Біологічна хімія: тести та ситуаційні задачі

БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ: ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ

Посібник

для студентів медичних вузів ІІІ- IV рівнів акредитації

ББК 28.072я7

Б 63

УДК 612.–015

Автори: Т.І.Бондарчук, Н.М.Гринчишин, Л.І.Кобилінська, Т.М.Макаренко, О.Є.Мазур, О.Я Скляров, Н.В.Фартушок, Ю.М.Федевич, І.С.Фоменко, О.П.Хаврона

РЕЦЕНЗЕНТИ:

- Завідувач кафедри медичної біохімії та клініко-лабораторної діагностики Тернопільського державного медичного університету ім. Я.І.Горбачевського доктор медичних наук, професор Корда М.М.

- Доктор медичних наук, професор кафедри медичної, біологічної та біоорганічної хімії ВДНЗ України "Українська медична стоматологічна академія", професор Тарасенко Л.М.

Посібник з ситуаційних задач та тестів підготовлений згідно програми для студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного фекультетів. У посібнику наведені тести кінцевого рівня знань та базові тести з ліцензійного іспиту "Крок-1".

Для студентів вищих медичних закладів освіти ІІІ-IV рівнів акредитації.

Вступ

 

Програма підготовки студентів медиків та провізорів передбачає глибокий рівень знань з біологічної хімії, як однієї з фундаментальних дисциплін. Оцінка рівня знань студентів включає не тільки визначення розуміння та степеня засвоєння теоретичних питань та оволодіння практичними навичками, а також можливість студентів правильно відповідати на конкретно поставлені питання у вигляді тестових завдань.

Посібник вміщує тести різної складності, ситуаційні задачі та перетворення з основних розділів біохімії, при цьому значна увага приділена питанням клінічної біохімії. При підготовці посібника врахована специфіка навчання студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів.

У кінці кожного розділу подані алгоритми відповідей на тести та задачі, а також вказані сторінки підручників, за якими можна обргунтувати відповідь на той чи інший тест.

Тестові завдання зайняли чинне місце у оцінці знань студентів, що обумовило підготовку другого видання посібника з ситуаційних задач та тестів.

Висловлюємо вдячність рецензентам

Розділ 1. БІОХІМІЧНІ МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕНЬ

Розділ 2. АМІНОКИСЛОТИ ТА БІЛКИ

 

ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ ВИХІДНОГО І КІНЦЕВОГО РІВНІВ ЗНАНЬ

 

1. Які амінокислоти найчастіше зустрічаються в складі білків?

А. Гліцин, валін, лейцин

В. Гідроксилізин, гідроксипролін

С. Гідроксипролін, гістидин

D. Гідроксилізин, гліцин

Е. Фенілаланін, гідроксилізин

 

 

2. У якої амінокислоти переважають кислотні групи?

А. Глутамінової кислоти

В. Валіну

С. Аланіну

D. Лейцину

Е. Гліцину

 

3. Яка амінокислота має основні властивості?

А. Лізин

В. Треонін

С. Лейцин

D. Метіонін

Е. Пролін

 

 

4. До складу якої амінокислоти входить гідроксильна група?

А. Треонін

В. Триптофан

С. Валін

D. Метіонін

Е. Фенілаланін

 

5. Які амінокислоти мають незаряджені (полярні) R-групи?

А. Серин, треонін, гліцин

В. Аланін, валін, метіонін

С. Глутамінова кислота, триптофан, пролін

D. Фенілаланін, гліцин, ізолейцин

Е. Валін, тирозин, гістидин

 

6. Які амінокислоти мають від’ємно-заряджені (кислі) R-групи?

А. Аспарагінова, глутамінова

В. Гліцин, глутамінова

С. Треонін, метіонін

D. Глутамінова, серин

Е. Фенілаланін, аспарагінова

 

7. Які амінокислоти мають неполярні R-групи?

А. Аланін, лейцин, валін

В. Лізин, пролін, гліцин

С. Триптофан, треонін, гістидин

D. Серин, валін, метіонін

Е. Метіонін, аспарагін, лізин

 

8. Які амінокислоти належать до гетероциклічних?

А. Гістидин, триптофан

В. Лейцин, гліцин

С. Аланін, пролін

D. Триптофан, метіонін

Е. Ізолейцин, аргінін

 

9. До складу яких амінокислотах входить метильна група?

А. Метіонін, треонін

В. Аргінін, гліцин

С. Гістидин, валін

D. Лізин, метіонін

Е. Серин, треонін

 

10. Які амінокислоти мають позитивно заряджені R-групи?

А. Лізин, аргінін, гістидин

В. Лізин, серин, гістидин

С. Метіонін, глутамін, треонін

D. Аргінін, триптофан, лізин

Е. Гістидин, аргінін, тирозин

 

 

11. Яка амінокислота має дисульфідний зв’язок?

А. Цистин

В. Метіонін

С. Цистеїн

D. Лізин

Е. Аргінін

 

12. Які амінокислоти є похідними ароматичних кислот?

А. Фенілаланін, тирозин

В. Аланін, тирозин

C. Триптофан, серин

D. Валін, фенілаланін

E. Метіонін, тирозин

 

13. Які амінокислоти містять сірку?

А. Метіонін, цистин

В. Гліцин, цистеїн

С. Аланін, метіонін

D. Цистеїн, лізин

Е. Лейцин метіонін

 

14. Які із зазначених сполук є амінокислотами?

А. Серин, гліцин

В. Креатин, серин

С. Карнозин, лізин

D. Ансерин, гістидин

Е. Етаноламін, тирозин

 

15. У яких пептидах міститься β-аланін?

А. Карнозині, ансерині

А. Глутатіоні, вазопресині

С. Ансерині, аргініні

D. Вазопресині, серині

Е. Окситоцині, проліні

 

16. Який заряд має амінокислота в ізоелектричній точці?

А. Сумарний заряд дорівнює нулю

В. Позитивний

С. Негативний

D. Позитивний і негативний

E. Всі відповіді невірні

 

 

17. Яким амінокислотам у розчині властива нейтральна реакція?

А. Аланін, пролін, гліцин

В. Глутамінова кислота, аргінін, серин

С. Аспарагінова кислота, валін, гліцин

D. Аргінін, гліцин, тирозин

Е. Аспарагінова кислота, лізин, валін

 

18. Які із зазначених сполук дають кольорову реакцію з нінгідрином?

А. α-Амінокислоти

В. Полісахариди

С. Нуклеїнові кислоти

D. Ліпіди

Е. Білки

 

19. Оптична активність амінокислот визначається за...

А. Наявністю в α-положенні асиметричного атома вуглецю

В. Приналежністю до L – або D-ряду

С. Значенням pН розчину

D. Природою радикалів амінокислот

Е. Здатністю розчинятися у воді

 

20. Яким речовинам у розчині властива позитивна біуретова реакція?

А. Глутатіон, білки

В. Глутатіон, серин

С. Дипептиди, гліцин

D. Трипептиди, аспарагін

Е. Білки, цистеїн

 

21. Суміш амінокислот у розчині розділяють методом електрофорезу на папері при рН 6,0. Які з нижче перелічених амінокислот рухаються до анода?

А. Глутамінова, аспарагінова кислоти

В. Гліцин, лізин

С. Лізин, аланін

D. Аланін, глутамінова кислота

Е. Аргінін, аспарагінова кислота

 

22. За фізико-хімічними властивостями амінокислоти поділяють на:

А. Полярні, основні

В. Основні, не амфотерні

С. Нейтральні, нерозчинні в воді

D. Не амфотерні, солодкі

Е. Не амфотерні, кислі

 

23. Які властивості мають амінокислоти?

А. Проявляють амфотерність

В. Нездатність кристалізуватися

С. Не повертають площину поляризованого світла

D. Нестійкість при зміні температури

Е. Нерозчинні в воді

 

24. Дефіцит яких амінокислот особливо небезпечний для організму?

А. Валіну, метіоніну, триптофану

А. Гліцину, серину, проліну

С. Аланіну, фенілаланіну, гістидину

D. Серину, аргініну, валіну

Е. Триптофану, проліну, ізолейцину

 

 

25. Які зв’язки беруть участь в утворенні просторової структури білка?

А. Водневі, іонні

В. Координаційні, не ковалентні

С. Іонні, не координаційні

D. Не ковалентні, водневі

Е. Пептидні, не ковалентні

 

26. Для яких білків характерна β-структура поліпептидного ланцюга?

А. Фіброїну шовку

В. Гемоглобіну

С. Міоглобіну

D. Альбуміну

Е. Гістаміну

 

27. Який метод не можна застосувати для визначення молекулярної маси білків?

А. Кріоскопічний

В. Гель-фільтрацію

С. Електрофорез

D. Ультрацентрифугування

Е. Аналітичний

 

28. Який метод можна використовувати для фракціонування та очищення білків?

А. Діаліз

В. Кристалізацію

С. Електрофорез

D. Ебуліоскопічний

Е. Ультрацентрифугування

 

29. Для вивчення первинної структури білків використовують такі методи...

А. Гідроліз

В. Електронну мікроскопію

С. Поляриметрію

D. Кристалізацію

Е. Ультрацентрифугування

 

30. Для нативних білків характерні такі властивості...

А. Оптична активність

В. Дифузія через напівпроникну мембрану

С. Низька в’язкість розчину

D. Не здатність до утворення гелів

Е. Термостабільність

 

31. Які із зазначених властивостей мають денатуровані білки?

А. Наявність пептидних зв’язків

В. Наявність водневих зв’язків

С. Вторинна і третинна структура

D. Добра розчинність у воді

Е. Наявність вільних амінокислот

 

32. Денатурація і висолювання білків – не однозначні поняття. Що може їх викликати?

D. рН середовища

E. Розчинності білків

 

35. Реакція Міллона характерна для білків, що містять...

А. Амінокислоту тирозин

В. Амінокислоту аргінін

С. Вільні SН-групи

D. Гідрофільні радикали

Е. Позитивно заряджені амінокислоти

 

36. При дослідженні білків використовують реакцію з фенілізотіоціанатом для визначення...

А. N-кінцевих амінокислот шляхом ступеневої деградації

В. N-кінцевих кислот у білках з використанням ензимів

С. N-кінцевих амінокислот при повному гідролізі білка

D. СООН-кінцевих груп білків

Е. N - і С-кінцевих амінокислот у білках

 

37. При вивченні білків використовується метод Сенджера (реакція з 2,4-динітрофторбензолом) для визначення...

А. N-кінцевих амінокислот при подальшому гідролізі білка

А. N-кінцевих амінокислот у білках з використанням ензимів

С. N-кінцевих амінокислот у білках без їх гідролізу

D. СООН-кінцевих груп білків

Е. N- і С- кінцевих амінокислот у білках

 

38. За будовою білки поділяють на прості й складні. До простих білків належать...

А. Гістони

В. Металопротеїни

С. Нуклеопротеїни

D. Хромопротеїни

Е. Фосфопротеїни

 

39. Ксантопротеїнова реакція використовується для виявлення в білках...

А. Фенілаланіну

В. Валіну

С. Аргініну

D. Гліцину

Е. Лейцину

 

40. За будовою гемоглобін відносять до складних білків. Представником яких білків є гемоглобін?

А. Хромопротеїнів

В. Глобулінів

С. Протеїноїдів

D. Металопротеїнів

Е. Ліпопротеїнів

 

 

41. До складних білків належать...

А. Металопротеїни, ліпопротеїни

В. Ліпопротеїни, альбуміни

С. Пістони, хромопротеїни

D. Глобуліни, альбуміни

Е. Глутеліни, фосфопротеїни

 

42. Глікопротеїни складаються з білка та...

А. Вуглеводних компонентів

В. Цереброзидів

С. Неорганічного фосфору

D. Забарвлених речовин

Е. Нуклеотидів

 

43. Що відбуватиметься з білком при електрофорезі за умов, коли рН розчину відповідає ізоелектричній точці?

А. Залишатиметься на лінії старту

В. Рухатиметься до анода

С. Рухатиметься до катода

D. Утворюватиме біполярний іон

Е. Збільшуватиметься розчинність

 

44. Які фактори впливають на розчинність білків?

А. Висолювання

В. Значення молекулярної маси

С. рН розчину

D. Наявність лігандів

Е. Діаліз

 

45. Від чого залежить швидкість седиментації білків?

А. Молекулярної маси

В. Кількості розчинених молекул

С. Заряду молекул

D. рН середовища

Е. Амінокислотного складу

 

46. Вторинну структуру білків вивчають допомогою таких методів...

А. Спектрополяриметрії

В. Гідролізу

С. Полярографії

D. Електронної мікроскопії

Е. Електрофорезу

 

47. Які властивості характерні для білків?

А. Наявність ізоелектричної точки

В. Відсутність оптичної активності

С. Термостабільність

D. Здатність проходити через напівпроникну мембрану

Е. Відсутність ізоелектричної точки

 

48. Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають...

А. Лізин і аргінін

B. Аспарагінова і глутамінова кислоти

С. Лізин і глутамінова кислота

D. Метіонін і тирозин

Е. Лізин й аспарагінова кислота

 

49. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

А. Протаміни, гістони

В. Фібриноген, колаген

С. Альбуміни, глобуліни

D. Проламіни, глутеліни

Е. Протеїноїди, цереброзиди

 

50. Основні властивості глобулінів...

 

 

А. Нерозчинні у воді

В. Добре розчинні у воді

С. Нерозчинні у воді і сольових розчинах

Е. Містить кільце імідазолу

 

55. В утворенні структур білків беруть участь різні зв’язки. Яка роль ковалентних зв’язків у білках?

А. Стабілізують α-спіральну конфігурацію поліпептидного ланцюга

В. З’єднують білковий і небілковий компоненти в молекулах білків

С. Використовуються при приєднанні β-амінокислот у білковій молекулі

D. Стабілізують небілковий компонент у молекулах білків

Е. Забезпечують β-структуру поліпептидного ланцюга

 

 

56. Для виявлення білків у біологічних рідинах використовують характерну для них реакцію. Якісною реакцією на пептидний зв’язок є...

А. Біуретова

В. Ксантопротеїнова

С. Міллона

D. Фоля

Е. Нітропрусидна

 

57. Біологічна цінність білків визначається наявністю в них незамінних амінокислот. Які амінокислоти належать до незамінних?

А. Валін, фенілаланін, треонін

В. Гліцин, серин, аланін

С. Серин, триптофан, аспарагін

D. Пролін, метіонін, гістидин

Е. Триптофан, гліцин, аланін

 

58. Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують...

А. Роздільну хроматографію

В. Електрофорез

С. Поляриметрію

D. Ультрацентрифугування

Е. Гель-фільтрацію

 

59. Під дією багатьох факторів білки втрачають свої природні властивості внаслідок денатурації. До денатуруючих факторів білків належать...

А. Всі нижче перераховані

В. Високий тиск

С. Іонізуюче випромінювання

D. Дії солей важких металів

Е. Висока температура

 

60. Під час аналізу первинної структури гемоглобіну виявлено, що в поліпептидному ланцюзі відбулася заміна гідрофільної амінокислоти на гідрофобну. Як це вплине на властивості білка?

 

61. Через деякий час від початку гідролізу біуретова реакція стає негативною. Про які зміни білка це свідчить?

 

62. Розчин білка підігріли до + 50°С і він втратив свої властивості. Чим це можна пояснити?

 

63. Змінилося рН розчину. Які зв’язки зруйновані в структурі молекули білка?

64. Загальний вміст амінокислот у досліджуваній крові дорівнює 65 ммоль/л. Про що це свідчить?

65. До одного розчину білка додали натрію хлорид, до іншого – срібла нітрат. У якому розчині спостерігатиметься висолювання білка, а в якому - денатурація?

 

66. Із сироватки крові висолюванням виділили білок, що буде використаний у клініці з лікувальною метою. Як очистити його від низькомолекулярних домішок?

 

67. Якого заряду набуде білок, якщо розмістити його в розчин, рН якого нижче від ізоелектричної точки?

 

68. Якого заряду набуде білок, якщо розмістити його в розчині, рН якого вище від ізоелектричної точки?

 

69. Ізоелектрична точка досліджуваних білків перебуває при рН 5,5. Про які особливості амінокислотного складу білка це свідчить?

 

70. Загальний вміст білка у крові людини становить 50 г/л. Оцініть отриманий результат. Які можуть причини виникнення такого стану?

 

71. Вміст альбумінів у плазмі крові становить 20 г/л. Як називають такий стан? Чим він може бути спричинений та які наслідки може мати для організму?

 

72. У сечі спостерігається позитивна реакція з сульфосаліциловою кислотою. Кількісно виявлено 0,253 % білка. Про що це свідчить? До яких наслідків в організмі може призвести такий стан?

 

73. За одноразове сечовипускання хворий зібрав сечу в три посудини (початкова, середня, кінцева порції). Реакція зі сульфосаліциловою кислотою дає позитивний результат у перших двох порціях, а в третій – негативний. Як трактувати такі результати аналізу?

 

74. До яких змін у складі білків крові може призвести протеїнурія?

 

75. Загальний вміст білка у крові становить 95 г/л. Чи відповідає це нормі? Яка причина такого стану?

 

76. Яка маса трипептиду гліцилсерилаланіну (М = 227) розщепилася в організмі людини до кінцевих продуктів, якщо в результаті цього процесу зі сечею виділилося 5 г азоту?

 

77. На частку альбумінів сироватки крові здорової людини припадає 56 % вмісту загального білка, який дорівнює 65-85 г/л. Визначте білковий коефіцієнт і поясніть його можливі відхилення при патології.

 

78. Яка молекулярна маса глутатіону, якщо масова частка сірки в ньому становить 10,42 %? Охарактеризуйте біологічну роль глутатіону.

 

79. Скільки казеїногену молока (містить 1 % фосфору) розщепилося в організмі дитини масою 8 кг, якщо зі сечею за добу виділилося 20 мг фосфору на 1 кг маси дитини, що становить 50 % від введеного з їжею? Яка біологічна роль фосфопротеїнів?

 

80. На частку азоту в молекулі серину припадає 13,3 %. Розрахуйте молекулярну масу серину. Яка його біологічна роль?

 

С. Дофамін

D. Меланін

Е. Адреналін

 

85. (Ф) За умов ненадходження або недостатнього утворення в організмі людини ліпотропних факторів у неї розвивається жирове переродження печінки. Які із зазначених речовин можна віднести до ліпотропних факторів?

А. Метіонін

В. Жирні кислоти

С. Піридоксин

D. Триацилгліцериди

Е. Холестерин

 

86. (С) У жінки 63 років, яка хворіє на ревматизм, у крові та сечі спостерігається підвищена концентрація оксипроліну. Що є основною причиною гіпероксипролінемії?

А. Деградація колагену

В. Активація пролінгідроксилази

С. Порушення функції нирок

D. Активація катепсинів

Е. Деградація гіалуропротеїну

 

87. (Ф) У піддослідних тварин, які тривалий час перебували на безбілковій дієті, розвинувся стеатоз печінки, зокрема через дефіцит метилюючих агентів. Яка амінокислота є донором метильних радикалів?

 

 

А. Метіонін

В. Фенілаланін

С. Лізин

D. Цистеїн

Е. Аргінін

 

88. (М,С) У жінки 23 років на 20-му тижні вагітності підвищився артеріальний тиск, з’явились набряки. В сечі виявлено білок та глюкозу. Що є найбільш вірогідною причиною набряків?

А. Гіпоальбумінемія

В. Зниження реабсорбції натрію

С. Гіперглікемія

D. Глюкозурія

Е. Активація протеолізу

 

89. (М,С,Ф) При захворюваннях печінки рекомендують споживати сир. Яка незамінна амінокислота міститься в казеїні сиру?

А. Треонін

В. Валін

С. Ізолейцин

D. Гістидин

Е. Лізин

 

90. (М,С,Ф) У піддослідних тварин, що тривалий час перебувала на безбілковій дієті, порушилась більшість метаболічних процесів через дефіцит незамінних амінокислот. Яка із наведених амінокислот належить до незамінних?

А. Фенілаланін

В. Пролін

С. Аланін

D. Гліцин

С. Серин

 

91. (М,С,Ф) Парні жовчні кислоти відіграють важливу роль у емульгуванні та всмоктуванні жирів. Яка з перелічених амінокислот входить до складу парних жовчних кислот?

А. Гліцин

В. Серин

С. Гістидин

D. Треонін

Е. Валін

 

92. (М,С) У клініці для парентерального білкового харчування використовують гідролізат білків. Амінокислоти, які входять до складу такого гідролізату, були розділені за допомогою хроматографії на папері на кислі й основні. Яка з наведених амінокислот є кислою?

А. Аспартат

В. Треонін

С. Валін

D. Гліцин

Е. Лізин

 

93. (Ф) У хворого, що тривалий час вживав алкоголь, розвинувся жировий гепатоз. Лікар призначив йому ліпотропні засоби. Яка з перелічених речовин є таким засобом?

А. Метіонін

В. Лізин

С. Гліцин

D. Етаноламін

Е. Цитозин

 

94. (М,С,Ф) У результаті оксидазних реакцій утворюється пероксид гідрогену, який є токсичною речовиною. Важливу роль у його відновленні відіграє глутатіон. Яка амінокислота входить до складу останнього?

А. Цистеїн

В. Серин

С. Аланін

D. Аспартат

Е. Тирозин

 

95. (М,С,Ф) Біохімічна функція глутатіону в організмі пов’язана з відновленням і детоксикацією органічних пероксидів. При взаємодії глутатіону з гідропероксидами утворюються нешкідливі органічні спирти, що зазнають подальшого окиснення. Яка амінокислота входить до складу глутатіону?

А. Глутамат

В. Валін

С. Лізин

D. Ізолейцин

Е. Триптофан

 

96. (М,С,Ф) Метод спектрополяриметрїі, який грунтується на здатності амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга повертати площину поляризованого світла, можна застосувати для визначення певної структури білків, а саме...

А. Вторинної

В. Первинної

С. Третинної

D. Четвертинної

Е. Всіх структур

 

97. (С) У собаки з фістулою слинної залози взяли слину для визначення її складу. У ній виявили речовину білкового походження. Яка це речовина?

А. Муцин

В. Пепсин

С. Мальтаза

D. Хімозин

Е. Трипсин

 

98. (М,С,Ф) У біохімічній лабораторії в досліджуваному гідролізаті виявлені азотисті основи пуринового та піримідинового рядів, пентози, залишки фосфатної кислоти. До якого класу органічних речовин належить вихідна сполука?

А. Нуклеопротеїнів

В. Гетерополісахаридів

С. Фосфопротеїнів

D. Ліпопротеїнів

Е. Глікопротеїнів

 

99. (Ф) Яка група забезпечує приєднання фосфатної кислоти до білків у фосфопротеїнах?

А. ОН – групи серину

В. СН – групи метіоніну

С. СОО – групи глутаміну

D. NH – групи лізину

Е. SН –групи цистеїну

 

100. (М,С) У хворого віком 34 роки три роки тому було виявлено гломерулонефрит. Останні 6 місяців у нього спостерігаються набряки. Що лежить в основі їх розвитку?

А. Протеїнурія

В. Гіперпродукція вазопресину

С. Порушення синтезу білків

D. Гіперосмолярність плазми

Е. Гіперальдостеронізм

 

101. (М,С,Ф) У хворого під час повного (з водою) аліментарного голодування розвинулись генералізовані набряки. Який з наведених патогенетичних факторів у цьому випадку є провідним?

А. Зниження онкотичного тиску плазми крові

В. Підвишення онкотичного тиску міжклітинної рідини

С. Підвищення осмотичного тиску міжклітинної рідини

D. Зниження гідростатичного тиску міжклітинної рідини

Е. Зниження осмотичного тиску плазми крові

 

102. (М,С,Ф) Лікар призначив виснаженому хворому парентеральне білкове харчування. З огляду на це було визначено білковий спектр крові хворого методом електрофорезу. На яких фізико- хімічних властивостях білків грунтується цей метод?

А. Наявності заряду

В. Здатності до денатурації

С. Високій в’язкості

D. Розчинності у воді

E. Оптичній активності

 

103. (М,С,Ф) При гідролізі білків виявлено ФАД. Які з перелічених білків гідролізували?

А. Хромопротеїни

В. Металопротеїни

С. Нуклеопротеїни

D. Фосфопротеїни

Е. Ліпопротеїни

 

104. (М,С,Ф) Протаміни і гістони належать до простих білків, що мають основні властивості. До складу яких білків вони входять?

А. Нуклепротеїнів

В. Глікопротеїнів

С. Ліпопротеїнів

D. Металопротеїнів

Е. Флавопротеїнів

 

105. (Ф) Хворому при отруєнні хлороформом для запобігання жировому переродженню печінки призначений ліпотропний фактор. Яку амінокислоту використовують у клініці для цього?

А. Серин

В. Оксипролін

С. Триптофан

D. Валін

E. Тирозин

 

106. (М,С,Ф) Для виявлення та кількісного визначення амінокислот у біологічних середовищах застосовують реакцію...

А. Нінгідринову

В. Ксантопротеїнову

С. Сакагучі

D. Біуретову

Е. Фоля

 

107. (М,С,Ф) Оптичні методи дослідження належать до методів, які найбільш часто використовють у біохімії. Це пов’язано з можливістю ідентифікувати речовини, визначати їх кількість. Який з перелічених методів відносять до оптичних?

А. Фотоелектроколориметрія

В. Полярографія

С. Хроматографія

D. Кондуктометрія

Е. Потенціометрія

 

108. (Ф) Який із наведених методів можна використати для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин та оцінки ізотонічної концентрації?

А. Седиментаційний аналіз

В. Полярографію

С. рН – метрію

D. Кріоскопію

Е. Колориметрію

 

109. (М,С,Ф) Вміст білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів належить...

А. Метод Лоурі

В. Метод Сенджера

С. Полярографічний

D. Спектрофотометричний

Е. Рефрактометричний

 

 

110. (М,С,Ф) Для виявлення сірковмісних амінокислот у білках використовують реакцію Фоля. На чому ґрунтується ця реакція?

А. Утворенні чорного осаду сульфіду свинцю

В. Утворенні комплексних солей свинцю

С. Утворенні жовтого осаду

D. Утворенні червоного осаду

Е. Виділенні газу

111. (М,С,Ф) Білки та пептиди в лужному середовищі при наявності солей міді дають біуретову реакцію. За допомогою цієї реакції в білках виявляють...

А. Пептидний зв’язок

В. Дисульфідний зв’язок

С. Міжмолекулярну взаємодію

D. Молекулярну масу

Е. Заряд молекул

 

 

112. (М,С,Ф) До складу білка входять протеїногенні амінокислоти. У якому положенні в їх структурі обов’язково повинна знаходитися аміногрупа?

А. α –Положенні

В. β – Положенні

С. γ – Положенні

D. δ – Положенні

Е. λ – Положенні

 

113. (М,С,Ф) У біохімічній практиці використовують гель – фільтрацію - один із методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цим методом можна визначати...

А. Молекулярну масу

В. Заряд молекул

С. Швидкість осідання молекул

D. Буферну ємність розчину

Е. Розчинність речовин

114. (М,С,Ф) Під час термічної обробки їжі спостерігають незворотні зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву...

А. Денатурація

В. Гідратація

С. Ренатурація

D. Діаліз

Е. Висолювання

 

115. (М,С,Ф) До складу хроматину входять пістонові білки, що мають позитивний заряд. Яка з перелічених амінокислот у найбільшій кількості входить до складу гістонових білків і має позитивний заряд?

А. Лізин

В. Серин

С. Валін

D. Треонін

Е. Аланін

116. (М,С,Ф) Наявність у білках деяких амінокислот призводить до порушення структури білка. Вкажіть, яка з амінокислот призводить до згину поліпептидного ланцюга?

A. Пролін

B. Лейцин

C. Ізолейцин

D. Глутамінова кислота

Е. Валін

 

117. (М,С,Ф) У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді відмічаються набряки. Біохімічний аналіз крові вказує на гіпопротеїнемію. З порушенням вмісту якої фракції білків плазми крові найбільш вірогідно пов’язаний такий стан?

А. Зменшенням альбумінів

В. Зменшенням α₁-глобулінів

С. Зменшенням α₂-глобулінів

D. Зменшенням β-глобулінів

Е. Збільшення альбумінів

 

118. (М,С,Ф) Вміст яких незамінних амінокислот у їжі людини визначає повноцінність білків?

A. Ізолейцину, гістидину

B. Проліну, серину

C. Серину, валіну

D. Тирозину, аланіну

E. Цистеїну, гліцину

 

119. (М,С,Ф) Складний білок муцин є основою різних слизів (слини, шлунка, кишечника), виконує захисну функцію, забезпечує фізичний контакт між клітинами за хімічною природою є:

А. Глікопротеїном

В. Протеогліканом

С. Ліпопротеїном

D. Фосфопротеїном

Е. Фосфоліпідом

 

120. (М,С,Ф) Первинна структура білка – це

 

А. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками

В. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

Е. Послідовність нуклеотидів

 

121. (М,С,Ф) Вторинна структура білка – це

А. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками

С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками

 

122. (М,С,Ф) Третинна структура білка – це

А. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками а

С. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками

 

 

123. (М,С,Ф) Четвертинна структура білка – це

А. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів

В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками

С. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками

D. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою

Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками

 

 

124. (М,С,Ф) У стабілізації третинної структури білка приймають участь такі хімічні зв’язки...

А. Водневі, іонні, гідрофобні, дисульфідні

В. Глікозидні, пептидні

С. Пептидні, водневі

D. Пептидні, глікозидні

Е. Іонні, складноефірні

 

125. (М,С,Ф) У стабілізації первинної структури білка приймають участь такі хімічні зв’язки...

А. Пептидні

В. Глікозидні

С. Гідрофобні

D. Водневі

Е. Іонні

 

126. (М,С,Ф) За будовою білки поділяють на глобулярні та фібрилярні. До числа фібрилярних білків можна віднести...

А. Колаген, еластин, α- кератин

В. Альбуміни, глобуліни

С. Міоглобін, гемоглобін

D. Протаміни, гістони

Е. Проламіни, глутеліни

 

127. (М,С,Ф) До числа найважливіших фізико-хімічних властивостей білків відносять денатурацію, яка характеризується...

А. Втратою білковою молекулою її нативної конформації

В. Таким значенням рН, при якому білок є електронейтральний

С. Руйнуванням пептидних зв’язків

D. Утворенням дисульфідних зв’язків

Е. Всі перерахованим

 

128. (Ф) Метильні групи (СН₃-) використовуються в організмі для синтезу таких важливих сполук як креатин, холін, адреналін та інші. Яка з незамінних амінокислот, є джерелом цих груп?

A. Метіонін

B. Ізолейцин

C. Валін

D. Лейцин

E. Триптофан

 

129. (М,С,Ф) У хворого швидко розвиваються набряки. Зниження вмісту яких білків сироватки крові призводить до їх появи?

A. Альбумінів

B. α₁-Глобулінів

C. α ₂-Гло6улінів

D. β-Глобулінів

E. Фібриногену

 

 

130. (Ф) В організмі людини є пептид, в утворенні якого бере участь γ-карбоксильна група глутамінової кислоти. Як називається цей пептид?

A. Глутатіон

B. Карнозин

C. Ансерин

D. Окситоцин

E. Вазопресин

 

131. (С) Яка речовина надає слині в’язкого, слизистого характеру, виконує захисну роль, запобігає механічному пошкодженню слизової оболонки ротової порожнини?

A. Муцин

B. Глюкоза

C. Калікреїн

D. Амілаза

E. Лізоцим

 

 

132. У пацієнта вміст загального білка в плазмі крові є в межах норми.

Які серед наведених показників вірогідні для цього випадку?

А. 65-85 г/л

В. 50-60 г/л

С. 55-70 г/л

D. 35-45 г/л

Е. 85-95 г/л

 

133. (М,С,Ф) Противірусні препарати інтерферони отримують методами генної інженерії. Яка хімічна структура інтерферонів, що дозволяє такий синтез?

А. Білки

В. Олігопептиди

С. Дезоксирибонуклеїнові кислоти

D. Рибонуклеїнові кислоти

Е. Олігонуклеотиди

 

134. (Ф) Препарат танін використовують у медичній практиці як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечника. В’яжуча дія таніну пов’язана з його здатністю...

А. Денатурувати білки

В. Гідролізувати білки

С. Ренатурувати білки

D. Висолювати білки

Е. Окиснювати білки

 

135. (Ф) Інактивація вітаміну РР і його коферментних форм здійснюється шляхом метилювання до N-метилнікотинаміду, який виводиться з сечею. Тому при тривалому призначенні вітаміну РР у великих дозах доцільною є наступна корекція дієти...

А. Збагатити дієту білками, багатими на метіонін

В. Збагатити дієту білками, багатими на триптофан

С. Збагатити дієту ненасиченими жирними кислотами

D. Збагатити дієту вуглеводами

Е. Різке обмеження вуглеводів

 

Е. Цитозин

 

2. Специфічним компонентом дезоксирибонуклеопротеїну є...

А. Тимін

В. Цитозин

С. Аденін

D. Гуанін

Е. Урацил

 

3. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

А. Протаміни, гістони

В. Альбуміни, глобуліни

С.Фібриноген, колаген

D. Проламіни, глютеліни

Е. Протеїноїди, цероброзиди

 

4. Гени РНК-вмісних вірусів складаються з...

А. РНК

B. ДНК

C. ДНП (дезоксирибонуклеопротеїнів)

D. РНП (рибонуклеопротеїнів)

E. Білків

 

5. ДНК, як високомолекулярний біополімер, складається із окремих мономерів. Як називається структурний мономер ДНК?

А. Мононуклеотид

В. Мононуклеозид

С. Амінокислота

D. Азотиста основа

Е. Динуклеотид

 

6. Найбільш поширеним типом РНК у клітинах еукаріот є...

А. рРНК

B. мРНК

C. тРНК

D. іРНК

E. преРНК

 

7. Конденсація хроматину в хромосомах...

А. Супроводжується приєднанням гістонів до ДНК

B. Вимагає подвоєння вмісту гістонів

C. Проходить зворотньо перед кожним поділом клітини

D. Проходить незворотньо в клітинах, що не діляться

Е. Супроводжується втратою гістонів у ДНК

 

8. Рибосоми еукаріот складаються з двох субодиниць...

А. 60S і 40S

B. 50S і 30S

C. 70S і 40S

D. 60S і 30S

E. 50S і 40S

 

9. Скільки водневих зв’язків у молекулі ДНК утворюється між аденіном і тиміном?

А. 2

В. 3

С. 5

D. 8

Е. 10

 

10. Скільки водневих зв’язків у молекулі ДНК утворюється між гуаніном і цитозином?

А. 3

В. 2

С. 5

D. 8

Е. 10

 

11. До пуринових основ відносять...

А. Аденін, гуанін

В. Урацил, тимін

С. Цитозин

D. псевдоуридин

Е. Ти