицин (аминоуксусная кислота) является центральным нейромедиатором тормозного типа действия, оказывает седативное действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга, ослабляет влечение к алкоголю, оказывает положительное влияние при мышечных дистрофиях, уменьшает повышенную раздражительность, нормализует сон.
Глутаминовая кислота (глутамин) обладает уникальным свойством присоединять дополнительный атом азота, тем самым, являясь организатором синтеза различных белков (перенос азота), либо связывая избыток азота (в том числе аммиак), который может вызывать нарушение работы различных органов, но, прежде всего мозга и печени. В центральной нервной системе глутаминовая кислота является возбуждающим нейромедиатором. Глутаминовая кислота является важной составляющей мышечной ткани, воздействует на гормон роста.
Пролин участвует в синтезе коллагена, восстанавливает структуру соединительной ткани (в том числе опорно-двигательного аппарата, паренхиматозных органов, сердца).
Тирозин является предшественником нейромедиаторов норадреналина и дофамина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода.
Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норадреналина, что, в свою очередь приводит к депрессии.
Цистеин - серосодержащая аминокислота играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.
Цистеин является предшественником глютатиона - вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, в том числе содержащихся в сигаретном дыме.
Эта аминокислота образуется в организме из метионина, при обязательном присутствии витамина B6.
Карнитин становится пожалуй, самым популярным препаратом среди спортсменов. Но врачам следует обратить пристальное внимание на его биохимические свойства и лечебный эффект.

Пищевая ценность белков.

Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.

Белки выполняют целый ряд важнейших функций в организме.

Пластическая функция. Белки (протеины) необходимы каждой клетке организма. Белки – структурная основа всех тканей организма. Это основной материал для построения растущих и воспроизводства разрушающихся тканей – от мышц и костей, до волос и ногтей.

Гормональная функция. Гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот.

Ферментативная функция. Белки в виде ферментов, катализирующих химические реакции, участвуют в регуляции многих обменных процессов и совершенно необходимы для нормального обмена самих белков и других пищевых веществ, в частности, углеводов, жиров, минералов, витаминов.

Защитная функция. К белкам относятся антитела, которые связывают, нейтрализуют и способствуют выведению токсичных веществ из организма. Дефицит белка в питании уменьшает устойчивость организма к инфекциям, так как снижается уровень образования антител. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте кровью липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Энергетическая функция. Хотя белки и не служат главным источником энергии, тем не менее они при определенных условиях могут выполнять эту функцию. Это происходит тогда, когда использование двух других источников энергии – углеводов и жиров затруднено.

Реакции осаждения белков

Обратимое осаждение.

Под действием факторов осаждения белки выпадают в осадок, но после прекращения действия (удаления) этих факторов белки вновь переходят в растворимое состояние и приобретают свои нативные свойства. Одним из видов обратимого осаждения белков является высаливание.

Реактивы:

1) неразведенный яичный белок;

2) насыщенный раствор сульфата аммония;

3) NaOH, 10% раствор,

4) CuSO4, 1% раствор;

5) дистиллированная вода;

6) сульфат аммония в порошке.

Необратимое осаждение белков.

Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.

Осаждение при кипячении.

Белки являются термолабильными соединениями и при нагревании свыше 50-60 градусов С денатурируются. Сущность тепловой денатурации заключается в разрушении гидратной оболочки, разрыве стабилизирующих белковую глобулу связей и развертывании белковой молекулы. Наиболее полное и быстрое осаждение происходит в изоэлектрической точке (когда заряд молекулы равен нулю), поскольку частицы белка при этом наименее устойчивы. Белки, обладающие кислыми свойствами, осаждаются в слабокислой среде, а белки с основными свойствами - в слабощелочной. В сильнокислых или сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок в осадок не выпадает, т.к. его частицы перезаряжаются и несут в первом случае положительный, а во втором - отрицательный заряд, что повышает их устойчивость в растворе.

Реактивы:

1) яичный белок, 1% раствор;

2) уксусная кислота, 1% и 10% растворы;

3) NaOH, 10% раствор.

Хромопротеины

Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д. Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.

Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц.

Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).

Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).

Оба белка – гемопротеины, т.е. гемсодержащие белки.

17. Гемопротеины — гем содержащие хромопротеины. В качественебелкового компонента включают структурно сходные Fe-или магнийпорфирины. Белковый компонентможет быть разнообразным как по составу, так и по структуре. К группе гемопротеинов относятся гемоглобини его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система,каталаза и пероксидаза).

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновоекольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения – порфирина.

Гем в виде гем-порфирина является простетической группой не только гемоглобина и его производных, но имиоглобина, каталазы, пероксидазы и цитохромов b, с и c₁ (см. главу 9); в то же время в цитохромах а и a₃, входящих в состав интегрального комплекса, названного цитохромокси-дазой, содержится гем а, называемый также формилпорфирином:

Миоглобин - дыхательный белок сердечной и скелетной мускулатуры. Он состоит из единственной полипептиднойцепочки, содержащей 153 аминокислоты и соединенный с гемпростетической группой. Основной функцией миоглобина является транспортировка кислорода через клетку и регуляция его содержания в мышце для осуществления сложных биохимических процессов, лежащих в основе клеточного дыхания. Он содержит0,34 железа. Миоглобин депонирует кислород во время сокращения мышц, а при их поражении он может попадать в кровь и выделяться с мочой.

ЦИТОХРОМЫ, сложные белки (гемопротеиды), содержащие в качестве простетич. группы гем. Служат переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислит. фосфорилирования,фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и в др. биол. окислит.-восстановит. р-циях. Цитохромы найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Известно неск. десятков индивидуальных цитохромов, многие из к-рых выделены в гомогенном состоянии. Определены первичные структуры и пространственная организация многих цитохромов наиб. хорошо изучены св-ва цитохрома с. В зависимости от природы гема цитохромы делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d. У цитохрома а гем имеет строение протопорфирина.

Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем. Видовые различиягемоглобина обусловлены глобином, в то время как гем одинаков у всех видов гемоглобина.

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения – порфирина. Последний состоит из четырех замещенных пирролов.

Флавопротеины

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными – окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав оксидоредуктаз – ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержатионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопротеинов, выполняющих важную роль в биоэнергетике клетки (см. главу 9). Негемовое железо связывается с белковым компонентом, отличающимся от гемсодержащиххромопротеинов. Железо ковалентно связано с атомом серы остатка цистеина в белке. При кислотномгидролизе такого белка освобождается железо и H₂S. Несмотря на структурные отличия от цито-хромов, негемовые флавопротеины выполняют аналогичную функцию в транспорте электронов благодаря способности переходить из окисленного в восстановленное состояние.

19. Липопротеиды – жир, жироподобные вещества + белок. Хорошо растворимы в воде. Транспортная форма липидов в организме.

Строение липопротеинов: гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками (апопротеинами) и амфифильными молекулами липидов.

Биологическая роль:

• переносящие в основном эндогенные ТГ;
• транспортирующие ХС (эфиры холестерина);
• переносящие в ХС, а также фосфолипидов
• передают эндогенные триглицериды и холестерин в периферические ткани. Из ЛПОНП
• атерогенные липопротеины.
• антиатерогенные липопротеины.

ФОСФОПРОТЕИНЫ

К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1%; вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин, открытый в белкекуриного яйца; ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др. Большое количество фосфопротеинов содержится вклетках ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций вметаболизме. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислотаоказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата.

МЕТАЛЛОПРОТЕИНЫ

К металлопротеинам относятся биополимеры, содержащие, помимо белка, ионы какого-либо одногометалла или нескольких металлов (табл. 2.5). К таким белкам принадлежат, например, белки, содержащие негемовое железо, а также белки, координационно связанные с атомами металлов в составе сложных белков-ферментов.

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин – высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO•OH)₈•(FeO•O•PO₃H₂), причем цепи неорганического полимера O=Fe—OH...O=Fe—ОН..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп.

21. Азо́тистые основа́ния — гетероциклическиеорганические соединения, производныепиримидина и пурина, входящие в составнуклеиновых кислот. Для сокращенного обозначения пользуются большими латинскими буквами. К азотистым основаниям относятаденин (A), гуанин (G), цитозин (C), которые входят в состав как ДНК, так и РНК. Тимин (T) входит в состав только ДНК, а урацил (U) встречается только в РНК.^[1]

Аденин и гуанин являются производнымипурина, а цитозин, урацил и тимин — производными пиримидина.

Тимин, который присутствует только в ДНК, и урацил, который встречается только в РНК, обладают сходной химической структурой. Урацил отличается от тимина отсутствием метильной группы у 5-го атома углерода.

Азотистые основания, соединяясь ковалентной связью с 1 атомом рибозы или дезоксирибозы, образуют N-гликозиды, которые называют нуклеозиды. Нуклеозиды, в которых к 5'-гидроксильной группе сахара присоединены одна или несколько фосфатных групп, называются нуклеотидами. Эти соединения являются строительными блоками молекул нуклеиновых кислот — ДНК и РНК.

После образования молекулы нуклеиновой кислоты входящие в её состав азотистые основания могут вступать в различные химические реакции под действием ферментов а также факторов внешней среды. Таким образом, нуклеиновые кислоты часто содержат модифицированные азотистые основания. Типичной модификацией такого рода является метилирование.

22. Соединение азотистого основания с сахаром (рибозой дезоксирибозой) называют нуклеозидом. При этом азотистое основание присоединяется к первому атому углерода сахара. Нуклеозиды имеют свои тривиальные названия. Так, при взаимодействии с азотистыми основаниями рибозы образуются следующие рибонуклеозиды:

С аденином — аденозин;

С гуанином — гуанозин;

С цитозином — цитидин;

С урацилом — уридин.

В составе нуклеиновых кислот встречаются два близких по строению сахара — p-D-рибоза и P-D-2-дезоксирибоза.

Если с азотистыми основаниями взаимодействует дезокси — рибоза, то образуются дезоксирибонуклеозиды: с аденином — дезоксиаденозин; с гуанином — дезоксигуанозин; с цитозином — дезоксицитидин; с тимином — дезокситимидин.

Строение нуклеозидов можно представить на примере структурных формул аденозина и дезоксицитидина.

23. Нуклеоти́ды (нуклеозидфосфаты) — фосфорные эфиры нуклеозидов. Свободные нуклеотиды, в частности АТФ, цАМФ, АДФ, играют важную роль в энергетических и информационных внутриклеточных процессах, а также являются составляющими частями нуклеиновых кислот и многих коферментов.

Нуклеотиды являются сложными эфирами нуклеозидов и фосфорных кислот. Нуклеозиды, в свою очередь, являются N-гликозидами, содержащими гетероциклический фрагмент, связанный через атом азота с C-1 атомом остатка сахара.

Большинство нуклеотидов являются моноэфирами ортофосфорной кислоты, однако известны и диэфиры нуклеотидов, в которых этерифицированы два гидроксильных остатка — например, циклические нуклеотиды циклоаденин- и циклогуанин монофосфаты (цАМФ и цГМФ). Наряду с нуклеотидами — эфирами ортофосфорной кислоты (монофосфатами) в природе также распространены и моно- и диэфиры пирофосфорной кислоты (дифосфаты, например,аденозиндифосфат) и моноэфиры триполифосфорной кислоты (трифосфаты, например,аденозинтрифосфат).

Биологическая роль

1. Универсальный источник энергии (АТФ и его аналоги).

2. Являются активаторами и переносчиками мономеров в клетке(УДФ-глюкоза)

3. Выступают в роли коферментов (ФАД, ФМН, НАД⁺, НАДФ⁺)

4. Циклические мононуклеотиды являются вторичными посредниками при действии гормонов и других сигналов(цАМФ, цГМФ).

5. Аллостерические регуляторы активности ферментов.

6. Являются мономерами в составе нуклеиновых кислот, связанные 3′-5′-фосфодиэфирными связями.

24. Строение и биологическая роль АТФ

Аденозинтрифосфат (АТФ) является нуклеотидом. В состав молекулы АТФ входят азотистое основание - аденин, углевод - рибоза и три остатка фосфорной кислоты (аденин, связанный с рибозой, называется аденозином).

Особенностью молекулы АТФ является то, что второй и третий остатки фосфорной кислоты присоединяются связью, богатой энергией. Такая связь называется высокоэнергетической или макроэргической и обозначается знаком ~. Соединения, имеющие макроэргические связи, обозначаются термином «макроэрги».

Макроэргические связи — это ковалентные связи, которые гидролизуются с выделением значительного количества энергии: 30 кДж/моль и более (свободная энергия гидролиза).

Вообще термин «макроэргическая связь» используется исключительно для связей, энергия которых используется в метаболизме и не указывает на истинную величину энергии связей.

Обычно это относится к макроэргическим молекулам — биологическим молекулам, которые способны накапливать и передавать энергию в ходе реакции. При гидролизе одной из связей высвобождается более 20 кДж/моль. По химическому строению макроэрги — чаще всего ангидриды карбоновой и фосфорной кислот, а также других слабых кислот. Примеры макроэргических соединений — молекулы АТФ, ГТФ и НАД. В АТФ имеются 2 макроэргические связи.

25. Строение и билогическая роль ДНК, ДНК служит универ-сальным хранителем и источником наследственной информации, записанной в виде специальной последовательности нуклеотидов и определяющей свойства живого организма. Ее молекулярная масса колеблется от 107 до 109, а число нуклеотидных остатков в молекуле достигает нескольких сотен тысяч и даже миллионов. Как уже было сказано, из главных азотистых оснований в ДНК содержится аденин, гуанин, цитозин и тимин. Основная масса ДНК сосредоточена главным образом в ядрах клеток. Некоторое ее количество содержится в митохондриях и хлоропластах. ДНК ядра клеток животных и растений представляет собой не одну молекулу, а состоит из многих молекул, распределенных по разным хромосомам, число которых зависит от вида организма.

Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей, закру-ченных вправо вокруг одной и той же оси образуя двойную спираль. В силу пространственного соответствия структур двух молекул соединяться водородными связями могут лишь аденин с тимином и наоборот, а также гуанин с цитозином и наоборот. Причем между аденином и тимином образуются две вородные связи, а между гуанином и цитозином – три. Пространственное соответствие структур двух молекул (в случае ДНК пуринов и пиримидинов) получило в химии название к о м п л ем е н т а р н о с т и. Вследствие комплементарности нуклеотидная последова-тельность одной цепи ДНК однозначно определяет нуклеотидную последовательность другой цепи. цепи ДНК разделяются и вдоль каждой из них синтезируется новая цепь, что дает в результате две новые молекулы ДНК, по одной на каждую из двух дочерних клеток. Синтез дочерней молекулы двухцепочечной ДНК, иден-тичной родительской двухцепочечной ДНК получил название р е п л и к а ц и я.

26.27. Под первичной структурой нуклеиновых кислот понимают порядок, последовательность расположения мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК и РНК. Такая цепь стабилизируется 3',5'-фосфодиэфирными связями. Поскольку молекулярная масса нуклеиновых кислот колеблется в широких пределах (от 2•10⁴ до 10¹⁰–10¹¹), установить первичную структуру всех известных РНК и особенно ДНК весьма сложно. Тем не менее, во всех нуклеиновых кислотах (точнее, в одноцепочечной нуклеиновой кислоте) имеется один и тот же тип связи – 3',5'-фосфодиэфирная связь между соседними нуклеотидами. Эту общую основу структуры можно представить следующим образом:

Установлено, что в образовании межнуклеотидной связи участвуют гидроксильные группы в 3'- и 5'-положениях остатков углевода.

Вторичная структура нуклеиновых кислот создается за счет взаимодействия соседних по полинуклеотидной цепи мономерных звеньев, а в случае двуспиральных молекул (или участков молекул) также взаимодействием нуклеотидных остатков, находящихся напротив друг друга в двойной спирали. Третичная структура нуклеиновых кислот организуется за счет взаимодействия нуклеотидных остатков, принадлежащих различным элементам их вторичной структуры. [ 1 ]

Устойчивость вторичной структуры нуклеиновых кислот обеспечивается главным образом водородными связями, образующимися между двумя парами азотистых оснований: в молекулах ДНК - - аденин - тимин и гуанин - цитозин, в молекулах РНК - аденин - урацил и гуанин - - цитозин. Такие пары азотистых оснований, в которых они соединены водородными связями, называют комплементарными. [ 2 ]

Основным типом организации вторичной структуры нуклеиновых кислот является двойная спираль, состоящая из двух полинуклеотидных цепей. Существует ли со стороны регулярной структуры спирали дополнительное воздействие на воду по сравнению с воздействием отдельных нуклеотидов.

Структура генов

Ген представляет собой последовательность нуклеотидов ДНК размером от нескольких сотен до миллиона пар нуклеотидов, в котоҏыҳ закодирована генетическая информация о ᴨȇрвичной структуре белка (число и последовательность аминокислот). Для регулярного правильного считывания информации в гене должны присутствовать: кодон инициации, множество смысловых кодонов и кодон терминации. Три подряд расположенных нуклеотида представляют собой кодон, который и определяет, какая аминокислота будет располагаться в данной позиции в белке. Например, в молекуле ДНК последовательность оснований ТАС является кодоном для аминокислоты метионина, а последовательность ТТТ кодирует фенилаланин. В молекуле иРНК вместо тимина (Т) присутствует основание урацил (У). Таблица генетического кода во всех руководствах представлена именно символами иРНК. Из 64 возможных кодонов смысловыми являются 61, а три триплета -- УАА, УАГ, УГА -- не кодируют аминокислоты и в связи с этим были названы бессмысленными, однако на самом деле они представляют собой знаки терминации трансляции.

31. Основные этапы биосинтеза белков.

1 этап. Транскрипция ДНК. На транскрибируемой цепи ДНК с помощью ДНК-зависимой РНК-полимеразы достраивается комплементарная цепь мРНК. Молекула мРНК является точной копией нетранскрибируемой цепи ДНК с той разницей, что вместо дезоксирибонуклеотидов в ее состав входят рибонуклеотиды, в состав которых вместо тимина входит урацил.

2 этап. Процессинг (созревание) мРНК. Синтезированная молекула мРНК (первичный транскрипт) подвергается дополнительным превращениям. В большинстве случаев исходная молекула мРНК разрезается на отдельные фрагменты. Одни фрагменты – интроны – расщепляются до нуклеотидов, а другие – экзоны – сшиваются в зрелую мРНК. Процесс соединения экзонов «без узелков» называется сплайсинг.

Сплайсинг характерен для эукариот и архебактерий, но иногда встречается и у прокариот. Существует несколько видов сплайсинга. Сущность альтернативного сплайсинга заключается в том, что одни и те же участки исходной мРНК могут быть и интронами, и экзонами. Тогда одному и тому же участку ДНК соответствует несколько типов зрелой мРНК и, соответственно, несколько разных форм одного и того же белка. Сущность транс–сплайсинга заключается в соединение экзонов, кодируемых разными генами (иногда даже из разных хромосом), в одну зрелую молекулу мРНК.

3 этап. Трансляция мРНК. Трансляция (как и все матричные процессы) включает три стадии: инициацию (начало), элонгацию (продолжение) и терминацию (окончание).

Инициация. Сущность инициации заключается в образовании пептидной связи между двумя первыми аминокислотами полипептида.

Первоначально образуется инициирующий комплекс, в состав которого входят: малая субъединица рибосомы, специфические белки (факторы инициации) и специальная инициаторная метиониновая тРНК с аминокислотой метионином – Мет–тРНКМет. Инициирующий комплекс узнает начало мРНК, присоединяется к ней и скользит до точки инициации (начала) биосинтеза белка: в большинстве случаев это стартовый кодон АУГ. Между стартовым кодоном мРНК и антикодоном метиониновой тРНК происходит кодонзависимое связывание с образованием водородных связей. Затем происходит присоединение большой субъединицы рибосомы.

Элонгация. Сущность элонгации заключается в присоединении последующих аминокислот, то есть в наращивании полипептидной цепи. Рабочий цикл рибосомы в процессе элонгации состоит из трех шагов: кодонзависимого связывания мРНК и аминоацил-тРНК на А–участке, образования пептидной связи между аминокислотой и растущей полипептидной цепью и транслокации с освобождением А–участка.

Терминация. Заключается в окончании синтеза полипептидной цепи.

В конце концов, рибосома достигает такого кодона мРНК, которому не соответствует ни одна тРНК (и ни одна аминокислота). Существует три таких нонсенс–кодона: УАА («охра»), УАГ («янтарь»), УГА («опал»). На этих кодонах мРНК рабочий цикл рибосомы прерывается, и наращивание полипептида прекращается. Рибосома под воздействием определенных белков вновь разделяется на субъединицы.

Модификация белков. Простые белки могут соединяться с самыми разнообразными веществами, образуя гликопротеины, липопротеины, металлопротеины, хромопротеины и другие сложные белки. Кроме того, аминокислоты уже в составе полипептида могут подвергаться химическим превращениям. Например, аминокислота пролин, входящая в состав белка проколлагена, окисляется до гидроксипролина. В результате из проколлагена образуется коллаген – основной белковый компонент соединительной ткани.

Реакции модификации белков не являются реакциями матричного типа. Такие биохимические реакции называются ступенчатыми.

Энергетика биосинтеза белков. Биосинтез белков – очень энергоемкий процесс. При аминоацилировании тРНК затрачивается энергия одной связи молекулы АТФ, при кодонзависимом связывании аминоацил-тРНК – энергия одной связи молекулы ГТФ, при перемещении рибосомы на один триплет – энергия одной связи еще одной молекулы ГТФ. В итоге на присоединение аминокислоты к полипептидной цепи затрачивается около 90 кДж/моль. При гидролизе же пептидной связи высвобождается лишь 2 кДж/моль. Таким образом, при биосинтезе большая часть энергии безвозвратно теряется (рассеивается в виде тепла).

 

Химические свойства

Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, и, кроме того, проявляют специфические свойства, которые определяются наличием двух функциональных групп и их взаимным расположением.

1. Кислотно-основные свойства

2. Реакции по аминогруппе

А)Дезаминирование

Б)Алкилирование и арилирование

В)Ацилирование

3. Реакции по карбоксильной группе

А)Декарбоксилирование

Б)Этерификация

4. Специфические реакции аминокислот

А) Комплексообразование

Б) Отношение аминокислот к нагреванию

В) Нингидриновая реакция
СТРОЕНИЕ

В живой природе обнаружены сотни разнообразных аминокислот. Однако только 20 из них используются при построении любого белка. Их объединяют термином «кодируемые»: в генетическом коде свое обозначение имеет каждая аминокислота из этого набора, причем только из него.

Две структурные особенности присущи кодируемым аминокислотам:

а) все они являются а-аминокислотами, то есть, аминогруппа присоединена в них к углеродному атому, соседнему с карбоксильной группой;

б) по стереохимической конфигурации а- углеродного атома все они относятся к Ь-ряду (исключение составляет простейшая из них - глицин, который не имеет стереоизомеров, ибо содержит два атома водорода при а-углерод- ном атоме).

Незаменимые аминокислоты

Лизин входит в состав практически любых белков. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Хорошо сочетается с витамином С и биофлавоноидами.
Метионин обеспечивает дезинтоксикационные процессы, прежде всего по связыванию тяжелых металлов, эндогенных и экзогенных токсинов, а также при токсикозе беременности.
Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Помогает переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме.
Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником глутатиона.