Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Ферментативный гидролиз белков. Протеолитические ферменты растений, их специфичность и активация.
Протеолиз — процесс гидролиза белков, катализируемый ферментами пептидгидролазами, или протеазами - протеолитическими ферментами. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью Эндопептидазыявляются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи. Экзопептидазы расщепляют пептидную связь на конце белковой молекулы. Действие протеолитических ферментов может быть разделено на две категории: · ограниченный протеолиз, при котором протеаза специфично расщепляет одну или несколько пептидных связей в белке-мишени, что обычно приводит к изменению функционального состояния последнего: ферменты, например, при этом становятся активными, а прогормоны превращаются в гормоны; · неограниченный, или тотальный протеолиз, при котором белки расщепляются до отдельных аминокислот. При полном гидролизе белков могут получаться промежуточные продукты, которые удалось выделить. Это пептоны и полипептиды. Пептоны – это сложно построенные вещества, по ряду свойств еще близкие к белкам, но обладающие уже гораздо меньшим молекулярным весом. Пептоны представляют собой смеси высокомолекулярных продуктов расщепления белков, подобно тому, как декстрины представляют собой высокомолекулярные промежуточные продукты гидролиза высшего полисахарида – крахмала. Полипептиды – цепи из многих остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Среди продуктов осторожного гидролиза удалось выделить дипептиды, трипептиды и полипептиды. Которые представляют собой части белковой молекулы, оставшиеся при мягких условиях еще не гидролизованными. Постепенный гидролитический распад белков можно выразить схемой: Белок -> Пентоны -> Полипептиды -> Аминокислоты В растениях протеолиз участвует в мобилизации запасных белков семян при прорастании. В семенах злаковых и бобовых культур содержится целый комплекс протеолитических ферментов, участвующих в расщеплении запасных белков до аминокислот в процессе прорастания семян. Протеолиз белков в семенах растений осуществляется комплексом ферментов, различающихся по своим функциям, механизму действия и другим показателям. Из семян пшеницы были выделены несколько типов протеолитических ферментов, различающихся по оптимуму рН: кислые протеиназы с оптимумом рН 3,7-4,0; нейтральные протеиназы с оптимумом рН 6,5-7,0; щелочные протеиназы с оптимумом рН > 8,0.
Нейтральные протеиназы по активности в несколько раз превосходят кислые и способны эффективно расщеплять белки клейковины. Одна из особенностей нейтральных протеиназ состоит в том, что они не растворяются в водных, солевых и буферных растворах. Они прочно связаны с белками клейковинного комплекса и извлекаются при частичном растворении клейковины в щелочном растворе. Максимальное извлечение нейтральных протеиназ происходит при обработке измельченного зерна, муки или лиофилизированной клейковины 0,35%-м раствором карбоната натрия созревших семян пшеницы. Нейтральные протеиназы не активируются восстановленным глутатионом или цистеином и поэтому не могут быть отнесены к тиоловым ферментам, в отличие от кислых протеиназ. Нейтральные протеиназы ингибируются хлоридом натрия, фенольными соединениями, фенольными соединениями, ароматическими аминокислотами, продуктами сахаро-аминной реакции (меланоидинами). Отдельно можно упомянуть такие ферменты как папаин и химопапаин, применяемые в производстве. Это истинные ферменты латекса плодов дынного дерева (Carica papaya). Эти ферменты относятся к группе тиоловых протеиназ, характерной особенностью которых является то, что они активируются восстановленным глутатионом, цистеином. Оптимальная зона рН для действия папаина зависит от природы гидролизуемого белка и может быть слабокислой, нейтральной или слабощелочной. Химопапаин имеет большое сходство с папаином, однако можно выделить и некоторые интересные отличия: он более термоустойчив, чем папаин, и проявляет хорошую стабильность в кислой среде (рН 2,0).. Фицин и бромелаин. Фицин выделяют из млечного сока фикусовых растений, например, инжира (Ficus carica). Так же, как и папаин, он относится к тиоловым протеиназам. Еще один тиоловый фермент — бромелаин — получают из свежего сока ананаса (Bromeliacea). Оба эти фермента имеют сходство с папаином, проявляют наибольшую активность в нейтральной зоне рН, обладают широкой специфичностью, предпочтительно расщепляют пептидные связи, образованные положительно заряженными аминокислотами.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 436; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.149.214.32 (0.005 с.) |