Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Типы рнк. Функции различных типов рнк.

Поиск

Молекулами, ответственными за считывание и перенос информации, а также за преобразование этой информации в последовательность аминокислот в структуре белковой молекулы, являются рибонуклеиновые кислоты (РНК). Молекулы рибонуклеиновой кислоты имеют одну полинуклеотидную цепь. Существует три основных вида РНК: информационная (иРНК), или матричная (мРНК), рибосомная (рРНК) и транспортная (тРНК). Они различаются по величине молекул и функциям. Все типы РНК синтезируются на ДНК при участии ферментов — РНК–полимераз. Информационная, или матричная, РНК составляет 2—3 % всей клеточной РНК, рибосомная — 80—85 %, транспортная — около 15 %.

Информационная РНК (иРНК) – считывает наследственную информацию с участка ДНК (гена) и в форме скопированной последовательности азотистых оснований переносит ее в рибосомы, где происходит синтез определенного белка. Каждая из молекул иРНК по порядку расположения нуклеотидов и по размеру соответствует гену в ДНК, с которого она была транскрибирована. Каждый триплет (три нуклеотида) на иРНК называется кодоном. От кодона зависит, какая аминокислота встанет в данном месте при синтезе белка. Информационная РНК может обладать относительной молекулярной массой от 250 до 1000 тыс.Д (цальтон).

Существует большое разнообразие иРНК как в отношении состава, так и величины молекулы. Это связано с тем, что в клетке находится большое количество разнообразных белков, а строение каждого белка обусловлено своим геном, с которого иРНК считала информацию.

Транспортная РНК. (тРНК) обладает относительно невысокой молекулярной массой порядка 24—29 тыс. Д.

Роль тРНК заключается в том, что они переносят аминокислоты к рибосомам и участвуют в процессе синтеза белка. Каждая аминокислота присоединяется к определенной тРНК. Ряд аминокислот обладает более одной тРНК. Вторичная структура у всех тРНК представлена в виде клеверного листа с двухцепочным стеблем и тремя одноцепочными петлями (рис. 20). На конце одной из цепей находится акцепторный участок — триплет ЦЦА, к аденину которого присоединяется специфическая аминокислота. Аминокислота присоединяется к тРНК под действием фермента аминоацил–тРНК–синтетазы, который «узнает» одновременно и аминокислоту, и тРНК. В головке средней петли тРНК находится антикодон — триплет, состоящий из трех нуклеотидов. Антикодон комплементарен определенному кодону мРНК. При помощи антикодона тРНК «узнает» соответствующий кодон в иРНК, т. е. определяет место, куда должна быть поставлена данная аминокислота в синтезируемой молекуле белка.

Предполагается, что петли тРНК, не вовлеченные в связывание и выполнение декодирующей функции аминокислоты, используются для связывания тРНК с рибосомой и со специфической аминоацил–тРНК–синтетазой.

Рибосомная РНК (рРНК) накапливается в ядре и ядрышках. В ядрышки из цитоплазмы транспортируются рибосомные белки, и там происходит спонтанное образование субчастиц рибосом путем объединения белков с соответствующими рРНК. Субчастицы рибосомы вместе или врозь транспортируются через поры ядерной мембраны в цитоплазму.

Рибосомы представляют собой органеллы величиной 20—30 нм. Рибосома содержит 64 % рРНК и 36 % белка. Они построены из двух субъединиц разного размера и формы. Когда рибосома не синтезирует белок, она диссоциирована на 2 субъединицы. Рибосомная РНК служит как бы каркасом рибосом и способствует первоначальному связыванию иРНК с рибосомой в процессе биосинтеза белка. Субъединицы обозначают у эукариот как 60S (большая) и 40S (малая). Целые рибосомы осаждаются при 80S. У прокариот рибосомы состоят из малой (30S) и большой (50S) субъединиц. В цитоплазме рибосомы как правило располагаются группами, образуя полисомы.



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-02-05; просмотров: 1279; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 13.58.221.124 (0.008 с.)