D. Розчинні в органічних розчинниках

Е. Розчинні у воді при нагріванні

 

51. Який білок не входить до складу β-глобулінів?

А. α₂-Макроглобулін

В. Ліпопротеїни

С. С- реактивний білок

D. Трансферин

Е. Фібриноген

 

52. Ізоелектрична точка білків — це значення рН, при якому...

А. Білок є електронейтральним

В. Білок стає найбільш іонізованим

С. Молекула білка набуває позитивного заряду

D. Розчинність білка найбільша

Е. Білок рухається в електричному полі

 

53. Сумарний негативний заряд мають білки, в складі яких переважають...

А. Глутамінова і аспарагінова кислоти

В. Лізин і аргінін

С. Аргінін і гліцин

D. Валін і лейцин

Е. Аланін і треонін

 

54. Які особливості характерні для триптофану?

А. Містить кільце індолу

В. Рідко є в складі білків

С. Виступає α-імінокислотою

D. Є α-аміно-β-гідроксипропіоновою кислотою

Е. Містить кільце імідазолу

 

55. В утворенні структур білків беруть участь різні зв’язки. Яка роль ковалентних зв’язків у білках?

А. Стабілізують α-спіральну конфігурацію поліпептидного ланцюга

В. З’єднують білковий і небілковий компоненти в молекулах білків

С. Використовуються при приєднанні β-амінокислот у білковій молекулі

D. Стабілізують небілковий компонент у молекулах білків

Е. Забезпечують β-структуру поліпептидного ланцюга

 

 

56. Для виявлення білків у біологічних рідинах використовують характерну для них реакцію. Якісною реакцією на пептидний зв’язок є...

А. Біуретова

В. Ксантопротеїнова

С. Міллона

D. Фоля

Е. Нітропрусидна

 

57. Біологічна цінність білків визначається наявністю в них незамінних амінокислот. Які амінокислоти належать до незамінних?

А. Валін, фенілаланін, треонін

В. Гліцин, серин, аланін

С. Серин, триптофан, аспарагін

D. Пролін, метіонін, гістидин

Е. Триптофан, гліцин, аланін

 

58. Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують...

А. Роздільну хроматографію

В. Електрофорез

С. Поляриметрію

D. Ультрацентрифугування

Е. Гель-фільтрацію

 

59. Під дією багатьох факторів білки втрачають свої природні властивості внаслідок денатурації. До денатуруючих факторів білків належать...

А. Всі нижче перераховані

В. Високий тиск

С. Іонізуюче випромінювання

D. Дії солей важких металів

Е. Висока температура

 

60. Під час аналізу первинної структури гемоглобіну виявлено, що в поліпептидному ланцюзі відбулася заміна гідрофільної амінокислоти на гідрофобну. Як це вплине на властивості білка?

 

61. Через деякий час від початку гідролізу біуретова реакція стає негативною. Про які зміни білка це свідчить?

 

62. Розчин білка підігріли до + 50°С і він втратив свої властивості. Чим це можна пояснити?

 

63. Змінилося рН розчину. Які зв’язки зруйновані в структурі молекули білка?

64. Загальний вміст амінокислот у досліджуваній крові дорівнює 65 ммоль/л. Про що це свідчить?

65. До одного розчину білка додали натрію хлорид, до іншого – срібла нітрат. У якому розчині спостерігатиметься висолювання білка, а в якому - денатурація?

 

66. Із сироватки крові висолюванням виділили білок, що буде використаний у клініці з лікувальною метою. Як очистити його від низькомолекулярних домішок?

 

67. Якого заряду набуде білок, якщо розмістити його в розчин, рН якого нижче від ізоелектричної точки?

 

68. Якого заряду набуде білок, якщо розмістити його в розчині, рН якого вище від ізоелектричної точки?

 

69. Ізоелектрична точка досліджуваних білків перебуває при рН 5,5. Про які особливості амінокислотного складу білка це свідчить?

 

70. Загальний вміст білка у крові людини становить 50 г/л. Оцініть отриманий результат. Які можуть причини виникнення такого стану?

 

71. Вміст альбумінів у плазмі крові становить 20 г/л. Як називають такий стан? Чим він може бути спричинений та які наслідки може мати для організму?

 

72. У сечі спостерігається позитивна реакція з сульфосаліциловою кислотою. Кількісно виявлено 0,253 % білка. Про що це свідчить? До яких наслідків в організмі може призвести такий стан?

 

73. За одноразове сечовипускання хворий зібрав сечу в три посудини (початкова, середня, кінцева порції). Реакція зі сульфосаліциловою кислотою дає позитивний результат у перших двох порціях, а в третій – негативний. Як трактувати такі результати аналізу?

 

74. До яких змін у складі білків крові може призвести протеїнурія?

 

75. Загальний вміст білка у крові становить 95 г/л. Чи відповідає це нормі? Яка причина такого стану?

 

76. Яка маса трипептиду гліцилсерилаланіну (М = 227) розщепилася в організмі людини до кінцевих продуктів, якщо в результаті цього процесу зі сечею виділилося 5 г азоту?

 

77. На частку альбумінів сироватки крові здорової людини припадає 56 % вмісту загального білка, який дорівнює 65-85 г/л. Визначте білковий коефіцієнт і поясніть його можливі відхилення при патології.

 

78. Яка молекулярна маса глутатіону, якщо масова частка сірки в ньому становить 10,42 %? Охарактеризуйте біологічну роль глутатіону.

 

79. Скільки казеїногену молока (містить 1 % фосфору) розщепилося в організмі дитини масою 8 кг, якщо зі сечею за добу виділилося 20 мг фосфору на 1 кг маси дитини, що становить 50 % від введеного з їжею? Яка біологічна роль фосфопротеїнів?

 

80. На частку азоту в молекулі серину припадає 13,3 %. Розрахуйте молекулярну масу серину. Яка його біологічна роль?

 

ТЕСТИ ДЛЯ ЛІЦЕНЗІЙНОГО ІСПИТУ КРОК – 1

81. (М,С) Хворому призначено аналіз білкових фракцій крові. У зв’язку з тим у лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод?

А. Наявність електричного заряду

В. Здатність до набухання

С. Оптична активність

D. Високий онкотичний тиск

Е. Висока в’язкість

 

82. (М,С,Ф) З біологічної рідини висолюванням виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна очистити його від низькомолекулярних домішок?

А. Діалізом

В. Денатурацією

С. Висолюванням

D. Електрофорезом

Е. Секвенацією

 

83. (М,С,Ф) В організмі людини синтезується лише 10 з 20 необхідних амінокислот, що входять до складу білків. Яка з наведених амінокислот здатна синтезуватися в організмі людини?

А. Тирозин

В. Лізин

С. Метіонін

D. Валін

Е. Фенілаланін

 

84. (М,С) У результаті гідроксилювання триптофану з участю триптофан-5-монооксигенази утворюється…

А. Серотонін

В. Гістамін

С. Дофамін

D. Меланін

Е. Адреналін

 

85. (Ф) За умов ненадходження або недостатнього утворення в організмі людини ліпотропних факторів у неї розвивається жирове переродження печінки. Які із зазначених речовин можна віднести до ліпотропних факторів?

А. Метіонін

В. Жирні кислоти

С. Піридоксин

D. Триацилгліцериди

Е. Холестерин

 

86. (С) У жінки 63 років, яка хворіє на ревматизм, у крові та сечі спостерігається підвищена концентрація оксипроліну. Що є основною причиною гіпероксипролінемії?

А. Деградація колагену

В. Активація пролінгідроксилази

С. Порушення функції нирок

D. Активація катепсинів

Е. Деградація гіалуропротеїну

 

87. (Ф) У піддослідних тварин, які тривалий час перебували на безбілковій дієті, розвинувся стеатоз печінки, зокрема через дефіцит метилюючих агентів. Яка амінокислота є донором метильних радикалів?

 

 

А. Метіонін

В. Фенілаланін

С. Лізин

D. Цистеїн

Е. Аргінін

 

88. (М,С) У жінки 23 років на 20-му тижні вагітності підвищився артеріальний тиск, з’явились набряки. В сечі виявлено білок та глюкозу. Що є найбільш вірогідною причиною набряків?

А. Гіпоальбумінемія

В. Зниження реабсорбції натрію

С. Гіперглікемія

D. Глюкозурія

Е. Активація протеолізу

 

89. (М,С,Ф) При захворюваннях печінки рекомендують споживати сир. Яка незамінна амінокислота міститься в казеїні сиру?

А. Треонін

В. Валін

С. Ізолейцин

D. Гістидин

Е. Лізин

 

90. (М,С,Ф) У піддослідних тварин, що тривалий час перебувала на безбілковій дієті, порушилась більшість метаболічних процесів через дефіцит незамінних амінокислот. Яка із наведених амінокислот належить до незамінних?

А. Фенілаланін

В. Пролін

С. Аланін

D. Гліцин

С. Серин

 

91. (М,С,Ф) Парні жовчні кислоти відіграють важливу роль у емульгуванні та всмоктуванні жирів. Яка з перелічених амінокислот входить до складу парних жовчних кислот?

А. Гліцин

В. Серин

С. Гістидин

D. Треонін

Е. Валін

 

92. (М,С) У клініці для парентерального білкового харчування використовують гідролізат білків. Амінокислоти, які входять до складу такого гідролізату, були розділені за допомогою хроматографії на папері на кислі й основні. Яка з наведених амінокислот є кислою?

А. Аспартат

В. Треонін

С. Валін

D. Гліцин

Е. Лізин

 

93. (Ф) У хворого, що тривалий час вживав алкоголь, розвинувся жировий гепатоз. Лікар призначив йому ліпотропні засоби. Яка з перелічених речовин є таким засобом?

А. Метіонін

В. Лізин

С. Гліцин

D. Етаноламін

Е. Цитозин

 

94. (М,С,Ф) У результаті оксидазних реакцій утворюється пероксид гідрогену, який є токсичною речовиною. Важливу роль у його відновленні відіграє глутатіон. Яка амінокислота входить до складу останнього?

А. Цистеїн

В. Серин

С. Аланін

D. Аспартат

Е. Тирозин

 

95. (М,С,Ф) Біохімічна функція глутатіону в організмі пов’язана з відновленням і детоксикацією органічних пероксидів. При взаємодії глутатіону з гідропероксидами утворюються нешкідливі органічні спирти, що зазнають подальшого окиснення. Яка амінокислота входить до складу глутатіону?

А. Глутамат

В. Валін

С. Лізин

D. Ізолейцин

Е. Триптофан

 

96. (М,С,Ф) Метод спектрополяриметрїі, який грунтується на здатності амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга повертати площину поляризованого світла, можна застосувати для визначення певної структури білків, а саме...

А. Вторинної

В. Первинної

С. Третинної

D. Четвертинної

Е. Всіх структур

 

97. (С) У собаки з фістулою слинної залози взяли слину для визначення її складу. У ній виявили речовину білкового походження. Яка це речовина?

А. Муцин

В. Пепсин

С. Мальтаза

D. Хімозин

Е. Трипсин

 

98. (М,С,Ф) У біохімічній лабораторії в досліджуваному гідролізаті виявлені азотисті основи пуринового та піримідинового рядів, пентози, залишки фосфатної кислоти. До якого класу органічних речовин належить вихідна сполука?

А. Нуклеопротеїнів

В. Гетерополісахаридів

С. Фосфопротеїнів

D. Ліпопротеїнів

Е. Глікопротеїнів

 

99. (Ф) Яка група забезпечує приєднання фосфатної кислоти до білків у фосфопротеїнах?

А. ОН – групи серину

В. СН – групи метіоніну

С. СОО – групи глутаміну

D. NH – групи лізину

Е. SН –групи цистеїну

 

100. (М,С) У хворого віком 34 роки три роки тому було виявлено гломерулонефрит. Останні 6 місяців у нього спостерігаються набряки. Що лежить в основі їх розвитку?

А. Протеїнурія

В. Гіперпродукція вазопресину

С. Порушення синтезу білків

D. Гіперосмолярність плазми

Е. Гіперальдостеронізм

 

101. (М,С,Ф) У хворого під час повного (з водою) аліментарного голодування розвинулись генералізовані набряки. Який з наведених патогенетичних факторів у цьому випадку є провідним?

А. Зниження онкотичного тиску плазми крові

В. Підвишення онкотичного тиску міжклітинної рідини

С. Підвищення осмотичного тиску міжклітинної рідини

D. Зниження гідростатичного тиску міжклітинної рідини

Е. Зниження осмотичного тиску плазми крові

 

102. (М,С,Ф) Лікар призначив виснаженому хворому парентеральне білкове харчування. З огляду на це було визначено білковий спектр крові хворого методом електрофорезу. На яких фізико- хімічних властивостях білків грунтується цей метод?

А. Наявності заряду

В. Здатності до денатурації

С. Високій в’язкості

D. Розчинності у воді

E. Оптичній активності

 

103. (М,С,Ф) При гідролізі білків виявлено ФАД. Які з перелічених білків гідролізували?

А. Хромопротеїни

В. Металопротеїни

С. Нуклеопротеїни

D. Фосфопротеїни

Е. Ліпопротеїни

 

104. (М,С,Ф) Протаміни і гістони належать до простих білків, що мають основні властивості. До складу яких білків вони входять?

А. Нуклепротеїнів

В. Глікопротеїнів

С. Ліпопротеїнів

D. Металопротеїнів

Е. Флавопротеїнів

 

105. (Ф) Хворому при отруєнні хлороформом для запобігання жировому переродженню печінки призначений ліпотропний фактор. Яку амінокислоту використовують у клініці для цього?

А. Серин

В. Оксипролін

С. Триптофан

D. Валін

E. Тирозин

 

106. (М,С,Ф) Для виявлення та кількісного визначення амінокислот у біологічних середовищах застосовують реакцію...

А. Нінгідринову

В. Ксантопротеїнову

С. Сакагучі

D. Біуретову

Е. Фоля

 

107. (М,С,Ф) Оптичні методи дослідження належать до методів, які найбільш часто використовють у біохімії. Це пов’язано з можливістю ідентифікувати речовини, визначати їх кількість. Який з перелічених методів відносять до оптичних?

А. Фотоелектроколориметрія

В. Полярографія

С. Хроматографія

D. Кондуктометрія

Е. Потенціометрія

 

108. (Ф) Який із наведених методів можна використати для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин та оцінки ізотонічної концентрації?

А. Седиментаційний аналіз

В. Полярографію

С. рН – метрію

D. Кріоскопію

Е. Колориметрію

 

109. (М,С,Ф) Вміст білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів належить...

А. Метод Лоурі

В. Метод Сенджера

С. Полярографічний

D. Спектрофотометричний

Е. Рефрактометричний

 

 

110. (М,С,Ф) Для виявлення сірковмісних амінокислот у білках використовують реакцію Фоля. На чому ґрунтується ця реакція?

А. Утворенні чорного осаду сульфіду свинцю

В. Утворенні комплексних солей свинцю

С. Утворенні жовтого осаду

D. Утворенні червоного осаду

Е. Виділенні газу

111. (М,С,Ф) Білки та пептиди в лужному середовищі при наявності солей міді дають біуретову реакцію. За допомогою цієї реакції в білках виявляють...

А. Пептидний зв’язок

В. Дисульфідний зв’язок

С. Міжмолекулярну взаємодію

D. Молекулярну масу

Е. Заряд молекул

 

 

112. (М,С,Ф) До складу білка входять протеїногенні амінокислоти. У якому положенні в їх структурі обов’язково повинна знаходитися аміногрупа?

А. α –Положенні

В. β – Положенні

С. γ – Положенні

D. δ – Положенні

Е. λ – Положенні

 

113. (М,С,Ф) У біохімічній практиці використовують гель – фільтрацію - один із методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цим методом можна визначати...

А. Молекулярну масу

В. Заряд молекул

С. Швидкість осідання молекул

D. Буферну ємність розчину

Е. Розчинність речовин

114. (М,С,Ф) Під час термічної обробки їжі спостерігають незворотні зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву...

А. Денатурація

В. Гідратація

С. Ренатурація

D. Діаліз

Е. Висолювання

 

115. (М,С,Ф) До складу хроматину входять пістонові білки, що мають позитивний заряд. Яка з перелічених амінокислот у найбільшій кількості входить до складу гістонових білків і має позитивний заряд?

А. Лізин

В. Серин

С. Валін

D. Треонін

Е. Аланін

116. (М,С,Ф) Наявність у білках деяких амінокислот призводить до порушення структури білка. Вкажіть, яка з амінокислот призводить до згину поліпептидного ланцюга?

A. Пролін

B. Лейцин

C. Ізолейцин

D. Глутамінова кислота

Е. Валін

 

117. (М,С,Ф) У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді відмічаються набряки. Біохімічний аналіз крові вказує на гіпопротеїнемію. З порушенням вмісту якої фракції білків плазми крові найбільш вірогідно пов’язаний такий стан?

А. Зменшенням альбумінів

В. Зменшенням α₁-глобулінів

С. Зменшенням α₂-глобулінів

D. Зменшенням β-глобулінів

Е. Збільшення альбумінів

 

118. (М,С,Ф) Вміст яких незамінних амінокислот у їжі людини визначає повноцінність білків?

A. Ізолейцину, гістидину

B. Проліну, серину

C. Серину, валіну

D. Тирозину, аланіну

E. Цистеїну, гліцину

 

119. (М,С,Ф) Складний білок муцин є основою різних слизів (слини, шлунка, кишечника), виконує захисну функцію, забезпечує фізичний контакт між клітинами за хімічною природою є:

А. Глікопротеїном

В. Протеогліканом

С. Ліпопротеїном

D. Фосфопротеїном

Е. Фосфоліпідом

 

120. (М,С,Ф) Первинна структура білка – це

 

А. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками

В. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

Е. Послідовність нуклеотидів

 

121. (М,С,Ф) Вторинна структура білка – це

А. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками

С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками

 

122. (М,С,Ф) Третинна структура білка – це

А. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками а

С. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками

 

 

123. (М,С,Ф) Четвертинна структура білка – це

А. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками

С. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

D. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками

 

 

124. (М,С,Ф) У стабілізації третинної структури білка приймають участь такі хімічні зв’язки...

А. Водневі, іонні, гідрофобні, дисульфідні

В. Глікозидні, пептидні

С. Пептидні, водневі

D. Пептидні, глікозидні

Е. Іонні, складноефірні

 

125. (М,С,Ф) У стабілізації первинної структури білка приймають участь такі хімічні зв’язки...

А. Пептидні

В. Глікозидні

С. Гідрофобні

D. Водневі

Е. Іонні

 

126. (М,С,Ф) За будовою білки поділяють на глобулярні та фібрилярні. До числа фібрилярних білків можна віднести...

А. Колаген, еластин, α- кератин

В. Альбуміни, глобуліни

С. Міоглобін, гемоглобін

D. Протаміни, гістони

Е. Проламіни, глутеліни

 

127. (М,С,Ф) До числа найважливіших фізико-хімічних властивостей білків відносять денатурацію, яка характеризується...

А. Втратою білковою молекулою її нативної конформації

В. Таким значенням рН, при якому білок є електронейтральний

С. Руйнуванням пептидних зв’язків

D. Утворенням дисульфідних зв’язків

Е. Всі перерахованим

 

128. (Ф) Метильні групи (СН₃-) використовуються в організмі для синтезу таких важливих сполук як креатин, холін, адреналін та інші. Яка з незамінних амінокислот, є джерелом цих груп?

A. Метіонін

B. Ізолейцин

C. Валін

D. Лейцин

E. Триптофан

 

129. (М,С,Ф) У хворого швидко розвиваються набряки. Зниження вмісту яких білків сироватки крові призводить до їх появи?

A. Альбумінів

B. α₁-Глобулінів

C. α ₂-Гло6улінів

D. β-Глобулінів

E. Фібриногену

 

 

130. (Ф) В організмі людини є пептид, в утворенні якого бере участь γ-карбоксильна група глутамінової кислоти. Як називається цей пептид?

A. Глутатіон

B. Карнозин

C. Ансерин

D. Окситоцин

E. Вазопресин

 

131. (С) Яка речовина надає слині в’язкого, слизистого характеру, виконує захисну роль, запобігає механічному пошкодженню слизової оболонки ротової порожнини?

A. Муцин

B. Глюкоза

C. Калікреїн

D. Амілаза

E. Лізоцим

 

 

132. У пацієнта вміст загального білка в плазмі крові є в межах норми.

Які серед наведених показників вірогідні для цього випадку?

А. 65-85 г/л

В. 50-60 г/л

С. 55-70 г/л

D. 35-45 г/л

Е. 85-95 г/л

 

133. (М,С,Ф) Противірусні препарати інтерферони отримують методами генної інженерії. Яка хімічна структура інтерферонів, що дозволяє такий синтез?

А. Білки

В. Олігопептиди

С. Дезоксирибонуклеїнові кислоти

D. Рибонуклеїнові кислоти

Е. Олігонуклеотиди

 

134. (Ф) Препарат танін використовують у медичній практиці як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечника. В’яжуча дія таніну пов’язана з його здатністю...

А. Денатурувати білки

В. Гідролізувати білки

С. Ренатурувати білки

D. Висолювати білки

Е. Окиснювати білки

 

135. (Ф) Інактивація вітаміну РР і його коферментних форм здійснюється шляхом метилювання до N-метилнікотинаміду, який виводиться з сечею. Тому при тривалому призначенні вітаміну РР у великих дозах доцільною є наступна корекція дієти...

А. Збагатити дієту білками, багатими на метіонін

В. Збагатити дієту білками, багатими на триптофан

С. Збагатити дієту ненасиченими жирними кислотами

D. Збагатити дієту вуглеводами

Е. Різке обмеження вуглеводів