Тематика письменных работ по курсу, курсовых работ

Тематика рефератов:

1. История развития биохимии.

2. Биографии ученых биохмиков.

3. История одного открытия

4. Общие сведения о минеральных веществах.

5. Формы существования минеральных веществ в организме человека.

6. Роль минеральных веществ в организме человека

7. Многообразие белков.

8. Основы функционирования белков.

9. Физико-химические свойства белков и методы их разделения

10. Разнообразие иммуноглобулинов.

11. Трансаминирование и дезаминирование аминокислот.

12. Обмен аммиака. Орнитиновый цикл. Гипераммониемии.

13. Биосинтез заменимых аминокислот.

14. Особенности ферментов как биологических катализаторов.

15. Ингибиторы ферментов и их использование в качестве лечебных препаратов

16. Основы кинетики ферментативного катализа.

17. Регуляция активности ферментов.

18. Ферменты в медицине.

19. Строение ДНК и РНК. Методы изучения ДНК.

20. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные токсины.

21. Механизмы регуляции генов у прокариотов и эукариотов.

22. Механизмы генетической изменчивости: эволюционная изменчивость, полиморфизм белков. Наследственные болезни.

23. Использование рекомбинантных ДНК в медицине.

24. Функции нуклеотидов и их производных в организме.

25. Биосинтез и катаболизм пуриновых рибонуклеотидов.

26. Биосинтез и катаболизм пиримидиновых рибонуклеотидов.

27. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов

28. Биосинтез нуклеиновых кислот и белков (матричные синтезы).

29. Ферменты матричных синтезов.

30. Химия, обмен и функции углеводов.

31. Пищеварение и основные углеводы пищи.

32. Катаболизм глюкозы. Аэробный и анаэробный распад глюкозы. Значение анаэробного гликолиза.

33. Депонирование и распад гликогена. Особенности метаболизма гликогена в печени и мышцах.

34. Биосинтез глюкозы - глюконеогенез.

35. Пентозофосфатный путь в метаболизме глюкозы и его связь с гликолизом и глюконеогенезом.

36. Строение и функции основных липидов организма человека.

37. Переваривание и всасывание жиров. Ресинтез жиров в клетках слизистой оболочки кишечника.

38. Холомикроны – транспортная форма экзогенных жиров.

39. β-окисление жирных кислот, регуляцию β-окисления

40. Кетоновые тела: синтез и катаболизм.

41. Биосинтез высших жирных кислот и его регуляция.

42. Депонирование жира и гормональная регуляция депонирования жира.

43. Мобилизация жира и гормональная регуляция мобилизации жира. Ожирение.

44. Производные полиеновых кислот – эйкозаноиды: строение и биологическое действие.

45. Перекисное окисление липидов и его роль в патогенезе повреждений клетки.

46. Холестерин, строение и биологическое значение.

47. Биосинтез желчных кислот и их роль в поддержании гомеостаза холестерина в организме.

48. Роль биологических мембран в структурной организации клетки.

49. Строение биологических мембран.

50. История открытия витаминов.

51. Роль витаминов в питании человека и животных.

52. Авитаминоз, гиповитаминоз и гипервитаминоз.

53. Роль витаминов в растениях.

54. Витамины – вещества необходимые для нормальной жизнедеятельности любого организма.

55. Жирорастворимые витамины.

56. Водорастворимые витамины.

57. Коферменты, строение и биологическая роль.

58. Общие свойства и механизмы действия гормонов.

59. Химическая структура гормонов.

60. Механизмы действия эндокринной системы.

61. Биосинтез и секреция гормонов различного строения.

62. Транспорт и катаболизм гормонов.

63. Митохондриальная цепь переноса электронов.

64. Механизм окислительного фосфорилирования. Дыхательный контроль.

65. Регуляция обмена воды.

66. Общие аспекты регуляции.

67. Обмен веществ.

68. Анаболизм и катаболизм.

69. Энергетический обмен. Взаимосвязь обмена веществ и энергии.

70. Общий путь катаболизма. Анаболические функции общего пути катаболизма.

71. Регуляция энергетического обмена.

72. Гипоэнергетические состояния.

73. Белковое питание.

74. Азотистый баланс.

Список рекомендованной литературы, помимо п.5

1. Кольман Я., Рем К.Г. Наглядная биохимия. М., Мир, 2000

2. Мецлер Д. Биохимия т.1-3. М.: Мир, 1981.

3. Сеитов З.С. Биохимия. Алматы, Агроуниверситет, 2000.

4. Ленинжер А. Основы биохимии т. 1-3. М.: Мир, 1985.

5. Анисимов А.А. Основы биохимии М.: Высшая школа, 1986.

6. Уайт А. И др. Основы биохимии т. 1-3 М.: Мир, 1981.

7. Кретович ВЛ. Биохимия растений М.: Высшая школа, 198б.

8. Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия. М.: "Медицина" 2000.

9. Плакунов, В.К. Основы энзимологии: Учеб.пособие для студ.вузов/ Плакунов, В.К.. - М.: Логос, 2002.

10. Чиркин А.А. Практикум по биохимии: Учеб.пособие для студ.мед.вузов/ Чиркин А.А.. - Минск: Новое знание, 2002. - 512с..

11. Есырев О.В. Роль транспортных АТФ-ах в электромеханическом сопряжении мышц А-А, Наука, 1983, 184 с.

12. Аблаев Н.Р. Биохимия в схемах и рисунках. Алматы НИЦ "Гылым" 2001 г.

13. Филлипович Ю.Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1985.

14. Малер Г., Кордес, Основы биологической химии. М.: Мир, 1970.

15. Страйер А. Биохимия. Т. 1-8. М.: Мир, 1984-1985.

16. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М: Просвещение, 1987.

17. Строев Е.А. Практикум по биологической химии. М: Высшая школа, 1986.

18. Под ред. С.Е. Северина, Г.А. Соловьевой. Практикум по биохимии. М.: МГУ. 1989.

19. Проблемы белка: Химическое строение белка (Попов Е.М. и др.) М., Наука, 1995

20. Биохимия и физиология сельскохозяйственных растений М., 2000 (под ред. Третьякова Н.Н.)

21. Северин Е. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и заданиями. М.Гэотар-Медицина, 2002

22. Чиркин А.А. Практикум по биохимии. Минск: новое издание, 2002

23. Щербаков В.Г. Биохимия. 2-ое перераб и допл. Изд.: Гиорд, 2003

24. Красильникова Л.А., Авксентьев О.А., Жмурко В.В., Садовниченко Ю.А. Биохимия растений Ростов на Дону Феникс, 2004, 224с.

25. Проскурина И.К. Биохимия М.:Владос, 2004, 234с.

26. Пустовалова Т.П. Практические работы по биохимии. М., Феникс, 2004

27. Биохимия / Под ред. Северина Е.С./ Учебник. 3-е изд. испр., 2005

Информация по оценке

Рейтинговая шкала оценки знаний студентов:

Формы контроля	Баллы
Текущий	50-100
Промежуточный контроль	50-100
Итоговый контроль	50-100
Всего:	50-100

 

15. Тестовые задания для самоконтроля

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

A) Аланин, валин, лейцин, триптофан, серин

B) Аланин, серин, фенилаланин, триптофан

C) Аланин, валин, метионин, пролин

D) Аланин, серин, лизин, аргинин, триптофан

E) Серин, фенилаланин, аспарагин, аспарагиновая кислота

 

Пептидная связь:

A) CO – CH

B) CO – SH

C) NH=NH

D) CO – NH

E) CO = NH

 

Аминокислота, которая не обладает оптической активностью

A) Аланин

B) Глицин

C) Фенилаланин

D) Триптофан

E) Цистеин

 

На рисунке представлен фрагмент первичной структуры белка. Цифрой 1 обозначено:

A) карбоксильная группа

B) радикал

C) аминогруппа

D) пептидная связь

E) фосфорная кислота

 

Вторичная структура хромосом – это

A) конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания (складывания, упаковки) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конфигурацию.

B) порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи

C) пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме (трехмерная, или пространственная, конфигурация).

D) способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной и третичной структурами, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

E) порядок, последовательность расположения нуклеотидных остатков в полипептидной цепи

 

Обязательное вещество в составе нуклеиновых кислот

A) Карбоновые кислоты

B) Глюкоза

C) Фруктоза

D) Амилоза

E) Рибоза

 

Вещество, которое входит в состав нуклеиновых кислот

A) Фосфорная кислота

B) Серная кислота

C) Соляная кислота

D) Уксусная кислота

E) Карбоновая кислота

 

Вещество, которое входит в состав нуклеиновых кислот

A) Карбоновая кислота

B) Серная кислота

C) Соляная кислота

D) Уксусная кислота

E) Пентоза

 

Амин, который входит в состав нуклеиновых кислот

A) Анилин

B) Пиперидин

C) Пурин

D) Цитозин

E) Имидазол

 

По полярным признакам выделяют:

A) α-белки, β-белки, α+β-белки, α/β-белки

B) глобулярные, фибриллярные

C) кислые, нейтральные, основные

D) полярные, неполярные, амфифильные

E) простые, сложные

 

Особенности ферментативного катализа. Все верно, кроме:

A) для фермента характерна высокая специфичность действия

B) для фермента характерна высокая субстратная специфичность

C) фермент не обладает высокой каталитической активностью

D) не образуются побочные продукты

E) четкая регуляция ферментативной реакции

 

Данная схема (S+E→P+E) представляет собой:

A) генетический код

B) общий вид ферментативной реакции

C) схему транскрипции

D) схему трансляции

E) схему синтеза аминокислот

 

Абсолютная субстратная специфичность фермента – это способность фермента воздействовать:

A) на один определенный оптический или геометрический изомер

B) на группу сходных субстратов, обладающих определенным типом связи

C) на продукт реакции при его определенной концентрации

D) только на один субстрат

E) на соединения различной химической природы

 

Мономером молекулы ДНК является:

A) нуклеопротеид

B) нуклеосома

C) нуклеотид

D) нуклеон

E) нуклеозидит

 

В состав мономера молекулы ДНК входят:

A) две молекулы фосфорной кислоты

B) одна молекула фосфорной кислоты

C) три молекулы фосфорной кислоты

D) три молекулы дифосфорной кислоты

E) одна молекула дифосфорной кислоты

 

Пуриновые основания мономера молекулы ДНК

A) Аденин и Цитозин

B) Аденин и Тимин

C) Аденин и Гуанин

D) Тимин и Цитозин

E) Тимин, Урацил и Аденин

 

Функция белков, где главную роль играют актин и миозин (специфические белки мышечной ткани)

A) сократительная

B) питательная

C) гормональная

D) защитная

E) каталитическая

 

Все аминокислоты входящие в состав природных белков являются:

A) α-аминокислотами

B) β-аминокислотами

C) γ-аминокислотами

D) δ-аминокислотами

E) ε-аминокислотами

 

Производные карбоновых кислот у которых один водородный атом, у α-углерода замещен на аминогруппу называются

A) алканами

B) кетонами

C) α-аминокислотами

D) белками

E) сахарами

 

Отрицательно заряженная (кислая) аминокислота

A) аланин

B) глицин

C) аспарагиновая кислота

D) валин

E) гистидин

 

Ключи правильных ответов

Номер вопроса	Правильный ответ		Номер вопроса	Правильный ответ
1	D		11	С
2	С		12	В
3	В		13	D
4	D		14	С
5	А		15	В
6	Е		16	С
7	А		17	А
8	Е		18	А
9	D		19	С
10	D		20	С

Критерии оценки знаний:

%-ное содержание	Критерии
0-49	Полное отсутствие знаний программного материала; не знание основного материала учебной программы и допуск грубых ошибок.
50-74	Ответ в основном правильный, но неполный; в нем обнаруживается недостаточно глубокое понимание программного материала; допускаются отдельные ошибки в изложении ведущих идей и теоретических положений; проявляется умение лишь к репродуктивному изложению материала; отсутствуют выводы и обобщения.
75-89	Ответ полный правильный; показаны знания основных идей, положений изучаемых источников. Правильная оценка общественных явлений. Знание фактического материала, основных понятий и законов. Привлечение материала по другим учебным предметам, из периодической печати. Умение вести доказательство, аргументировать, делать опровержение, выводы и обобщения. Но есть неточности в изложении, не ведущие, однако, к существенному искажению содержания.
90-100	Ответ полный, правильный; показаны знания основных идей, положений изучаемых источников. Правильная оценка изучаемых источников. Правильная оценка общественных явлений. Знание фактического материала, основных понятий и законов. Привлечение материала по другим учебным предметам, из периодической печати. Умение вести доказательство, аргументировать, делать опровержение, выводы и обобщения.

 

16. Экзаменационные вопросы по курсу

1. Что такое белки?

2. Основные свойства белков.

3. Растворимость белков в воде.

4. Устойчивость белковых частичек в воде.

5. Амфотерность белковой молекулы.

6. Изоэлектрическое состояние белков.

7. Условия образования заряда в молекуле белка.

8. Характер соединения аминокислот в полипептидной цепи.

9. Типы связи в белковой молекуле.

10. Уровни организации белковой молекулы.

11. Первичная структура белков.

12. Вторичная структура белков. Связи, формирующие эту структуру.

13. Третичная структура белков. Связи, формирующие эту структур.

14. Четвертичная структура белков, их роль.

15. Формы белковой молекулы.

16. Простые белки, их характеристика.

17. Гистоны, их структурная особенность.

18. Альбумины и глобулины, их особенности.

19. Растительные белки, их особенности.

20. Склеропротеины, их особенности и роль.

21. Сложные белки, их характеристика.

22. Гликопротеиды, их особенности и роль.

23. Липопротеиды, их структурные особенности и роль.

24. Хромопротеиды, их строение, роль в организме.

25. Нуклеопротеиды, их строение и роль в организме.

26. Белки, входящие в состав нуклеопротеидов, их структурное взаимоотношение.

27. Мононуклеотиды, их строение и виды.

28. Способ соединения мононуклеотидов в молекуле нуклеиновых кислот.

29. ДНК; химический состав, структурные особенности.

30. Правило комплементарности и правило Чаргаффа, их значение.

31. PHK химический состав, структура.

32. Виды РНК, их особенности и роль

33. Что такое ферменты?

34. Особенности действия ферментов по сравнению с действием неорганических катализаторов?

35. Чувствительность ферментов к условиям окружающей среды (рН, температура).

36. Специфичность ферментов (субстратная специфичность и специфичность по действию).

37. Высококаталитическая активность ферментов.

38. Обратимость действия ферментов.

39. Химическая природа ферментов.

40. Однокомпонентные ферменты, примеры.

41. Двухкомпонентные ферменты, представители.

42. Коферменты, их природа и роль.

43. Активный центр ферментов, их формирование, функциональные участки.

44. Аллостерические ферменты, структура, особенности и роль.

45. Общая характеристика витаминов.

46. Биохимическая роль витаминов.

47. Витамин В1 коферментная форма.

48. Коферментная форма витамина В2.

49. Коферментная функция витамина PP.

50. Коферментная функция витамина Н.

51. Коферментная функция пантотеновой кислоты.

52. Коферментная функция витамина B6.

53. Коферментная функция фолиевой кислоты.

54. Коферментная функция витамина B12

55. Витамин A, его роль в организме.

56. Родопсин, его роль.

57. Провитамин А.

58. Витамин Д, его биохимическая роль.

59. Провитамин Д.

60. Витамин Е, его роль в организме

61. Биохимическая роль витамина К.

62. Витамин С, его роль в обмене веществ.

63. Антивитамины.

64. Биосинтез витаминов и пищевые источники.

65. Дайте общую характеристику мембран.

66. Каково строение мембран.

67. Как осуществляется перенос веществ через мембраны.